Wikipedia

SAA1

Serumski amiloid A1 (SAA1) je protein koji je kod ljudi kodiran genom SAA1.[5][6] SAA1 glavni protein kojeg proizvode hepatociti, kao odgovor akutne faze na infekcije, ozljede tkiva i malignosti.[7]

SAA1
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

4IP8, 4IP9

Identifikatori
AliasiSAA1
Vanjski ID-jeviOMIM: 104750 MGI: 98222 HomoloGene: 128033 GeneCards: SAA1
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 11 (čovjek)
Hrom.Hromosom 11 (čovjek)[1]
Hromosom 11 (čovjek)
Genomska lokacija za SAA1
Genomska lokacija za SAA1
Bend11p15.1Početak18,266,260 bp[1]
Kraj18,269,977 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 7 (miš)
Hrom.Hromosom 7 (miš)[2]
Hromosom 7 (miš)
Genomska lokacija za SAA1
Genomska lokacija za SAA1
Bend7 B3|7 30.56 cMPočetak46,401,214 bp[2]
Kraj46,403,737 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije


Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija• heparin binding
• chemoattractant activity
• G protein-coupled receptor binding
Ćelijska komponenta• endocytic vesicle lumen
• extracellular region
• high-density lipoprotein particle
• cytoplasmic microtubule
• Egzosom
• Vanćelijsko
Biološki proces• positive regulation of cytosolic calcium ion concentration
• receptor-mediated endocytosis
• neutrophil chemotaxis
• platelet activation
• macrophage chemotaxis
• acute-phase response
• lymphocyte chemotaxis
• Urođeni imunski sistem
• negative regulation of inflammatory response
• positive regulation of cell adhesion
• regulation of protein secretion
• positive chemotaxis
• G protein-coupled receptor signaling pathway
• cytokine-mediated signaling pathway
• cell chemotaxis
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez

6288

20209

Ensembl

ENSG00000173432
ENSG00000288411

ENSMUSG00000057465

UniProt

P0DJI8

P05367

RefSeq (mRNK)

NM_199161
NM_000331
NM_001178006

NM_011314
NM_001357491
NM_001379268
NM_001379269

RefSeq (bjelančevina)

NP_000322
NP_001171477
NP_954630

NP_035444
NP_001344420
NP_001366197
NP_001366198

Lokacija (UCSC)Chr 11: 18.27 – 18.27 MbChr 7: 46.4 – 46.4 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Kada se pusti u cirkulaciju krvi, SAA1 je prisutan kao apolipoprotein povezan s lipoproteinom visoke gustoće (HDL).[8] SAA1 je glavni prekursor amiloida A (AA), čije taloženje dovodi do upalne amiloidoze.[9][10]

Gen

uredi

Gen koji kodira humani SAA1 jedan je od četiri gena SAA mapirana na područje u kratkom kraku hromosoma 15.[11] Dva od ovih gena, SAA1 i SAA2, inducibilni su tokom odgovora u akutnoj fazi, dok je SAA3 ljudski pseudogen[12] a SAA4 je konstitutivno eksprimiran u različitim tkivima i ćelijama. Jednonukleotidni polimorfizmi (SNP) nalaze se u u kodirajućim i nekodirajućim sekvencama SAA1, pri čemu oni koji se nalaze u kodirajućoj sekvenci definiraju pet izoformi SAA1 (SAA1.1-1.5). Genetičke studije pokazale su povezanost nekih od ovih SNP-a sa sklonošću prema nekoliko ljudskih bolesti, uključujući poznatu mediteransku groznicu, bolesti koronarnih arterija, moždani infarkt i osteoporozu. Miševi takođe imaju četiri Saa gena. Glavna razlika između ljudskih i mišjih SAA gena je ekspresija mišjeg Saa3 gena za funkcionalni protein, koji se općenito smatra inducibilnim SAA u upalnim tkivima.

