Transmembranski domen

Transmembranski domen se najčešće označava kao transmembranski alfa heliks transmembranskog proteina. Naziva se domenom po alfa-heliksu u membrani koji može biti savijen neovisno od ostatka proteina, slično domenima protrina rastvoljivih u vodi.[1][2][3]

Transmembranski protein koji liči na OmpA domen

U širem smislu, pojma, transmembranski domen je svaka trodimenzijska proteinska struktura koja je u membrani termodinamski stabilna. To može biti jedan alfa heliks, stabilni kompleks nekoliko transmembranskih alfa heliksa, transmembransko beta bure, beta-heliks gramicidina A.[4], ili neka druga struktura.

Transmembranski heliksi najčešće imaju 20 aminokiselina, iako mogu biti mnogo duži ili kraći.

Identifikacija transmembranskih zavojnicaUredi

Transmembranski heliksi su vidljivi u strukturama membranskih proteinakoji su određeni difrakcijom X-zraka. Mogu se predvideti na osnovu skala hidrofobnosti. Budući da su u unutrašnjost lipidnog dvosloja i većine transmembranskih proteina, čija je struktura poznata, hidrofobni, smatra se je, za aminokiselina koje premoštavaju membrane, preduvjet da su također hidrofobne. Međutim, membranske pumpe i ionski kanali također sadrže brojne naelektrisane i polarne ostatke sa općenito nepolarnim transmembranskim segmentima.[5][6]

Također pogledajteUredi

ReferenceUredi

  1. ^ Campbell N. A.; et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. Izričita upotreba et al. u: |author= (pomoć)
  2. ^ Alberts B.; et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th Ed. Garland Science. ISBN 0-8153-4072-9. Izričita upotreba et al. u: |author= (pomoć)
  3. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  4. ^ Burkhart BM, Gassman RM, Langs DA, Pangborn WA, Duax WL, Pletnev V (1999). "Gramicidin D conformation, dynamics and membrane ion transport". Biopolymers. 51 (2): 129–44. doi:10.1002/(SICI)1097-0282. PMID 10397797.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  5. ^ Partridge AW, Liu S, Kim S, Bowie JU, Ginsberg MH (2005). "Transmembrane domain helix packing stabilizes integrin alphaIIbbeta3 in the low affinity state". The Journal of Biological Chemistry. 280 (8): 7294–300. doi:10.1074/jbc.M412701200. PMID 15591321. Nepoznat parametar |month= zanemaren (pomoć)CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  6. ^ Li R, Bennett JS, Degrado WF (2004). "Structural basis for integrin alphaIIbbeta3 clustering". Biochemical Society Transactions. 32 (Pt3): 412–5. doi:10.1042/BST0320412. PMID 15157149. Nepoznat parametar |month= zanemaren (pomoć)CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

Vanjski linkoviUredi