Wikipedia

FANCA

(Preusmjereno sa FAA)

Komplementarna grupa A Fanconijeve anemje, znana i kao FAA, FACA i FANCA, jest protein koji je kod ljudi kodiran genom FANCA sa hromosoma 16.[5] Pripada porodici gena komplementarne grupe Fanconijeve anemije (FANC) od kojih je 12 komplementacijskih grupa prepoznato i pretpostavlja se da djeluje kao popravak, nakon replikacije ili kontrolne tačke ćelijskog ciklusa. FANCA proteini su uključeni u popravku međulančanih unakrsnih veza DNK i u održavanju normalne hromosomske stabilnosti koja reguliše diferencijaciju hematopoetskih matičnih ćelija u zrele krvne ćelije.[6]

FANCA
Identifikatori
AliasiFANCA
Vanjski ID-jeviOMIM: 607139 MGI: 1341823 HomoloGene: 108 GeneCards: FANCA
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 16 (čovjek)
Hrom.Hromosom 16 (čovjek)[1]
Hromosom 16 (čovjek)
Genomska lokacija za FANCA
Genomska lokacija za FANCA
Bend16q24.3Početak89,726,683 bp[1]
Kraj89,816,977 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 8 (miš)
Hrom.Hromosom 8 (miš)[2]
Hromosom 8 (miš)
Genomska lokacija za FANCA
Genomska lokacija za FANCA
Bend8 E1|8 72.1 cMPočetak123,995,039 bp[2]
Kraj124,045,315 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije


Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija• GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
Ćelijska komponenta• citoplazma
• Fanconi anaemia nuclear complex
• jedro
• nukleoplazma
Biološki proces• male meiotic nuclear division
• male gonad development
• regulation of cell population proliferation
• interstrand cross-link repair
• GO:0100026 Popravka DNK
• female gonad development
• cellular response to DNA damage stimulus
• regulation of DNA-binding transcription factor activity
• regulation of CD40 signaling pathway
• regulation of regulatory T cell differentiation
• regulation of inflammatory response
• GO:0034622 protein-containing complex assembly
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez

2175

14087

Ensembl

ENSG00000187741

ENSMUSG00000032815

UniProt

O15360

Q9JL70

RefSeq (mRNK)

NM_000135
NM_001018112
NM_001286167
NM_001351830

NM_016925

RefSeq (bjelančevina)

NP_000126
NP_001018122
NP_001273096
NP_001338759

NP_058621

Lokacija (UCSC)Chr 16: 89.73 – 89.82 MbChr 8: 124 – 124.05 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Mutacije koje uključuju gen FANCA povezane su s mnogim somatskim i kongenitalnim defektima, prvenstveno uključujući fenotipske varijacije zvane Fanconijeva anemija, aplazijska anemija i oblike karcinoma kao što su karcinom skvamoznih ćelija i akutna mijeloidna leukemija.[7]

Funkcija

uredi

Grupa za komplemenata za Fanconijevu anemiju (FANC) uključuje FANCA, FANCB, FANCC, FANCD1 (takođe zvana BRCA2), FANCD2, FANCE, FANCF , FANCG i FANCL. Prethodno definirana grupa FANCH je ista kao i FANCA. Članovi grupe za komplementaciju Fanconijeve anemije ne dijele sličnost sekvenci; oni su povezani svojim sklapanjem u zajednički jedarni proteinski kompleks. Gen FANCA kodira protein za komplementacionu grupu A. Alternativna prerada rezultira višestrukim varijantama transkripta koje kodiraju različite izoforme.[5]

Protein grupe A Fanconijeve anemije
 
Struktura Fanc proteina
Identifikatori
SimbolFanc-A

Aminokiselinska sekvenca

uredi

Dužina polipeptidnog lanca je 1.455 aminokiselina, a molekulska težina 162.775 Da.[5]

