CCDC130
Domen 130 upredene zavojnice jeprotein koji je kod ljudi kodiran genom CCDC130. Dio je U4 / U5 / U6 tri-snRNP dijela U5. Ovaj tri-snRNP dolazi zajedno s drugim proteinima da bi stvorio kompleks B zrelog splajsosoma. Zreli protein iznosi približno 45 kilodaltona (kDa) i izuzetno je hidrofilan zbog abnormalno velikog broja nabijenih i polarnih aminokiselina.[5] CCDC130 je visoko konzervirani protein, koji ima ortologne gene u nekim kvascima i biljkama, nađenim korištenjem nukleotidnih i proteinskih verzija osnovnog alata za lokalno poravnanje (BLAST) iz Nacionalnog centra za biotehnološke informacije.[6] GEO profili za CCDC130 pokazali su da se ovaj protein sveprisutno eksprimira, ali najviši nivoi ekspresije nalaze se u T-limfocitima.[6]
| CCDC130 | |||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||||||||||||||||||
| Aliasi | YJU2B | ||||||||||||||||||||||||
| Vanjski ID-jevi | MGI: 1914986 HomoloGene: 12183 GeneCards: YJU2B | ||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
| Ortolozi | |||||||||||||||||||||||||
| Vrste | Čovjek | Miš | |||||||||||||||||||||||
| Entrez | |||||||||||||||||||||||||
| Ensembl | |||||||||||||||||||||||||
| UniProt | |||||||||||||||||||||||||
| RefSeq (mRNK) |
| ||||||||||||||||||||||||
| RefSeq (bjelančevina) |
| ||||||||||||||||||||||||
| Lokacija (UCSC) | Chr 19: 13.73 – 13.76 Mb | Chr 8: 84.98 – 85 Mb | |||||||||||||||||||||||
| PubMed pretraga | [3] | [4] | |||||||||||||||||||||||
| Wikipodaci | |||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||
Aminokiselinska sekvenca uredi
- Simboli
C: Cistein
D: Asparaginska kiselina
E: Glutaminska kiselina
F: Fenilalanin
G: Glicin
H: Histidin
I: Izoleucin
K: Lizin
L: Leucin
M: Metionin
N: Asparagin
P: Prolin
Q: Glutamin
R: Arginin
S: Serin
T: Treonin
V: Valin
W: Triptofan
Y: Tirozin
| 10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| MGERKGVNKY | YPPDFNPEKH | GSLNRYHNSH | PLRERARKLS | QGILIIRFEM | ||||
| PYNIWCDGCK | NHIGMGVRYN | AEKKKVGNYY | TTPIYRFRMK | CHLCVNYIEM | ||||
| QTDPANCDYV | IVSGAQRKEE | RWDMADNEQV | LTTEHEKKQK | LETDAMFRLE | ||||
| HGEADRSTLK | KALPTLSHIQ | EAQSAWKDDF | ALNSMLRRRF | REKKKAIQEE | ||||
| EERDQALQAK | ASLTIPLVPE | TEDDRKLAAL | LKFHTLDSYE | DKQKLKRTEI | ||||
| ISRSWFPSAP | GSASSSKVSG | VLKKLAQSRR | TALATSPITV | GDLGIVRRRS | ||||
| RDVPESPQHA | ADTPKSGEPR | VPEEAAQDRP | MSPGDCPPET | TETPKCSSPR | ||||
| GQEGSRQDKP | LSPAGSSQEA | ADTPDTRHPC | SLGSSLVADY | SDSESE |
Funkcija uredi
Iako je funkcija CCDC130 specifična i još uvijek nepoznata, postojalo je nekoliko studija i istraživačkih radova koji su ga identificirali kao komponentu U5 dijela U4 / U5 / U6 tri-snRNP, koji pomaže u stvaranju kompleksa B ljudskog splajsosoma, zajedno sa kompleksom A. Kompleks B tada prolazi kroz više modifikacija i konformacijskih promjena, prije nego što postane zreli splajsosom. U jednoj studiji raspravlja se o očuvanju splajsosomskih komponenata, uspoređujući ljudski splajsosom sa kvaščevim. U ovoj studiji CCDC130 je kategoriziran kao poznati faktor prerade i njegov homolog u kvascu je Yju2.[7] Ovaj protein kvasca je faktor prerade koji pomaže u formiranju cjelovitog, aktivnog splajsosoma i promovira prvi korak prerade RNK, koji uključuje cijepanje na 5' mjestu prerade prvog egzona.[8] Na temelju ove informacije, vjerojatno je da CCDC130 ima sličnu ulogu u ljudskom splajsosomu, ali zbog njegove veće složenosti, ovaj protein može obavljati druge funkcije ili potpuno drugačiju funkciju. Zbog velikog broja mjesta fosforilacije, vjerovatno je da se ovaj protein aktivira i regrutuje u splajsosomni kompleks, fosforilacijom ili defosforilacijom (vidi posttranslacijske modifikacije). Budući da je ovaj gen sveprisutno eksprimiran 2,9 puta više od prosječnog gena, jasno je da ovaj protein ima sastavni dio u pravilnoj funkciji splajsosoma.[6]
Gen uredi
Sinonimi uredi
Domen sa upredenom zavojnicom koja sadrži 130 aminokiselina ima nekoliko pseudonima, uključujući CCDC130, SB115, LOC81576 i MGC10471.
