KCNE1
Član 1 naponski otvorenog kalijskog kanala potporodice E jest protein koji je kod ljudi kodiran genom KCNE1 sa hromosoma 21.[3][4]
Naponski vođeni kalijski kanali (Kv) predstavljaju najkompleksniju klasu naponsko vođenih ionskih kanala, i sa funkcionalnog i sa strukturnog stanovišta. Njihove različite funkcije uključuju regulaciju oslobađanja neurotransmitera, otkucaja srca, lučenja insulina, neuronske ekscitabilnosti, epitelnog transporta elektrolita, kontrakcije glatkih mišića i ćelijskog volumena.
GenKCNE1 je jedan od pet članova porodice KCNE pomoćnih ili β-podjedinica Kv kanala. Takođe je poznat kao minK (minimalna podjedinica kalijevog kanala).
Aminokiselinska sekvenca
urediDužina polipeptidnog lanca je 129 aminokiselina, a molekulska težina 14.645 Da.[4]
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MILSNTTAVT | PFLTKLWQET | VQQGGNMSGL | ARRSPRSGDG | KLEALYVLMV | ||||
LGFFGFFTLG | IMLSYIRSKK | LEHSNDPFNV | YIESDAWQEK | DKAYVQARVL | ||||
ESYRSCYVVE | NHLAIEQPNT | HLPETKPSP |
Struktura
urediVelika većina studija o strukturnoj osnovi za KCNE1 modulaciju Kv kanala fokusira se na njegovu interakciju sa KCNQ1 (prethodno zvanim KvLQT1). Ostaci u transmembranskom domenu KCNE1 nalaze blizu filtera selektivnosti KCNQ1 unutar heteromernih kompleksa kanala KCNQ1-KCNE1.[5][6]
C-terminalni domen KCNE1, posebno od aminokiselina 73 do 79, neophodan je za stimulaciju spore odložene kalijeve ispravljačke struje SGK1.[7] Interakcija KCNE1 sa alfa-heliksom u domenu S6 KvLQT1 doprinosi većem afinitetu koji ovaj kanal ima za benzodiazepin L7 i hromanol 293B repozicioniranjem aminokiselinskih ostataka kako bi se to omogućilo. KCNE1 destabilizira vezu S4-S5 alfa-heliksa u proteinu kanala KCNQ1, uz destabilizaciju S6 alfa-heliksa, što dovodi do sporije aktivacije ovog kanala kada je povezan s KCNE1.[8] Raspravljalo se o varijabilnim stehiometrijskim pokazateljima, ali vjerovatno postoje dvije podjedinice KCNE1 i četiri podjedinice KCNQ1 u IKs kompleksu plazmamembrana.[9]
Transmembranski segment KCNE1 je α-heliksni kada je u membranskom okruženju.[10][11] Predloženo je da transmembranski segment KCNE1 interraguje sa domenom pora KCNQ1 (S5/S6) i sa domenom S4 kanala KCNQ1 (KvLQT1).[5] KCNE1 može se vezati za vanjski dio pore domena KCNQ1 i kliziti iz ove pozicije u “aktivacijski rascjep”, što dovodi do većih amplituda struje[7]
KCNE1 usporava aktivaciju KCNQ1 nekoliko puta, a u toku su rasprave o preciznim mehanizmima koji su u osnovi toga. U studiji u kojoj je kretanje senzora napona KCNQ1 praćeno fluorimetrijom usmjerenom na mjesto, kao i mjerenjem pomaka naelektrisanja povezanog s kretanjem naelektrisanja unutar segmenta S4 naponskog senzora (strujnog napona), otkriveno je da KCNE1 toliko usporava kretanje S4. da struja zatvaranja više nije mjerljiva. Fluorometrijska mjerenja su pokazala da je kretanje kanala S4 KCNQ1-KCNE1 bilo 30 puta sporije od dobro proučenog Kv kanala "Drosophila" "Shaker".[12] Nakajo i Kubo otkrili su da KCNE1 ili usporava kretanje KCNQ1 S4 nakon depolarizacije membrane ili mijenja ravnotežu S4 na datom membranskom potencijalu.[13] U Laboratoriji Kass je zaključili su da dok homomerni KCNQ1 kanali mogu da se otvore nakon pomeranja jednog S4 segmenta, KCNQ1-KCNE1 kanali otvaraju se samo nakon što su sva četiri S4 segmenta aktivirana..[14] Smatra se da se unutarćelijski C-terminalni domen KCNE1 nalazi na KCNQ1 S4-S5 linkeru, segmentu KCNQ1 ključnom za prenošenje statusa S4 u pore i na taj način kontrolira aktivaciju.[15]