Aminokiselinska sekvenca

uredi

Dužina polipeptidnog lanca je 122 aminokiseline, а molekulska težina 13.532 Da.[13]

1020304050
MKLLTGLVFCSLVLGVSSRSFFSFLGEAFDGARDMWRAYSDMREANYIGS
DKYFHARGNYDAAKRGPGGVWAAEAISDARENIQRFFGHGAEDSLADQAA
NEWGRSGKDPNHFRPAGLPEKY
C: Cistein
D: Asparaginska kiselina
E: Glutaminska kiselina
F: Fenilalanin
G: Glicin
H: Histidin
I: Izoleucin
K: Lizin
L: Leucin
M: Metionin
N: Asparagin
P: Prolin
Q: Glutamin
R: Arginin
S: Serin
T: Treonin
V: Valin
W: Triptofan

Struktura proteina

uredi

Proizvod ljudskog SAA1 je pretprotein od 122 aminokiseline, sa cijepljivim signalnim peptidom od 18 aminokiselina. Zreli SAA1 sastoji se od 104 aminokiseline s prividnom molekulskom težinom od 12.500 Da. Kristalna struktura SAA1.1 nedavno je riješena (slika desno). Izvorni SAA1 je heksamer pri čemu svaka podjedinica pretpostavlja antiparalelnu strukturu snopa s četiri spirale.[14] Struktura je konusnog oblika s vrhom koji tvori mjesto vezanja za HDL i heparin. N-terminalni heliksi 1 i 3 identificirani su kao amiloidogeni peptidi SAA1.1, koji nisu prisutni na površini proteina u nativnom SAA1 proteinu. Ovi nalazi pružaju strukturnu osnovu za stvaranje amiloidnih A vlakana. Ljudski SAA1.1 je uporediv na nivou podjedinice sa nedavno riješenom strukturom mišjeg Saa3.[15]

Inducibilna ekspresija

uredi

SAA1 i SAA2 su visoko inducibilni i stoga se nazivaju SAA u akutnoj fazi. Upalni citokini poput IL-1β, IL-6 i TNF-α glavni su stimulansi za ekspresiju hepatocitnih gena SAA1.[16] Inducibilna ekspresija gena SAA u akutnoj fazi uglavnom je regulirana na razini transkripcije i uključuje transkripcijske faktore C/EBP, NF-κB, AP2, SAF, Sp1 i STAT3. Povišenje transkripta SAA1 često se vidi u sekvencama cDNK koje se koriste za detekciju proinflamatorne ekspresije citokina. Nivo proteina SAA1 korelira sa nivoom transkripta i dugo se smatrao kliničkim pokazateljem upalnih stanja.

Interakcije

uredi

Osim što je povezan s HDL -om, SAA1 stupa u interakciju s brojnim proteinima sisara, uglavnom proteinima na ćelijskojpovršini, poput receptora. Vezivanje SAA1 za integrin αvβ3 proizvodi inhibitorni učinak na rast nazofarinksnog karcinoma.[17] Nekoliko receptora za SAA1 identificirano je pomoću hibridnog proteina SAA1 koji sadrži dvije zamjene aminokiselina iz SAA2.[18] Ovi receptori uključuju receptor hemoatraktanta vezan za G-protein FPR2 (receptor formil peptida 2),[19] a vjeruje se da posreduje u hemotaksijskoj aktivnosti rekombinantnog SAA1; mišji receptor za uklanjanje je SR-BI[20] i ljudski ekvivalent CLA-1.,[21] za mogući u ulogu u SAA1-ovisnom metabolizmu holesterola. Štaviše, Toll-liki receptori TLR2[22] i TLR4[23] posreduju citokinsku ekspresiju gena induciranu SAA1. P2X7 purinergini receptor je drugi receptor koji SAA1 koristi za brojne ćelijske funkcije, uključujući aktivaciju NLRP3 inflamasoma.[24]

Utvrđeno je da SAA1 stupa u interakciju s proteinom vanjske membrane A (ompA) nekoliko gram-negativnih bakterija, uključujući Escherichia coli, Salmonella typhimurium, Shigella flexneri, Vibrio cholerae i P. aeruginosa.[25] Izlaganje ovih gram-negativnih bakterija SAA1 podstiče preuzimanje bakterije neutrofilima, što sugerira da SAA1 služi kao opsonin koji povećava bakterijski klirens.[26] Novija studija identificirala je interakciju SAA1s retinolom, što je rezultiralo smanjenjem bakterijskog opterećenja.[27] Ovi nalazi ukazuju na to da SAA1 ima funkciju u odbrani domaćina od bakterijske infekcije.

