CCDC130

CCDC130
Identifikatori
Aliasi	YJU2B
Vanjski ID-jevi	MGI: 1914986 HomoloGene: 12183 GeneCards: YJU2B
Lokacija gena (čovjek)
Hrom.	Hromosom 19 (čovjek)
Kraj	13,763,296 bp
Lokacija gena (miš)
Hrom.	Hromosom 8 (miš)
Kraj	84,997,009 bp
Ontologija gena
Molekularna funkcija	• GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine;
Ćelijska komponenta	• ćelijska komponenta;
Biološki proces	• response to virus;
	Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
	81576
	67736
	ENSG00000104957
	ENSMUSG00000004994
	P13994
	Q9D516
NM_030818; NM_001320561; NM_001320564; NM_001320565; NM_001320566;
	NM_001320567; NM_001320568; NM_001320569
	NM_001294281; NM_026350
NP_001307490; NP_001307493; NP_001307494; NP_001307495; NP_001307496;
	NP_001307497; NP_001307498; NP_110445
	NP_001281210; NP_080626
	Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek	Pogledaj/uredi – miš

Domen 130 upredene zavojnice jeprotein koji je kod ljudi kodiran genom CCDC130. Dio je U4 / U5 / U6 tri-snRNP dijela U5. Ovaj tri-snRNP dolazi zajedno s drugim proteinima da bi stvorio kompleks B zrelog splajsosoma. Zreli protein iznosi približno 45 kilodaltona (kDa) i izuzetno je hidrofilan zbog abnormalno velikog broja nabijenih i polarnih aminokiselina.^[5] CCDC130 je visoko konzervirani protein, koji ima ortologne gene u nekim kvascima i biljkama, nađenim korištenjem nukleotidnih i proteinskih verzija osnovnog alata za lokalno poravnanje (BLAST) iz Nacionalnog centra za biotehnološke informacije.^[6] GEO profili za CCDC130 pokazali su da se ovaj protein sveprisutno eksprimira, ali najviši nivoi ekspresije nalaze se u T-limfocitima.^[6]

Aminokiselinska sekvenca

Simboli

C: Cistein
D: Asparaginska kiselina
E: Glutaminska kiselina
F: Fenilalanin
G: Glicin
H: Histidin
I: Izoleucin
K: Lizin
L: Leucin
M: Metionin
N: Asparagin
P: Prolin
Q: Glutamin
R: Arginin
S: Serin
T: Treonin
V: Valin
W: Triptofan
Y: Tirozin

10	20	30	40	50
MGERKGVNKY	YPPDFNPEKH	GSLNRYHNSH	PLRERARKLS	QGILIIRFEM
PYNIWCDGCK	NHIGMGVRYN	AEKKKVGNYY	TTPIYRFRMK	CHLCVNYIEM
QTDPANCDYV	IVSGAQRKEE	RWDMADNEQV	LTTEHEKKQK	LETDAMFRLE
HGEADRSTLK	KALPTLSHIQ	EAQSAWKDDF	ALNSMLRRRF	REKKKAIQEE
EERDQALQAK	ASLTIPLVPE	TEDDRKLAAL	LKFHTLDSYE	DKQKLKRTEI
ISRSWFPSAP	GSASSSKVSG	VLKKLAQSRR	TALATSPITV	GDLGIVRRRS
RDVPESPQHA	ADTPKSGEPR	VPEEAAQDRP	MSPGDCPPET	TETPKCSSPR
GQEGSRQDKP	LSPAGSSQEA	ADTPDTRHPC	SLGSSLVADY	SDSESE

