Wikipedia

TATA-kutija

U molekulskoj biologiji, TATA-kutija (također zvana Goldberg–Hognessova kutija)[1] je sekvenca DNK pronađena u promotorskoj regiji jedarnog gena u Archaea i eukariota.[2] Bakterijski homolog TATA-kutije naziva se Pribnowljeva kutija, koja ima kraću konsenzusnu sekvencu.

Slika 1: Strukturni elementi TATA-kutije: Konsenzusna sekvenca TATA-kutije je TATAWAW, gdje je W ili A ili T.

TATA-kutija se smatra nekodirajućom DNK sekvencom (također poznata kao cis-regulatorni element). Nazvana je "TATA-kutija" jer sadrži konsenzusnu sekvencu koju karakteriše ponavljanje baznih patova T i A.[3] Kako je nastao termin "kutija" nije jasno. Tokom 1980-ih, tokom istraživanja nukleotidnih sekvenci u mišjem genomskom lokusu, pronađena je sekvenca Hognessove kutije i "upakirana" u poziciju –31.[4] Kada su konsenzusni nukleotidi alternativni upoređivani, istraživači su "upakirali" homologne regije.[4] Boksiranje sekvenci baca svjetlo na porijeklo termina "kutija".

TATA-kutija je prvi put identifikovana 1978.[1] kao komponenta eukariotskih promotora. Transkripcija se pokreće u TATA-kutiji u genima koji sadrže TATA. TATA-kutija je mjesto vezivanja TATA-vezujućeg proteina (TBP) i drugih transkripcijskih faktora u nekim eukariotskim genima. Transkripcija gena pomoću RNK-polimeraze II zavisi od regulacije promotora jezgra pomoću regulatornih elemenata dugog dometa, kao što su pojačivači i prigušivači.[5] Bez odgovarajuće regulacije transkripcije, eukariotski organizmi ne bi mogli pravilno reaguju na svoju okolinu.

Na osnovu sekvence i mehanizma pokretanja TATA-kutije, mutacije kao što su umetanja, delecija i tačkaste mutacije do ove konsenzusne sekvence mogu rezultirati fenotipskim promjenama. Ove fenotipske promjene se tada mogu pretvoriti u fenotip bolesti. Neke bolesti povezane s mutacijama u TATA-kutiji uključuju neke bolesti, kao što su rak želuca, spinocerebelarna ataksija, Huntingtonova bolest, sljepoća, β-talasemija, imunosupresija, Gilbertov sindrom i HIV-1. TATA-vezujući protein (TBP) bi također mogao biti na meti virusa kao sredstvo virusne transkripcije.[6]

Karakteristike

uredi

Lokacija

uredi

Promotorske sekvence variraju između bakterija i eukariota. Kod eukariota, TATA kutija se nalazi 25 baznih parovas uzvodno od početka mjesta koje Rpb4/Rbp7 koristi za pokretanje transkripcije. U metazoa, TATA kutija nalazi se 30 baznih parova uzvodno od mjesta početka transkripcije.[5] Dok je u kvascu, S. cerevisiae, TATA kutija ima promjenjivu poziciju koja može biti u rasponu od 40 do 100 bp uzvodno od početne lokacije. TATA kutija se također nalazi u 40% promotorskog jezgra gena koji kodiraju aktinski citoskelet i kontraktilni aparat u ćelijama.[5]

Tip promotora jezgra utiče na nivo transkripcije i ekspresije gena. TATA-vezujući protein (TBP) može se regrutovati na dva načina, pomoću SAGA, kofaktora za RNK-polimerazu II, ili pomoću TFIID.[7] Kada promotori koriste kompleks SAGA/TATA kutije za regrutaciju RNK polimeraze II, bolje su regulirani i pokazuju više nivoe ekspresije od promotora koji koriste TFIID/TBP način regrutacije.[7]

Analogne sekvence

uredi

Kod bakterija, regioni promotora mogu sadržavati Pribnowljevu kutiju, koja služi analognoj svrsi eukariotskoj TATA-kutiji. Ona ima regiju od 6 bp centriranu oko pozicije –10 i sekvencu od 8-12 bp oko –35 regije, koje su oboje konzervirane.

