FAM83H

FAM83H je gen koji kod ljudi kodira protein znan kao FAM83H (neokarakterizirani protein FAM83H). FAM83H je usmjeren na jedtro i predviđeno je da ima ulogu u strukturnom razvoju i kalcifikaciji zubne ]]gleđ]]i.

FAM83H
Identifikatori
Aliasi	FAM83H
Vanjski ID-jevi	OMIM: 611927 MGI: 2145900 HomoloGene: 15890 GeneCards: FAM83H
Lokacija gena (čovjek) Hrom. Hromosom 8 (čovjek) Bend 8q24.3 Početak 143,723,933 bp Kraj 143,738,234 bp
Lokacija gena (miš) Hrom. Hromosom 15 (miš) Bend 15|15 D3 Početak 75,872,942 bp Kraj 75,886,185 bp
Ontologija gena Molekularna funkcija • protein kinase binding • keratin filament binding Ćelijska komponenta • citoplazma • keratin filament • citoskelet Biološki proces • biomineral tissue development • protein localization to cytoskeleton • intermediate filament cytoskeleton organization • positive regulation of cell migration Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
Vrste	Čovjek	Miš
Entrez	286077	105732
Ensembl	ENSG00000180921 ENSG00000273889	ENSMUSG00000046761
UniProt	Q6ZRV2	Q148V8
RefSeq (mRNK)	NM_198488	NM_001168253 NM_134087
RefSeq (bjelančevina)	NP_940890	NP_001161725 NP_598848
Lokacija (UCSC)	Chr 8: 143.72 – 143.74 Mb	Chr 15: 75.87 – 75.89 Mb
PubMed pretraga
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek Pogledaj/uredi – miš

Aminokiselinska sekvenca

Dužina polipeptidnog lanca je 1.179 aminokiselina, а molekulska težina 127.122 Da.

• C: Cistein
• D: Asparaginska kiselina
• E: Glutaminska kiselina
• F: Fenilalanin
• G: Glicin
• H: Histidin
• I: Izoleucin
• K: Lizin
• L: Leucin
• M: Metionin
• N: Asparagin
• P: Prolin
• Q: Glutamin
• R: Arginin
• S: Serin
• T: Treonin
• V: Valin
• W: Triptofan
• Y: Tirozin

10		20		30		40		50
MARRSQSSSQ		GDNPLAPGYL		PPHYKEYYRL		AVDALAEGGS		EAYSRFLATE
GAPDFLCPEE		LEHVSRHLRP		PQYVTREPPE		GSLLDVDMDG		SSGTYWPVNS
DQAVPELDLG		WPLTFGFQGT		EVTTLVQPPP		PDSPSIKDEA		RRMIRSAQQV
VAVVMDMFTD		VDLLSEVLEA		AARRVPVYIL		LDEMNAQHFL		DMADKCRVNL
QHVDFLRVRT		VAGPTYYCRT		GKSFKGHVKE		KFLLVDCAVV		MSGSYSFMWS
FEKIHRSLAH		VFQGELVSSF		DEEFRILFAQ		SEPLVPSAAA		LARMDAYALA
PYAGAGPLVG		VPGVGAPTPF		SFPKRAHLLF		PPPREEGLGF		PSFLDPDRHF
LSAFRREEPP		RMPGGALEPH		AGLRPLSRRL		EAEAGPAGEL		AGARGFFQAR
HLEMDAFKRH		SFATEGAGAV		ENFAAARQVS		RQTFLSHGDD		FRFQTSHFHR
DQLYQQQYQW		DPQLTPARPQ		GLFEKLRGGR		AGFADPDDFT		LGAGPRFPEL
GPDGHQRLDY		VPSSASREVR		HGSDPAFAPG		PRGLEPSGAP		RPNLTQRFPC
QAAARPGPDP		APEAEPERRG		GPEGRAGLRR		WRLASYLSGC		HGEDGGDDGL
PAPMEAEAYE		DDVLAPGGRA		PAGDLLPSAF		RVPAAFPTKV		PVPGPGSGGN
GPEREGPEEP		GLAKQDSFRS		RLNPLVQRSS		RLRSSLIFST		SQAEGAAGAA
AATEKVQLLH		KEQTVSETLG		PGGEAVRSAA		STKVAELLEK		YKGPARDPGG
GAGAITVASH		SKAVVSQAWR		EEVAAPGAVG		GERRSLESCL		LDLRDSFAQQ
LHQEAERQPG		AASLTAAQLL		DTLGRSGSDR		LPSRFLSAQS		HSTSPQGLDS
PLPLEGSGAH		QVLHNESKGS		PTSAYPERKG		SPTPGFSTRR		GSPTTGFIEQ
KGSPTSAYPE		RRGSPVPPVP		ERRSSPVPPV		PERRGSLTLT		ISGESPKAGP
AEEGPSGPME		VLRKGSLRLR		QLLSPKGERR		MEDEGGFPVP		QENGQPESPR
RLSLGQGDST		EAATEERGPR		ARLSSATANA		LYSSNLRDDT		KAILEQISAH
GQKHRAVPAP		SPGPTHNSPE		LGRPPAAGVL		APDMSDKDKC		SAIFRSDSLG
TQGRLSRTLP		ASAEERDRLL		RRMESMRKEK		RVYSRFEVFC		KKEEASSPGA
GEGPAEEGTR		DSKVGKFVPK		ILGTFKSKK