Funkcija

Iako je funkcija CCDC130 specifična i još uvijek nepoznata, postojalo je nekoliko studija i istraživačkih radova koji su ga identificirali kao komponentu U5 dijela U4 / U5 / U6 tri-snRNP, koji pomaže u stvaranju kompleksa B ljudskog splajsosoma, zajedno sa kompleksom A. Kompleks B tada prolazi kroz više modifikacija i konformacijskih promjena, prije nego što postane zreli splajsosom. U jednoj studiji raspravlja se o očuvanju splajsosomskih komponenata, uspoređujući ljudski splajsosom sa kvaščevim. U ovoj studiji CCDC130 je kategoriziran kao poznati faktor prerade i njegov homolog u kvascu je Yju2.^[7] Ovaj protein kvasca je faktor prerade koji pomaže u formiranju cjelovitog, aktivnog splajsosoma i promovira prvi korak prerade RNK, koji uključuje cijepanje na 5' mjestu prerade prvog egzona.^[8] Na temelju ove informacije, vjerojatno je da CCDC130 ima sličnu ulogu u ljudskom splajsosomu, ali zbog njegove veće složenosti, ovaj protein može obavljati druge funkcije ili potpuno drugačiju funkciju. Zbog velikog broja mjesta fosforilacije, vjerovatno je da se ovaj protein aktivira i regrutuje u splajsosomni kompleks, fosforilacijom ili defosforilacijom (vidi posttranslacijske modifikacije). Budući da je ovaj gen sveprisutno eksprimiran 2,9 puta više od prosječnog gena, jasno je da ovaj protein ima sastavni dio u pravilnoj funkciji splajsosoma.^[6]

Gen

Sinonimi

Domen sa upredenom zavojnicom koja sadrži 130 aminokiselina ima nekoliko pseudonima, uključujući CCDC130, SB115, LOC81576 i MGC10471.

Lokus

Kod ljudi, CCDC130 se nalazi na kratkom kraku hromosoma 19. Tačan lokus je 19p13.2. Čitav gen je konzerviran u rasponu od 13858753-13874106 na + lancu hromosoma 19.^[6] CCDC130 je uzvodno omeđen sa CACNA1A na – lancu, glatobuu, smaglyu i sochou na + poziciji, a nizvodno od MGC3207, C19orf53, ZSWIM4 na + lancu i joypaw, smeygly, floytobu, smaggly i wycho na – polulancu.^[6] Glatobu, smagly, socho, joypaw, smeygly, floytobu, smawgly i wycho su verificirani samo pomoću sekvenci cDNK i u GenBank i nemaju dostupne informacije o njihovoj funkciji. Postoji nekoliko malih gena koji se nalaze unutar CCDC130 sekvence, ružnih, glikobu, stiglnih i glartobua koji se javljaju na + lancu i chacho, zoycho, spogly, glotobu, glutobu, and sneygly koji se javljaju na – lancu.^[6] Svi ovi mali geni imaju izuzetno niske nivoe ekspresije (ispod 3% prosječnog gena), s tim što stiglno imaju najvišu ekspresiju od 2,8% prosjeka.^[6]

Promotor

Pronađeno je nekoliko predviđenih promotora za CCDC130, pomoću ElDorada iz Genomatix-a, ali promotor koji odgovara najbližoj sekvenci proteina je 760-bazni i raspona od 13858094-13858853 bp, na hromosomu 19..^[9]

Homologija i evolucija

Paralozi

Postoji samo jedan identificirani paralog za CCDC130, a to je CCDC94, jedini drugi poznati ljudski član u CWC16 porodici proteina. Njih dva imaju oko 27% identiteta, od kojih se većina nalazi u domenu COG5134 i na C-kraju. CCDC94 ima tri predviđena serinska fosforilacijska mesta na pozicijama 213, 220 i 306, koja se poklapaju sa serinima u CCDC130 u poravnanju višestrukih sekvenci, i mesto fosforilacije treonina kojw se slaže sa fosforiliranim serinom u CCDC130.^[5]^[10]

Neukorijenjeno filogenetsko stablo ljudskog CCDC130, bliski ortolozi i nekoliko udaljenih homologa.

Ortolozi i homolozi

CCDC130 je visoko konzervirani protein, s prvim ortolozima u primata, drugih sisara, vodozemaca, gmizavaca, riba, pa čak i beskičmenjaka, poput insekata i morskih beskičmenjaka. Ortolozi za ptice nisu pronađeni u nukleotidnim ili proteinskim BLAST-ima ^[6] Bilo je homolognih gena dokumentiranih u kvascima i drugim gljivama, kao i biljkama. Nejasno je kada je nastao najudaljeniji homolog CCDC130, ali to je bilo mnogo prije divergencije autotrofa i heterotrofa.