Funkcija
urediKCNE1 je prvenstveno poznat po modulaciji alfa podjedinice srčanog i epitelnog Kv kanala, KCNQ1. KCNQ1 i KCNE1 formiraju kompleks u ljudskim srčanokomorsim kardiomiocitima koji stvaraju sporo aktivirajuću K+ struju, IKs. Zajedno sa brzo aktivirajućom K+ strujom (IKr), IKs je važan za repolarizaciju ljudskih komora.[16][17] KCNQ1 je također neophodan za normalnu funkciju mnogih različitih epitelnih tkiva, ali smatra se da je u ovim neekscitabilnim ćelijama pretežno reguliran preko KCNE2 ili KCNE3.[18]
KCNE1 usporava aktivaciju KCNQ1 5-10 puta, povećavajući njegovu jedinstvenu provodljivost za četiri puta, eliminišući njegovu inaktivaciju i mijenjajući način na koji KCNQ1 reguliraju ostali proteini, lipidi i male molekule. Povezanost KCNE1 i KCNQ1 otkrivena je osam godina nakon što su Takumi et al. izvijestili o izolaciji frakcije RNK iz pacovskog bubrega koji je, kada se ubrizgava u oocite vrsta roda Xenopus, proizveo neobično sporo aktivirajuću, naponski ovisnu, kalij-selektivnu struju. Otkrili su gen KCNE1[19] i tačno je predviđeno da kodira protein sa jednim transmembranskom domenom sa vanćelijskim N-terminalnim i citosolnim C-terminalnim domenom. Sposobnost KCNE1 da generira ovu struju bila je zbunjujuća zbog svoje jednostavne primarne strukture i topologije, u suprotnosti sa topologijom 6-transmembranskog domena drugih poznatih Kv α podjedinica kao što je Shaker iz Drosophila, klonirana dvije godine ranije. Misterija je riješena kada je KCNQ1 kloniran i otkriveno da se kokonstituira sa KCNE1, a pokazalo se da oociti Xenopus laevis endogeno eksprimiraju KCNQ1, koji je pojačan egzogenom ekspresijom KCNE1 kako bi se stvorila karakteristična sporo aktivirajuća struja.[16][17] KCNQ1 je također neophodan za normalnu funkciju mnogih različitih epitelnih tkiva, ali se smatra da je u ovim ne-ekscitabilnim ćelijama pretežno reguliran putem KCNE2 ili KCNE3.[18]
Također se navodi da KCNE1 reguliše i dvije druge α podjedinice porodice KCNQ, KCNQ4 i KCNQ5. KCNE1 je povećao obje njihove vršne struje u studijama ekspresije oocita i usporio aktivaciju potonjih.[20][21]
KCNE1 takođe regulira hERG, što je Kv α podjedinica koja generira srčanokomorski IKr. KCNE1 je udvostručio hERG struju kada su ova dva eksprimirana u ćelijama sisara, iako mehanizam za to ostaje nepoznat.[22]
Iako KCNE1 nije imao efekta kada se koeksprimirao sa podjedinicom Kv1.1 α u ćelijama jajnika kineskog hrčka (CHO), KCNE1 hvata N-tip (brzo inaktivirajuću) podjedinicu Kv1.4 α u ER/Golgijevom transportu kada se koeksprimira sa tim. KCNE1 (i KCNE2) također ima ovaj efekt na dvije druge kanonske podjedinice N-tipa Kv α, Kv3.3 i Kv3.4. Čini se da je ovo mehanizam koji osigurava da homomerni kanali N-tipa ne stignu do površine ćelije, jer se ovaj način supresija prfeko KCNE1 ili KCNE2 ublažava koekspresijom odloženih ispravljača iste potporodice (sporo inaktivirajućih) α podjedinica. Tako je Kv1.1 spasio Kv1.4, Kv3.1 je spasio Kv3.4; u svakom od ovih slučajeva rezultirajući kanali na membrani bili su heteromeri (npr. Kv3.1-Kv3.4) i pokazivali su posrednu kinetiku inaktivacije u odnosu na onu bilo koje α podjedinice same.[23][24]