CAAT-kutija (takođe CAT kutija) je regija nukleotida sa sljedećom konsenzusnom sekvencom: 5’ GGCCAATCT 3’. CAAT kutija nalazi se oko 75-80 baza uzvodno od mjesta inicijacije transkripcije i oko 150 baza uzvodno od TATA-kutije. Veže transkripcijski faktor (CAAT TF ili CTF) i na taj način stabilizira obližnji preinicijacijski kompleks radi lakšeg vezivanja RNK-polimeraza. CAAT kutije se rijetko nalaze u genima koji eksprimiraju proteine sveprisutne u svim tipovima ćelija.

Struktura

uredi

Sekvenca i prevalencija

uredi
 
Slika 2: Mehanizam za pokretanje transkripcije u TATA kutiji. Transkripcijski faktori, TATA-vezujući protein (TBP) i RNK-polimeraza II se regrutuju da započnu transkripciju.

TATA kutija je komponenta eukariotskog promotorskog jezgra i općenito sadrži konsenzusnu sekvencu 5'-TATA(A/T)A(A/T)-3'.[3] Kod kvasca, naprimjer, jedna studija je otkrila da različiti genomi Saccharomyces imaju konsenzusbu sekvencu 5'-TATA(A/T)A(A/T)(A/G)-3', ali samo oko 20% gena kvasca čak je sadržavalo TATA sekvencu.[8] Slično tome, kod ljudi samo 24% gena ima promotorske regione koji sadrže TATA kutiju.[9] Geni koji sadrže TATA-kutiju imaju tendenciju da budu uključeni u reakcije na stres i određene tipove metabolizma i više su regulirani u poređenju sa genima bez TATA.[8][10] Općenito, geni koji sadrže TATA nisu uključeni u bitne ćelijske funkcije kao što su rast ćelije, replikacija DNK, transkripcija i translacija zbog njihove visoko regulirane prirode.[10]

TATA-kutija se obično nalazi 25-35 parova baza uzvodno od mjesta početka transkripcije. Geni koji sadrže TATA kutiju obično zahtijevaju dodatne promotorske elemente, uključujući inicijator mjesto koje se nalazi samo uzvodno od mjesta početka transkripcije i nizvodno od jezgarnog elementa (DCE).[3] Ovi dodatni regioni promotora rade u sprezi sa TATA kutijom da regulišu inicijaciju transkripcije kod eukariota.

Funkcija

uredi

Uloga u započinjanju transkripcije

uredi

TATA-kutija je mjesto formiranja kompleksa preinicijacije, što je prvi korak u inicijaciji transkripcije kod eukariota. Formiranje preinicijacionog kompleksa počinje kada se transkripcijski faktor II D (TFIID) veže za TATA kutiju na svojoj podjedinici TATA-vezujućem proteinu (TBP).[3] TBP se vezuje za mali žlijeb[11] TATA kutije preko regiona antiparalelnih β listova u proteinu.[12] Tri tipa molekulskih interakcija doprinose vezivanju TBP-a u TATA kutiju:

  1. Četiri fenilalaninska ostatka (Phe57, Phe74, Phe148, Phe 165) na TBP vežu se za DNK i formiraju pregibe u DNK, tjerajući da se otvori manji žlijeb DNK.[12][13][14]
  2. Četiri vodikove veze formiraju se između polarnih bočnih lanaca na TBP aminokiselinama (Asn27, Asn117, Thr82, Thr173)i baze u malom žlijebu.< ref name=":8"/>
  3. Brojne hidrofobne interakcije (~15) se formiraju između TBP ostataka (posebno Ile152 i Leu163) i DNK baze, uključujući van der Waalspve sile.< ref name=":8"/>[13][14]

Dodatno, vezivanje TBP-a olakšano je stabilizacijom interakcija sa DNK koja okružuje TATA kutiju, koja se sastoji od sekvenci bogatih G–C.[15] Ove sekundarne interakcije izazivaju savijanje DNK i spiralno odmotavanje.[16] Stepen savijanja DNK zavisi od vrste i sekvence. Naprimjer, jedna studija koristila je sekvencu promotora adenovirusa TATA (5'-CGCTATAAAAGGGC-3') kao modelnu sekvencu vezivanja i otkrila da vezanje ljudskog TBP-a za TATA kutiju izaziva savijanje od 97° prema glavnom žlijebu dok je TBP protein kvasca indukovao savijanje samo od 82°.[17] Rendgeb+nskokristalografske studije TBP/TATA-kutijskog kompleksa općenito se slažu da DNK prolazi kroz ~80° savijanje tokom procesa TBP-vezivanja.