Sekvenca	Rod	Vrsta	Uobičajeno ime	Datiranje divergencije (ilioni godina)	Pristup	Dužina sekvence Sequence (aa)	Identitet (%)
1	Homo	sapiens	Čovjek	N/A	NP_110445	396	100
2	Saimiri	boliviensis	Vjeveričasti majmun	42,6	XP_003941759	396	94
3	Ailuropoda	melanoleuca	Gigantska panda	94,2	XP_002921062	392	88
4	Canis	lupus familiaris	Pas	94,2	XP_542031	397	87
5	Bos	taurus	Goveče	94,2	NP_001069812	400	86
6	Sus	scrofa	Divlja svinja	94,2	XP_003123393	398	86
7	Cricetulus	griseus	Kineski hrčak	92,3	XP_003501975	383	79
8	Mus	musculus	Miš	92,3	NP_080626	385	78
9	Sarcophilus	harrisii	Tasmanijsli đavo	162,6	XP_003760711	367	77
10	Anolis	carolinensis	Anola gušter	296	XP_003216443	373	62
11	Xenopus	laevis	Afrička pandžasta žaba	371,2	NP_001086365	384	61
12	Danio	rerio	Zebrica	400,1	NP_991158	390	56
13	Takifugu	rubripes	Pufer-riba	400,1	XP_003972319	379	65
14	Amphimedon	queenslandica	Spužva	716,5	XP_003388671	299	46
15	Culex	quinquefasciatus	Komarac	782,7	XP_001846118	329	53
16	Bombus	impatiens	Bumbar	782,7	XP_003485202	314	55
17	Caenorhabditis	remanei	Nematoda	937,5	XP_003094402	365	44
18	Schizosaccharomyces	pombe	Kvasac	1215,8	NP_595734.2	294	27
19	Cucumis	sativus	Krastavac	1369	XP_004135117	313	47

Konzervirane regije

CCDC130 ima dva konzervirana domena i regiju sa zavojnicom. Prvi je domen COG5134 za koji se tvrdi da je konzerviran u krastavcima i vjerovatno ima ulogu u funkciji proteina jer je uvijek najkonzerviranija regija u bilo kojem višestrukom poravnanju sekvenci. Obuhvata približno prvih 170 aminokiselina u proteinu. Drugi domen je DUF572 domen, koji je eukariotski domen nepoznate funkcije koju dijele svi ortolozi i većina udaljenijih homologa. Ovaj domen nema definirani opseg, jer različiti izvori prijavljuju različite dužine; neki kažu da je riječ o cijelom proteinu. Područje upredene zavojnice sastoji se od 182-214 aminokiselina u ljudskom proteinu i bogato je nabijenim aminokiselinama. Modificirani ostaci su također vrlo dobro konzervirani.

Protein

Najrasprostranjenija varijanta CCDC130 kodirana je drugom po dužini otvorenim okvirom ćitanja (ORF), što odgovara 396 aminokiselinskom proteinu molekulske težine 44,8 kDa i izoelektrične tačke 8,252.^[11] Protein CCDC130 bogat je napunjenim aminokiselinama, a ostatak mu je sa nabijenim, nepolarnim aminokiselinama.^[5] Mobyle @ Pasteur predvidio je da će CCDC130 biti izuzetno hidrofilan, zbog velikog broja nabijenih i polarnih aminokiselina, bez mjesta koja imaju bodove iznad nule na grafikonu hidrofobnosti, a neka mjesta dosežu i do –6 (F180). Postoji područje u domen upredene zavojnice (182-214) u kojima je nabijeno 14 od 18 aminokiselina. SAPS analiza je predvidjela da će ovaj protein biti nestabilan.^[5] Zbog svoje visoke hidrofilnosti, ovaj protein definitivno ne sadrži transmembranske segmente.

Proteinska sekvenca za glavni oblik CCDC130. Ovaj peptid dugačak je 396 aminokiselina, sadrži područje upredene zavojnice od 182-214, domen nepoznate funkcije (DUF572) i domen COG5134 u N-terminalnoj polovini

Varijante alternativne prerade of proteina CCDC130 u AceView, NCBI.