Gen

Lokacija

Lokacija FAM83H na hromosomu 8

FAM83H se nalazi na dugom (q) kraku hromosoma 8, sekvenca 8q24.3, počevši od bp 143,723.933 i završavajući na bp 143,738.030 . Gen FAM83H obuhvata 14.097 parova baza i orijentiran je na — lanac. Kodirajuća regija sastoji se od 5.604 parova baza i pet egzona.

Ekspresija

Tkivo u kojem je pronađen FAM83H, sa njegovom koncentracijom

FAM83H se sveprisutno eksprimira u cijelom ljudskom tijelu na relativno niskim nivoima.

Vatrijante transkripta

Kod ljudi postoji samo jedan poznati glavni proizvod gena FAM83H.

Protein

Opća svojstva

Molekulska težina FAM83H je 127,1 kD i sadrži 1.179 aminokiselina. Izoelektrična tačka je 6.52. U proteinu nema značajnih grupa pozitivnog ili negativnog naboja. Postoji dio 210 iz 254–275 i dio 0 0 iz 420–444.1

Kompozicija

FAM83H je bogat prolinom, sa 10,32% ukupnog proteina, a nedostaje mu asparagin sa samo 1,1%. Postotni sastav svake aminokiseline je prilično konzistentan u svim ortolozima proteina. Najdalji ortolog pokazuje najveću varijaciju u sastavu aminokiselina.

Domeni

FAM83H ima dva poznata domena. Domen PLDc_FAM83H (domen sličan fosfolipazama) proteže se od u rasponu aminokiselina 17–281 na FAM83H. Nedostaje mu funkcionalno važan histidin, pa iako ima sličnu strukturu, najvjerojatnije mu nedostaje PLD aktivnost. MIP-T3 domen vezivanja mikrotubula proteže se u rasponu aminokiselina 909–1176.

Posttranslacijske modifikacije

FAM83H je visoko fosforilirana posttranslacijska modifikacija. Postoji 11 predviđenih fosforiliranih mjesta. Postoje dva motiva sa velikom vjerovatnoćom mjesta, nakon sumiilacijske posttranslacijske modifikacije. Mjesta sumoilacije uključena su u brojne ćelijske procese, uključujući jedarno-citosolni transport, regulaciju transkripcije i stabilnost proteina. FAM83H nema signalni peptid

Predviđena mjesta fosforilacija

Sekundarna struktura

Fam83H se prvenstveno sastoji od alfa-heliksa i slučajnih zavojnica. Alfa-heliksi čine većinu proteina. Postoji transmembranski domen između aminokiselina 231 i 252.

