Alfa 1-antihimotripsin

(Preusmjereno sa A1AC)

Alfa 1-antihimotripsin (simbol α1AC,[5] A1AC ili a1ACT) jest alfa globulinski glikoprotein, natporodice serpina, koji je kod ljudi kodiran genom SERPINA3 sa hromosoma 14.

Alfa 1-antihimotripsin
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

1AS4, 1QMN, 2ACH, 3CAA, 3DLW, 4CAA

Identifikatori
AliasiSERPINA3
Vanjski ID-jeviOMIM: 107280 MGI: 98377 HomoloGene: 111129 GeneCards: SERPINA3
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 14 (čovjek)
Hrom.Hromosom 14 (čovjek)[1]
Hromosom 14 (čovjek)
Genomska lokacija za Alfa 1-antihimotripsin
Genomska lokacija za Alfa 1-antihimotripsin
Bend14q32.13Početak94,612,384 bp[1]
Kraj94,624,055 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 12 (miš)
Hrom.Hromosom 12 (miš)[2]
Hromosom 12 (miš)
Genomska lokacija za Alfa 1-antihimotripsin
Genomska lokacija za Alfa 1-antihimotripsin
Bend12 E|12 53.99 cMPočetak104,304,745 bp[2]
Kraj104,312,403 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije
Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija peptidase inhibitor activity
vezivanje sa DNK
GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
serine-type endopeptidase inhibitor activity
Ćelijska komponenta blood microparticle
Egzosom
intracellular anatomical structure
jedro
platelet alpha granule lumen
extracellular region
Vanćelijsko
secretory granule lumen
azurophil granule lumen
collagen-containing extracellular matrix
Biološki proces regulation of lipid metabolic process
negative regulation of peptidase activity
inflammatory response
maintenance of gastrointestinal epithelium
acute-phase response
platelet degranulation
negative regulation of endopeptidase activity
neutrophil degranulation
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_001085

NM_011458

RefSeq (bjelančevina)

NP_001076

NP_035588

Lokacija (UCSC)Chr 14: 94.61 – 94.62 MbChr 12: 104.3 – 104.31 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Aminokiselinska sekvenca

uredi

Dužina polipeptidnog lanca je 423 aminokiseline, a molekulska težina 47.651 Da.

1020304050
MERMLPLLALGLLAAGFCPAVLCHPNSPLDEENLTQENQDRGTHVDLGLA
SANVDFAFSLYKQLVLKAPDKNVIFSPLSISTALAFLSLGAHNTTLTEIL
KGLKFNLTETSEAEIHQSFQHLLRTLNQSSDELQLSMGNAMFVKEQLSLL
DRFTEDAKRLYGSEAFATDFQDSAAAKKLINDYVKNGTRGKITDLIKDLD
SQTMMVLVNYIFFKAKWEMPFDPQDTHQSRFYLSKKKWVMVPMMSLHHLT
IPYFRDEELSCTVVELKYTGNASALFILPDQDKMEEVEAMLLPETLKRWR
DSLEFREIGELYLPKFSISRDYNLNDILLQLGIEEAFTSKADLSGITGAR
NLAVSQVVHKAVLDVFEEGTEASAATAVKITLLSALVETRTIVRFNRPFL
MIIVPTDTQNIFFMSKVTNPKQA

Funkcija

uredi

Alfa 1-antihimotripsin inhibira aktivnost određenih enzima zvanih proteaze, kao što je katepsin G koji se nalazi u neutrofilima i himazama pronađenim u mastocitima, cijepanjem u drugačiji oblik ili konformaciju. Ova aktivnost štiti neka tkiva, kao što je donji respiratorni trakt, od oštećenja uzrokovanih proteolitskim enzimima.[6]

Ovaj protein se proizvodi u jetri i predstavlja protein akutne faze koji se indukuje tokom upala.