1020304050
MSDSWVPNSASGQDPGGRRRAWAELLAGRVKREKYNPERAQKLKESAVRL
LRSHQDLNALLLEVEGPLCKKLSLSKVIDCDSSEAYANHSSSFIGSALQD
QASRLGVPVGILSAGMVASSVGQICTAPAETSHPVLLTVEQRKKLSSLLE
FAQYLLAHSMFSRLSFCQELWKIQSSLLLEAVWHLHVQGIVSLQELLESH
PDMHAVGSWLFRNLCCLCEQMEASCQHADVARAMLSDFVQMFVLRGFQKN
SDLRRTVEPEKMPQVTVDVLQRMLIFALDALAAGVQEESSTHKIVRCWFG
VFSGHTLGSVISTDPLKRFFSHTLTQILTHSPVLKASDAVQMQREWSFAR
THPLLTSLYRRLFVMLSAEELVGHLQEVLETQEVHWQRVLSFVSALVVCF
PEAQQLLEDWVARLMAQAFESCQLDSMVTAFLVVRQAALEGPSAFLSYAD
WFKASFGSTRGYHGCSKKALVFLFTFLSELVPFESPRYLQVHILHPPLVP
GKYRSLLTDYISLAKTRLADLKVSIENMGLYEDLSSAGDITEPHSQALQD
VEKAIMVFEHTGNIPVTVMEASIFRRPYYVSHFLPALLTPRVLPKVPDSR
VAFIESLKRADKIPPSLYSTYCQACSAAEEKPEDAALGVRAEPNSAEEPL
GQLTAALGELRASMTDPSQRDVISAQVAVISERLRAVLGHNEDDSSVEIS
KIQLSINTPRLEPREHMAVDLLLTSFCQNLMAASSVAPPERQGPWAALFV
RTMCGRVLPAVLTRLCQLLRHQGPSLSAPHVLGLAALAVHLGESRSALPE
VDVGPPAPGAGLPVPALFDSLLTCRTRDSLFFCLKFCTAAISYSLCKFSS
QSRDTLCSCLSPGLIKKFQFLMFRLFSEARQPLSEEDVASLSWRPLHLPS
ADWQRAALSLWTHRTFREVLKEEDVHLTYQDWLHLELEIQPEADALSDTE
RQDFHQWAIHEHFLPESSASGGCDGDLQAACTILVNALMDFHQSSRSYDH
SENSDLVFGGRTGNEDIISRLQEMVADLELQQDLIVPLGHTPSQEHFLFE
IFRRRLQALTSGWSVAASLQRQRELLMYKRILLRLPSSVLCGSSFQAEQP
ITARCEQFFHLVNSEMRNFCSHGGALTQDITAHFFRGLLNACLRSRDPSL
MVDFILAKCQTKCPLILTSALVWWPSLEPVLLCRWRRHCQSPLPRELQKL
QEGRQFASDFLSPEAASPAPNPDWLSAAALHFAIQQVREENIRKQLKKLD
CEREELLVFLFFFSLMGLLSSHLTSNSTTDLPKAFHVCAAILECLEKRKI
SWLALFQLTESDLRLGRLLLRVAPDQHTRLLPFAFYSLLSYFHEDAAIRE
EAFLHVAVDMYLKLVQLFVAGDTSTVSPPAGRSLELKGQGNPVELITKAR
LFLLQLIPRCPKKSFSHVAELLADRGDCDPEVSAALQSRQQAAPDADLSQ
EPHLF

Gen i protein

uredi

Kod ljudi, gen FANCA je dugačak 79 kilobaza (kb) i nalazi se na hromosomu 16 (16q24.3). FANCA protein se sastoji od 1.455 aminokiselina.[8] Unutar ćelija, glavna svrha FANCA pripada njegovom navodnom uključivanju u multipodjedinični FA kompleks koji se sastoji od FANCA, FANCB, FANCC, FANCE, FANCF, FANCG , FANCL/PHF9 i FANCM. U kompleksu sa FANCF, FANCG i FANCL, FANCA je u interakciji sa HES1. Ova interakcija je predložena kao ključna za stabilnost i jedarnu lokalizaciju jedarnih FA kompleksnih proteina. Kompleks sa FANCC i FANCG može takođe uključivati EIF2AK2 i HSP70.[9] U ćelijama je uključenost FANCA u ovaj 'FA core kompleks' potrebna za aktivaciju FANCD2 proteina u monoubikvitiniranu izoformu (FANCD2-Ub) kao odgovor na oštećenje DNK, katalizujući aktivaciju FA/put odgovora na oštećenje BRCA DNK,[10] dovodećii do popravke.[11]

