Plektin je gigantski protein koji je kod ljudi kodiran genom PLC. U [[ćelija (biologija)|ćelijama gotovo svih sisara djeluje kao link između tri glavne komponente citoskeleta: aktinsih mikrofilamenata, mikrotubula i srednjih filamenata.[5] Osim toga, plektin povezuje citoskelet s spojevima nađenim u plazmamembrani koji strukturno povezuju različite ćelije. Držanjem ovih različitih mreža zajedno plektin igra važnu ulogu u održavanju mehaničkog integriteta i viskoelastičnih svojstava tkiva.[6]

PLEC
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

1MB8, 2ODU, 2ODV, 3F7P, 3PDY, 3PE0, 4GDO, 4Q58, 4Q59, 2N03, 5J1H, 5J1G, 5J1I

Identifikatori
AliasiPLEC
Vanjski ID-jeviOMIM: 601282 MGI: 1277961 HomoloGene: 384 GeneCards: PLEC
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 8 (čovjek)
Hrom.Hromosom 8 (čovjek)[1]
Hromosom 8 (čovjek)
Genomska lokacija za PLEC
Genomska lokacija za PLEC
Bend8q24.3Početak143,915,153 bp[1]
Kraj143,976,734 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 15 (miš)
Hrom.Hromosom 15 (miš)[2]
Hromosom 15 (miš)
Genomska lokacija za PLEC
Genomska lokacija za PLEC
Bend15 D3|15 35.48 cMPočetak76,055,174 bp[2]
Kraj76,116,774 bp[2]
Ontologija gena
Molekularna funkcija GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
ankyrin binding
actin binding
structural constituent of muscle
vezivanje sa RNK
cytoskeletal protein binding
cadherin binding
structural molecule activity
structural constituent of cytoskeleton
Ćelijska komponenta focal adhesion
ćelijska membrana
Hemidezmosom
međućelijske veze
brush border
sarcoplasm
contractile fiber
Sarkolema
Kostamera
intermediate filament cytoskeleton
Egzosom
citoskelet
GO:0005578 Vanćelijski matriks
citoplazma
citosol
Intermedijarni filament
membrana
perinuklearno područje citoplazme
Biološki proces hemidesmosome assembly
cytoskeleton organization
Zarastanje rana
intermediate filament cytoskeleton organization
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)
NM_000445
NM_201378
NM_201379
NM_201380
NM_201381

NM_201382
NM_201383
NM_201384

NM_001163540
NM_001163542
NM_001163549
NM_001164203
NM_011117

NM_201385
NM_201386
NM_201387
NM_201388
NM_201389
NM_201390
NM_201391
NM_201392
NM_201393
NM_201394

RefSeq (bjelančevina)
NP_000436
NP_958780
NP_958781
NP_958782
NP_958783

NP_958784
NP_958785
NP_958786

NP_001157012
NP_001157014
NP_001157021
NP_001157675
NP_035247

NP_958787
NP_958788
NP_958789
NP_958790
NP_958791
NP_958792
NP_958793
NP_958794
NP_958795
NP_958796

Lokacija (UCSC)Chr 8: 143.92 – 143.98 MbChr 15: 76.06 – 76.12 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Aminokiselinska sekvenca

uredi

Dužina polipeptidnog lanca je 4.684 aminokiseline, а molekulska težina 531.791 Da.[7]