Transmembranski domen

Predviđena djelimična struktura FAM83H

Subćelijska lokalizacija

Protein FAM83H je usmjeren na jedro.

Interaktivni proteini

Proteini koji su u interakciji s FAM83H. Što je linija deblja, interakcija je jača.

Utvrđeno je da FAM83H stupa u interakciju s WDR72 i MMP20. MMP20 je odgovoran za razgradnju vanćelijskog matriksa i ima ulogu u remodeliranju tkiva u ameloblastima. Smatra se da mutacije u WDR72 igraju ulogu u poremećaju amelogenesis imperfecta

Homologija

Paralozi

Ne postoje paralozi FAM83H

Ortolozi

Ispod je tabela različitih ortologa ljudskog FAM83H. Uključuje blisko, srednje i udaljeno povezane ortologe.

Ortolozi ljudskog gena FAM83H

Ortolozi ljudsog proteina FAM83H navedeni su gore u opadajućem redoslijedu ili datumu divergencije, a zatim u rastućem postotku identiteta. FAM83H je visoko konzerviran u svim ortolozima, to se pokazuje sa 40% identiteta u najmanje sličnom ortologu. FAM83H ie vremenom sporo i ravnomjerno evoluirao.

Klinički značaj

Priružene za bolesti

Ljudi koji pate od amelogenesis imperfecta izgubili su funkciju u FAM83H.

Dopunska literatura

• Kim JW, Lee SK, Lee ZH, et al. (2008). "FAM83H mutations in families with autosomal-dominant hypocalcified amelogenesis imperfecta". Am. J. Hum. Genet. 82 (2): 489–94. doi:10.1016/j.ajhg.2007.09.020. PMC 2427219. PMID 18252228.
• Ding Y, Estrella MR, Hu YY, et al. (2009). "Fam83h is associated with intracellular vesicles and ADHCAI". J. Dent. Res. 88 (11): 991–6. doi:10.1177/0022034509349454. PMC 2835506. PMID 19828885.
• Hart PS, Becerik S, Cogulu D, et al. (2009). "Novel FAM83H mutations in Turkish families with autosomal dominant hypocalcified amelogenesis imperfecta". Clin. Genet. 75 (4): 401–4. doi:10.1111/j.1399-0004.2008.01112.x. PMC 4264522. PMID 19220331.
• Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1996). "Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery". Genome Res. 6 (9): 791–806. doi:10.1101/gr.6.9.791. PMID 8889548.
• Lee SK, Hu JC, Bartlett JD, et al. (2008). "Mutational spectrum of FAM83H: the C-terminal portion is required for tooth enamel calcification". Hum. Mutat. 29 (8): E95–9. doi:10.1002/humu.20789. PMC 2889227. PMID 18484629.
• El-Sayed W, Shore RC, Parry DA, et al. (2010). "Ultrastructural analyses of deciduous teeth affected by hypocalcified amelogenesis imperfecta from a family with a novel Y458X FAM83H nonsense mutation". Cells Tissues Organs (Print). 191 (3): 235–9. doi:10.1159/000252801. PMC 4432877. PMID 20160442.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002PNAS...9916899M. doi:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
• Brandenberger R, Wei H, Zhang S, et al. (2004). "Transcriptome characterization elucidates signaling networks that control human ES cell growth and differentiation". Nat. Biotechnol. 22 (6): 707–16. doi:10.1038/nbt971. PMID 15146197. S2CID 27764390.
• Wright JT, Frazier-Bowers S, Simmons D, et al. (2009). "Phenotypic variation in FAM83H-associated amelogenesis imperfecta". J. Dent. Res. 88 (4): 356–60. doi:10.1177/0022034509333822. PMC 2754853. PMID 19407157.
• Hyun HK, Lee SK, Lee KE, et al. (2009). "Identification of a novel FAM83H mutation and microhardness of an affected molar in autosomal dominant hypocalcified amelogenesis imperfecta". International Endodontic Journal. 42 (11): 1039–43. doi:10.1111/j.1365-2591.2009.01617.x. PMID 19825039.