Konformacijske promjene izazvane vezivanjem TBP za TATA kutiju omogućavaju dodatnim trankripcijskim faktoerom i RNK-polimr+erazom II da se vežu za promotorski region. TFIID se prvo vezuje za TATA kutiju, što je olakšano vezivanjem TFIIA za uzvodni dio kompleksa TFIID.[18][19] TFIIB se zatim vezuje za TFIID-TFIIA-DNK kompleks kroz interakcije i uzvodno i nizvodno od TATA kutije.[20] RNK-polimeraza II se zatim regrutuje u ovaj multiproteinski kompleks uz pomoć TFIIF-u.[20] Dodatni faktori transkripcije se zatim vezuju, prvo TFIIE, a zatim TFIIH. Ovim se završava sklapanje preinicijacijski kompleks za eukariotsku transkripciju.[3] Općenito, TATA kutija se nalazi na promotorskim regijama RNK-polimeraze II, iako su neke in vitro studije pokazale da RNK-polimeraza III može prepoznati TATA-sekvence.[21]

Ovaj klaster RNK-polimeraze II i različitih transkripcijskih faktora poznat je kao bazni transkripcijski kompleks (BTC). U ovom stanju daje samo nizak nivo transkripcije. Drugi faktori moraju stimulisati BTC da poveća nivoe transkripcije. Jedan takav primjer BTC stimulirajućeg regiona DNK je CAAT-kutija. Dodatni faktori, uključujući Kompleks posrednika, regulatorne proteine transkripcije i nukleosom-modificirajući enzim također poboljšavaju transkripciju in vivo.[3]

Interakcije

uredi

U specifičnim tipovima ćelija ili na specifičnim promotorima TBP može se zamijeniti jednim od nekoliko faktora povezanih s TBP (TRF1 kod Drosophila, TBPL1/TRF2 u metazoa, TBPL2/TRF3 u kičmenjaka ), od kojih neki stupaju u interakciju sa TATA kutijom slično TBP-u.[22] Interakcija TATA kutija sa raznim aktivatorima ili represorom može uticati na transkripciju gena na mnogo načina. Pojalčivači su regulatorni elementi dugog dometa koji povećavaju aktivnost promotera dok prigušivači potiskuju aktivnost promotora.

Mutacije

uredi
 
Slika 3: Efekti mutacija na vezivanje TBP za TATA kutiju. Divlji tipo prikazuje transkripciju obavljenu normalno. Insercija ili delecija pomiču mjesto za prepoznavanje TATA kutije što rezultira pomjeranim mjestom transkripcije.[23] Tačkaste mutacije rizikuju da se TBP ne može vezati za inicijaciju.[24]

Mutacije u TATA kutiju može se kretati od delecija ili insertcija do tačkastih mutacija sa različitim efektima na osnovu gena koja je mutirana. Mutacije mijenjaju vezivanje TATA-vezujućeg proteina (TBP) za inicijaciju transkripcije. Dakle, postoji rezultujuća promena u fenotipu zasnovana na genu koji se ne eksprimira (slika 3).

Insercije ili delecije

uredi

Jedna od prvih studija mutacija TATA kutije je posmatrala sekvencu DNK iz Agrobacterium tumefaciens za tip oktopina gena citokinske signalizacije.< ref name=":5"/> Ovaj specifični gen ima tri TATA kutije. Promjena fenotipa uočena je samo kada su sva tri TATA polja deletirana. Insercija dodatnih parova baza između posljednjeg TATA okvira i mjesta početka transkripcije rezultiralo je pomjeranjem na početnom mestu; što rezultira fenotipskom promjenom.  Iz ove originalne mutacijamutacijske studije, promjena u transkripciji se može vidjeti kada ne postoji TATA-kutija koja promovira transkripciju, ali će se transkripcija gena dogoditi kada postoji insercija u sekvencama. Na prirodu rezultirajućeg fenotipa može uticati insercija.