FANCA se vezuje za jednolančanu (ssDNA) i dvolančanu (dsDNK) DNK; međutim, kada se testira u elektroforetskom pomaku mobilnosti, njegov afinitet za ssDNK je značajno veći nego za dsDNK. FANCA se također vezuje za RNK sa većim afinitetom od svog DNK dvojnika.[12] FANCA zahtijeva određeni broj nukleotida za optimalno vezivanje, s tim da je minimum za FANCA prepoznavanje otprilike 30 i za DNK i za RNK. Yuan et al. (2012) otkrili su testiranjem afiniteta FANCA sa različitim DNK strukturama da 5'-preklop ili 5'-rep na DNK olakšava njegovu interakciju sa FANCA-om, dok komplementarni C-terminalni fragment Q772X, C772-1455, zadržava diferenciranu aktivnost vezivanja nukleinske kiseline (tj. davanje prednosti RNK prije ssDNK i dsDNK), što ukazuje da se domen koji se vezuje za nukleinsku kiselinu FANCA nalazi prvenstveno na C-kraju, lokaciji gdje su pronađene mnoge mutacije koje uzrokuju bolesti.[12]

FANCA je sveprisutno eksprimirana na niskim nivoima u svim ćelijama[13] sa subćelijskom lokalizacijom prvenstveno u jedru ali i u citoplazmi[14] što odgovara njegovoj navodnoj ulozi čuvara u putevima odgovora na oštećenje DNK i formiranju FA kompleksa. Raspodjela proteina u različitim tkivima još nije dobro shvaćena. Imunohemijska studija mišjeg tkiva pokazuje da je FANCA prisutna na višem nivou u limfoidnim tkivima, sjemenicima i jajnicima,[13] a iako je značaj ovoga nejasan, sugerira da bi prisustvo FA proteina moglo biti povezano sa ćelijskom proliferacijom. Naprimjer, u ljudskim besmrtnim limfoblastima i leukemijskim ćelijama, FA proteini se lahko mogu otkriti imunoprecipitacijama.[15]

Klinički značaj

uredi

Mutacije u ovom genu su najčešći uzrok Fanconijeve anemije.[5][6][7] Fanconijeva anemija je nasljedni autosomno recesivni poremećaj, čija su glavna obilježja aplazijska anemija u djetinjstvu, višestruke kongenitalne abnormalnosti, sklonost leukemiji i drugim tipovima karcinoma, te ćelijska preosjetljivost na međulančane agense za umrežavanje DNK.[7] Općenito, ćelije pacijenata sa Fanconijevom anemijom pokazuju značajno veću učestalost spontanog lomljenja hromosoma i preosetljivost na klastogeni efekat agenasa za umrežavanje DNK kao što su diepoksibutan (DEB) i mitomicin- C (MMC), u poređenju sa normalnim ćelijama. Primarni dijagnostički test za Fanconijevu anemiju zasniva se na povećanom lomu hromosoma koji se vidi u pogođenim ćelijama nakon izlaganja ovim agensima – DEB/MMC stres test. Ostale karakteristike ćelijskog fenotipa Fanconijeve anemije također uključuju abnormalnu kinetiku ćelijskog ciklusa (produžena G2 faza), preosjetljivost na kisik, povećanu učestalost apoptoza i ubrzano skraćivanje telomera.[6][16]