Klinički značaj

uredi

Nedostatak ovog proteina je povezan sa bolešću jetre. Identifikovane su mutacije kod pacijenata sa Parkinsonovom bolešću i hroničnom opstruktivnom bolešću pluća.[7]

Alfa 1-antihimotripsin je također povezan sa patogenezom Alzheimerove bolesti jer pojačava stvaranje amiloidnih fibrila u ovoj bolesti.[6]

Interakcije

uredi

Pokazalo se da alfa 1-antihimotripsin reaguje sa DNAJC1.[8]

Također pogledajte

uredi

Reference

uredi
  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000196136 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000058207 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Logan, Carolynn M.; Rice, M. Katherine (1987). Logan's Medical and Scientific Abbreviations. Philadelphia: J. B. Lippincott Company. str. 3. ISBN 0-397-54589-4.
  6. ^ a b Kalsheker N (1996). "Alpha 1-antichymotrypsin". Int. J. Biochem. Cell Biol. 28 (9): 961–4. doi:10.1016/1357-2725(96)00032-5. PMID 8930118. S2CID 11230631.
  7. ^ "Entrez Gene: SERPINA3 serpin peptidase inhibitor, clade A (alpha-1 antiproteinase, antitrypsin), member 3".
  8. ^ Kroczynska B, Evangelista CM, Samant SS, Elguindi EC, Blond SY (mart 2004). "The SANT2 domain of the murine tumor cell DnaJ-like protein 1 human homologue interacts with alpha1-antichymotrypsin and kinetically interferes with its serpin inhibitory activity". J. Biol. Chem. 279 (12): 11432–43. doi:10.1074/jbc.M310903200. PMC 1553221. PMID 14668352.

Dopunska literatura

uredi
uredi

Šablon:Serpini Šablon:Alfa globulini

 
N-vezana proteinska glikozilacija (N-glikozilacija N glikana) na Asn ostatku (Asn-x-Ser/Thr motivi) u glikoproteinima

Glikoproteini su složene bjelančevine koje, uz proteinsku komponentu, sadrže i oligosaharidne lance (glikane). Šećerna komponenta se kovalentno veže za bočne polipeptidne lance. Ta veza se ostvaruje tokom kotranslacijskih ili posttranslacijskih modifikacija. Ovaj proces se označava terminom glikozilacija, kroz koju često prolaze izlučevinski ekstracelularni proteini. Vanjski segmenti proteina čiji su segmenti u ekstracelularnom prostoru su također glikozirani.

N-glikolizacija i O-glikolizacija

uredi

Postoje dva tipa glikolizacije:

Monosaharidi

uredi
 
Osam uobičajenih šećera u glikoproteinima

Monosaharidi koji se obično nalaze u eukariotskim glikoproteinima:[1]

Glavni šećeri u glikoproteinima čovjeka[2]
Šećer Tip Skraćenica
β-D-Glukoza Heksoza Glc
β-D-Galaktoza Heksoza Gal
β-D-Manoza Heksoza Man
α-L-Fukoza Deoksiheksoza Fuc
N-Acetilgalaktozamin Aminoheksoza GalNAc
N-Acetilglukozamin Aminoheksoza GlcNAc
N-Acetilneuraminska kiselina Aminononulosonska kiselina
(Sijalinska kiselina)
NeuNAc
Ksiloza Pentoza Xyl

Šećerna grupa ili grupe pomažu savijanje ili održavanje stabilnosti proteina.

Glikoproteini su široko rasprostranjeni u žjezdanim tkivima životinja koja sintetiziraju sekrete i ekskrete.[3] Osobito značajne integracijske membranski komponente, koje učestvuju u međućelijskim interakcijama. Formiraju se i u citosolu, ali su njihove funkcije i način formiraja, kao i moguće modifikacije manje poznati. Komponente su mnogih tkivnih antigen]a ((krvnih grupa, npr.)

Reference

uredi
  1. ^ Murray R. K., Granner D. K., Rodwell V. W. (2006): Harper's Illustrated Biochemistry 27th Ed. McGraw–Hill, New York.
  2. ^ Glycan classification Arhivirano 27. 10. 2012. na Wayback Machine SIGMA
  3. ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (1996): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-686-8.

Također pogledajte

uredi