Mutacije u kukuruznom promotoru utiču na ekspresiju promotora gena u biljnom organu specifičnom način.[25] Duplikacija TATA kutije dovodi do značajnog smanjenja enzimske aktivnosti u skutelumu i korijenju, ostavljajući polenske nivoe enzima nepromijenjenim. Delecija TATA kutije dovodi do malog smanjenja enzimske aktivnosti u skutelumu i korijenu, ali veliko smanjenje enzimskih nivoa u polenu.[25]

Tačkaste mutacije

uredi

Tačkaste mutacije na TATA kutiji imaju slične različite fenotipske promjene u zavisnosti od gena koji je zahvaćen. Studije također pokazuju da postavljanje mutacije u sekvencu TATA kutije ometa vezivanje TBP-a.[24] Naprimjer, mutacija od TATAAAA do CATAAAA u potpunosti ometa vezivanje u dovoljnoj mjeri da se promijeni transkripcija, susjedne sekvence mogu uticati na to da li postoji promjena ili ne.[26] Međutim, može se vidjeti promjena u HeLa ćelijama sa TATAAAAA u TATACAA, što dovodi do 20 puta smanjene transkripcije.[27] Neke bolesti koje zbog ove insuficijencije mogu biti uzrokovane specifičnim genom transkripcije su:  talasemija,[28] rak pluća,[29] hronična hemolitska anemija,[30] immunosupresija,[31] hemofilija B Leyden,[32] tromboflebitis i infarkt miokarda.[33]

Savinkova et al. napisali su simulaciju da predvidi vrijednost KD za odabranu sekvencu TATA kutije i TBP-a.[34] Ovo se može koristiti za direktno predviđanje fenotipskih osobina koje su rezultat odabrane mutacije na osnovu toga koliko se čvrsto TBP vezuje za TATA kutiju.

Bolesti

uredi

Mutacije u TATA-kutijskom regionu utiču na vezivanje TATA-vezujućeg proteina (TBP) za iniciranje transkripcije, što može uzrokovati da nositelji imaju bolesni fenotip.

Rak želuca je u korelaciji sa TATA kutijskimn polimorfizmom.[35] TATA kutija ima vezujuće mjesto za transkripcijski faktor gena PG2. Ovaj gen proizvodi PG2 serum, koji se koristi kao biomarker za tumore kod raka želuca. Duže sekvence TATA kutije koreliraju sa višim nivoima seruma PG2, što ukazuje na stanja raka želuca. Nositelji sa kraćim sekvencama TATA kutija mogu proizvesti niže razine PG2 seruma.

Nekoliko neurodegenerativnih poremećaja povezani su s mutacijama TATA kutije.[36] Naglašena su dva poremećaja, spinocerebelarna ataksija i Huntingtonova bolest. Kod spinocerebelarne ataksije, fenotip bolesti je uzrokovan ekspanzijom poliglutaminskog ponavljanja u TATA-vezujućem proteinu (TBP). Doći će do akumulacije ovih poliglutamin-TBP ćelija, kao što pokazuju proteinski agregati u moždanim dijelovima pacijenata, što rezultira gubitkom neuronskih ćelija.

Sljepoća može biti uzrokovano prekomjernim stvaranjem katarakta, kada je TATA kutija na meti mikroRNK da poveća nivo gena oksidativnog stresa.[37] MikroRNK mogu ciljati na 3'-neprevedeni region i vezati se za TATA kutiju, kako bi aktivirale transkripciju gena povezanih sa oksidativnim stresom.

Jednonukleotidni polimorfizami (SNP-ovi]] u TATA kutijama povezani su sa B-talasemijom, imunosupresijom i drugim neurološkim poremećajima.[38] Jednonukleotidni polimorfizmi destabilizuju TBP/TATA kompleks, što značajno smanjuje brzinu kojom će se TATA-vezujući proteini (TBP) vezati za TATA kutiju. To dovodi do nižih nivoa transkripcije, što utiče na ozbiljnost bolesti. Rezultati studija su do sada pokazali interakciju in vitro, ali rezultati mogu biti uporedivi sa onima in vivo.

Gilbertov sindrom je u korelaciji sa UTG1A1 TATA kutijskim polimorfizmom.[39] Ovo predstavlja rizik za nastanak žutice kod novorođenčadi.

MikroRNK također imaju ulogu u replikaciji virusa kao što su HIV-1.[40] Utvrđeno je da nova mikroRNL kodirana HIV-1 povećava proizvodnju virusa, kao i aktivira latenciju HIV-1 ciljanjem na TATA kutiju.