FANCA mutacije su daleko najčešći uzrok Fanconijeve anemije, čineći između 60-70% svih slučajeva. FANCA je klonirana 1996[17] i jedan je od najvećih FA gena. Zabilježene su stotine različitih mutacija.[18][19] sa 30% tačkastih mutacija, 30% mikrodelecija ili mikroinsercija od 1-5 baznih parova i 40% velikih delecija, uklanjajući iz gena do 31 egzona.[20] Ove velike delecije imaju visoku korelaciju sa specifičnim tačkama prekida i nastaju kao rezultat Alu posredovane rekombinacije. Vrlo relevantno zapažanje je da različite mutacije proizvode fenotipove Fanconijeve anemije različite težine.

Homozigotni pacijenti za nulte mutacije u ovom genu imaju raniji početak anemija od onih s mutacijama koje proizvode izmijenjen ili netačan protein.[21] Međutim, kako su većina pacijenata složeni heterozigot, dijagnostički skrining za mutacije je težak. Određene mutacije osnivača također se mogu pojaviti u nekim populacijama, kao što je delecijska mutacija egzona 12-31, koja čini 60% mutacija kod Afrikanaca.[22]

Interakcije

uredi

Pokazalo se da FANCA intereaguje sa:

Reference

uredi
  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000187741 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032815 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ a b c d "Entrez Gene: FANCA Fanconi anemia, complementation group A".
  6. ^ a b c Dokal I (2006). "Fanconi's anaemia and related bone marrow failure syndromes". Br. Med. Bull. 77–78: 37–53. doi:10.1093/bmb/ldl007. PMID 16968690.
  7. ^ a b c Tischkowitz MD, Hodgson SV (januar 2003). "Fanconi anaemia". J. Med. Genet. 40 (1): 1–10. doi:10.1136/jmg.40.1.1. PMC 1735271. PMID 12525534.
  8. ^ "FANCA Gene protein-coding". Pristupljeno 24. 10. 2013.
  9. ^ "(FANCA_HUMAN)". Pristupljeno 24. 10. 2013.
  10. ^ D'Andrea AD, Grompe M (januar 2003). "The Fanconi anaemia/BRCA pathway". Nat. Rev. Cancer. 3 (1): 23–34. doi:10.1038/nrc970. PMID 12509764. S2CID 52331376.
  11. ^ Garcia-Higuera I, Taniguchi T, Ganesan S, Meyn MS, Timmers C, Hejna J, Grompe M, D'Andrea AD (februar 2001). "Interaction of the Fanconi anemia proteins and BRCA1 in a common pathway". Mol. Cell. 7 (2): 249–62. doi:10.1016/S1097-2765(01)00173-3. PMID 11239454.
  12. ^ a b Yuan F, Qian L, Zhao X, Liu JY, Song L, D'Urso G, Jain C, Zhang Y (februar 2012). "Fanconi anemia complementation group A (FANCA) protein has intrinsic affinity for nucleic acids with preference for single-stranded forms". J. Biol. Chem. 287 (7): 4800–7. doi:10.1074/jbc.M111.315366. PMC 3281618. PMID 22194614.
  13. ^ a b van de Vrugt HJ, Cheng NC, de Vries Y, Rooimans MA, de Groot J, Scheper RJ, Zhi Y, Hoatlin ME, Joenje H, Arwert F (april 2000). "Cloning and characterization of murine fanconi anemia group A gene: Fanca protein is expressed in lymphoid tissues, testis, and ovary". Mamm. Genome. 11 (4): 326–31. doi:10.1007/s003350010060. PMID 10754110. S2CID 11568640.
  14. ^ Walsh CE, Yountz MR, Simpson DA (juni 1999). "Intracellular localization of the Fanconi anemia complementation group A protein". Biochem. Biophys. Res. Commun. 259 (3): 594–9. doi:10.1006/bbrc.1999.0768. PMID 10364463.