Lokus uredi
Kod ljudi, CCDC130 se nalazi na kratkom kraku hromosoma 19. Tačan lokus je 19p13.2. Čitav gen je konzerviran u rasponu od 13858753-13874106 na + lancu hromosoma 19.[6] CCDC130 je uzvodno omeđen sa CACNA1A na – lancu, glatobuu, smaglyu i sochou na + poziciji, a nizvodno od MGC3207, C19orf53, ZSWIM4 na + lancu i joypaw, smeygly, floytobu, smaggly i wycho na – polulancu.[6] Glatobu, smagly, socho, joypaw, smeygly, floytobu, smawgly i wycho su verificirani samo pomoću sekvenci cDNK i u GenBank i nemaju dostupne informacije o njihovoj funkciji. Postoji nekoliko malih gena koji se nalaze unutar CCDC130 sekvence, ružnih, glikobu, stiglnih i glartobua koji se javljaju na + lancu i chacho, zoycho, spogly, glotobu, glutobu, and sneygly koji se javljaju na – lancu.[6] Svi ovi mali geni imaju izuzetno niske nivoe ekspresije (ispod 3% prosječnog gena), s tim što stiglno imaju najvišu ekspresiju od 2,8% prosjeka.[6]
Promotor uredi
Pronađeno je nekoliko predviđenih promotora za CCDC130, pomoću ElDorada iz Genomatix-a, ali promotor koji odgovara najbližoj sekvenci proteina je 760-bazni i raspona od 13858094-13858853 bp, na hromosomu 19..[9]
Homologija i evolucija uredi
Paralozi uredi
Postoji samo jedan identificirani paralog za CCDC130, a to je CCDC94, jedini drugi poznati ljudski član u CWC16 porodici proteina. Njih dva imaju oko 27% identiteta, od kojih se većina nalazi u domenu COG5134 i na C-kraju. CCDC94 ima tri predviđena serinska fosforilacijska mesta na pozicijama 213, 220 i 306, koja se poklapaju sa serinima u CCDC130 u poravnanju višestrukih sekvenci, i mesto fosforilacije treonina kojw se slaže sa fosforiliranim serinom u CCDC130.[5][10]
Ortolozi i homolozi uredi
CCDC130 je visoko konzervirani protein, s prvim ortolozima u primata, drugih sisara, vodozemaca, gmizavaca, riba, pa čak i beskičmenjaka, poput insekata i morskih beskičmenjaka. Ortolozi za ptice nisu pronađeni u nukleotidnim ili proteinskim BLAST-ima [6] Bilo je homolognih gena dokumentiranih u kvascima i drugim gljivama, kao i biljkama. Nejasno je kada je nastao najudaljeniji homolog CCDC130, ali to je bilo mnogo prije divergencije autotrofa i heterotrofa.
