Wikipedia

Aktin

Aktin je sferni multi-funkcijski protein koji formira mikrofilamente. Prvenstveno je nađen u svim eukariotskim ćelijama, a jedini poznati izuzetak su spermatozoidi nematoda. Može doseći koncentracije i preko 100 μM.[1]

Aktin
Actin with ADP highlighted.png
Dijagram G-aktina: Označeni su ADP vezan za aktinsko aktivno mjesto (multikolorna struktura blizu centra figure), kao i kompleksirani kalcij dikation (zelena loptica)
Identifikatori
SimbolActin
PfamPF000
InterProIPR004000
PROSITEPDOC00340
SCOP22btf / SCOPe / SUPFAM
Dostupne proteinske strukture:
Pfam  strukture / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumsažetak strukture

Proteinska masa jednog aktina je ugrubo 42-kDa, a on je monomerna proteinska podjedinica dva tipa ćelijskih filamenata:

StrukturaUredi

Aktinska aminokiselinska sekvenca je jedan od najznačajnijih konzerviranih proteina jer se malo promijenio tokom evolucije, razlikujući se ne više od 20% u vrstama, tako raznolikih kao šro su alge i ljudi.[9] Stoga se smatra da ima optimiziranu strukturu. Ima dvije razlikovne značajke: to je enzim koji polahko hidrolizira ATP, „univerzalnu energetsku valutu“ bioloških procesa. Međutim, ATP je potreban kako bi se održao njegov strukturni integritet. Njegova efikasna struktura formirana je gotovo jedinstvenim procesom savijanja. Osim toga, sposoban je izvesti više interakcija od bilo kojeg drugog proteina, što mu omogućuje obavljanje šireg spektra funkcija od ostalih proteina na gotovo svim razinama ćelijskog života. Miozin je primjer proteina koji se veže za aktin. Drugi primjer je vilin, koji može tkati aktin u snopove ili rezati filamente ovisno o koncentraciji kalcijskih kationa u okolnom mediju.

Aktin je jedan od najzastupljenijih proteina u eukariotima, gdje se nalazi u citoplazmi. Zapravo, mišićna vlakna sadrži 20% ukupnih ćelijskih proteina po težini i između 1% i 5% u drugim ćelijama. Međutim, ne postoji samo jedan tip aktina; geni s kodom za aktin su definirani kao porodica gena (porodica koja u biljkama sadrži više od 60 elemenata, uključujući gene i pseudogene i u ljudi više od 30 elemenata).[10] To znači da genetičke informacije svake jedinke sadrže upute koje generiraju varijante aktina (zvane izoforme) koje imaju neznatno različite funkcije. To, pak, znači da eukariotski organizmi eksprimiraju različite gene, koji stvaraju:

  • α-aktin, koji se nalazi u kontraktilnim strukturama;
  • β-aktin, koji se nalazi na proširenom rubu stanica koje koriste projekciju svojih ćelijskiih struktura kao svoje sredstvo pokretljivosti; i
  • γ-aktin, koji se nalazi u fbreilama stresnih vlakana.[11]

G-aktinUredi

Snimci sa skenirajućeg elektonskog mikroskopa pokazuju da G-aktin ima globulsu strukturu; međutim, kristalografija rendgenskih zraka pokazuje da se svaka od ovih kuglica sastoji od dva režnja, odvojena rascjepom. Ova struktura predstavlja "ATPazni nabor", koji je centar enzimske katalize koji veže ATP i Mg2+ i hidrolizira prvi u ADP plus fosfat. Ovaj nabor je konzervirani strukturni motiv koji se također nalazi u drugim proteinima koji stupaju u interakciju s trifosfatnim nukleotidima, kao što je heksokinaza (enzim koji se koristi u energiji metabolizama) ili u Hsp70 proteini (porodica proteina koji imaju važnu ulogu u savijanju proteina).[12]

F-aktinUredi

 
F-aktin: površinski prikaz ponavljanja 13 podjedinica zasnovanih na modelu aktinskih niti Kena Holmesa[13]

Klasični opis F-aktina kaže da ima nitastu strukturu koja se može smatrati jednolančanom levorotirajućim spiralama s rotacijom od 166° oko zavojne osi i aksijalnom prevodu 27,5 Å, ili jednolančane dekstrorotacijske spirale sa ukrštenim razmakom od 350–380 Å, pri čemu je svaki aktin okružen sa još četiri.[14] Simetrija aktinskog polimera na 2,17 podjedinica po zavoju spirale nije kompatibilna s stvaranjem kristala s, što je moguće samo sa simetrijom od tačno 2, 3, 4 ili 6 podjedinica po okretu. Stoga se moraju konstruirati modeli koji objašnjavaju ove anomalije pomoću podataka iz elektronske mikroskopije, krio-elektronske mikroskopije, kristalizacije dimera u različitim položajima i difrakcije rendgenskih zraka.Treba naglasiti da nije ispravno govoriti o "strukturi" molekula dinamičan poput aktinske niti. U stvarnosti, radi se o različitim strukturnim stanjima, u njima mjerenje aksijalnog prijenosa ostaje konstantno na 27,5 Å, dok podaci o rotaciji podjedinice pokazuju značajnu varijabilnost, s pomacima do 10% od uobičajenog optimalnog položaja. Čini se da neki proteini, poput kofilina povećavaju ugao zaokreta, ali opet se to može tumačiti kao uspostavljanje različitih strukturnih stanja. To bi moglo biti važno u procesu polimerizacije.[15]

Manje je slaganja u vezi s mjerenjima radijusa okretanja i debljine filamenta: dok su prvi modeli imali dužinu od 25 Å, sadašnji podaci o difrakciji rentgenskih zraka, potkrijepljeni krio-elektronskom mikroskopijom, ukazuju na dužinu od 23,7 Å. Ove studije su pokazale tačne dodirne tačke između monomera. Neki su formirani s jedinicama istog lanca, između "bodljikavog" kraja na jednom monomeru i "šiljastog" kraja sljedećeg. Dok monomere u susjednim lancima ostvaruju bočni kontakt kroz izbočine iz poddomene IV, pri čemu su najvažnije projekcije one nastale od C-kraja i hidrofobne veze, koju čine tri tijela s ostacima 39–42, 201–203 i 286. Ovaj model sugerira da niti formiraju monomerw u formi "lista", u kojoj se poddomeni okreću sami oko sebe, ovaj oblik se također nalazi u homologu bakterijskog aktina MreB.