  15. ^ Xie Y, de Winter JP, Waisfisz Q, Nieuwint AW, Scheper RJ, Arwert F, Hoatlin ME, Ossenkoppele GJ, Schuurhuis GJ, Joenje H (decembar 2000). "Aberrant Fanconi anaemia protein profiles in acute myeloid leukaemia cells". Br. J. Haematol. 111 (4): 1057–64. doi:10.1111/j.1365-2141.2000.02450.x. PMID 11167740. S2CID 45590851.
  16. ^ a b Reuter TY, Medhurst AL, Waisfisz Q, Zhi Y, Herterich S, Hoehn H, Gross HJ, Joenje H, Hoatlin ME, Mathew CG, Huber PA (2003). "Yeast two-hybrid screens imply involvement of Fanconi anemia proteins in transcription regulation, cell signaling, oxidative metabolism, and cellular transport". Exp. Cell Res. 289 (2): 211–21. doi:10.1016/S0014-4827(03)00261-1. PMID 14499622.
  17. ^ The Fanconi Anaemia/Breast Cancer Consortium. (1996). "Positional cloning of the Fanconi anaemia group A gene". Nat. Genet. 14 (3): 324–8. doi:10.1038/ng1296-488b. PMID 8896564.
  18. ^ Wijker M; Morgan NV; Herterich S; van Berkel CG; Tipping AJ; Gross HJ; Gille JJ; Pals G; Savino M; Altay C; Mohan S; Dokal I; Cavenagh J; Marsh J; van Weel M; Ortega JJ; Schuler D; Samochatova E; Karwacki M; Bekassy AN; Abecasis M; Ebell W; Kwee ML; de Ravel T; CG Mathew (januar 1999). "Heterogeneous spectrum of mutations in the Fanconi anaemia group A gene". Eur. J. Hum. Genet. 7 (1): 52–9. doi:10.1038/sj.ejhg.5200248. PMID 10094191.
  19. ^ Levran O, Erlich T, Magdalena N, Gregory JJ, Batish SD, Verlander PC, Auerbach AD (novembar 1997). "Sequence variation in the Fanconi anemia gene FAA". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (24): 13051–6. Bibcode:1997PNAS...9413051L. doi:10.1073/pnas.94.24.13051. PMC 24261. PMID 9371798.
  20. ^ Morgan NV, Tipping AJ, Joenje H, Mathew CG (novembar 1999). "High frequency of large intragenic deletions in the Fanconi anemia group A gene". Am. J. Hum. Genet. 65 (5): 1330–41. doi:10.1086/302627. PMC 1288285. PMID 10521298.
  21. ^ Adachi D, Oda T, Yagasaki H, Nakasato K, Taniguchi T, D'Andrea AD, Asano S, Yamashita T (decembar 2002). "Heterogeneous activation of the Fanconi anemia pathway by patient-derived FANCA mutants". Hum. Mol. Genet. 11 (25): 3125–34. CiteSeerX 10.1.1.325.8547. doi:10.1093/hmg/11.25.3125. PMID 12444097.
  22. ^ Tipping AJ, Pearson T, Morgan NV, Gibson RA, Kuyt LP, Havenga C, Gluckman E, Joenje H, de Ravel T, Jansen S, Mathew CG (maj 2001). "Molecular and genealogical evidence for a founder effect in Fanconi anemia families of the Afrikaner population of South Africa". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (10): 5734–9. Bibcode:2001PNAS...98.5734T. doi:10.1073/pnas.091402398. PMC 33282. PMID 11344308.
  23. ^ Sridharan D, Brown M, Lambert WC, McMahon LW, Lambert MW (2003). "Nonerythroid alphaII spectrin is required for recruitment of FANCA and XPF to nuclear foci induced by DNA interstrand cross-links". J. Cell Sci. 116 (Pt 5): 823–35. doi:10.1242/jcs.00294. PMID 12571280.