| Sekvenca | Rod | Vrsta | Uobičajeno ime | Datiranje divergencije (ilioni godina) | Pristup | Dužina sekvence Sequence (aa) | Identitet (%) |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | Homo | sapiens | Čovjek | N/A | NP_110445 | 396 | 100 |
| 2 | Saimiri | boliviensis | Vjeveričasti majmun | 42,6 | XP_003941759 | 396 | 94 |
| 3 | Ailuropoda | melanoleuca | Gigantska panda | 94,2 | XP_002921062 | 392 | 88 |
| 4 | Canis | lupus familiaris | Pas | 94,2 | XP_542031 | 397 | 87 |
| 5 | Bos | taurus | Goveče | 94,2 | NP_001069812 | 400 | 86 |
| 6 | Sus | scrofa | Divlja svinja | 94,2 | XP_003123393 | 398 | 86 |
| 7 | Cricetulus | griseus | Kineski hrčak | 92,3 | XP_003501975 | 383 | 79 |
| 8 | Mus | musculus | Miš | 92,3 | NP_080626 | 385 | 78 |
| 9 | Sarcophilus | harrisii | Tasmanijsli đavo | 162,6 | XP_003760711 | 367 | 77 |
| 10 | Anolis | carolinensis | Anola gušter | 296 | XP_003216443 | 373 | 62 |
| 11 | Xenopus | laevis | Afrička pandžasta žaba | 371,2 | NP_001086365 | 384 | 61 |
| 12 | Danio | rerio | Zebrica | 400,1 | NP_991158 | 390 | 56 |
| 13 | Takifugu | rubripes | Pufer-riba | 400,1 | XP_003972319 | 379 | 65 |
| 14 | Amphimedon | queenslandica | Spužva | 716,5 | XP_003388671 | 299 | 46 |
| 15 | Culex | quinquefasciatus | Komarac | 782,7 | XP_001846118 | 329 | 53 |
| 16 | Bombus | impatiens | Bumbar | 782,7 | XP_003485202 | 314 | 55 |
| 17 | Caenorhabditis | remanei | Nematoda | 937,5 | XP_003094402 | 365 | 44 |
| 18 | Schizosaccharomyces | pombe | Kvasac | 1215,8 | NP_595734.2 | 294 | 27 |
| 19 | Cucumis | sativus | Krastavac | 1369 | XP_004135117 | 313 | 47 |
Konzervirane regije uredi
CCDC130 ima dva konzervirana domena i regiju sa zavojnicom. Prvi je domen COG5134 za koji se tvrdi da je konzerviran u krastavcima i vjerovatno ima ulogu u funkciji proteina jer je uvijek najkonzerviranija regija u bilo kojem višestrukom poravnanju sekvenci. Obuhvata približno prvih 170 aminokiselina u proteinu. Drugi domen je DUF572 domen, koji je eukariotski domen nepoznate funkcije koju dijele svi ortolozi i većina udaljenijih homologa. Ovaj domen nema definirani opseg, jer različiti izvori prijavljuju različite dužine; neki kažu da je riječ o cijelom proteinu. Područje upredene zavojnice sastoji se od 182-214 aminokiselina u ljudskom proteinu i bogato je nabijenim aminokiselinama. Modificirani ostaci su također vrlo dobro konzervirani.
Protein uredi
Najrasprostranjenija varijanta CCDC130 kodirana je drugom po dužini otvorenim okvirom ćitanja (ORF), što odgovara 396 aminokiselinskom proteinu molekulske težine 44,8 kDa i izoelektrične tačke 8,252.[11] Protein CCDC130 bogat je napunjenim aminokiselinama, a ostatak mu je sa nabijenim, nepolarnim aminokiselinama.[5] Mobyle @ Pasteur predvidio je da će CCDC130 biti izuzetno hidrofilan, zbog velikog broja nabijenih i polarnih aminokiselina, bez mjesta koja imaju bodove iznad nule na grafikonu hidrofobnosti, a neka mjesta dosežu i do –6 (F180). Postoji područje u domen upredene zavojnice (182-214) u kojima je nabijeno 14 od 18 aminokiselina. SAPS analiza je predvidjela da će ovaj protein biti nestabilan.[5] Zbog svoje visoke hidrofilnosti, ovaj protein definitivno ne sadrži transmembranske segmente.