Klinički značaj

uredi

Tehnologija

uredi

Mnoge dosadašnje studije su sprovedene in vitro, dajući samo predviđanje onoga što se može dogoditi, a ne prikaz onoga što se dešava u ćelijama u realnom vremenu. Nedavne studije iz 2016. urađene su kako bi se pokazala aktivnost vezivanja TATA in vivo. Osnovni promotorski mehanizmi za iniciranje transkripcije pomoću kanonske TBP/TFIID-zavisne bazne transkripcijske mašinerije nedavno su dokumentovani in vivo koji pokazuju aktivaciju od SRF-zavisnu uzvodnu aktivirajuću sekvencu (UAS) ljudskog ACTB gena koji je uključen u TATA-vezivanje.[5]

Terapija raka

uredi

Farmaceutske kompanije su godinama osmišljavale lijekove zs terapiju raka za ciljanje DNK tradicijskim metodima i pokazale su se uspješnim.[41] Međutim, toksičnost ovih lijekova natjerala je znanstvenike da istraže druge procese povezane s DNK, koji bi umjesto toga mogli biti ciljani. Posljednjih godina učinjen je zajednički napor da se pronađu molekulske mete specifične za rak, kao što su kompleksi protein-DNK, koji uključuju motiv vezivanja TATA. Spojevi koji zarobljavaju protein-DNK intermedijer mogu dovesti do toga da on bude toksičan za ćelije kada naiđu na događaj obrade DNK. Primjeri lijekova koji sadrže takve spojeve uključuju topotekan, SN-38 (topoizomeraza I), doksorubicin i mitoksantron (topoizomeraza II).[41] Cisplatin je spoj koji se vezuje kovalentno za susjedne guanine u glavnom žlijebu heliksne dvojne nukleinske kiseline DNK, koji iskrivljuje DNK kako bi omogućio pristup DNK-vezujućem proteinu u manjem žlijebu.[41] Ovo će destabilizovati interakciju između TATA-vezujućeg proteina (TBP) i TATA-kutije. Rezultat je imobilizacija TATA-vezujućeg proteina (TBP) na DNK kako bi se smanjila regulacija transkripcijske inicijacije.

Genetičko inženjerstvo

uredi

Modifikacija TATA kutije

uredi

Evolucijske promjene su natjerale biljke da se prilagode promjenjivim uvjetima okoline. U historiji Zemlje, razvoj Zemljine aerobne atmosfere rezultirao je nedostatkom gvožđa u biljkama.[42] U poređenju sa ostalim pripadnicima iste vrste, Malus baccata var. xiaojinensis ima TATA-kutiju umetnutu u promotor uzvodno od transportera regulisanog gvožđem 1 (IRT1) promotora. Kao rezultat toga, nivoi aktivnosti promotora su poboljšani, povećavajući aktivnost TFIID, a zatim početak transkripcije, što rezultira fenotipom koji je učinkovitiji od gvožđa.[42]