K CNE1 također regulira kinetiku ulaza Kv2.1, Kv3.1 i Kv3.2, u svakom slučaju usporavajući njihovo aktiviranje i deaktiviranje i ubrzavajući deaktivaciju posljednja dva.[25][26] No effects were observed upon oocyte co-expression of KCNE1 and Kv4.2,[27] but KCNE1 was found to slow the gating and increase macroscopic current of Kv4.3 in HEK cells.[28] Nasuprot tome, ionski kanali formirani od Kv4.3 i citosolne pomoćne podjedinice KChIP2 pokazali su bržu aktivaciju i izmijenjenu inaktivaciju kada su koeksprimirani s KCNE1 u ćelijama kineskog hrčka (CHO).[29] Finally, KCNE1 inhibited Kv12.2 in Xenopus oocytes.[30]
Tkivna distribucija
urediKCNE1 je eksprimiran u ljudskom srcu (pretkomori i komomori), dok je kod odraslih miševa njegova ekspresija ograničena na pretkomoru i/ili provodni sistem.[31] KCNE1 je takođe eksprimiran i u unutrašnjem uhu i bubrezima ljudi i miševa[32][33] KCNE1 je otkriven i u mišjem mozgu[34] ali ovaj nalaz je predmet tekuće debate.
Klinički značaj
urediNaslijeđene ili sporadične mutacije gena KCNE mogu uzrokovati Romano-Wardov sindrom (heterozigoti) i Jervell Lange-Nielsenov sindrom (homozigoti). Oba ova sindroma karakterizira sindrom dugog QT intervala, kašnjenje u repolarizaciji komofra. Pored toga, Jervellov i Lange-Nielsenov sindrom također uključuje bilateralnu senzornrvu gluhoću. Mutacija D76N u proteinu KCNE1 može dovesti do sindroma dugog QT, zbog strukturnih promjena u kompleksu KvLQT1/KCNE1, a osobama s ovim mutacijama se savjetuje da izbjegavaju okidače srčane aritmije i produženih QT intervala, kao što su stres ili naporna vježba.
Dok mutacije gubitka funkcije u KCNE1 uzrokuju sindrom dugog QT intervala, mutacije pojačanja funkcije KCNE1 povezane su s ranom pretkomorskom fibrilacijom.[35] Uobičajeni polimorfizam KCNE1, S38G, povezan je s promijenjenom predispozicijom za sporadičnu pretkomorsku fibrilaciju [36] i postoperativnu fibrilaciju pretkomora.[37] Pretkomorska ekspresija KCNE1 smanjena je na svinjskom modelu postoperativne pretkomorske fibrilacije, nakon lobektomije pluća.[38]
Nedavno analiza 32 varijante KCNE1 pokazala je da navodne/potvrđene varijante KCNE1 gubitka funkcije predisponiraju produžetak QT intervala, ali uočena niska penetrabilnost EKG-a sugerira da se ne manifestiraju klinički kod većine osoba, u skladu s blagim fenotipom uočenim za pacijente sa JLNS2.[39]
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000180509 - Ensembl, maj 2017
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ Chevillard C, Attali B, Lesage F, Fontes M, Barhanin J, Lazdunski M, Mattei MG (Jan 1993). "Localization of a potassium channel gene (KCNE1) to 21q22.1-q22.2 by in situ hybridization and somatic cell hybridization" (PDF). Genomics. 15 (1): 243–5. doi:10.1006/geno.1993.1051. PMID 8432548.