1020304050
MVAGMLMPRDQLRAIYEVLFREGVMVAKKDRRPRSLHPHVPGVTNLQVMR
AMASLRARGLVRETFAWCHFYWYLTNEGIAHLRQYLHLPPEIVPASLQRV
RRPVAMVMPARRTPHVQAVQGPLGSPPKRGPLPTEEQRVYRRKELEEVSP
ETPVVPATTQRTLARPGPEPAPATDERDRVQKKTFTKWVNKHLIKAQRHI
SDLYEDLRDGHNLISLLEVLSGDSLPREKGRMRFHKLQNVQIALDYLRHR
QVKLVNIRNDDIADGNPKLTLGLIWTIILHFQISDIQVSGQSEDMTAKEK
LLLWSQRMVEGYQGLRCDNFTSSWRDGRLFNAIIHRHKPLLIDMNKVYRQ
TNLENLDQAFSVAERDLGVTRLLDPEDVDVPQPDEKSIITYVSSLYDAMP
RVPDVQDGVRANELQLRWQEYRELVLLLLQWMRHHTAAFEERRFPSSFEE
IEILWSQFLKFKEMELPAKEADKNRSKGIYQSLEGAVQAGQLKVPPGYHP
LDVEKEWGKLHVAILEREKQLRSEFERLECLQRIVTKLQMEAGLCEEQLN
QADALLQSDVRLLAAGKVPQRAGEVERDLDKADSMIRLLFNDVQTLKDGR
HPQGEQMYRRVYRLHERLVAIRTEYNLRLKAGVAAPATQVAQVTLQSVQR
RPELEDSTLRYLQDLLAWVEENQHRVDGAEWGVDLPSVEAQLGSHRGLHQ
SIEEFRAKIERARSDEGQLSPATRGAYRDCLGRLDLQYAKLLNSSKARLR
SLESLHSFVAAATKELMWLNEKEEEEVGFDWSDRNTNMTAKKESYSALMR
ELELKEKKIKELQNAGDRLLREDHPARPTVESFQAALQTQWSWMLQLCCC
IEAHLKENAAYFQFFSDVREAEGQLQKLQEALRRKYSCDRSATVTRLEDL
LQDAQDEKEQLNEYKGHLSGLAKRAKAVVQLKPRHPAHPMRGRLPLLAVC
DYKQVEVTVHKGDECQLVGPAQPSHWKVLSSSGSEAAVPSVCFLVPPPNQ
EAQEAVTRLEAQHQALVTLWHQLHVDMKSLLAWQSLRRDVQLIRSWSLAT
FRTLKPEEQRQALHSLELHYQAFLRDSQDAGGFGPEDRLMAEREYGSCSH
HYQQLLQSLEQGAQEESRCQRCISELKDIRLQLEACETRTVHRLRLPLDK
EPARECAQRIAEQQKAQAEVEGLGKGVARLSAEAEKVLALPEPSPAAPTL
RSELELTLGKLEQVRSLSAIYLEKLKTISLVIRGTQGAEEVLRAHEEQLK
EAQAVPATLPELEATKASLKKLRAQAEAQQPTFDALRDELRGAQEVGERL
QQRHGERDVEVERWRERVAQLLERWQAVLAQTDVRQRELEQLGRQLRYYR
ESADPLGAWLQDARRRQEQIQAMPLADSQAVREQLRQEQALLEEIERHGE
KVEECQRFAKQYINAIKDYELQLVTYKAQLEPVASPAKKPKVQSGSESVI
QEYVDLRTHYSELTTLTSQYIKFISETLRRMEEEERLAEQQRAEERERLA
EVEAALEKQRQLAEAHAQAKAQAEREAKELQQRMQEEVVRREEAAVDAQQ
QKRSIQEELQQLRQSSEAEIQAKARQAEAAERSRLRIEEEIRVVRLQLEA
TERQRGGAEGELQALRARAEEAEAQKRQAQEEAERLRRQVQDESQRKRQA
EVELASRVKAEAEAAREKQRALQALEELRLQAEEAERRLRQAEVERARQV
QVALETAQRSAEAELQSKRASFAEKTAQLERSLQEEHVAVAQLREEAERR
AQQQAEAERAREEAERELERWQLKANEALRLRLQAEEVAQQKSLAQAEAE
KQKEEAEREARRRGKAEEQAVRQRELAEQELEKQRQLAEGTAQQRLAAEQ
ELIRLRAETEQGEQQRQLLEEELARLQREAAAATQKRQELEAELAKVRAE
MEVLLASKARAEEESRSTSEKSKQRLEAEAGRFRELAEEAARLRALAEEA
KRQRQLAEEDAARQRAEAERVLAEKLAAIGEATRLKTEAEIALKEKEAEN
ERLRRLAEDEAFQRRRLEEQAAQHKADIEERLAQLRKASDSELERQKGLV
EDTLRQRRQVEEEILALKASFEKAAAGKAELELELGRIRSNAEDTLRSKE
QAELEAARQRQLAAEEERRRREAEERVQKSLAAEEEAARQRKAALEEVER
LKAKVEEARRLRERAEQESARQLQLAQEAAQKRLQAEEKAHAFAVQQKEQ
ELQQTLQQEQSVLDQLRGEAEAARRAAEEAEEARVQAEREAAQSRRQVEE
AERLKQSAEEQAQARAQAQAAAEKLRKEAEQEAARRAQAEQAALRQKQAA
DAEMEKHKKFAEQTLRQKAQVEQELTTLRLQLEETDHQKNLLDEELQRLK
