C-kraj
C-kraj – često pominjan i kao C-terminus, C-terminual ili karboksil-terminus, karboksi-terminus, C-terminalni kraj, ili COOH-terminus proteina ili polipeptida – je kraj aminokiselinskog lanca u datoj molekuli koji se završava karboksilnom grupomː -COOH.[1] Konvencija za pisanje peptidnih sekvenci nalaže da se C-kraj stavi na desnu stranu, a da se sekvenca piše od N- do C-kraja.
Hemija
urediSvaka aminokiselina sadrži karboksilnu i amino grupu. Aminokiseline su međusobno povezane u lanac reakcijom dehidratacije kojom se amino grupa jedne aminokiseline spaja sa karboksilnom grupom slijedeće. Takav polipeptidni lanac na jednom kraju ima nevezanu karboksilnu grupu, C-kraj, a na drugom kraju je amino grupa, N-kraj. Proteini se prirodno sintetiziraju sa početkom na N-kraju i završavaju sa C-terminalnim krajem.[2][3][4][5][6]
Funkcija
urediZadržavanje signala
urediDok je N-kraj proteina često sadrži ciljajuće signale, C-kraj može imati zadržavajuće signale za sortiranje proteina. Najčešća takva signalna sekvenca slijed aminokiselina -KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) ili -HDEL (His-Asp-Glu-Leu) u C-kraju. Ovo održava protein u endoplazmatskom retikulumu i sprečava ga da uđe u sekrecijski put.
Modifikacija C-kraja
urediC-kraj proteina može biti modificiran posttranslacijski, najčešće uz dodatak jednog lipidne priveze u C-kraju, koja omogućava proteinu da se ubaci u membranu bez transmembranskog domena.
Prenilacija
urediJedan oblik modifikacija C-kraja je prenilaciji. Tokom tog procesa, dodaje se farnezil pirofosfat ili geranlgeranil-izoprenoidna membranska priveza cisteinskom ostatku, u blizini C-terminala. Na ovaj način se često modificiraju mali, membranski-vezani G proteini.
GPI priveze
urediDrugi oblik modifikacija C-kraja je dodavanjem fosfoglikana, glikozila (GPI), kao membranog sidra. Ono je priključeno na C-kraj nakon proteolitskog razlaganja proppeptida C-kraja. Najistaknutiji primjer za ovu vrstu modifikacija je prionski protein.
Domene C-kraja
uredi
.
Domene C-kraja nekih proteina su specijalizirane funkcije. Kod ljudi, CTD RNK polimeraze II obično sadrži do 52 ponavljajuće sekvence Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser. To omogućava drugim proteinima da se vežu za RNK polimerazne domene C-kraja kako bi aktivirali polimeraze. Ove domene su onda uključene u pokretanja transkripcija DNK, kaptažnih enzima iRNK transkripta i vezanosti splajsosoma za preradu RNK.[7]
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ "Coulson protein structure tutorial". Arhivirano s originala, 6. 8. 2010. Referenca sadrži prazan nepoznati parametar:
|coauthors=(pomoć)CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link) - ^ Lindhorst T. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, 3527315284.
- ^ Robyt F. (1997): Essentials of carbohydrate chemistry. Springer, ISBN 0387949518.
- ^ Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, ISBN 0-8053-5680-0.
- ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
- ^ Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London, ISBN 0-12-361811-8.
- ^ Brickey W. J., Greenleaf A. L. (1995). "Functional studies of the carboxy-terminal repeat domain of Drosophila RNA polymerase II in vivo". Genetics. 140 (2): 599–613. PMC 1206638. PMID 7498740.