Varijacija uredi
Postoji 17 različitih iRNK proizvedenih iz gena CCDC130. Od njih je 13 iRNK iz alternativne prerade, a ostale četiri su bez takvih znakova.[6] Postojala su četiri opisana alternativna promotora, pet alternativnih poliadenilacijskih lokacija i četiri alternativna zadnja egzona.[6] Opisana su i dva slučaja zadržavanja introna. Iz gena CCDC130 identificirano je 14 različitih proteina, od kojih svi sadrže domen DUF572, ali čini se da samo pet pokazuje istezanje upredene zavojnice. Ostale tri iRNK bile su vrlo niskog kvaliteta i nisu translatirane. Također je primijećeno da ovaj gen može kodirati nekoliko proteina, koji se ne preklapaju. Nađeno je 45 jednonukleotidnih polimorfizama (SNP), dokumentiranih za CCDC130 na NCBI: 29 misens mutacija i 16 sinonimnih mutacija koje ne mijenjaju aminokiselinu.[6]
Post-translacijske modifikacije uredi
CCDC130 je jako fosforilirani protein, s 31 različitim mjestima fosforilacije koje je predvidio NetPhos, a 26 od njih 31 nalazi se u C-terminalnoj polovini proteina.[10] 17 od 22 serina, 4 od 6 treonina i dva od tri predviđena tirozina imali su ocjene vjerovatnoće preko 800, što ukazuje na veliku vjerovatnoću da su to prava mjesta fosforilacije.[10] Predviđeno je šest sumoilacijskih mjesta, ali samo jedno od njih mjesto (K177) imalo je vjerovatnoću veću od .500, na .640.[12] Fiziološka funkcija sumoilacije i dalje je relativno misteriozna, ali ova modifikacija može dodati značajnu količinu molekulske težine na protein (11 kDa). Predviđeno je 13 glikacija mjesta s ocjenom vjerovatnoće preko .500, a 10 od 13 gliciranih lizina u N-terminalnoj polovini proteina.[13] NetOGlyc je predvidio 11 mogućih O-glikozilacija lokacija s ocjenom vjerovatnoće preko .500, a svih 11 se dogodilo u rasponu od 64 aminokiseline, od T313 do T376.[14] Nekoliko od ovih mjesta bilo je predviđeno i kao mjesta fosforilacije i kao mjesta O-glikozilacije. Nije predviđeno da CCDC130 bude sulfatiran,[15] acetiliran,[16] miristoiliran,[17] N-glikozilirani,[18] C-manozilatiran,[19] ili podvrgnut bilo kojoj GPI modifikaciji.[20]
Sekundarna struktura uredi
U CCDC130 predviđa se dugačka sekvenca alfa-heliksa, od R121-A211, koju je predvidio YASPIN. Ostali programi za analizu sekundarne strukture, poput PELE, CHOFAS i SABLE, također su predviđali alfa helikse različitih dužina u ovom regionu.[21] Nije bilo konzistentnih predviđanja za beta-listove u CCDC130.
Informacije o interakciji uredi
Navedeno je nekoliko proteina koji komuniciraju s CCDC130, uključujući EEF1A1, NINL, TRAF2, ZBTB16, ZNF165 i ZNF24. EEF1A1 je eukariotski faktor elongacije, koji je uključen u vezanje aminoacil-tRNK na A-mjesto ribosom tokom translacije.[22] NINL je protein sličan devetinu, koji je uključen u organizaciju mikrotubula i ima aktivnost vezanja kalcijevih iona.[22] TRAF2, tumor nekroznog faktora (TNF) s receptorom povezani faktor 2, dio je nekih kompleksa E3 ubikvitin-ligaza i uključen je u ubikvitinirajuće proteine kako bi se mogao razgraditi proteasom.[22] ZBTB16, cinkov prst i protein 16 koji sadrži BTB domen, također su dio kompleksa E3 ubikvitin-ligaze i najvjerovatnije je uključen u prepoznavanje supstrata. Postoji i alternativni oblik CCDC130 gdje setranskribiraju samo 803, umjesto 1.433 baze, ali ne postoje dodatne informacije.[23]
