Wikipedia

RING-prst

U molekulskoj biologiji, RING (skraćeno od Really Interesting New Gene) domena prsta je protein strukturnog domena tipa cinkovog prsta, koji sadrži C3HC4 aminokiselinski motiv koji veže dva kationa cinka (sedam cisteina i jedan histidin raspoređeni neuzastopno).[2][3][4][5] Ovaj proteinski domen sadrži 40 do 60 aminokiselina. Mnogi proteini koji sadrže RING-prst imaju ključnu ulogu u ubikvitinacijskom putu.

RING-prst/C3HC4 tip RING-prsta
Struktura domena C3HC4.[1] Ioni cinka su crne sfere, koordinirane ostacima cisteina (plavo).
Identifikatori
Simbolzf-C3HC4
PfamPF00097
InterProIPR001841
SMARTSM00184
PROSITEPDOC00449
SCOP21chc / SCOPe / SUPFAM
Dostupne proteinske strukture:
Pfam  strukture / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumsažetak strukture

Cinkovi prsti

uredi
Glavni članak: Cinkov prst
 
Trodimenzijska struktura RING-prsta konjskog herpes-virusa

Domeni cinkovog prsta (Znf) su relativno mali proteinski motivi koji vezuju jedan ili više atoma cinka, i koji obično sadrže više izbočina nalik prstima koji ostvaruju tandemske kontakte sa svojom ciljnom molekulom. Oni vezuju DNK, RNK, proteinske i/ili lipidne supstrate.[6][7][8][9][10] Njihova svojstva vezivanja zavise od aminokiselinske sekvence domena prstiju i linkera između prstiju, kao i od struktura višeg reda i broja prstiju. Znf domeni se često nalaze u klasterima, gdje prsti mogu imati različite specifičnosti vezivanja. Postoje mnoge natporodice Znf motiva, koje se razlikuju po sekvenci i strukturi.

Oni pokazuju značajnu svestranost u načinima vezivanja, čak i između članova iste klase (npr. neki vezuju DNK, drugi protein), sugerirajući da su Znf motivi stabilne skele koje su razvile specijalizirane funkcije. Naprimjer, proteini koji sadrže Znf funkcionišu u transkripciji gena, translaciji, prometu RNK, organizaciji citoskeleta, razvoju epitela, ćelijskoj adheziji, preklapanju proteina, remodeliranju hromatina i senzoru cinka .[11] Motivi koji vežu cink su stabilne strukture i rijetko prolaze kroz konformacijske promjene nakon vezivanja svoje mete.

Neki domeni Zn-prstiju su se razišli tako da i dalje zadržavaju svoju jezgarnu strukturu, ali su izgubili sposobnost da vežu cink, koristeći druga sredstva, kao što su mostovi soli ili vezivanje za druge metale kako bi stabilizirali nabore nalik prstima.

Funkcija

uredi

Mnogi domeni RING-prsta istovremeno vezuju enzimima ubikvitin i njihove supstrate i stoga funkcionišu kao ligazei. Ubikvitinacija zauzvrat cilja na supstratni protein za razgradnju.[12][13][14]

Struktura

uredi

Domen RING-prsta ima konsenzusnu sekvencu C-X2-C-X[9-39]-C-X[1-3]-H-X[2-3]-C-X2-C-X[4-48]-C-X2-C.[2] gdje:

  • C je konzervirani cisteinski ostatak koji uključuje koordinaciju cinka,
  • H je konzervirani histidin uključen u koordinaciju cinka,
  • Zn je atom cinka, i
  • X je bilo koji aminokiselinski ostatak.

Slijede shematski prikaz strukture domena RING prsta:[2]

x x x x x x
x x x x
x x x x
x x x x
C C C C
x\/xx\/ x
x Zn x x Zn x
C/\HC/\C
x x x x
x x x x x x x x x x x x x

Primjeri

uredi

Primjeri ljudskih gena koji kodiraju proteine koji sadrže domenu RING-prsta uključuju: AMFR, BARD1, BBAP, BFAR, BIRC2, BIRC3, BIRC7, BIRC8, BMI1, BRAP, BRCA1, CBL, CBLB, CBLC, CBLL1, CHFR, CNOT4, COMMD3, DTX1, DTX2, DTX3, DTX3L, DTX4, DZIP3, HCGV, HLTF, HOIL1, IRF2BP2, LNX1, LNX2, LONRF1, LONRF2, LONRF3, MARCH1, MARCH10, MARCH2, MARCH3, MARCH4, MARCH5, MARCH6, MARCH7, MARCH8, MARCH9, MDM2, MEX3A, MEX3B, MEX3C, MEX3D, MGRN1, MIB1, MID1, MID2, MKRN1, MKRN2, MKRN3, MKRN4 , MNAT1, MYLIP, NFX1, NFX2, PCGF1, PCGF2, PCGF3, PCGF4, PCGF5, PCGF6, PDZRN3, PDZRN4, PEX10, PHRF1, PJA1, PJA2, PML, PML-RAR, PXMP3, RAD18, RAG1, RAPSN, RBCK1, RBX1 , RC3H1, RC3H2, RCHY1, RFP2, R FPL1, RFPL2, RFPL3, RFPL4B, RFWD2, RFWD3, RING1, RNF2, RNF4, RNF5, RNF6, RNF7, RNF8, RNF10, RNF11, RNF12, RNF13, RNF14, RNF19A, RNF20, RNF24, RNF25, RNF26, RNF32, RNF38, RNF39, RNF40, RNF41, RNF43, RNF44, RNF55, RNF71, RNF103 , RNF111, RNF113A, RNF113B, RNF121, RNF122, RNF123, RNF125, RNF126 RNF128, RNF130, RNF133, RNF135, RNF138, RNF139, RNF141, RNF144A, RNF145, RNF146, RNF148, RNF149, RNF150, RNF151, RNF152, RNF157, RNF165, RNF166, RNF167, RNF168, RNF169, RNF170, RNF175, RNF180, RNF181, RNF182, RNF185, RNF207, RNF213, RNF215, RNFT1, SH3MD4, SH3RF1, SH3RF2, SYVN1, TIF1, TMEM118, TOPORS, TRAF2, TRAF3, TRA F4, TRAF5, TRAF6, TRAF7, TRAIP, TRIM2, TRIM3, TRIM4, TRIM5, TRIM6, TRIM7, TRIM8, TRIM9, TRIM10, TRIM11, TRIM13, TRIM15, TRIM17, TRIM21, TRIM22, TRIM23, TRIM24, TRIM25, TRIM26, TRIM27, TRIM28, TRIM31, TRIM32, TRIM33, TRIM34, TRIM35, TRIM36, TRIM38, TRIM39, TRIM40, TRIM41, TRIM42, TRIM43, TRIM45, TRIM46, TRIM47, TRIM48, TRIM49, TRIM50, TRIM52, TRIM54, TRIM55, TRIM56, TRIM58, TRIM59, TRIM60, TRIM61, TRIM62, TRIM63, TRIM65, TRIM67, TRIM68, TRIM69, TRIM71, TRIM72, TRIM73, TRIM74, TRIML1, TTC3, UHRF1, UHRF2, VPS11, VPS8, ZNF179, ZNF294, ZNF313, ZNF364, ZNF451, ZNF650, ZNFB7, ZNRF1, ZNRF2, ZNRF3, ZNRF4 i ZSWIM2.