  24. ^ Léveillé F, Blom E, Medhurst AL, Bier P, Laghmani el H, Johnson M, Rooimans MA, Sobeck A, Waisfisz Q, Arwert F, Patel KJ, Hoatlin ME, Joenje H, de Winter JP (2004). "The Fanconi anemia gene product FANCF is a flexible adaptor protein". J. Biol. Chem. 279 (38): 39421–30. doi:10.1074/jbc.M407034200. PMID 15262960.
  25. ^ Medhurst AL, Huber PA, Waisfisz Q, de Winter JP, Mathew CG (2001). "Direct interactions of the five known Fanconi anaemia proteins suggest a common functional pathway". Hum. Mol. Genet. 10 (4): 423–9. doi:10.1093/hmg/10.4.423. PMID 11157805.
  26. ^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005Natur.437.1173R. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
  27. ^ Park SJ, Ciccone SL, Beck BD, Hwang B, Freie B, Clapp DW, Lee SH (2004). "Oxidative stress/damage induces multimerization and interaction of Fanconi anemia proteins". J. Biol. Chem. 279 (29): 30053–9. doi:10.1074/jbc.M403527200. PMID 15138265.
  28. ^ van de Vrugt HJ, Koomen M, Berns MA, de Vries Y, Rooimans MA, van der Weel L, Blom E, de Groot J, Schepers RJ, Stone S, Hoatlin ME, Cheng NC, Joenje H, Arwert F (2002). "Characterization, expression and complex formation of the murine Fanconi anaemia gene product Fancg". Genes Cells. 7 (3): 333–42. doi:10.1046/j.1365-2443.2002.00518.x. PMID 11918676. S2CID 23489983.
  29. ^ Yagasaki H, Adachi D, Oda T, Garcia-Higuera I, Tetteh N, D'Andrea AD, Futaki M, Asano S, Yamashita T (2001). "A cytoplasmic serine protein kinase binds and may regulate the Fanconi anemia protein FANCA". Blood. 98 (13): 3650–7. doi:10.1182/blood.V98.13.3650. PMID 11739169.
  30. ^ Gordon SM, Buchwald M (2003). "Fanconi anemia protein complex: mapping protein interactions in the yeast 2- and 3-hybrid systems". Blood. 102 (1): 136–41. doi:10.1182/blood-2002-11-3517. PMID 12649160.
  31. ^ Kruyt FA, Abou-Zahr F, Mok H, Youssoufian H (1999). "Resistance to mitomycin C requires direct interaction between the Fanconi anemia proteins FANCA and FANCG in the nucleus through an arginine-rich domain". J. Biol. Chem. 274 (48): 34212–8. doi:10.1074/jbc.274.48.34212. PMID 10567393.
  32. ^ Blom E, van de Vrugt HJ, de Vries Y, de Winter JP, Arwert F, Joenje H (2004). "Multiple TPR motifs characterize the Fanconi anemia FANCG protein". DNA Repair (Amst.). 3 (1): 77–84. doi:10.1016/j.dnarep.2003.09.007. PMID 14697762.
  33. ^ Kuang Y, Garcia-Higuera I, Moran A, Mondoux M, Digweed M, D'Andrea AD (2000). "Carboxy terminal region of the Fanconi anemia protein, FANCG/XRCC9, is required for functional activity". Blood. 96 (5): 1625–32. doi:10.1182/blood.V96.5.1625. PMID 10961856.
  34. ^ Waisfisz Q, de Winter JP, Kruyt FA, de Groot J, van der Weel L, Dijkmans LM, Zhi Y, Arwert F, Scheper RJ, Youssoufian H, Hoatlin ME, Joenje H (1999). "A physical complex of the Fanconi anemia proteins FANCG/XRCC9 and FANCA". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (18): 10320–5. Bibcode:1999PNAS...9610320W. doi:10.1073/pnas.96.18.10320. PMC 17886. PMID 10468606.