ZNF165 i ZNF24 su oba proteina cinkovog prsta, koji vežu DNK i druge proteine za regulaciju transkripcije. Ispod je tabela interaktivnih proteina za CCDC130, koje su sastavili uGeneCards.[23] Verificirane su interakcije CCDC130 s NINL, ZNF24, TRAF2, JUP, GATA5 dvo-hibridnim zaslonom prema STRING-u, pa se te interakcije događaju. JUP je protein plaka. GATA5 je transkripcijski faktor, koji pomaže u aktiviranju promotora za laktaza-florizin hidrolazu.[23] Interakcije sa CDA, DERA, CDC40 , NAA25, DGCR14, NAA20 i PRPF19 nisu eksperimentalno potvrđeni, ali interakcije između homolognih gena dokumentirane su kod drugih vrsta, prema STRING-u, kako bi se ove interakcije potencijalno mogle dogoditi. ZBTB16, EEF1A1 i ZNF165 su svi potvrđeni najmanje jednim dvo-hibridnim zaslonom prema MINT-u. NAT9 je opisan kao poznati interaktivni element na I2D. U studiji provedenoj na Univerzitetu Distrikta Kolumbija, da bi se okarakteriziralo CCDC130, otkrili su da se on inducira putem insulinske signalizacije i cilja na tri različite kinaze (GSK3, CK1 i CK2), te je mitohondrijski protein. Studija također pokazuje da se CCDC130 potencijalno može koristiti kao biomarker za određene vrste karcinoma, zbog svoje diferencijalne ekspresije u ćelijama karcinoma. Studija posebno spominje da je CCDC130 smanjeno reguliran kod nekih vrsta karcinoma debelog crijeva, što je omogućilo da više ćelija raka nije ciljano putem apoptoza.
Ekspresija uredi
CCDC130 je sveprisutno eksprimirani protein, koji pokazuje određeni nivo ekspresije u svim analiziranim uzorcima tkiva i ćelija. Profil AceView za CCDC130 pokazuje nivoe ekspresije 2,9 puta veće od prosječnog proteina.[6] Nivo ekspresije uveliko varira među tkivima, ali postoji barem neki nivo ekspresije u svakom uzorku. Prema NCBI GEO profilima i podacima BioGPS-a, fetusna štitnjača, kora nadbubrežne žlijezde, maternica, prostata, testisi, sjemenske vezikule, srce, PB-CD4 + T-ćelije, PB-CD8 + T ćelije, limfni čvorovi, pluća, timus, štitnjača, leukemija hroničnog mijelogenog K562 i limfoblastna leukemija, u svim uzorcima molt4 imali su nivoe ekspresije iznad 75 percentila za ekspresiju gena u najmanje jednom od dva uzorka. Ekspresija gena bila je niža od 25. percentila u najmanje jednom od dva uzorka za peteljke malog mozga, potiljačni režanj, pons, trigemiknuisnu gangliju, subtalamusno jezgro, gornju cerviksnu gangliju (drastično različiti nivoi ekspresije ), ganglija leđnog korijena, fetusna jetra, korpus maternice, atrioventrikulski čvor, dodatak, skeletni mišići, srčani miociti, jezik i pljuvačne žlijezde. PB-CD8 + T-ćelije imale su najveću relativnu ekspresiju CCDC130, a jezik najmanju. Za više informacija o ekspresiji CCDC130, pogledajte podaci o ekspresiji u mišjem mozgu ili human brain microarray data Allen Brain Atlas ili diferencijalna skspresija u GEO profiles iz NCBI.[6]
Medicinske informacije uredi
Pokazalo se da se CCDC130 diferencirano izražava u nekoliko karcinoma, uključujući dojke, debelo crijevo i gušteraču, putem mikrosnimanja ćelija karcinoma.[24] Pokazalo se da je podreguliran kod karcinoma debelog crijeva, što sugerira da bi mogao biti biomarker za karcinome. Još uvijek se rade istraživanja na ovoj temi, kako bi se potvrdila njegova funkcija identifikatora raka. Mnoge web stranice također kažu da je uključen u odgovor ćelije na virusnu infekciju, ali o tome ne postoje konkretne informacije niti bilo kakva razrada.
Reference uredi
- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000104957 - Ensembl, maj 2017
- ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004994 - Ensembl, maj 2017
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ a b c d "CCDC130 Analysis". Biology Workbench. San Diego Supercomputing Center- University of California San Diego. Arhivirano s originala, 11. 8. 2003. Pristupljeno 7. 5. 2013.