Varijacija

Postoji 17 različitih iRNK proizvedenih iz gena CCDC130. Od njih je 13 iRNK iz alternativne prerade, a ostale četiri su bez takvih znakova.^[6] Postojala su četiri opisana alternativna promotora, pet alternativnih poliadenilacijskih lokacija i četiri alternativna zadnja egzona.^[6] Opisana su i dva slučaja zadržavanja introna. Iz gena CCDC130 identificirano je 14 različitih proteina, od kojih svi sadrže domen DUF572, ali čini se da samo pet pokazuje istezanje upredene zavojnice. Ostale tri iRNK bile su vrlo niskog kvaliteta i nisu translatirane. Također je primijećeno da ovaj gen može kodirati nekoliko proteina, koji se ne preklapaju. Nađeno je 45 jednonukleotidnih polimorfizama (SNP), dokumentiranih za CCDC130 na NCBI: 29 misens mutacija i 16 sinonimnih mutacija koje ne mijenjaju aminokiselinu.^[6]

Koncepcijsta translacija aminokiselina 269-396 i 3 'UTR CCDC130. Plave oznake pokazuju mjesta fosforilacije, a ružičaste – nabijene aminokiseline.

Post-translacijske modifikacije

CCDC130 je jako fosforilirani protein, s 31 različitim mjestima fosforilacije koje je predvidio NetPhos, a 26 od njih 31 nalazi se u C-terminalnoj polovini proteina.^[10] 17 od 22 serina, 4 od 6 treonina i dva od tri predviđena tirozina imali su ocjene vjerovatnoće preko 800, što ukazuje na veliku vjerovatnoću da su to prava mjesta fosforilacije.^[10] Predviđeno je šest sumoilacijskih mjesta, ali samo jedno od njih mjesto (K177) imalo je vjerovatnoću veću od .500, na .640.^[12] Fiziološka funkcija sumoilacije i dalje je relativno misteriozna, ali ova modifikacija može dodati značajnu količinu molekulske težine na protein (11 kDa). Predviđeno je 13 glikacija mjesta s ocjenom vjerovatnoće preko .500, a 10 od 13 gliciranih lizina u N-terminalnoj polovini proteina.^[13] NetOGlyc je predvidio 11 mogućih O-glikozilacija lokacija s ocjenom vjerovatnoće preko .500, a svih 11 se dogodilo u rasponu od 64 aminokiseline, od T313 do T376.^[14] Nekoliko od ovih mjesta bilo je predviđeno i kao mjesta fosforilacije i kao mjesta O-glikozilacije. Nije predviđeno da CCDC130 bude sulfatiran,^[15] acetiliran,^[16] miristoiliran,^[17] N-glikozilirani,^[18] C-manozilatiran,^[19] ili podvrgnut bilo kojoj GPI modifikaciji.^[20]

Sekundarna struktura

U CCDC130 predviđa se dugačka sekvenca alfa-heliksa, od R121-A211, koju je predvidio YASPIN. Ostali programi za analizu sekundarne strukture, poput PELE, CHOFAS i SABLE, također su predviđali alfa helikse različitih dužina u ovom regionu.^[21] Nije bilo konzistentnih predviđanja za beta-listove u CCDC130.

Informacije o interakciji

Navedeno je nekoliko proteina koji komuniciraju s CCDC130, uključujući EEF1A1, NINL, TRAF2, ZBTB16, ZNF165 i ZNF24. EEF1A1 je eukariotski faktor elongacije, koji je uključen u vezanje aminoacil-tRNK na A-mjesto ribosom tokom translacije.^[22] NINL je protein sličan devetinu, koji je uključen u organizaciju mikrotubula i ima aktivnost vezanja kalcijevih iona.^[22] TRAF2, tumor nekroznog faktora (TNF) s receptorom povezani faktor 2, dio je nekih kompleksa E3 ubikvitin-ligaza i uključen je u ubikvitinirajuće proteine kako bi se mogao razgraditi proteasom.^[22] ZBTB16, cinkov prst i protein 16 koji sadrži BTB domen, također su dio kompleksa E3 ubikvitin-ligaze i najvjerovatnije je uključen u prepoznavanje supstrata. Postoji i alternativni oblik CCDC130 gdje setranskribiraju samo 803, umjesto 1.433 baze, ali ne postoje dodatne informacije.^[23]

