Protein 1 fumarilacetoacetat-hidrolaznog domena, znan i kao protein FLJ36880, je enzim koji jr kod ljudi kodiran genom FAHD1 sa hromosoma 16.[4]

FAHD1
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

1SAW

Identifikatori
AliasiFAHD1
Vanjski ID-jeviOMIM: 616320 MGI: 1915886 HomoloGene: 6774 GeneCards: FAHD1
EC broj4.1.1.112
Lokacija gena (miš)
Hromosom 17 (miš)
Hrom.Hromosom 17 (miš)[1]
Hromosom 17 (miš)
Genomska lokacija za FAHD1
Genomska lokacija za FAHD1
Bend17|17 A3.3Početak25,067,866 bp[1]
Kraj25,069,338 bp[1]
Ontologija gena
Molekularna funkcija acetylpyruvate hydrolase activity
acylpyruvate hydrolase activity
catalytic activity
hydrolase activity
fumarylpyruvate hydrolase activity
vezivanje iona metala
lyase activity
oxaloacetate decarboxylase activity
Ćelijska komponenta citosol
mitohondrija
nukleoplazma
citoplazma
mitochondrial matrix
Biološki proces metabolizam
Krebsov ciklus
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_031208
NM_001018104
NM_001142398

NM_023480

RefSeq (bjelančevina)

NP_001018114
NP_001135870
NP_112485

NP_075969

Lokacija (UCSC)n/aChr 17: 25.07 – 25.07 Mb
PubMed pretraga[2][3]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Struktura uredi

Gen FAHD1 kodira protein od 24 kDa koji je lokaliziran u mitohondrijama i pripada proteinskoj porodici fumarilacetoacetat-hidrolaza.[5] Struktura FAHD1 razriješena je primjenom rendgenske kristalografije pri rezoluciji od 2,2 Å. Ukupna struktura slična je C-terminalnom domenu bifunkcionalnog enzima HpcE iz Escherichia coli C, fumarilacetoacetat-hidrolaze Mus musculus i YcgM (Apc5008) iz E. coli 1262.[5] Za njegovu katalitsku aktivnost , čini se važnim broj konzerviranih aminokiselina, uključujući Asp-102 i Arg-106 FAHD1.[6]

Aminokiselinska sekvenca

Dužina polipeptidnog lanca je 224 aminokiseline, a molekulska težina 24.843 Da.[7].

1020304050
MGIMAASRPLSRFWEWGKNIVCVGRNYADHVREMRSAVLSEPVLFLKPST
AYAPEGSPILMPAYTRNLHHELELGVVMGKRCRAVPEAAAMDYVGGYALC
LDMTARDVQDECKKKGLPWTLAKSFTASCPVSAFVPKEKIPDPHKLKLWL
KVNGELRQEGETSSMIFSIPYIISYVSKIITLEEGDIILTGTPKGVGPVK
ENDEIEAGIHGLVSMTFKVEKPEY
Simboli

Funkcija uredi

Pokazalo se da u eukariota protein FAHD1 funkcionira kao oksaloacetat-dekarboksilaza s.[8] Protein FAHD1 vjerovatno također funkcionira kao acilpiruvaza, a pokazalo se da katalizira hidrolizu acetilpiruvata i fumarilpiruvata u in vitro eksperimentima.[5] Za maksimalnu aktivnost enzima bio je potreban Mg (2+).[6]

Reference uredi

  1. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000045316 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  3. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Entrez Gene: FAHD1 fumarylacetoacetate hydrolase domain containing 1".
  5. ^ a b c Manjasetty BA, Niesen FH, Delbrück H, Götz F, Sievert V, Büssow K, Behlke J, Heinemann U (2004). "X-ray structure of fumarylacetoacetate hydrolase family member Homo sapiens FLJ36880". Biol. Chem. 385 (10): 935–42. doi:10.1515/BC.2004.122. PMID 15551868. S2CID 16759973.
  6. ^ a b Pircher H, Straganz GD, Ehehalt D, Morrow G, Tanguay RM, Jansen-Dürr P (2011). "Identification of human fumarylacetoacetate hydrolase domain-containing protein 1 (FAHD1) as a novel mitochondrial acylpyruvase". J. Biol. Chem. 286 (42): 36500–8. doi:10.1074/jbc.M111.264770. PMC 3196145. PMID 21878618.
  7. ^ "UniProt, Q6P587". Pristupljeno 5. 7. 2021.
  8. ^ Pircher H, von Grafenstein S, Diener T, Metzger C, Albertini E, Taferner A, Unterluggauer H, Kramer C, Liedl KR, Jansen-Dürr P (2015). "Identification of FAH domain-containing protein 1 (FAHD1) as oxaloacetate decarboxylase". J. Biol. Chem. 290 (11): 6755–62. doi:10.1074/jbc.M114.609305. PMC 4358102. PMID 25575590.

Dopunska literatura uredi

Vanjski linkovi uredi