- ^ a b c d e f g h i j k l m "NCBI". National Library of Medicine. Pristupljeno 2. 4. 2013.
- ^ Fabrizio P, Dannenberg J, Dube P, Kastner B, Stark H, Urlaub H, Lührmann R (novembar 2009). "The evolutionarily conserved core design of the catalytic activation step of the yeast spliceosome". Molecular Cell. 36 (4): 593–608. doi:10.1016/j.molcel.2009.09.040. PMID 19941820.
- ^ Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka
<ref>; nije naveden tekst za reference s imenomConservation Spliceosome - ^ "El Dorado". Genomatix Software GmbH. Arhivirano s originala, 2. 12. 2021. Pristupljeno 11. 4. 2013.
- ^ a b c Blom N, Gammeltoft S, Brunak S (1999). "Sequence and structure-based prediction of eukaryotic protein phosphorylation sites". Journal of Molecular Biology. 294 (5): 1351–62. doi:10.1006/jmbi.1999.3310. PMID 10600390.
- ^ Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka
<ref>; nije naveden tekst za reference s imenomBiologija Workbench - ^ "SUMOplot Analysis Program". Abgent- a WuXi AppTec Company. Pristupljeno 14. 5. 2013.
- ^ Johansen MB, Kiemer L, Brunak S (2006). "Analysis and prediction of mammalian protein glycation". Glycobiology. 16 (9): 844–53. doi:10.1093/glycob/cwl009. PMID 16762979.
- ^ Julenius K, Mølgaard A, Gupta R, Brunak S (2005). "Prediction, conservation analysis, and structural characterization of mammalian mucin-type O-glycosylation sites". Glycobiology. 15 (2): 153–64. doi:10.1093/glycob/cwh151. PMID 15385431.
- ^ Monigatti F, Gasteiger E, Bairoch A, Jung E (2002). "The Sulfinator: predicting tyrosine sulfation sites in protein sequences". Bioinformatics. 18 (5): 769–70. doi:10.1093/bioinformatics/18.5.769. PMID 12050077.
- ^ Kiemer L, Bendtsen JD, Blom N (2005). "NetAcet: prediction of N-terminal acetylation sites". Bioinformatics. 21 (7): 1269–70. doi:10.1093/bioinformatics/bti130. PMID 15539450.
- ^ Bologna G, Yvon C, Duvaud S, Veuthey AL (2004). "N-Terminal myristoylation predictions by ensembles of neural networks". Proteomics. 4 (6): 1626–32. doi:10.1002/pmic.200300783. PMID 15174132.
- ^ R. Gupta; E. Jung; S. Brunak (2004). "Prediction of N-glycosylation sites in human proteins". NetNGlyc1.0. Center for Biological Sequence Analysis- University of Denmark. Pristupljeno 13. 5. 2013.
- ^ Julenius K (2007). "NetCGlyc 1.0: prediction of mammalian C-mannosylation sites". Glycobiology. 17 (8): 868–76. doi:10.1093/glycob/cwm050. PMID 17494086.
- ^ "big-PI Predictor". GPI Lipid Anchor Project- I.M.P. Bioinformatics. Arhivirano s originala, 21. 7. 2020. Pristupljeno 14. 5. 2013.
- ^ "SABLE Secondary Structure Prediction". Cincinnati Children's Hospital Medical Center. Pristupljeno 14. 5. 2013.
- ^ a b c "NextProt". CCDC130 interacting proteins. Swiss Institute of Bioinformatics. Pristupljeno 14. 5. 2013.
- ^ a b c "GeneCards". Weizmann Institute of Science. Pristupljeno 14. 5. 2013.
- ^ Wang Y, Sun G, Ji Z, Xing C, Liang Y (20. 1. 2012). "Weighted change-point method for detecting differential gene expression in breast cancer microarray data". PLOS ONE. 7 (1): e29860. doi:10.1371/journal.pone.0029860. PMC 3262809. PMID 22276133.
Dopunska literatura uredi
Vanjski linkovi uredi
| Commons ima datoteke na temu: CCDC130 |
- Lokacija ljudskog genoma CCDC130 i stranica sa detaljima o genu CCDC130 u UCSC Genome Browseru.