Funkcija i klinički značaj

uredi

Biološka funkcija SAA1 nije u potpunosti shvaćena, uprkos intenzivnim istraživanjima u posljednje tri decenije. Alati za istraživanje, poput nokaut SAA1 i [[transgeneza[transgenih]] miševa, postali su dostupni tek nedavno. Međutim, dobro je utvrđeno da je povišena koncentracija SAA1 u plazmi povezana s mnoštvom upalnih stanja. Kao rezultat toga, SAA1 je bio klinički pokazatelj i pouzdan biomarker za upalne bolesti, hronične metaboličke poremećaje i kasnu fazu malignosti.[28] Upalna amiloidoza posljedica je hronične upale s povećanom proizvodnjom SAA1, koji je glavni prekursor taloga amiloidnih A fibrila u različitim tkivima.[10]

SAA1 je opsežno proučavan u vezi sa njegovim vezivanjem za HDL, a rezultati ukazuju na ulogu u metabolizmu lipida. Tokom odgovora u akutnoj fazi, povišene razine SAA1 u plazmi istiskuju ApoA-I i postaju glavni apolipoprotein HDL-a.[29] Tačna biološka posljedica preoblikovanja HDL-a pomoću SAA1 još se istražuje, koristeći nedavno razvijene alate, poput Saa1 i Saa2 nokaut-miševa. Također se vjeruje da SAA1 doprinosi razvoju ateroskleroze.[30][31] Međutim, u modelu miša s nedostatkom ApoE, čini se da delacija gena Saa1/Saa2 ne utiče na aterosklerotske lezije.[32]

Studije ex vivo i in vitro pokazale su da rekombinantni ljudski hibridni protein SAA1 ima snažnu hemotaksijsku aktivnost za neutrofile i makrofage.[33] Vjeruje se da je ovaj učinak posredan putem FPR2, G-protein spregnutog receptora hemoatraktanta.[19] Isti receptor također posreduje citokinskoj aktivnosti rekombinantnog SAA1, što rezultira povišenom ekspresijom IL-8 u neutrofilima.[34] Zabilježeno je da rekombinantni SAA1 inducira ekspresiju različitih upalnih citokina, uključujući IL-1β, TNF-α, IL-6, IL-12p40,[22][35] kao i imunoregulatorne citokine poput IL-23,[36] IL-33[37] i citokine koji stimuliraju rast, poput G-CSF.[38]

SAA1 također mogu proizvesti makrofagi i epitelne ćelije u različitim tkivima. Pokazalo se da podstiče lokalni Th17 odgovor u crijevima.[39] Ovaj nalaz, koji se temelji na Saa1/Saa2 nokaut-miševima i ex vivo studijama T-ćelija, snažno sugerira lokalnu imunomodulacijsku funkciju SAA1, za razliku od njegove utvrđene uloge kao proteina akutne faze koji se proizvodi u jetri i prisutan u plazmi kao apolipoprotein HDL-a. Transgenska ekspresija ljudskog SAA1.1 u jetri miša pogoršava hepatitis uzrokovan povećanom proizvodnjom hemokina T-ćelija,[40] što uključuje SAA1 receptor TLR2. Izlučivanje SAA1 u ćelijama melanoma može izazvati protivupalno djelovanje Interleukin 10 IL-10-neutrofila, koji luče i koji stupaju u interakciju s invarijantnim prirodnim T-ćelijama ubicama (iNKT ćelije)[41] Osim toga, SAA1 može izmijeniti makrofage do fenotipa M2.[42]