Reference

uredi
  1. ^ Barlow PN, Luisi B, Milner A, Elliott M, Everett R (mart 1994). "Structure of the C3HC4 domain by 1H-nuclear magnetic resonance spectroscopy. A new structural class of zinc-finger". J. Mol. Biol. 237 (2): 201–11. doi:10.1006/jmbi.1994.1222. PMID 8126734.
  2. ^ a b c Borden KL, Freemont PS (1996). "The RING finger domain: a recent example of a sequence-structure family". Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (3): 395–401. doi:10.1016/S0959-440X(96)80060-1. PMID 8804826.
  3. ^ Hanson IM, Poustka A, Trowsdale J (1991). "New genes in the class II region of the human major histocompatibility complex". Genomics. 10 (2): 417–24. doi:10.1016/0888-7543(91)90327-B. PMID 1906426.
  4. ^ Freemont PS, Hanson IM, Trowsdale J (1991). "A novel cysteine-rich sequence motif". Cell. 64 (3): 483–4. doi:10.1016/0092-8674(91)90229-R. PMID 1991318.
  5. ^ Lovering R, Hanson IM, Borden KL, Martin S, O'Reilly NJ, Evan GI, Rahman D, Pappin DJ, Trowsdale J, Freemont PS (1993). "Identification and preliminary characterization of a protein motif related to the zinc finger". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (6): 2112–6. Bibcode:1993PNAS...90.2112L. doi:10.1073/pnas.90.6.2112. PMC 46035. PMID 7681583.
  6. ^ Klug A (1999). "Zinc finger peptides for the regulation of gene expression". J. Mol. Biol. 293 (2): 215–8. doi:10.1006/jmbi.1999.3007. PMID 10529348.
  7. ^ Hall TM (2005). "Multiple modes of RNA recognition by zinc finger proteins". Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (3): 367–73. doi:10.1016/j.sbi.2005.04.004. PMID 15963892.
  8. ^ Brown RS (2005). "Zinc finger proteins: getting a grip on RNA". Curr. Opin. Struct. Biol. 15 (1): 94–8. doi:10.1016/j.sbi.2005.01.006. PMID 15718139.
  9. ^ Gamsjaeger R, Liew CK, Loughlin FE, Crossley M, Mackay JP (2007). "Sticky fingers: zinc-fingers as protein-recognition motifs". Trends Biochem. Sci. 32 (2): 63–70. doi:10.1016/j.tibs.2006.12.007. PMID 17210253.
  10. ^ Matthews JM, Sunde M (2002). "Zinc fingers--folds for many occasions". IUBMB Life. 54 (6): 351–5. doi:10.1080/15216540216035. PMID 12665246. S2CID 22109146.
  11. ^ Laity JH, Lee BM, Wright PE (2001). "Zinc finger proteins: new insights into structural and functional diversity". Curr. Opin. Struct. Biol. 11 (1): 39–46. doi:10.1016/S0959-440X(00)00167-6. PMID 11179890.
  12. ^ Lorick KL, Jensen JP, Fang S, Ong AM, Hatakeyama S, Weissman AM (1999). "RING fingers mediate ubiquitin-conjugating enzyme (E2)-dependent ubiquitination". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (20): 11364–9. Bibcode:1999PNAS...9611364L. doi:10.1073/pnas.96.20.11364. PMC 18039. PMID 10500182.
  13. ^ Joazeiro CA, Weissman AM (2000). "RING finger proteins: mediators of ubiquitin ligase activity". Cell. 102 (5): 549–52. doi:10.1016/S0092-8674(00)00077-5. PMID 11007473.
  14. ^ Freemont PS (2000). "RING for destruction?". Curr. Biol. 10 (2): R84–7. doi:10.1016/S0960-9822(00)00287-6. PMID 10662664.

Vanjski linkovi

uredi
Ovaj članak uključuje tekst iz javnog domena Pfam i InterPro: IPR001841

.

Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=RING-prst&oldid=3481580"