- ^ a b "Entrez Gene: KCNE1 potassium voltage-gated channel, Isk-related family, member 1".
- ^ a b Tristani-Firouzi M, Sanguinetti MC (Jul 1998). "Voltage-dependent inactivation of the human K+ channel KvLQT1 is eliminated by association with minimal K+ channel (minK) subunits". The Journal of Physiology. 510 (Pt 1): 37–45. doi:10.1111/j.1469-7793.1998.037bz.x. PMC 2231024. PMID 9625865.
- ^ Tai KK, Goldstein SA (Feb 1998). "The conduction pore of a cardiac potassium channel". Nature. 391 (6667): 605–8. Bibcode:1998Natur.391..605T. doi:10.1038/35416. PMID 9468141. S2CID 4415584.
- ^ a b Seebohm G, Strutz-Seebohm N, Ureche ON, Henrion U, Baltaev R, Mack AF, Korniychuk G, Steinke K, Tapken D, Pfeufer A, Kääb S, Bucci C, Attali B, Merot J, Tavare JM, Hoppe UC, Sanguinetti MC, Lang F (Dec 2008). "Long QT syndrome-associated mutations in KCNQ1 and KCNE1 subunits disrupt normal endosomal recycling of IKs channels". Circulation Research. 103 (12): 1451–7. doi:10.1161/CIRCRESAHA.108.177360. PMID 19008479.
- ^ Strutz-Seebohm N, Pusch M, Wolf S, Stoll R, Tapken D, Gerwert K, Attali B, Seebohm G (2011). "Structural basis of slow activation gating in the cardiac I Ks channel complex". Cellular Physiology and Biochemistry. 27 (5): 443–52. doi:10.1159/000329965. PMID 21691061.
- ^ Plant LD, Xiong D, Dai H, Goldstein SA (Apr 2014). "Individual IKs channels at the surface of mammalian cells contain two KCNE1 accessory subunits". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 111 (14): E1438–46. Bibcode:2014PNAS..111E1438P. doi:10.1073/pnas.1323548111. PMC 3986162. PMID 24591645.
- ^ Mercer EA, Abbott GW, Brazier SP, Ramesh B, Haris PI, Srai SK (Jul 1997). "Synthetic putative transmembrane region of minimal potassium channel protein (minK) adopts an alpha-helical conformation in phospholipid membranes". The Biochemical Journal. 325 (2): 475–9. doi:10.1042/bj3250475. PMC 1218584. PMID 9230130.
- ^ Tian C, Vanoye CG, Kang C, Welch RC, Kim HJ, George AL, Sanders CR (Oct 2007). "Preparation, functional characterization, and NMR studies of human KCNE1, a voltage-gated potassium channel accessory subunit associated with deafness and long QT syndrome". Biochemistry. 46 (41): 11459–72. doi:10.1021/bi700705j. PMC 2565491. PMID 17892302.
- ^ Ruscic KJ, Miceli F, Villalba-Galea CA, Dai H, Mishina Y, Bezanilla F, Goldstein SA (Feb 2013). "IKs channels open slowly because KCNE1 accessory subunits slow the movement of S4 voltage sensors in KCNQ1 pore-forming subunits". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (7): E559–66. Bibcode:2013PNAS..110E.559R. doi:10.1073/pnas.1222616110. PMC 3574954. PMID 23359697.
- ^ Nakajo K, Kubo Y (Sep 2007). "KCNE1 and KCNE3 stabilize and/or slow voltage sensing S4 segment of KCNQ1 channel". The Journal of General Physiology. 130 (3): 269–81. doi:10.1085/jgp.200709805. PMC 2151641. PMID 17698596.
- ^ Osteen JD, Gonzalez C, Sampson KJ, Iyer V, Rebolledo S, Larsson HP, Kass RS (Dec 2010). "KCNE1 alters the voltage sensor movements necessary to open the KCNQ1 channel gate". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 107 (52): 22710–5. Bibcode:2010PNAS..10722710O. doi:10.1073/pnas.1016300108. PMC 3012494. PMID 21149716.