Objavljeni izvještaji povezuju SAA1 s brojnim zloćudnim bolestima, ali uzročna veza nije uspostavljena. SAA1 je povezan s patogenezom tumora,[28] and its gene polymorphism is a contributing factor to certain types of malignant tumors.[17] Također se pokazalo da SAA1 utiče na mikrookruženje tumora i doprinosi metastaziranju tumorskih ćelija.[43]

Neki od rezultata dobijenih s rekombinantnim ljudskim hibridom SAA1 i dalje su kontroverzni, jer protein nema potpuno istu sekvencu ljudskog SAA1, a njegova svojstva mogu se razlikovati od nativnog SAA1.[44] Ostale studije pokazale su da nativni ljudski SAA1 zadržava neke aktivnosti slične citokinima, poput sposobnosti indukcije G-CSF-a[45]

Nedavne studije koje su koristile Saa1/Saa2 nokaut-miševe pokazale su oslabljen Th17 odgovor u crijevnim epitelnim ćelijana,[39] sugerirajući da in vivo SAA1 ima ulogu u regulaciji imunosti.

Reference

uredi
  1. ^ a b c ENSG00000288411 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000173432, ENSG00000288411 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000057465 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Glaser T, Housman D, Lewis WH, Gerhard D, Jones C (Nov 1989). "A fine-structure deletion map of human chromosome 11p: analysis of J1 series hybrids". Somatic Cell and Molecular Genetics. 15 (6): 477–501. doi:10.1007/BF01534910. PMID 2595451. S2CID 19607294.
  6. ^ Polyak K, Xia Y, Zweier JL, Kinzler KW, Vogelstein B (Sep 1997). "A model for p53-induced apoptosis". Nature. 389 (6648): 300–5. doi:10.1038/38525. PMID 9305847. S2CID 4429638.
  7. ^ Gabay C, Kushner I (Feb 1999). "Acute-phase proteins and other systemic responses to inflammation". The New England Journal of Medicine. 340 (6): 448–54. doi:10.1056/NEJM199902113400607. PMID 9971870.
  8. ^ Benditt EP, Eriksen N (Sep 1977). "Amyloid protein SAA is associated with high density lipoprotein from human serum". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 74 (9): 4025–8. doi:10.1073/pnas.74.9.4025. PMC 431828. PMID 198813.
  9. ^ Husebekk A, Skogen B, Husby G, Marhaug G (Mar 1985). "Transformation of amyloid precursor SAA to protein AA and incorporation in amyloid fibrils in vivo". Scandinavian Journal of Immunology. 21 (3): 283–7. doi:10.1111/j.1365-3083.1985.tb01431.x. PMID 3922050. S2CID 29482438.
  10. ^ a b Tape C, Tan R, Nesheim M, Kisilevsky R (Sep 1988). "Direct evidence for circulating apoSAA as the precursor of tissue AA amyloid deposits". Scandinavian Journal of Immunology. 28 (3): 317–24. doi:10.1111/j.1365-3083.1988.tb01455.x. PMID 3194701. S2CID 35274998.
  11. ^ Uhlar CM, Burgess CJ, Sharp PM, Whitehead AS (Jan 1994). "Evolution of the serum amyloid A (SAA) protein superfamily". Genomics. 19 (2): 228–35. doi:10.1006/geno.1994.1052. PMID 8188253.
  12. ^ Kluve-Beckerman B, Drumm ML, Benson MD (Nov 1991). "Nonexpression of the human serum amyloid A three (SAA3) gene". DNA and Cell Biology. 10 (9): 651–61. doi:10.1089/dna.1991.10.651. PMID 1755958.
  13. ^ "UniProt, P0DJI8". Pristupljeno 26. 8. 2021.