AEATEAARQRSQVEEELFSVRVQMEELSKLKARIEAENRALILRDKDNTQ
RFLQEEAEKMKQVAEEAARLSVAAQEAARLRQLAEEDLAQQRALAEKMLK
EKMQAVQEATRLKAEAELLQQQKELAQEQARRLQEDKEQMAQQLAEETQG
FQRTLEAERQRQLEMSAEAERLKLRVAEMSRAQARAEEDAQRFRKQAEEI
GEKLHRTELATQEKVTLVQTLEIQRQQSDHDAERLREAIAELEREKEKLQ
QEAKLLQLKSEEMQTVQQEQLLQETQALQQSFLSEKDSLLQRERFIEQEK
AKLEQLFQDEVAKAQQLREEQQRQQQQMEQERQRLVASMEEARRRQHEAE
EGVRRKQEELQQLEQQRRQQEELLAEENQRLREQLQLLEEQHRAALAHSE
EVTASQVAATKTLPNGRDALDGPAAEAEPEHSFDGLRRKVSAQRLQEAGI
LSAEELQRLAQGHTTVDELARREDVRHYLQGRSSIAGLLLKATNEKLSVY
AALQRQLLSPGTALILLEAQAASGFLLDPVRNRRLTVNEAVKEGVVGPEL
HHKLLSAERAVTGYKDPYTGQQISLFQAMQKGLIVREHGIRLLEAQIATG
GVIDPVHSHRVPVDVAYRRGYFDEEMNRVLADPSDDTKGFFDPNTHENLT
YLQLLERCVEDPETGLCLLPLTDKAAKGGELVYTDSEARDVFEKATVSAP
FGKFQGKTVTIWEIINSEYFTAEQRRDLLRQFRTGRITVEKIIKIIITVV
EEQEQKGRLCFEGLRSLVPAAELLESRVIDRELYQQLQRGERSVRDVAEV
DTVRRALRGANVIAGVWLEEAGQKLSIYNALKKDLLPSDMAVALLEAQAG
TGHIIDPATSARLTVDEAVRAGLVGPEFHEKLLSAEKAVTGYRDPYTGQS
VSLFQALKKGLIPREQGLRLLDAQLSTGGIVDPSKSHRVPLDVACARGCL
DEETSRALSAPRADAKAYSDPSTGEPATYGELQQRCRPDQLTGLSLLPLS
EKAARARQEELYSELQARETFEKTPVEVPVGGFKGRTVTVWELISSEYFT
AEQRQELLRQFRTGKVTVEKVIKILITIVEEVETLRQERLSFSGLRAPVP
ASELLASGVLSRAQFEQLKDGKTTVKDLSELGSVRTLLQGSGCLAGIYLE
DTKEKVSIYEAMRRGLLRATTAALLLEAQAATGFLVDPVRNQRLYVHEAV
KAGVVGPELHEQLLSAEKAVTGYRDPYSGSTISLFQAMQKGLVLRQHGIR
LLEAQIATGGIIDPVHSHRVPVDVAYQRGYFSEEMNRVLADPSDDTKGFF
DPNTHENLTYRQLLERCVEDPETGLRLLPLKGAEKAEVVETTQVYTEEET
RRAFEETQIDIPGGGSHGGSTMSLWEVMQSDLIPEEQRAQLMADFQAGRV
TKERMIIIIIEIIEKTEIIRQQGLASYDYVRRRLTAEDLFEARIISLETY
NLLREGTRSLREALEAESAWCYLYGTGSVAGVYLPGSRQTLSIYQALKKG
LLSAEVARLLLEAQAATGFLLDPVKGERLTVDEAVRKGLVGPELHDRLLS
AERAVTGYRDPYTEQTISLFQAMKKELIPTEEALRLLDAQLATGGIVDPR
LGFHLPLEVAYQRGYLNKDTHDQLSEPSEVRSYVDPSTDERLSYTQLLRR
CRRDDGTGQLLLPLSDARKLTFRGLRKQITMEELVRSQVMDEATALQLRE
GLTSIEEVTKNLQKFLEGTSCIAGVFVDATKERLSVYQAMKKGIIRPGTA
FELLEAQAATGYVIDPIKGLKLTVEEAVRMGIVGPEFKDKLLSAERAVTG
YKDPYSGKLISLFQAMKKGLILKDHGIRLLEAQIATGGIIDPEESHRLPV
EVAYKRGLFDEEMNEILTDPSDDTKGFFDPNTEENLTYLQLMERCITDPQ
TGLCLLPLKEKKRERKTSSKSSVRKRRVVIVDPETGKEMSVYEAYRKGLI
DHQTYLELSEQECEWEEITISSSDGVVKSMIIDRRSGRQYDIDDAIAKNL
IDRSALDQYRAGTLSITEFADMLSGNAGGFRSRSSSVGSSSSYPISPAVS
RTQLASWSDPTEETGPVAGILDTETLEKVSITEAMHRNLVDNITGQRLLE
AQACTGGIIDPSTGERFPVTDAVNKGLVDKIMVDRINLAQKAFCGFEDPR
TKTKMSAAQALKKGWLYYEAGQRFLEVQYLTGGLIEPDTPGRVPLDEALQ
RGTVDARTAQKLRDVGAYSKYLTCPKTKLKISYKDALDRSMVEEGTGLRL
LEAAAQSTKGYYSPYSVSGSGSTAGSRTGSRTGSRAGSRRGSFDATGSGF
SMTFSSSSYSSSGYGRRYASGSSASLGGPESAVA