ZNF165 i ZNF24 su oba proteina cinkovog prsta, koji vežu DNK i druge proteine za regulaciju transkripcije. Ispod je tabela interaktivnih proteina za CCDC130, koje su sastavili uGeneCards.^[23] Verificirane su interakcije CCDC130 s NINL, ZNF24, TRAF2, JUP, GATA5 dvo-hibridnim zaslonom prema STRING-u, pa se te interakcije događaju. JUP je protein plaka. GATA5 je transkripcijski faktor, koji pomaže u aktiviranju promotora za laktaza-florizin hidrolazu.^[23] Interakcije sa CDA, DERA, CDC40 , NAA25, DGCR14, NAA20 i PRPF19 nisu eksperimentalno potvrđeni, ali interakcije između homolognih gena dokumentirane su kod drugih vrsta, prema STRING-u, kako bi se ove interakcije potencijalno mogle dogoditi. ZBTB16, EEF1A1 i ZNF165 su svi potvrđeni najmanje jednim dvo-hibridnim zaslonom prema MINT-u. NAT9 je opisan kao poznati interaktivni element na I2D. U studiji provedenoj na Univerzitetu Distrikta Kolumbija, da bi se okarakteriziralo CCDC130, otkrili su da se on inducira putem insulinske signalizacije i cilja na tri različite kinaze (GSK3, CK1 i CK2), te je mitohondrijski protein. Studija također pokazuje da se CCDC130 potencijalno može koristiti kao biomarker za određene vrste karcinoma, zbog svoje diferencijalne ekspresije u ćelijama karcinoma. Studija posebno spominje da je CCDC130 smanjeno reguliran kod nekih vrsta karcinoma debelog crijeva, što je omogućilo da više ćelija raka nije ciljano putem apoptoza.

Ekspresija

CCDC130 je sveprisutno eksprimirani protein, koji pokazuje određeni nivo ekspresije u svim analiziranim uzorcima tkiva i ćelija. Profil AceView za CCDC130 pokazuje nivoe ekspresije 2,9 puta veće od prosječnog proteina.^[6] Nivo ekspresije uveliko varira među tkivima, ali postoji barem neki nivo ekspresije u svakom uzorku. Prema NCBI GEO profilima i podacima BioGPS-a, fetusna štitnjača, kora nadbubrežne žlijezde, maternica, prostata, testisi, sjemenske vezikule, srce, PB-CD4 + T-ćelije, PB-CD8 + T ćelije, limfni čvorovi, pluća, timus, štitnjača, leukemija hroničnog mijelogenog K562 i limfoblastna leukemija, u svim uzorcima molt4 imali su nivoe ekspresije iznad 75 percentila za ekspresiju gena u najmanje jednom od dva uzorka. Ekspresija gena bila je niža od 25. percentila u najmanje jednom od dva uzorka za peteljke malog mozga, potiljačni režanj, pons, trigemiknuisnu gangliju, subtalamusno jezgro, gornju cerviksnu gangliju (drastično različiti nivoi ekspresije ), ganglija leđnog korijena, fetusna jetra, korpus maternice, atrioventrikulski čvor, dodatak, skeletni mišići, srčani miociti, jezik i pljuvačne žlijezde. PB-CD8 + T-ćelije imale su najveću relativnu ekspresiju CCDC130, a jezik najmanju. Za više informacija o ekspresiji CCDC130, pogledajte podaci o ekspresiji u mišjem mozgu ili human brain microarray data Allen Brain Atlas ili diferencijalna skspresija u GEO profiles iz NCBI.^[6]

Medicinske informacije

Pokazalo se da se CCDC130 diferencirano izražava u nekoliko karcinoma, uključujući dojke, debelo crijevo i gušteraču, putem mikrosnimanja ćelija karcinoma.^[24] Pokazalo se da je podreguliran kod karcinoma debelog crijeva, što sugerira da bi mogao biti biomarker za karcinome. Još uvijek se rade istraživanja na ovoj temi, kako bi se potvrdila njegova funkcija identifikatora raka. Mnoge web stranice također kažu da je uključen u odgovor ćelije na virusnu infekciju, ali o tome ne postoje konkretne informacije niti bilo kakva razrada.