  14. ^ Lu J, Yu Y, Zhu I, Cheng Y, Sun PD (Apr 2014). "Structural mechanism of serum amyloid A-mediated inflammatory amyloidosis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 111 (14): 5189–94. doi:10.1073/pnas.1322357111. PMC 3986191. PMID 24706838.
  15. ^ Derebe MG, Zlatkov CM, Gattu S, Ruhn KA, Vaishnava S, Diehl GE, MacMillan JB, Williams NS, Hooper LV (Jul 2014). "Serum amyloid A is a retinol binding protein that transports retinol during bacterial infection". eLife. 3: e03206. doi:10.7554/eLife.03206. PMC 4129439. PMID 25073702.
  16. ^ Jensen LE, Whitehead AS (Sep 1998). "Regulation of serum amyloid A protein expression during the acute-phase response". The Biochemical Journal. 334 (3): 489–503. doi:10.1042/bj3340489. PMC 1219714. PMID 9729453.
  17. ^ a b Lung HL, Man OY, Yeung MC, Ko JM, Cheung AK, Law EW, Yu Z, Shuen WH, Tung E, Chan SH, Bangarusamy DK, Cheng Y, Yang X, Kan R, Phoon Y, Chan KC, Chua D, Kwong DL, Lee AW, Ji MF, Lung ML (Feb 2015). "SAA1 polymorphisms are associated with variation in antiangiogenic and tumor-suppressive activities in nasopharyngeal carcinoma". Oncogene. 34 (7): 878–89. doi:10.1038/onc.2014.12. PMID 24608426. S2CID 9519362.
  18. ^ "Recombinant human Apo-SAA".[mrtav link]
  19. ^ a b Su SB, Gong W, Gao JL, Shen W, Murphy PM, Oppenheim JJ, Wang JM (Jan 1999). "A seven-transmembrane, G protein-coupled receptor, FPRL1, mediates the chemotactic activity of serum amyloid A for human phagocytic cells". The Journal of Experimental Medicine. 189 (2): 395–402. doi:10.1084/jem.189.2.395. PMC 2192984. PMID 9892621.
  20. ^ Cai L, de Beer MC, de Beer FC, van der Westhuyzen DR (Jan 2005). "Serum amyloid A is a ligand for scavenger receptor class B type I and inhibits high density lipoprotein binding and selective lipid uptake". The Journal of Biological Chemistry. 280 (4): 2954–61. doi:10.1074/jbc.M411555200. PMID 15561721.
  21. ^ Baranova IN, Vishnyakova TG, Bocharov AV, Kurlander R, Chen Z, Kimelman ML, Remaley AT, Csako G, Thomas F, Eggerman TL, Patterson AP (Mar 2005). "Serum amyloid A binding to CLA-1 (CD36 and LIMPII analogous-1) mediates serum amyloid A protein-induced activation of ERK1/2 and p38 mitogen-activated protein kinases". The Journal of Biological Chemistry. 280 (9): 8031–40. doi:10.1074/jbc.M405009200. PMID 15576377.
  22. ^ a b Cheng N, He R, Tian J, Ye PP, Ye RD (Jul 2008). "Cutting edge: TLR2 is a functional receptor for acute-phase serum amyloid A". Journal of Immunology. 181 (1): 22–6. doi:10.4049/jimmunol.181.1.22. PMC 2464454. PMID 18566366.
  23. ^ Sandri S, Rodriguez D, Gomes E, Monteiro HP, Russo M, Campa A (maj 2008). "Is serum amyloid A an endogenous TLR4 agonist?". Journal of Leukocyte Biology. 83 (5): 1174–80. doi:10.1189/jlb.0407203. PMID 18252871. S2CID 17352286.
  24. ^ Niemi K, Teirilä L, Lappalainen J, Rajamäki K, Baumann MH, Öörni K, Wolff H, Kovanen PT, Matikainen S, Eklund KK (Jun 2011). "Serum amyloid A activates the NLRP3 inflammasome via P2X7 receptor and a cathepsin B-sensitive pathway". Journal of Immunology. 186 (11): 6119–28. doi:10.4049/jimmunol.1002843. PMID 21508263.