Struktura

uredi

Plektin može postojati u ćelijama kao nekoliko alternativno prerađenih izoformi, svih oko 500 kDa i > 4000 aminokiselina.[8][9] Smatra se da je struktura plektina dimerna, koja se sastoji od središnje upredene zavojnice od alfa-heliksa koja povezuje dva velika globulasta domena (po jedan na svakom kraju). Ovi globulastii domeni odgovorni su za povezivanje plektina sa različitim citoskeletnim ciljevima.Karboksi-terminalni domen sastoji se od šest visoko homolognih ponavljajućih regija. Poznato je da se poddomen između regija pet i šest ovog domena povezuje s međufaznim vlaknima citokeratin i vimentin. Na suprotnom kraju proteina, u N-terminalnom domenu, regija je definirana kao odgovorna za vezivanje za aktin.[10] Tačna kristalna struktura ovog aktin-vezujućeg domena (ABD) utvrđena 2004., kod miševa i pokazano je da se sastoji od dva kalponin homologna (CH) domena.[11] Plektin se eksprimira u gotovo svim tkivima sisara. U srčanom i skeletnim mišićima, plektin je lokaliziran na specijalizirane entitete poznate kao Z-diskovi.[12] Plektin veže nekoliko proteina, uključujući vinkulin, DES,[13] aktin [6][14] fodrin,[6][14] microtubule-associating proteins,[6][14] jedarni laminin B,[6][14] SPTAN1,[15][16] vimentin[15][16][17] i ITGB4.[6][14]