Reference

^ ^a ^b ^c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000104957 - Ensembl, maj 2017
^ ^a ^b ^c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004994 - Ensembl, maj 2017
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ ^a ^b ^c ^d "CCDC130 Analysis". Biology Workbench. San Diego Supercomputing Center- University of California San Diego. Arhivirano s originala, 11. 8. 2003. Pristupljeno 7. 5. 2013.
^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m "NCBI". National Library of Medicine. Pristupljeno 2. 4. 2013.
^ Fabrizio P, Dannenberg J, Dube P, Kastner B, Stark H, Urlaub H, Lührmann R (novembar 2009). "The evolutionarily conserved core design of the catalytic activation step of the yeast spliceosome". Molecular Cell. 36 (4): 593–608. doi:10.1016/j.molcel.2009.09.040. PMID 19941820.
^ Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka <ref>; nije naveden tekst za reference s imenom Conservation Spliceosome
^ "El Dorado". Genomatix Software GmbH. Arhivirano s originala, 2. 12. 2021. Pristupljeno 11. 4. 2013.
^ ^a ^b ^c Blom N, Gammeltoft S, Brunak S (1999). "Sequence and structure-based prediction of eukaryotic protein phosphorylation sites". Journal of Molecular Biology. 294 (5): 1351–62. doi:10.1006/jmbi.1999.3310. PMID 10600390.
^ Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka <ref>; nije naveden tekst za reference s imenom Biologija Workbench
^ "SUMOplot Analysis Program". Abgent- a WuXi AppTec Company. Pristupljeno 14. 5. 2013.
^ Johansen MB, Kiemer L, Brunak S (2006). "Analysis and prediction of mammalian protein glycation". Glycobiology. 16 (9): 844–53. doi:10.1093/glycob/cwl009. PMID 16762979.
^ Julenius K, Mølgaard A, Gupta R, Brunak S (2005). "Prediction, conservation analysis, and structural characterization of mammalian mucin-type O-glycosylation sites". Glycobiology. 15 (2): 153–64. doi:10.1093/glycob/cwh151. PMID 15385431.
^ Monigatti F, Gasteiger E, Bairoch A, Jung E (2002). "The Sulfinator: predicting tyrosine sulfation sites in protein sequences". Bioinformatics. 18 (5): 769–70. doi:10.1093/bioinformatics/18.5.769. PMID 12050077.
^ Kiemer L, Bendtsen JD, Blom N (2005). "NetAcet: prediction of N-terminal acetylation sites". Bioinformatics. 21 (7): 1269–70. doi:10.1093/bioinformatics/bti130. PMID 15539450.
^ Bologna G, Yvon C, Duvaud S, Veuthey AL (2004). "N-Terminal myristoylation predictions by ensembles of neural networks". Proteomics. 4 (6): 1626–32. doi:10.1002/pmic.200300783. PMID 15174132.
^ R. Gupta; E. Jung; S. Brunak (2004). "Prediction of N-glycosylation sites in human proteins". NetNGlyc1.0. Center for Biological Sequence Analysis- University of Denmark. Pristupljeno 13. 5. 2013.
^ Julenius K (2007). "NetCGlyc 1.0: prediction of mammalian C-mannosylation sites". Glycobiology. 17 (8): 868–76. doi:10.1093/glycob/cwm050. PMID 17494086.
^ "big-PI Predictor". GPI Lipid Anchor Project- I.M.P. Bioinformatics. Arhivirano s originala, 21. 7. 2020. Pristupljeno 14. 5. 2013.
^ "SABLE Secondary Structure Prediction". Cincinnati Children's Hospital Medical Center. Pristupljeno 14. 5. 2013.
^ ^a ^b ^c "NextProt". CCDC130 interacting proteins. Swiss Institute of Bioinformatics. Pristupljeno 14. 5. 2013.
^ ^a ^b ^c "GeneCards". Weizmann Institute of Science. Pristupljeno 14. 5. 2013.
^ Wang Y, Sun G, Ji Z, Xing C, Liang Y (20. 1. 2012). "Weighted change-point method for detecting differential gene expression in breast cancer microarray data". PLOS ONE. 7 (1): e29860. doi:10.1371/journal.pone.0029860. PMC 3262809. PMID 22276133.

Dopunska literatura

Vanjski linkovi

Commons logo

Commons ima datoteke na temu: CCDC130

Lokacija ljudskog genoma CCDC130 i stranica sa detaljima o genu CCDC130 u UCSC Genome Browseru.

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000104957 - Ensembl, maj 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000004994 - Ensembl, maj 2017

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[Biology_Workbench-5] "CCDC130 Analysis". Biology Workbench. San Diego Supercomputing Center- University of California San Diego. Arhivirano s originala, 11. 8. 2003. Pristupljeno 7. 5. 2013.