- ^ Kang C, Tian C, Sönnichsen FD, Smith JA, Meiler J, George AL, Vanoye CG, Kim HJ, Sanders CR (Aug 2008). "Structure of KCNE1 and implications for how it modulates the KCNQ1 potassium channel". Biochemistry. 47 (31): 7999–8006. doi:10.1021/bi800875q. PMC 2580054. PMID 18611041.
- ^ a b Sanguinetti MC, Curran ME, Zou A, Shen J, Spector PS, Atkinson DL, Keating MT (Nov 1996). "Coassembly of K(V)LQT1 and minK (IsK) proteins to form cardiac I(Ks) potassium channel". Nature. 384 (6604): 80–3. doi:10.1038/384080a0. PMID 8900283. S2CID 4277239.
- ^ a b Barhanin J, Lesage F, Guillemare E, Fink M, Lazdunski M, Romey G (Nov 1996). "K(V)LQT1 and lsK (minK) proteins associate to form the I(Ks) cardiac potassium current". Nature. 384 (6604): 78–80. doi:10.1038/384078a0. PMID 8900282. S2CID 4366973.
- ^ a b Abbott GW (Jun 2015). "The KCNE2 K(+) channel regulatory subunit: Ubiquitous influence, complex pathobiology". Gene. 569 (2): 162–72. doi:10.1016/j.gene.2015.06.061. PMC 4917011. PMID 26123744.
- ^ Takumi T, Ohkubo H, Nakanishi S (Nov 1988). "Cloning of a membrane protein that induces a slow voltage-gated potassium current". Science. 242 (4881): 1042–5. Bibcode:1988Sci...242.1042T. doi:10.1126/science.3194754. PMID 3194754.
- ^ Strutz-Seebohm N, Seebohm G, Fedorenko O, Baltaev R, Engel J, Knirsch M, Lang F (2006). "Functional coassembly of KCNQ4 with KCNE-beta- subunits in Xenopus oocytes". Cellular Physiology and Biochemistry. 18 (1–3): 57–66. doi:10.1159/000095158. PMID 16914890.
- ^ Roura-Ferrer M, Etxebarria A, Solé L, Oliveras A, Comes N, Villarroel A, Felipe A (2009). "Functional implications of KCNE subunit expression for the Kv7.5 (KCNQ5) channel". Cellular Physiology and Biochemistry. 24 (5–6): 325–34. doi:10.1159/000257425. PMID 19910673.
- ^ McDonald TV, Yu Z, Ming Z, Palma E, Meyers MB, Wang KW, Goldstein SA, Fishman GI (Jul 1997). "A minK-HERG complex regulates the cardiac potassium current I(Kr)". Nature. 388 (6639): 289–92. Bibcode:1997Natur.388..289M. doi:10.1038/40882. PMID 9230439. S2CID 4395891.
- ^ Kanda VA, Lewis A, Xu X, Abbott GW (Sep 2011). "KCNE1 and KCNE2 inhibit forward trafficking of homomeric N-type voltage-gated potassium channels". Biophysical Journal. 101 (6): 1354–63. Bibcode:2011BpJ...101.1354K. doi:10.1016/j.bpj.2011.08.015. PMC 3177047. PMID 21943416.
- ^ Kanda VA, Lewis A, Xu X, Abbott GW (Sep 2011). "KCNE1 and KCNE2 provide a checkpoint governing voltage-gated potassium channel α-subunit composition". Biophysical Journal. 101 (6): 1364–75. Bibcode:2011BpJ...101.1364K. doi:10.1016/j.bpj.2011.08.014. PMC 3177048. PMID 21943417.
- ^ McCrossan ZA, Lewis A, Panaghie G, Jordan PN, Christini DJ, Lerner DJ, Abbott GW (Sep 2003). "MinK-related peptide 2 modulates Kv2.1 and Kv3.1 potassium channels in mammalian brain". The Journal of Neuroscience. 23 (22): 8077–91. doi:10.1523/JNEUROSCI.23-22-08077.2003. PMC 6740484. PMID 12954870.