Funkcija

uredi

Studije koje su koristile plektinske nokaut-miševe rasvijetlile su funkcije plektina. Mladi su uginuli 2-3 dana nakon rođenja, a ti miševi su pokazali izražene abnormalnosti na koži, uključujući degeneraciju keratinocita. Skeletna i srčanomišićna tkiva također su značajno pogođena. Srčani interkalarni diskovi su se razgradili i sarkomere nepravilno oblikovane, a primijećeno je i unutarćelijsko nakupljanje aberantno izoliranih komponenti snopova miofibrila i Z-diskova. Ekspresija vinkulina u mišićnim ćelijama bila je izrazito smanjena.[18] Korištenjem zlatne imunoelektronske mikroskopije, imunoblotiranja i imunofluoscencije, eksperimentalno otkriveno je da se plektin povezuje sa sve tri glavne komponente citoskeleta. U mišićima, plektin se veže za periferiju Z-diskova,[13] i zajedno sa proteinom među vlaknima dezmina može formirati bočne veze među susjednim Z-diskovima. Čini se da ova interakcija između plektinskih i dezminskih intermedijarnih niti olakšava blisku vezu miofibrila i mitohondrija, kako na Z-diskovima, tako i duž ostatka sarkomera.[19] Plectin također funkcionira tako da povezuje citoskelet s međućelijskim vezama, kao što su dezmosomi i hemidezmosomi, koji povezuju mreže među vlaknastih ćelija između njih. Otkriveno je da se plektin lokalizira u desmosomima, a studije in vitro pokazale su da može stvoriti mostove između dezmosomskih proteina, dezmoplakina i međuprostornih niti.[20] U hemidezmosomima je pokazano da plektin stupa u interakciju s podjedinicama integrina β4 plaka hemidezmozoma i funkcionira na način stezanja kako bi povezao srednji filament citokeratin sa spojem.[21]

Klinički značaj

uredi

Mutacije u PLEC-u povezane su sa epidermiolisis bulbosa (buloznom epidermolizom) sa mišićnom distrofijom.[22] Nedavno je predložena misens varijanta PLEC-a, kao uzrok pretkomorske fibrilacije u nekim populacijama.[23] Zabilježeno je i izolirano nekompaktiranje lijeve komore koje prati epidermolisis bullosa simplex s mišićnom distrofijom.[24] Plektin je predložrn da bude biomarker za rak gušterače.[25][26] Kao normalni citoplazmatski protein, plektin se također eksprimira u ćelijskim membranama adenokarcinoma gušteračnog kanala (PDAC) i može upotrebiti kao cilj PDAC ćelija.[25]