[NCBI-6] ^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m "NCBI". National Library of Medicine. Pristupljeno 2. 4. 2013.

[Spliceosome_Conservation-7] Fabrizio P, Dannenberg J, Dube P, Kastner B, Stark H, Urlaub H, Lührmann R (novembar 2009). "The evolutionarily conserved core design of the catalytic activation step of the yeast spliceosome". Molecular Cell. 36 (4): 593–608. doi:10.1016/j.molcel.2009.09.040. PMID 19941820.

[Conservation_Spliceosome-8] Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka <ref>; nije naveden tekst za reference s imenom Conservation Spliceosome

[Genomatix-9] "El Dorado". Genomatix Software GmbH. Arhivirano s originala, 2. 12. 2021. Pristupljeno 11. 4. 2013.

[NetPhos2.0-10] Blom N, Gammeltoft S, Brunak S (1999). "Sequence and structure-based prediction of eukaryotic protein phosphorylation sites". Journal of Molecular Biology. 294 (5): 1351–62. doi:10.1006/jmbi.1999.3310. PMID 10600390.

[Biologija_Workbench-11] Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka <ref>; nije naveden tekst za reference s imenom Biologija Workbench

[SUMOplot-12] "SUMOplot Analysis Program". Abgent- a WuXi AppTec Company. Pristupljeno 14. 5. 2013.

[NetGlycate1.0-13] Johansen MB, Kiemer L, Brunak S (2006). "Analysis and prediction of mammalian protein glycation". Glycobiology. 16 (9): 844–53. doi:10.1093/glycob/cwl009. PMID 16762979.

[NetOGlyc3.1-14] Julenius K, Mølgaard A, Gupta R, Brunak S (2005). "Prediction, conservation analysis, and structural characterization of mammalian mucin-type O-glycosylation sites". Glycobiology. 15 (2): 153–64. doi:10.1093/glycob/cwh151. PMID 15385431.

[Sulfinator-15] Monigatti F, Gasteiger E, Bairoch A, Jung E (2002). "The Sulfinator: predicting tyrosine sulfation sites in protein sequences". Bioinformatics. 18 (5): 769–70. doi:10.1093/bioinformatics/18.5.769. PMID 12050077.

[NetAcet1.0-16] Kiemer L, Bendtsen JD, Blom N (2005). "NetAcet: prediction of N-terminal acetylation sites". Bioinformatics. 21 (7): 1269–70. doi:10.1093/bioinformatics/bti130. PMID 15539450.

[Myristoylator-17] Bologna G, Yvon C, Duvaud S, Veuthey AL (2004). "N-Terminal myristoylation predictions by ensembles of neural networks". Proteomics. 4 (6): 1626–32. doi:10.1002/pmic.200300783. PMID 15174132.

[NetNGlyc1.0-18] R. Gupta; E. Jung; S. Brunak (2004). "Prediction of N-glycosylation sites in human proteins". NetNGlyc1.0. Center for Biological Sequence Analysis- University of Denmark. Pristupljeno 13. 5. 2013.

[NetCGlyc1.0-19] Julenius K (2007). "NetCGlyc 1.0: prediction of mammalian C-mannosylation sites". Glycobiology. 17 (8): 868–76. doi:10.1093/glycob/cwm050. PMID 17494086.

[big-PI_Predictor-20] "big-PI Predictor". GPI Lipid Anchor Project- I.M.P. Bioinformatics. Arhivirano s originala, 21. 7. 2020. Pristupljeno 14. 5. 2013.

[SABLE-21] "SABLE Secondary Structure Prediction". Cincinnati Children's Hospital Medical Center. Pristupljeno 14. 5. 2013.

[NextProt-22] "NextProt". CCDC130 interacting proteins. Swiss Institute of Bioinformatics. Pristupljeno 14. 5. 2013.

[GeneCards-23] "GeneCards". Weizmann Institute of Science. Pristupljeno 14. 5. 2013.

[Breast_Cancer_Microarray_Study-24] Wang Y, Sun G, Ji Z, Xing C, Liang Y (20. 1. 2012). "Weighted change-point method for detecting differential gene expression in breast cancer microarray data". PLOS ONE. 7 (1): e29860. doi:10.1371/journal.pone.0029860. PMC 3262809. PMID 22276133.

[5]

[6]

[1]

[2]

[3]

[4]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]