  25. ^ Hari-Dass R, Shah C, Meyer DJ, Raynes JG (maj 2005). "Serum amyloid A protein binds to outer membrane protein A of gram-negative bacteria". The Journal of Biological Chemistry. 280 (19): 18562–7. doi:10.1074/jbc.M500490200. PMID 15705572.
  26. ^ Shah C, Hari-Dass R, Raynes JG (Sep 2006). "Serum amyloid A is an innate immune opsonin for Gram-negative bacteria". Blood. 108 (5): 1751–7. doi:10.1182/blood-2005-11-011932. PMID 16735604.
  27. ^ Derebe MG, Zlatkov CM, Gattu S, Ruhn KA, Vaishnava S, Diehl GE, MacMillan JB, Williams NS, Hooper LV (29. 7. 2014). "Serum amyloid A is a retinol binding protein that transports retinol during bacterial infection". eLife. 3: e03206. doi:10.7554/eLife.03206. PMC 4129439. PMID 25073702.
  28. ^ a b Malle E, Sodin-Semrl S, Kovacevic A (Jan 2009). "Serum amyloid A: an acute-phase protein involved in tumour pathogenesis". Cellular and Molecular Life Sciences. 66 (1): 9–26. doi:10.1007/s00018-008-8321-x. PMC 4864400. PMID 18726069.
  29. ^ Kisilevsky R, Manley PN (Mar 2012). "Acute-phase serum amyloid A: perspectives on its physiological and pathological roles". Amyloid. 19 (1): 5–14. doi:10.3109/13506129.2011.654294. PMID 22320226. S2CID 43235598.
  30. ^ King VL, Thompson J, Tannock LR (Aug 2011). "Serum amyloid A in atherosclerosis". Current Opinion in Lipidology. 22 (4): 302–7. doi:10.1097/MOL.0b013e3283488c39. PMID 21734573. S2CID 10073239.
  31. ^ Thompson JC, Jayne C, Thompson J, Wilson PG, Yoder MH, Webb N, Tannock LR (Feb 2015). "A brief elevation of serum amyloid A is sufficient to increase atherosclerosis". Journal of Lipid Research. 56 (2): 286–93. doi:10.1194/jlr.M054015. PMC 4306683. PMID 25429103.
  32. ^ De Beer MC, Wroblewski JM, Noffsinger VP, Rateri DL, Howatt DA, Balakrishnan A, Ji A, Shridas P, Thompson JC, van der Westhuyzen DR, Tannock LR, Daugherty A, Webb NR, De Beer FC (Feb 2014). "Deficiency of endogenous acute phase serum amyloid A does not affect atherosclerotic lesions in apolipoprotein E-deficient mice". Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology. 34 (2): 255–61. doi:10.1161/ATVBAHA.113.302247. PMC 3951741. PMID 24265416.
  33. ^ Badolato R, Wang JM, Murphy WJ, Lloyd AR, Michiel DF, Bausserman LL, Kelvin DJ, Oppenheim JJ (Jul 1994). "Serum amyloid A is a chemoattractant: induction of migration, adhesion, and tissue infiltration of monocytes and polymorphonuclear leukocytes". The Journal of Experimental Medicine. 180 (1): 203–9. doi:10.1084/jem.180.1.203. PMC 2191543. PMID 7516407.
  34. ^ He R, Sang H, Ye RD (Feb 2003). "Serum amyloid A induces IL-8 secretion through a G protein-coupled receptor, FPRL1/LXA4R". Blood. 101 (4): 1572–81. doi:10.1182/blood-2002-05-1431. PMID 12393391.
  35. ^ Patel H, Fellowes R, Coade S, Woo P (Oct 1998). "Human serum amyloid A has cytokine-like properties". Scandinavian Journal of Immunology. 48 (4): 410–8. doi:10.1046/j.1365-3083.1998.00394.x. PMID 9790312. S2CID 44779960.