  35. ^ Garcia-Higuera I, Kuang Y, Denham J, D'Andrea AD (2000). "The fanconi anemia proteins FANCA and FANCG stabilize each other and promote the nuclear accumulation of the Fanconi anemia complex". Blood. 96 (9): 3224–30. doi:10.1182/blood.V96.9.3224. PMID 11050007.
  36. ^ Reuter T, Herterich S, Bernhard O, Hoehn H, Gross HJ (2000). "Strong FANCA/FANCG but weak FANCA/FANCC interaction in the yeast 2-hybrid system". Blood. 95 (2): 719–20. doi:10.1182/blood.V95.2.719. PMID 10627486.
  37. ^ Meetei AR, de Winter JP, Medhurst AL, Wallisch M, Waisfisz Q, van de Vrugt HJ, Oostra AB, Yan Z, Ling C, Bishop CE, Hoatlin ME, Joenje H, Wang W (2003). "A novel ubiquitin ligase is deficient in Fanconi anemia". Nat. Genet. 35 (2): 165–70. doi:10.1038/ng1241. PMID 12973351. S2CID 10149290.
  38. ^ Taniguchi T, D'Andrea AD (2002). "The Fanconi anemia protein, FANCE, promotes the nuclear accumulation of FANCC". Blood. 100 (7): 2457–62. doi:10.1182/blood-2002-03-0860. PMID 12239156.
  39. ^ de Winter JP, van der Weel L, de Groot J, Stone S, Waisfisz Q, Arwert F, Scheper RJ, Kruyt FA, Hoatlin ME, Joenje H (2000). "The Fanconi anemia protein FANCF forms a nuclear complex with FANCA, FANCC and FANCG". Hum. Mol. Genet. 9 (18): 2665–74. doi:10.1093/hmg/9.18.2665. PMID 11063725.
  40. ^ Garcia-Higuera I, Kuang Y, Näf D, Wasik J, D'Andrea AD (1999). "Fanconi anemia proteins FANCA, FANCC, and FANCG/XRCC9 interact in a functional nuclear complex". Mol. Cell. Biol. 19 (7): 4866–73. doi:10.1128/mcb.19.7.4866. PMC 84285. PMID 10373536.
  41. ^ Thomashevski A, High AA, Drozd M, Shabanowitz J, Hunt DF, Grant PA, Kupfer GM (2004). "The Fanconi anemia core complex forms four complexes of different sizes in different subcellular compartments". J. Biol. Chem. 279 (25): 26201–9. doi:10.1074/jbc.M400091200. PMID 15082718.
  42. ^ a b McMahon LW, Walsh CE, Lambert MW (1999). "Human alpha spectrin II and the Fanconi anemia proteins FANCA and FANCC interact to form a nuclear complex". J. Biol. Chem. 274 (46): 32904–8. doi:10.1074/jbc.274.46.32904. PMID 10551855.
  43. ^ Otsuki T, Young DB, Sasaki DT, Pando MP, Li J, Manning A, Hoekstra M, Hoatlin ME, Mercurio F, Liu JM (2002). "Fanconi anemia protein complex is a novel target of the IKK signalsome". J. Cell. Biochem. 86 (4): 613–23. doi:10.1002/jcb.10270. PMID 12210728. S2CID 42471384.
  44. ^ Otsuki T, Kajigaya S, Ozawa K, Liu JM (1999). "SNX5, a new member of the sorting nexin family, binds to the Fanconi anemia complementation group A protein". Biochem. Biophys. Res. Commun. 265 (3): 630–5. doi:10.1006/bbrc.1999.1731. PMID 10600472.
  45. ^ McMahon LW, Sangerman J, Goodman SR, Kumaresan K, Lambert MW (2001). "Human alpha spectrin II and the FANCA, FANCC, and FANCG proteins bind to DNA containing psoralen interstrand cross-links". Biochemistry. 40 (24): 7025–34. doi:10.1021/bi002917g. PMID 11401546.
  46. ^ Tremblay CS.; et al. (2008). "HES1 is a novel interactor of the Fanconi anemia core complex". Blood. 112 (5): 2062–2070. doi:10.1182/blood-2008-04-152710. PMC 5154739. PMID 18550849.

Vanjski linkovi

uredi
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=FANCA&oldid=3580305"