FAM105B

(Preusmjereno sa OTULIN)

Član B porodice proteina sa sličnošću sekvence 105 jest protein koji je kod ljudi kodiran genom FAM105B.[5]

FAM105B
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

3ZNV, 3ZNX, 3ZNZ, 4KSJ, 4KSK, 4KSL, 4OYK, 4P0B

Identifikatori
AliasiOTULIN
Vanjski ID-jeviOMIM: 615712 MGI: 3577015 HomoloGene: 106591 GeneCards: OTULIN
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 5 (čovjek)
Hrom.Hromosom 5 (čovjek)[1]
Hromosom 5 (čovjek)
Genomska lokacija za FAM105B
Genomska lokacija za FAM105B
Bend5p15.2Početak14,664,664 bp[1]
Kraj14,699,850 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 15 (miš)
Hrom.Hromosom 15 (miš)[2]
Hromosom 15 (miš)
Genomska lokacija za FAM105B
Genomska lokacija za FAM105B
Bend15|15 B1Početak27,542,721 bp[2]
Kraj27,630,779 bp[2]
Ontologija gena
Molekularna funkcija cysteine-type peptidase activity
thiol-dependent deubiquitinase
GO:0070122 peptidase activity
GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
hydrolase activity
Ćelijska komponenta citosol
LUBAC complex
citoplazma
Biološki proces immune system process
Wnt-signalni put
Proteoliza
nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway
Angiogeneza
canonical Wnt signaling pathway
sprouting angiogenesis
protein linear deubiquitination
regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway
negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity
Urođeni imunski sistem
negative regulation of inflammatory response
regulation of canonical Wnt signaling pathway
protein ubiquitination
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_138348

NM_001013792

RefSeq (bjelančevina)

NP_612357

NP_001013814

Lokacija (UCSC)Chr 5: 14.66 – 14.7 MbChr 15: 27.54 – 27.63 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Aminokiselinska sekvenca

uredi

Dužina polipeptidnog lanca je 352 aminokiseline, а molekulska težina 40.263 Da.[6]

1020304050
MSRGTMPQPEAWPGASCAETPAREAAATARDGGKAAASGQPRPEMQCPAE
HEEDMYRAADEIEKEKELLIHERGASEPRLSVAPEMDIMDYCKKEWRGNT
QKATCMKMGYEEVSQKFTSIRRVRGDNYCALRATLFQAMSQAVGLPPWLQ
DPELMLLPEKLISKYNWIKQWKLGLKFDGKNEDLVDKIKESLTLLRKKWA
GLAEMRTAEARQIACDELFTNEAEEYSLYEAVKFLMLNRAIELYNDKEKG
KEVPFFSVLLFARDTSNDPGQLLRNHLNQVGHTGGLEQVEMFLLAYAVRH
TIQVYRLSKYNTEEFITVYPTDPPKDWPVVTLIAEDDRHYNIPVRVCEET
SL

Funkcija

uredi

U jednom istraživanju u 2019., se dnađeno je da linearna ubikvitininacija pojavila se kao važna posttranslacijska modifikacija, koja regulira aktivaciju, upalu i ćelijsku smrt NF-κB u imunskim i neimunskim odjeljcima, uključujući kožu. Deubikvitinaza OTULIN-a posebno rastavlja linearne ubikvitinske lance generirane linearnim kompleksom ubikvitina (LUBAC) i neophodna je za sprječavanje smrtnosti embriona i i autoinflamatorne bolesti. Analizirali su izravnu ulogu OTULIN -a u ćelijskoj smrti i otkrili da OTULIN ograničava apoptozu i nekroptozu u keratinocitima. Tokom apoptoze, OTULIN se cijepa pomoću kaspaze-3 u Asp-31 u C-terminalnom fragmentu koji ograničava aktivaciju kaspaza i ćelijsku smrt. Tokom nekroptoze, OTULIN je hiperfosforiliran na Tyr-56, koji modulira dinamiku ubikvitina RIPK1 i podstiče ćelijsku smrt. OTULIN-ovoj fosforilaciji Tyr-56 suprotstavlja se aktivnost dvostruko specifične fosfataze 14 (DUSP14), koju identificiramo kao OTULIN-fosfatazu koja ograničava nekroptozu. Dobijeni podaci pružaju dokaze o dinamičkim posttranslacijskim modifikacijama OTULIN-a i ističu njihovu važnost u ishodu ćelijske smrti.[7]

Reference

uredi
  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000154124 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000046034 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ "Entrez Gene: Family with sequence similarity 105, member B". Pristupljeno 19. 11. 2012.
  6. ^ "UniProt, Q96BN8" (jezik: engleski). Pristupljeno 15. 10. 2021.
  7. ^ Todd Douglas, Maya Saleh (2019) Post-translational Modification of OTULIN Regulates Ubiquitin Dynamics and Cell Death. Cell Rep, 29(11):3652-3663.e5; pmid: 31825842; doi: 10.1016/j.celrep.2019.11.014