- ^ Lewis A, McCrossan ZA, Abbott GW (Feb 2004). "MinK, MiRP1, and MiRP2 diversify Kv3.1 and Kv3.2 potassium channel gating". The Journal of Biological Chemistry. 279 (9): 7884–92. doi:10.1074/jbc.M310501200. PMID 14679187.
- ^ Zhang M, Jiang M, Tseng GN (maj 2001). "minK-related peptide 1 associates with Kv4.2 and modulates its gating function: potential role as beta subunit of cardiac transient outward channel?". Circulation Research. 88 (10): 1012–9. doi:10.1161/hh1001.090839. PMID 11375270.
- ^ Deschênes I, Tomaselli GF (Sep 2002). "Modulation of Kv4.3 current by accessory subunits". FEBS Letters. 528 (1–3): 183–8. doi:10.1016/s0014-5793(02)03296-9. PMID 12297301. S2CID 41910930.
- ^ Radicke S, Cotella D, Graf EM, Banse U, Jost N, Varró A, Tseng GN, Ravens U, Wettwer E (Sep 2006). "Functional modulation of the transient outward current Ito by KCNE beta-subunits and regional distribution in human non-failing and failing hearts". Cardiovascular Research. 71 (4): 695–703. doi:10.1016/j.cardiores.2006.06.017. PMID 16876774.
- ^ Clancy SM, Chen B, Bertaso F, Mamet J, Jegla T (22. 7. 2009). "KCNE1 and KCNE3 beta-subunits regulate membrane surface expression of Kv12.2 K(+) channels in vitro and form a tripartite complex in vivo". PLOS ONE. 4 (7): e6330. Bibcode:2009PLoSO...4.6330C. doi:10.1371/journal.pone.0006330. PMC 2710002. PMID 19623261.
- ^ Temple J, Frias P, Rottman J, Yang T, Wu Y, Verheijck EE, Zhang W, Siprachanh C, Kanki H, Atkinson JB, King P, Anderson ME, Kupershmidt S, Roden DM (Jul 2005). "Atrial fibrillation in KCNE1-null mice". Circulation Research. 97 (1): 62–9. doi:10.1161/01.RES.0000173047.42236.88. PMID 15947250.
- ^ Nicolas M, Demêmes D, Martin A, Kupershmidt S, Barhanin J (Mar 2001). "KCNQ1/KCNE1 potassium channels in mammalian vestibular dark cells". Hearing Research. 153 (1–2): 132–45. doi:10.1016/s0378-5955(00)00268-9. PMID 11223304. S2CID 34273800.
- ^ Sugimoto T, Tanabe Y, Shigemoto R, Iwai M, Takumi T, Ohkubo H, Nakanishi S (Jan 1990). "Immunohistochemical study of a rat membrane protein which induces a selective potassium permeation: its localization in the apical membrane portion of epithelial cells". The Journal of Membrane Biology. 113 (1): 39–47. doi:10.1007/bf01869604. PMID 2154581. S2CID 25369134.
- ^ Goldman AM, Glasscock E, Yoo J, Chen TT, Klassen TL, Noebels JL (Oct 2009). "Arrhythmia in heart and brain: KCNQ1 mutations link epilepsy and sudden unexplained death". Science Translational Medicine. 1 (2): 2ra6. doi:10.1126/scitranslmed.3000289. PMC 2951754. PMID 20368164.
- ^ Olesen MS, Bentzen BH, Nielsen JB, Steffensen AB, David JP, Jabbari J, Jensen HK, Haunsø S, Svendsen JH, Schmitt N (3. 4. 2012). "Mutations in the potassium channel subunit KCNE1 are associated with early-onset familial atrial fibrillation". BMC Medical Genetics. 13: 24. doi:10.1186/1471-2350-13-24. PMC 3359244. PMID 22471742.
- ^ Han HG, Wang HS, Yin Z, Jiang H, Fang M, Han J (20. 10. 2014). "KCNE1 112G>a polymorphism and atrial fibrillation risk: a meta-analysis". Genetics and Molecular Research. 13 (4): 8367–77. doi:10.4238/2014.October.20.12. PMID 25366730.