Smatra se da polimer F-aktina ima strukturnu polarnost, zbog činjenice da su sve podjedinice mikrofilamenta usmjerene prema istom kraju. Ovo dovodi do konvencije imenovanja: kraj koji posjeduje podjedinicu aktina kojoj je izloženo mjesto vezanja ATP-a naziva se "(–) kraj", dok se suprotni kraj gdje je rascjep usmjeren na drugi susjedni monomer naziva "(+) kraj". Termini "šiljasti" i "bodljikavi" odnose se na dva kraja mikrofilamenata, a proizlaze iz njihovog izgleda pod transmisijskim elektronskim mikroskopom kada se uzorci pregledaju nakon tehnika pripreme koja se naziva "dekoracija". Ovaj metod se sastoji od dodavanja miozinskih S1 fragmenata u tkivo koje je fiksirano taninskom kiselinom. Ovaj miozin tvori polarne veze s aktinskim monomerama, što dovodi do konfiguracije koja izgleda kao strijele s perjastim perjanicama duž svoje osovine, gdje je osovina aktin, a strelica je miozin. Slijedeći ovu logiku, kraj mikrofilamenta koji nema ispupčeni miozin naziva se točka strelice (- kraj), a drugi kraj se naziva bodljikavim krajem (+ kraj). S1 fragment se sastoji od domena glave i vrata miozina II. U fiziološkim uvjetima, G-aktin (monomerni oblik) se ATP-om transformira u F-aktin (polimerni oblik), gdje je uloga ATP-a bitna.[16]

Spiralna nit F-aktina koja se nalazi u mišićima također sadrži molekulu tropomiozina, koji je protein dug 40 nanometara, omotan oko spirale F-aktina. Tokom faza mirovanja, tropomiozin pokriva aktivna mjesta aktina tako da se interakcija aktin-miozin ne može dogoditi i proizvesti mišićnu kontrakciju. Postoje i druge proteinske molekule vezane za niti tropomiozina, to su troponini koji imaju tri polimera: troponin I, troponin T i troponin C.[17]

Također pogledajteUredi

ReferenceUredi

  1. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  2. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  3. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
  4. ^ Hall J. E., Guyton A. C. (2006): Textbook of medical physiology, 11th edition. Elsevier Saunders, St. Louis, Mo, ISBN 0-7216-0240-1.
  5. ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-686-8.
  6. ^ Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell. Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.
  7. ^ Warrell D. A., Cox T. M., Firth J. D. (2010): The Oxford Textbook of Medicine Archived 2012-03-21 na Wayback Machine (5th ed.). Oxford University Press
  8. ^ Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005): Uvod u humanu imunogenetiku. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-3-4.
  9. ^ Hanukoglu I, Tanese N, Fuchs E (Feb 1983). "Complementary DNA sequence of a human cytoplasmic actin. Interspecies divergence of 3' non-coding regions". Journal of Molecular Biology. 163 (4): 673–678. doi:10.1016/0022-2836(83)90117-1. PMID 6842590.
  10. ^ Ponte P, Gunning P, Blau H, Kedes L (Oct 1983). "Human actin genes are single copy for alpha-skeletal and alpha-cardiac actin but multicopy for beta- and gamma-cytoskeletal genes: 3' untranslated regions are isotype specific but are conserved in evolution". Molecular and Cellular Biology. 3 (10): 1783–1791. doi:10.1128/MCB.3.10.1783. PMC 370040. PMID 6646124.
  11. ^ Scott MP, Lodish HF, Berk A, Kaiser C, Krieger M, Bretscher A, Ploegh H, Amon A (2012). Molecular Cell Biology. San Francisco: W. H. Freeman. ISBN 978-1-4292-3413-9.
  12. ^ "cd00012: ACTIN". Conserved Domain Database. U.S. National Center for Biotechnology Information (NCBI). Arhivirano s originala, 2017-12-05.
  13. ^ Holmes KC, Popp D, Gebhard W, Kabsch W (Sep 1990). "Atomic model of the actin filament". Nature. 347 (6288): 44–49. Bibcode:1990Natur.347...44H. doi:10.1038/347044a0. PMID 2395461. S2CID 4317981.
  14. ^ Devlin TM (2006). Bioquimica. Barcelona: Reverté. ISBN 978-84-291-7208-9.
  15. ^ Reisler E, Egelman EH (Dec 2007). "Actin structure and function: what we still do not understand". The Journal of Biological Chemistry. 282 (50): 36133–36137. doi:10.1074/jbc.R700030200. PMID 17965017.
  16. ^ Geneser F (1981). Histologi. Munksgaard. str. 105. ISBN 978-87-16-08418-7.
  17. ^ Hall JE, Guyton AC (2006). Textbook of medical physiology. St. Louis, Mo: Elsevier Saunders. str. 76. ISBN 978-0-7216-0240-0.

Vanjski linkoviUredi

Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Aktin&oldid=3389555"