Otvori glavni meni
Vezivno tkivo je prožeto elastinom
Elastična vlakna mliječnih žlijezda

Elastin je komponenta vanćelijskog (ekstracelularnog) matriksa. Struktura mnogih tkiva i organa podrazumijeva istovremenu čvrstinu i elastičnost (krvni sudovi, koža, pluća I druga), što omogućavaju elasinska vlakna. Elastin je redovno uz nerstegljiviji kolagen kako bi se ograničilo rastezanje samog matičnog tkiva. Kod ljudi, elastin je kodiran gen]om sa lokusa ELN.[1][2][3][4]

SastavUredi

Elastična vlakna se sastoje uglavnom od amorfne komponente, koja je intenzivno umreženi elastin od mikrofibrila kao što je fibrilin, a oba su izrađeni od jednostavnih aminokiselina kao što su glicin, valin, [[[alanin]] i prolin. Ukupna koliočina elastina se kreću od 58 do 75% težine suhih odmašćenih arterija normalnih pasa Poređenje između svježeg i probavljenog tkiva pokazuje da je na 35% deformacije, minimalno 48% arterijskog opterećenja nosi elastin, a najmanje, 43% promjena u krutost arterijske tkiva je zbog promjene u čvrstuini elastina. Elastin gradi veze mnogih rastvorljivih tropoelastinskih proteinskih molekula, u reakciji koju katalizira lizil oksidaza, tvoreći masivni nerastvorljivi, izdržljiv kompleks umreženog dezmozina i izodezmozina u in vivo prirodnoj reakciji sintezw čičibabina. Odgovorna aminokiselina za umrežavanje je lizin. Tropoelastin je specijalizirani protein sa molekularnom težinom od 64 do 66 kDa; nepravilne ili slučajne konformacije zavojnice su sastavljene od 830 aminokiselina.

Enzimi koji razlažu elastin zovu se elastaze.

FunkcijaUredi

ELN alel kodira sintezu protein, koji jedna od dvije komponente elastičnih vlakana. Odlikuje se bogatstvom u hidrofobnim aminokiselinama , kao što su glicin i prolin, koje formiraju mobilne hidrofobne regije, povezane unakrsnim vezama između lizinskih ostataka.[5] Višestruke transkriptne varijante koje kodiraju različite izoforme ovog gena su nađene.[5] Drugo ime za elastin je tropoelastin.[6][7][8][9][10][11]

Molekulska biologijaUredi

U sisara, prisutan je samo jedan gen za ELN. Kod ljudi, ELN gen je segment DNK od 45 kb koji leži na hromosomu 7, a ima 34 egzona i gotovo 700 introna, sa prvim egzonom kao signalnim peptidom njegove ekstracelularne lokalizacije. Veliki broj introna ukazuje na to da genetičke rekombinacije mogu doprinijeti nestabilnosti gena, što je dovelo do bolesti kao što je SVAS. Ekspresija tropoelastinske iRNK je visoko regulirana najmanje iz osam različitih početnih transkripcijskih mjesta. Zbog alternative prerade RNK, poznato je najmanje 11 tropoelastinskih izoformi čovjeka, na istom stepenu razva. Međutim, u istoj fazi razvoja postoje minimalne razlike među tkiva.

Tkivna raspodjelaUredi

Elastina ima važnu funkciju u arterijama kao medij za talase pritiska da pomogne protok krvi, a elastinom su posebno bogati velikei elastični krvni sudovi poput aorte. Elastin je također vrlo važan u plućima, elastičnim ligamentima, koži, bešici I elastičnoj hrskavici. Prisutan je kod svih kičmenjak]a iznad bezviličnih riba.

Također pogledajteUredi

ReferenceUredi

  1. ^ Curran ME, Atkinson DL, Ewart AK, Morris CA, Leppert MF, Keating MT (April 1993). "The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis". Cell 73 (1): 159–68. PMID 8096434. doi:10.1016/0092-8674(93)90168-P. 
  2. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  3. ^ Hadžiselimović R., Pojskić N. (2005): Uvod u humanu imunogenetiku. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-3-4.
  4. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  5. ^ a b "Entrez Gene: elastin". 
  6. ^ "Elastin (ELN)". Pristupljeno 31. 10. 2011.. 
  7. ^ Lisa D Muiznieks, Anthony S Weiss and Fred W Keeley (2010). "Structural disorder and dynamics of elastin.". Biochem Cell Biol 88 (2): 239–50. PMID 20453927. doi:10.1139/o09-161. 
  8. ^ Jan SL, Chan SC, Fu YC, Lin SJ (2009). "Elastin gene study of infants with isolated congenital ductus arteriosus aneurysm.". Acta Cardiol 64 (3): 363–9. PMID 19593948. 
  9. ^ Keeley FW, Bellingham CM, Woodhouse KA (2002). "Elastin as a self-organizing biomaterial: use of recombinantly expressed human elastin polypeptides as a model for investigations of structure and self-assembly of elastin". Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 357 (1418): 185–9. PMC 1692930. PMID 11911775. doi:10.1098/rstb.2001.1027. .
  10. ^ Choudhury R; McGovern A; Ridley C et al. (2009). "Differential regulation of elastic fiber formation by fibulin-4 and -5". J. Biol. Chem. 284 (36): 24553–67. PMC 2782046. PMID 19570982. doi:10.1074/jbc.M109.019364. 
  11. ^ Hubmacher D; Cirulis JT; Miao M et al. (2010). "Functional consequences of homocysteinylation of the elastic fiber proteins fibrillin-1 and tropoelastin". J. Biol. Chem. 285 (2): 1188–98. PMC 2801247. PMID 19889633. doi:10.1074/jbc.M109.021246. 

Vanjski linkoviUredi