- ^ Voudris KV, Apostolakis S, Karyofillis P, Doukas K, Zaravinos A, Androutsopoulos VP, Michalis A, Voudris V, Spandidos DA (Feb 2014). "Genetic diversity of the KCNE1 gene and susceptibility to postoperative atrial fibrillation". American Heart Journal. 167 (2): 274–280.e1. doi:10.1016/j.ahj.2013.09.020. PMID 24439990.
- ^ Heerdt PM, Kant R, Hu Z, Kanda VA, Christini DJ, Malhotra JK, Abbott GW (Sep 2012). "Transcriptomic analysis reveals atrial KCNE1 down-regulation following lung lobectomy". Journal of Molecular and Cellular Cardiology. 53 (3): 350–3. doi:10.1016/j.yjmcc.2012.05.010. PMC 3418454. PMID 22641150.
- ^ Roberts JD, Asaki SY, Mazzanti A, Bos JM, Tuleta I, Muir AR, Crotti L, Krahn AD, Kutyifa V, Shoemaker MB, Johnsrude CL, Aiba T, Marcondes L, Baban A, Udupa S, Dechert B, Fischbach P, Knight LM, Vittinghoff E, Kukavica D, Stallmeyer B, Giudicessi JR, Spazzolini C, Shimamoto K, Tadros R, Cadrin-Tourigny J, Duff HJ, Simpson CS, Roston TM, Wijeyeratne YD, El Hajjaji I, Yousif MD, Gula LJ, Leong-Sit P, Chavali N, Landstrom AP, Marcus GM, Dittmann S, Wilde AA, Behr ER, Tfelt-Hansen J, Scheinman MM, Perez MV, Kaski JP, Gow RM, Drago F, Aziz PF, Abrams DJ, Gollob MH, Skinner JR, Shimizu W, Kaufman ES, Roden DM, Zareba W, Schwartz PJ, Schulze-Bahr E, Etheridge SP, Priori SG, Ackerman MJ (16. 1. 2020). "An International Multi-Center Evaluation of Type 5 Long QT Syndrome: A Low Penetrant Primary Arrhythmic Condition". Circulation. 141 (6): 429–439. doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.119.043114. PMC 7035205. PMID 31941373.
Dopunska literatura
uredi- Murai T, Kakizuka A, Takumi T, Ohkubo H, Nakanishi S (maj 1989). "Molecular cloning and sequence analysis of human genomic DNA encoding a novel membrane protein which exhibits a slowly activating potassium channel activity". Biochemical and Biophysical Research Communications. 161 (1): 176–81. doi:10.1016/0006-291X(89)91577-5. PMID 2730656.
- Malo MS, Srivastava K, Ingram VM (Jul 1995). "Gene assignment by polymerase chain reaction: localization of the human potassium channel IsK gene to the Down's syndrome region of chromosome 21q22.1-q22.2". Gene. 159 (2): 273–5. doi:10.1016/0378-1119(95)00102-C. PMID 7622063.
- Lai LP, Deng CL, Moss AJ, Kass RS, Liang CS (Dec 1994). "Polymorphism of the gene encoding a human minimal potassium ion channel (minK)". Gene. 151 (1–2): 339–40. doi:10.1016/0378-1119(94)90685-8. PMID 7828904.
- Neyroud N, Tesson F, Denjoy I, Leibovici M, Donger C, Barhanin J, Fauré S, Gary F, Coumel P, Petit C, Schwartz K, Guicheney P (Feb 1997). "A novel mutation in the potassium channel gene KVLQT1 causes the Jervell and Lange-Nielsen cardioauditory syndrome". Nature Genetics. 15 (2): 186–9. doi:10.1038/ng0297-186. PMID 9020846. S2CID 22782386.
- Chouabe C, Neyroud N, Guicheney P, Lazdunski M, Romey G, Barhanin J (Sep 1997). "Properties of KvLQT1 K+ channel mutations in Romano-Ward and Jervell and Lange-Nielsen inherited cardiac arrhythmias". The EMBO Journal. 16 (17): 5472–9. doi:10.1093/emboj/16.17.5472. PMC 1170178. PMID 9312006.