Reference

uredi
  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000178209 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022565 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Svitkina TM, Verkhovsky AB, Borisy GG (Nov 1996). "Plectin sidearms mediate interaction of intermediate filaments with microtubules and other components of the cytoskeleton". The Journal of Cell Biology. 135 (4): 991–1007. doi:10.1083/jcb.135.4.991. PMC 2133373. PMID 8922382.
  6. ^ a b c d e f Wiche G (Sep 1998). "Role of plectin in cytoskeleton organization and dynamics" (abstract). Journal of Cell Science. 111 (17): 2477–86. doi:10.1242/jcs.111.17.2477. PMID 9701547.
  7. ^ "UniProt, Q15149" (jezik: engleski). Pristupljeno 20. 9. 2021.
  8. ^ "Archived copy". Arhivirano s originala, 5. 3. 2016. Pristupljeno 13. 4. 2015.CS1 održavanje: arhivirana kopija u naslovu (link)
  9. ^ Zong, N. C.; Li, H; Li, H; Lam, M. P.; Jimenez, R. C.; Kim, C. S.; Deng, N; Kim, A. K.; Choi, J. H.; Zelaya, I; Liem, D; Meyer, D; Odeberg, J; Fang, C; Lu, H. J.; Xu, T; Weiss, J; Duan, H; Uhlen, M; Yates Jr, 3rd; Apweiler, R; Ge, J; Hermjakob, H; Ping, P (2013). "Integration of cardiac proteome biology and medicine by a specialized knowledgebase". Circulation Research. 113 (9): 1043–53. doi:10.1161/CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475. PMID 23965338.
  10. ^ Winter L, Wiche G (Jan 2013). "The many faces of plectin and plectinopathies: pathology and mechanisms". Acta Neuropathologica. 125 (1): 77–93. doi:10.1007/s00401-012-1026-0. PMID 22864774. S2CID 12429741.
  11. ^ Sevcík J, Urbániková L, Kost'an J, Janda L, Wiche G (maj 2004). "Actin-binding domain of mouse plectin. Crystal structure and binding to vimentin". European Journal of Biochemistry / FEBS. 271 (10): 1873–84. doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04095.x. PMID 15128297.
  12. ^ Zernig G, Wiche G (Jul 1985). "Morphological integrity of single adult cardiac myocytes isolated by collagenase treatment: immunolocalization of tubulin, microtubule-associated proteins 1 and 2, plectin, vimentin, and vinculin". European Journal of Cell Biology. 38 (1): 113–22. PMID 2992982.
  13. ^ a b Hijikata T, Murakami T, Imamura M, Fujimaki N, Ishikawa H (Mar 1999). "Plectin is a linker of intermediate filaments to Z-discs in skeletal muscle fibers". Journal of Cell Science. 112 (6): 867–76. doi:10.1242/jcs.112.6.867. PMID 10036236.
  14. ^ a b c d e Steinböck FA, Wiche G (Feb 1999). "Plectin: a cytolinker by design". Biological Chemistry. 380 (2): 151–8. doi:10.1515/BC.1999.023. PMID 10195422. S2CID 46726381.
  15. ^ a b Herrmann H, Wiche G (Jan 1987). "Plectin and IFAP-300K are homologous proteins binding to microtubule-associated proteins 1 and 2 and to the 240-kilodalton subunit of spectrin". The Journal of Biological Chemistry. 262 (3): 1320–5. doi:10.1016/S0021-9258(19)75789-5. PMID 3027087.
  16. ^ a b Brown MJ, Hallam JA, Liu Y, Yamada KM, Shaw S (Jul 2001). "Cutting edge: integration of human T lymphocyte cytoskeleton by the cytolinker plectin". Journal of Immunology. 167 (2): 641–5. doi:10.4049/jimmunol.167.2.641. PMID 11441066.
  17. ^ Favre B, Schneider Y, Lingasamy P, Bouameur JE, Begré N, Gontier Y, Steiner-Champliaud MF, Frias MA, Borradori L, Fontao L (maj 2011). "Plectin interacts with the rod domain of type III intermediate filament proteins desmin and vimentin". European Journal of Cell Biology. 90 (5): 390–400. doi:10.1016/j.ejcb.2010.11.013. PMID 21296452.