Također pogledajte

uredi

Reference

uredi
  1. ^ a b Lifton RP, Goldberg ML, Karp RW, Hogness DS (1978). "The organization of the histone genes in Drosophila melanogaster: functional and evolutionary implications". Cold Spring Harbor Symposia on Quantitative Biology. 42 (2): 1047–51. doi:10.1101/sqb.1978.042.01.105. PMID 98262.
  2. ^ Smale ST, Kadonaga JT (2003). "The RNA polymerase II core promoter". Annual Review of Biochemistry. 72: 449–79. doi:10.1146/annurev.biochem.72.121801.161520. PMID 12651739.
  3. ^ a b c d e f Watson, James D. (2014). Molecular biology of the gene. Watson, James D., 1928- (Seventh izd.). Boston. ISBN 9780321762436. OCLC 824087979.
  4. ^ a b Ohshima Y, Okada N, Tani T, Itoh Y, Itoh M (oktobar 1981). "Nucleotide sequences of mouse genomic loci including a gene or pseudogene for U6 (4.8S) nuclear RNA". Nucleic Acids Research. 9 (19): 5145–58. doi:10.1093/nar/9.19.5145. PMC 327505. PMID 6171774.
  5. ^ a b c d Xu M, Gonzalez-Hurtado E, Martinez E (april 2016). "Core promoter-specific gene regulation: TATA box selectivity and Initiator-dependent bi-directionality of serum response factor-activated transcription". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Regulatory Mechanisms. 1859 (4): 553–63. doi:10.1016/j.bbagrm.2016.01.005. PMC 4818687. PMID 26824723.
  6. ^ Mainz D, Quadt I, Stranzenbach AK, Voss D, Guarino LA, Knebel-Mörsdorf D (juni 2014). "Expression and nuclear localization of the TATA-box-binding protein during baculovirus infection". The Journal of General Virology. 95 (Pt 6): 1396–407. doi:10.1099/vir.0.059949-0. PMID 24676420. S2CID 33480957.
  7. ^ a b Baptista T, Grünberg S, Minoungou N, Koster MJ, Timmers HT, Hahn S, Devys D, Tora L (oktobar 2017). "SAGA Is a General Cofactor for RNA Polymerase II Transcription". Molecular Cell. 68 (1): 130–143.e5. doi:10.1016/j.molcel.2017.08.016. PMC 5632562. PMID 28918903.
  8. ^ a b Basehoar AD, Zanton SJ, Pugh BF (mart 2004). "Identification and distinct regulation of yeast TATA box-containing genes". Cell. 116 (5): 699–709. doi:10.1016/s0092-8674(04)00205-3. PMID 15006352.
  9. ^ Yang C, Bolotin E, Jiang T, Sladek FM, Martinez E (mart 2007). "Prevalence of the initiator over the TATA box in human and yeast genes and identification of DNA motifs enriched in human TATA-less core promoters". Gene. 389 (1): 52–65. doi:10.1016/j.gene.2006.09.029. PMC 1955227. PMID 17123746.
  10. ^ a b Bae SH, Han HW, Moon J (2015). "Functional analysis of the molecular interactions of TATA box-containing genes and essential genes". PLOS ONE. 10 (3): e0120848. Bibcode:2015PLoSO..1020848B. doi:10.1371/journal.pone.0120848. PMC 4366266. PMID 25789484.
  11. ^ Starr DB, Hawley DK (decembar 1991). "TFIID binds in the minor groove of the TATA box". Cell. 67 (6): 1231–40. doi:10.1016/0092-8674(91)90299-e. PMID 1760847. S2CID 10297041.
  12. ^ a b Kim JL, Nikolov DB, Burley SK (oktobar 1993). "Co-crystal structure of TBP recognizing the minor groove of a TATA element". Nature. 365 (6446): 520–7. Bibcode:1993Natur.365..520K. doi:10.1038/365520a0. PMID 8413605. S2CID 4371241.
  13. ^ a b Nikolov DB, Chen H, Halay ED, Hoffman A, Roeder RG, Burley SK (maj 1996). "Crystal structure of a human TATA box-binding protein/TATA element complex". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 93 (10): 4862–7. Bibcode:1996PNAS...93.4862N. doi:10.1073/pnas.93.10.4862. PMC 39370. PMID 8643494.
  14. ^ a b Kim Y, Geiger JH, Hahn S, Sigler PB (oktobar 1993). "Crystal structure of a yeast TBP/TATA-box complex". Nature. 365 (6446): 512–20. Bibcode:1993Natur.365..512K. doi:10.1038/365512a0. PMID 8413604. S2CID 4336203.
  15. ^ Horikoshi M, Bertuccioli C, Takada R, Wang J, Yamamoto T, Roeder RG (februar 1992). "Transcription factor TFIID induces DNA bending upon binding to the TATA element". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 89 (3): 1060–4. Bibcode:1992PNAS...89.1060H. doi:10.1073/pnas.89.3.1060. PMC 48385. PMID 1736286.