  36. ^ He R, Shepard LW, Chen J, Pan ZK, Ye RD (Sep 2006). "Serum amyloid A is an endogenous ligand that differentially induces IL-12 and IL-23". Journal of Immunology. 177 (6): 4072–9. doi:10.4049/jimmunol.177.6.4072. PMID 16951371.
  37. ^ Sun L, Zhu Z, Cheng N, Yan Q, Ye RD (Jul 2014). "Serum amyloid A induces interleukin-33 expression through an IRF7-dependent pathway". European Journal of Immunology. 44 (7): 2153–64. doi:10.1002/eji.201344310. PMC 4118754. PMID 24777946.
  38. ^ He RL, Zhou J, Hanson CZ, Chen J, Cheng N, Ye RD (Jan 2009). "Serum amyloid A induces G-CSF expression and neutrophilia via Toll-like receptor 2". Blood. 113 (2): 429–37. doi:10.1182/blood-2008-03-139923. PMC 2615655. PMID 18952897.
  39. ^ a b Sano T, Huang W, Hall JA, Yang Y, Chen A, Gavzy SJ, Lee JY, Ziel JW, Miraldi ER, Domingos AI, Bonneau R, Littman DR (Oct 2015). "An IL-23R/IL-22 Circuit Regulates Epithelial Serum Amyloid A to Promote Local Effector Th17 Responses". Cell. 163 (2): 381–93. doi:10.1016/j.cell.2015.08.061. PMC 4621768. PMID 26411290.
  40. ^ Ji YR, Kim HJ, Bae KB, Lee S, Kim MO, Ryoo ZY (maj 2015). "Hepatic serum amyloid A1 aggravates T cell-mediated hepatitis by inducing chemokines via Toll-like receptor 2 in mice". The Journal of Biological Chemistry. 290 (20): 12804–11. doi:10.1074/jbc.M114.635763. PMC 4432296. PMID 25847238.
  41. ^ De Santo C, Arscott R, Booth S, Karydis I, Jones M, Asher R, Salio M, Middleton M, Cerundolo V (Nov 2010). "Invariant NKT cells modulate the suppressive activity of IL-10-secreting neutrophils differentiated with serum amyloid A". Nature Immunology. 11 (11): 1039–46. doi:10.1038/ni.1942. PMC 3001335. PMID 20890286.
  42. ^ Sun L, Zhou H, Zhu Z, Yan Q, Wang L, Liang Q, Ye RD (maj 2015). "Ex vivo and in vitro effect of serum amyloid a in the induction of macrophage M2 markers and efferocytosis of apoptotic neutrophils". Journal of Immunology. 194 (10): 4891–900. doi:10.4049/jimmunol.1402164. PMC 4417396. PMID 25870242.
  43. ^ Hansen MT, Forst B, Cremers N, Quagliata L, Ambartsumian N, Grum-Schwensen B, Klingelhöfer J, Abdul-Al A, Herrmann P, Osterland M, Stein U, Nielsen GH, Scherer PE, Lukanidin E, Sleeman JP, Grigorian M (Jan 2015). "A link between inflammation and metastasis: serum amyloid A1 and A3 induce metastasis, and are targets of metastasis-inducing S100A4". Oncogene. 34 (4): 424–35. doi:10.1038/onc.2013.568. PMID 24469032. S2CID 5774746.
  44. ^ Christenson K, Björkman L, Ahlin S, Olsson M, Sjöholm K, Karlsson A, Bylund J (2013). "Endogenous Acute Phase Serum Amyloid A Lacks Pro-Inflammatory Activity, Contrasting the Two Recombinant Variants That Activate Human Neutrophils through Different Receptors". Frontiers in Immunology. 4: 92. doi:10.3389/fimmu.2013.00092. PMC 3631709. PMID 23626589.
  45. ^ Kim MH, de Beer MC, Wroblewski JM, Webb NR, de Beer FC (Feb 2013). "SAA does not induce cytokine production in physiological conditions". Cytokine. 61 (2): 506–12. doi:10.1016/j.cyto.2012.10.019. PMC 3616876. PMID 23165195.

Dopunska literatura

uredi

Vanjski linkovi

uredi
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=SAA1&oldid=3511729"