- Tyson J, Tranebjaerg L, Bellman S, Wren C, Taylor JF, Bathen J, Aslaksen B, Sørland SJ, Lund O, Malcolm S, Pembrey M, Bhattacharya S, Bitner-Glindzicz M (Nov 1997). "IsK and KvLQT1: mutation in either of the two subunits of the slow component of the delayed rectifier potassium channel can cause Jervell and Lange-Nielsen syndrome". Human Molecular Genetics. 6 (12): 2179–85. doi:10.1093/hmg/6.12.2179. PMID 9328483.
- Schulze-Bahr E, Wang Q, Wedekind H, Haverkamp W, Chen Q, Sun Y, Rubie C, Hördt M, Towbin JA, Borggrefe M, Assmann G, Qu X, Somberg JC, Breithardt G, Oberti C, Funke H (Nov 1997). "KCNE1 mutations cause jervell and Lange-Nielsen syndrome". Nature Genetics. 17 (3): 267–8. doi:10.1038/ng1197-267. PMID 9354783. S2CID 26448022.
- Splawski I, Tristani-Firouzi M, Lehmann MH, Sanguinetti MC, Keating MT (Nov 1997). "Mutations in the hminK gene cause long QT syndrome and suppress IKs function". Nature Genetics. 17 (3): 338–40. doi:10.1038/ng1197-338. PMID 9354802. S2CID 27715956.
- Duggal P, Vesely MR, Wattanasirichaigoon D, Villafane J, Kaushik V, Beggs AH (Jan 1998). "Mutation of the gene for IsK associated with both Jervell and Lange-Nielsen and Romano-Ward forms of Long-QT syndrome". Circulation. 97 (2): 142–6. doi:10.1161/01.cir.97.2.142. PMID 9445165.
- Bianchi L, Shen Z, Dennis AT, Priori SG, Napolitano C, Ronchetti E, Bryskin R, Schwartz PJ, Brown AM (Aug 1999). "Cellular dysfunction of LQT5-minK mutants: abnormalities of IKs, IKr and trafficking in long QT syndrome". Human Molecular Genetics. 8 (8): 1499–507. doi:10.1093/hmg/8.8.1499. PMID 10400998.
- Splawski I, Shen J, Timothy KW, Lehmann MH, Priori S, Robinson JL, Moss AJ, Schwartz PJ, Towbin JA, Vincent GM, Keating MT (Sep 2000). "Spectrum of mutations in long-QT syndrome genes. KVLQT1, HERG, SCN5A, KCNE1, and KCNE2". Circulation. 102 (10): 1178–85. doi:10.1161/01.cir.102.10.1178. PMID 10973849.
- Melman YF, Domènech A, de la Luna S, McDonald TV (Mar 2001). "Structural determinants of KvLQT1 control by the KCNE family of proteins". The Journal of Biological Chemistry. 276 (9): 6439–44. doi:10.1074/jbc.M010713200. PMID 11104781.
- Schulze-Bahr E, Schwarz M, Hauenschild S, Wedekind H, Funke H, Haverkamp W, Breithardt G, Pongs O, Isbrandt D, Hoffman S (Sep 2001). "A novel long-QT 5 gene mutation in the C-terminus (V109I) is associated with a mild phenotype". Journal of Molecular Medicine. 79 (9): 504–9. doi:10.1007/s001090100249. PMID 11692163. S2CID 44620852.
- Furukawa T, Ono Y, Tsuchiya H, Katayama Y, Bang ML, Labeit D, Labeit S, Inagaki N, Gregorio CC (Nov 2001). "Specific interaction of the potassium channel beta-subunit minK with the sarcomeric protein T-cap suggests a T-tubule-myofibril linking system". Journal of Molecular Biology. 313 (4): 775–84. doi:10.1006/jmbi.2001.5053. PMID 11697903.
Vanjski linkovi
uredi- GeneReviews/NIH/NCBI/UW entry on Romano-Ward Syndrome
- KCNE1 protein, human na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)