  16. ^ Blair RH, Goodrich JA, Kugel JF (septembar 2012). "Single-molecule fluorescence resonance energy transfer shows uniformity in TATA binding protein-induced DNA bending and heterogeneity in bending kinetics". Biochemistry. 51 (38): 7444–55. doi:10.1021/bi300491j. PMC 3551999. PMID 22934924.
  17. ^ Whittington JE, Delgadillo RF, Attebury TJ, Parkhurst LK, Daugherty MA, Parkhurst LJ (juli 2008). "TATA-binding protein recognition and bending of a consensus promoter are protein species dependent". Biochemistry. 47 (27): 7264–73. doi:10.1021/bi800139w. PMID 18553934.
  18. ^ Louder RK, He Y, López-Blanco JR, Fang J, Chacón P, Nogales E (mart 2016). "Structure of promoter-bound TFIID and model of human pre-initiation complex assembly". Nature. 531 (7596): 604–9. Bibcode:2016Natur.531..604L. doi:10.1038/nature17394. PMC 4856295. PMID 27007846.
  19. ^ Wang J, Zhao S, He W, Wei Y, Zhang Y, Pegg H, Shore P, Roberts SG, Deng W (juli 2017). "A transcription factor IIA-binding site differentially regulates RNA polymerase II-mediated transcription in a promoter context-dependent manner". The Journal of Biological Chemistry. 292 (28): 11873–11885. doi:10.1074/jbc.M116.770412. PMC 5512080. PMID 28539359.
  20. ^ a b Krishnamurthy S, Hampsey M (februar 2009). "Eukaryotic transcription initiation". Current Biology. 19 (4): R153–6. doi:10.1016/j.cub.2008.11.052. PMID 19243687.
  21. ^ Duttke SH (juli 2014). "RNA polymerase III accurately initiates transcription from RNA polymerase II promoters in vitro". The Journal of Biological Chemistry. 289 (29): 20396–404. doi:10.1074/jbc.M114.563254. PMC 4106352. PMID 24917680.
  22. ^ Akhtar W, Veenstra GJ (1. 1. 2011). "TBP-related factors: a paradigm of diversity in transcription initiation". Cell & Bioscience. 1 (1): 23. doi:10.1186/2045-3701-1-23. PMC 3142196. PMID 21711503.
  23. ^ Chioin R, Stritoni P, Scognamiglio R, Boffa GM, Daliento L, Razzolini R, Ramondo A, Dalla Volta S (1987). "[Natural history of coronary disease with and without aortocoronary by-pass operation. Survival curves of 272 patients over a maximum period of 24 months (author's transl)]". Giornale Italiano di Cardiologia. 8 (4): 359–64. doi:10.1093/nar/15.20.8283. PMC 306359. PMID 3671084.
  24. ^ a b Gaillard J, Haguenauer JP, Romanet P, Boulud B, Gerard JP (novembar 1977). "[Tumors of the olfactory placode. Study of 5 cases]". Journal Français d'Oto-Rhino-Laryngologie; Audiophonologie, Chirurgie Maxillo-Faciale. 26 (9): 669–76. doi:10.1093/nar/24.15.3100. PMC 146060. PMID 8760900.
  25. ^ a b Kloeckener-Gruissem B, Vogel JM, Freeling M (januar 1992). "The TATA box promoter region of maize Adh1 affects its organ-specific expression". The EMBO Journal. 11 (1): 157–66. doi:10.1002/j.1460-2075.1992.tb05038.x. PMC 556436. PMID 1740103.
  26. ^ Fei YJ, Stoming TA, Efremov GD, Efremov DG, Battacharia R, Gonzalez-Redondo JM, Altay C, Gurgey A, Huisman TH (juni 1988). "Beta-thalassemia due to a T----A mutation within the ATA box". Biochemical and Biophysical Research Communications. 153 (2): 741–7. doi:10.1016/S0006-291X(88)81157-4. PMID 3382401.
  27. ^ Bower GC (septembar 1978). "The award of the Will Ross Medal for 1978". The American Review of Respiratory Disease. 118 (3): 635–6. doi:10.1128/mcb.10.8.3859. PMC 360896. PMID 2196437.
  28. ^ Antonarakis SE, Irkin SH, Cheng TC, Scott AF, Sexton JP, Trusko SP, Charache S, Kazazian HH (1984). "beta-Thalassemia in American Blacks: novel mutations in the "TATA" box and an acceptor splice site". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 81 (4): 1154–8. Bibcode:1984PNAS...81.1154A. doi:10.1073/pnas.81.4.1154. PMC 344784. PMID 6583702.
  29. ^ Zienolddiny S, Ryberg D, Maggini V, Skaug V, Canzian F, Haugen A (april 2004). "Polymorphisms of the interleukin-1 beta gene are associated with increased risk of non-small cell lung cancer". International Journal of Cancer. 109 (3): 353–6. doi:10.1002/ijc.11695. PMID 14961572.