  18. ^ Andrä K, Lassmann H, Bittner R, Shorny S, Fässler R, Propst F, Wiche G (Dec 1997). "Targeted inactivation of plectin reveals essential function in maintaining the integrity of skin, muscle, and heart cytoarchitecture". Genes & Development. 11 (23): 3143–56. doi:10.1101/gad.11.23.3143. PMC 316746. PMID 9389647.
  19. ^ Reipert S, Steinböck F, Fischer I, Bittner RE, Zeöld A, Wiche G (Nov 1999). "Association of mitochondria with plectin and desmin intermediate filaments in striated muscle". Experimental Cell Research. 252 (2): 479–91. doi:10.1006/excr.1999.4626. PMID 10527638.
  20. ^ Huber O (Sep 2003). "Structure and function of desmosomal proteins and their role in development and disease". Cellular and Molecular Life Sciences. 60 (9): 1872–90. doi:10.1007/s00018-003-3050-7. PMID 14523549. S2CID 11557417.
  21. ^ Sonnenberg A, Liem RK (Jun 2007). "Plakins in development and disease". Experimental Cell Research. 313 (10): 2189–203. doi:10.1016/j.yexcr.2007.03.039. PMID 17499243.
  22. ^ Bardhan, Ajoy; Bruckner-Tuderman, Leena; Chapple, Iain L. C.; Fine, Jo-David; Harper, Natasha; Has, Cristina; Magin, Thomas M.; Marinkovich, M. Peter; Marshall, John F.; McGrath, John A.; Mellerio, Jemima E. (24. 9. 2020). "Epidermolysis bullosa". Nature Reviews Disease Primers (jezik: engleski). 6 (1): 78. doi:10.1038/s41572-020-0210-0. ISSN 2056-676X. PMID 32973163. S2CID 221861310.
  23. ^ Thorolfsdottir, Rosa B.; Sveinbjornsson, Gardar; Sulem, Patrick; Helgadottir, Anna; Gretarsdottir, Solveig; Benonisdottir, Stefania; Magnusdottir, Audur; Davidsson, Olafur B.; Rajamani, Sridharan; Roden, Dan M.; Darbar, Dawood; Pedersen, Terje R.; Sabatine, Marc S.; Jonsdottir, Ingileif; Arnar, David O.; Thorsteinsdottir, Unnur; Gudbjartsson, Daniel F.; Holm, Hilma; Stefansson, Kari (2017). "A Missense Variant in PLEC Increases Risk of Atrial Fibrillation". Journal of the American College of Cardiology. 70 (17): 2157–2168. doi:10.1016/j.jacc.2017.09.005. PMC 5704994. PMID 29050564.
  24. ^ Villa CR, Ryan TD, Collins JJ, Taylor MD, Lucky AW, Jefferies JL (Feb 2015). "Left ventricular non-compaction cardiomyopathy associated with epidermolysis bullosa simplex with muscular dystrophy and PLEC1 mutation". Neuromuscular Disorders. 25 (2): 165–8. doi:10.1016/j.nmd.2014.09.011. PMID 25454730. S2CID 25193440.
  25. ^ a b Kelly KA, Bardeesy N, Anbazhagan R, Gurumurthy S, Berger J, Alencar H, Depinho RA, Mahmood U, Weissleder R (Apr 2008). "Targeted nanoparticles for imaging incipient pancreatic ductal adenocarcinoma". PLOS Medicine. 5 (4): e85. doi:10.1371/journal.pmed.0050085. PMC 2292750. PMID 18416599.
  26. ^ Bausch D, Thomas S, Mino-Kenudson M, Fernández-del CC, Bauer TW, Williams M, Warshaw AL, Thayer SP, Kelly KA (Jan 2011). "Plectin-1 as a novel biomarker for pancreatic cancer". Clinical Cancer Research. 17 (2): 302–9. doi:10.1158/1078-0432.CCR-10-0999. PMC 3044444. PMID 21098698.

Dopunsla literatura

uredi

Vanjski linkovi

uredi
  1. ^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J, Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (Oct 2013). "Integration of cardiac proteome biology and medicine by a specialized knowledgebase". Circulation Research. 113 (9): 1043–1053. doi:10.1161/CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475. PMID 23965338.