  30. ^ Hildebrandt P (august 1991). "Subcutaneous absorption of insulin in insulin-dependent diabetic patients. Influence of species, physico-chemical properties of insulin and physiological factors". Danish Medical Bulletin. 38 (4): 337–46. PMC 1914533. PMID 8571957.
  31. ^ Takahashi K, Ezekowitz RA (novembar 2005). "The role of the mannose-binding lectin in innate immunity". Clinical Infectious Diseases. 41 Suppl 7: S440–4. doi:10.1086/431987. PMID 16237644.
  32. ^ Sweet D, Golomb H, Desser R, Ultmann JE, Yachnin S, Stein R (maj 1975). "Letter: Chemotherapy of advanced histocytic lymphomas". Lancet. 1 (7916): 6300–3. doi:10.1016/s0140-6736(75)92521-0. PMC 49488. PMID 1631121.
  33. ^ Arnaud E, Barbalat V, Nicaud V, Cambien F, Evans A, Morrison C, Arveiler D, Luc G, Ruidavets JB, Emmerich J, Fiessinger JN, Aiach M (mart 2000). "Polymorphisms in the 5' regulatory region of the tissue factor gene and the risk of myocardial infarction and venous thromboembolism: the ECTIM and PATHROS studies. Etude Cas-Témoins de l'Infarctus du Myocarde. Paris Thrombosis case-control Study". Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology. 20 (3): 892–8. doi:10.1161/01.ATV.20.3.892. PMID 10712418.
  34. ^ Savinkova L, Drachkova I, Arshinova T, Ponomarenko P, Ponomarenko M, Kolchanov N (2013). "An experimental verification of the predicted effects of promoter TATA-box polymorphisms associated with human diseases on interactions between the TATA boxes and TATA-binding protein". PLOS ONE. 8 (2): e54626. Bibcode:2013PLoSO...854626S. doi:10.1371/journal.pone.0054626. PMC 3570547. PMID 23424617.
  35. ^ De Re V, Magris R, De Zorzi M, Maiero S, Caggiari L, Fornasarig M, Repetto O, Buscarini E, Di Mario F (2017). "P.08.10: Interference of PG2 Tata Box Region with the Serum PG2 Level in Gastric Cancer". Digestive and Liver Disease. 49: e182–e183. doi:10.1016/s1590-8658(17)30534-0.
  36. ^ Roshan R, Choudhary A, Bhambri A, Bakshi B, Ghosh T, Pillai B (august 2017). "microRNA dysregulation in polyglutamine toxicity of TATA-box binding protein is mediated through STAT1 in mouse neuronal cells". Journal of Neuroinflammation. 14 (1): 155. doi:10.1186/s12974-017-0925-3. PMC 5543588. PMID 28774347.
  37. ^ Wu C, Liu Z, Ma L, Pei C, Qin L, Gao N, Li J, Yin Y (august 2017). "MiRNAs regulate oxidative stress related genes via binding to the 3' UTR and TATA-box regions: a new hypothesis for cataract pathogenesis". BMC Ophthalmology. 17 (1): 142. doi:10.1186/s12886-017-0537-9. PMC 5556341. PMID 28806956.
  38. ^ Drachkova I, Savinkova L, Arshinova T, Ponomarenko M, Peltek S, Kolchanov N (maj 2014). "The mechanism by which TATA-box polymorphisms associated with human hereditary diseases influence interactions with the TATA-binding protein". Human Mutation. 35 (5): 601–8. doi:10.1002/humu.22535. PMID 24616209. S2CID 19928327.
  39. ^ Žaja O, Tiljak MK, Štefanović M, Tumbri J, Jurčić Z (maj 2014). "Correlation of UGT1A1 TATA-box polymorphism and jaundice in breastfed newborns-early presentation of Gilbert's syndrome". The Journal of Maternal-Fetal & Neonatal Medicine. 27 (8): 844–50. doi:10.3109/14767058.2013.837879. PMID 23981182. S2CID 29893463.
  40. ^ Zhang Y, Fan M, Geng G, Liu B, Huang Z, Luo H, Zhou J, Guo X, Cai W, Zhang H (mart 2014). "A novel HIV-1-encoded microRNA enhances its viral replication by targeting the TATA box region". Retrovirology. 11: 23. doi:10.1186/1742-4690-11-23. PMC 4007588. PMID 24620741.
  41. ^ a b c Hurley LH (mart 2002). "DNA and its associated processes as targets for cancer therapy". Nature Reviews. Cancer. 2 (3): 188–200. doi:10.1038/nrc749. PMID 11990855. S2CID 24209612.
  42. ^ a b Zhang M, Lv Y, Wang Y, Rose JK, Shen F, Han Z, Zhang X, Xu X, Wu T, Han Z (januar 2017). "TATA Box Insertion Provides a Selection Mechanism Underpinning Adaptations to Fe Deficiency". Plant Physiology. 173 (1): 715–727. doi:10.1104/pp.16.01504. PMC 5210749. PMID 27881725.

Vanjski linkovi

uredi
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=TATA-kutija&oldid=3547955"