U jednoj studiji, proučavan je ljudski kiseli pljuvačni protein bogat prolinom PRP-1 i njegov C-terminalno skraćeni oblik PRP-3, analizom tandem-masenom spektrometrijom elektrozraka. Otkrivene su i okarakterizirane posttranslacijske modifikacije. Ostaci piroglutaminske kiseline su demonstrirani na N-terminalu, Ser-8 i Ser-22 su fosforilirani; identificirana je O-vezana konjugacija glukuronske kiseline. Postranslacijska modifikacija je locirana na Ser-17 i utvrđeno je da je prisutna u približno 40% polipeptida.[4]
Kiseli proteini bogati prolinom (PRP) su dominantni proteini u pljuvaćki. Polimorfni su s više funkcija u stvaranju biofilma i urođenom imunosti. PRP-1 se sastoji od 150 ostataka, a PRP-3 je njegov C-terminalno krnji oblik 106 ostataka. N-terminalni domen sa 30 ostataka kiselih PRP-ova sadrži negativno nabijene aminokiseline i fosforilacije u Ser-8 i Ser-22. N-terminalno područje veže kalcij, posreduje adsorpciju u hidroksiapatit i regulira homeostazukalcij-fosfata. C-terminalna sekvenca ProGln PRP-1 posreduje prianjanje na komensalne vrste gljivaActinomyces i bakterijaStreptococcus. Srednji domen bogat Pro-om podstiče vezivanje i inaktivaciju unesenih biljnih polifenola (tanina).[4]
Nakon sekrecije, kiseli PRP -i brzo se obogaćuju na površinama zuba i razgrađuju se kao posljedica bakterijske proteolize. Nedavno je predloženo cijepanje kiselih PRP djelovanjem prolil endoproteaza komensalnih vrsta Streptococcus i Actinomyces za oslobađanje pentapeptida ArgGlyArgProGln, koji djeluje protiv proizvodnje laktata i desorbira povezane bakterije
Izlučeni proteini obično sadrže N– i O-vezane saharide. Ljudski kiseli PRP se smatraju neglikoziliranim proteinima, iako je zabilježena moguća glikozilacija. Nadalje, kiseli PRP iz pacovske pljuvačke, stimulirani β-adrenergičkim agonistima glikozilirani su, uglavnom glukuronskom kiselinom.[4]
Schlesinger DH, Hay DI (april 1986). "Complete covalent structure of a proline-rich phosphoprotein, PRP-2, an inhibitor of calcium phosphate crystal growth from human parotid saliva". International Journal of Peptide and Protein Research. 27 (4): 373–9. doi:10.1111/j.1399-3011.1986.tb01030.x. PMID3710693.
Wong RS, Hofmann T, Bennick A (juni 1979). "The complete primary structure of a proline-rich phosphoprotein from human saliva". The Journal of Biological Chemistry. 254 (11): 4800–8. PMID438215.
Maeda N, Kim HS, Azen EA, Smithies O (septembar 1985). "Differential RNA splicing and post-translational cleavages in the human salivary proline-rich protein gene system". The Journal of Biological Chemistry. 260 (20): 11123–30. PMID2993301.
Schlesinger DH, Hay DI (januar 1981). "Primary structure of the active tryptic fragments of human and monkey salivary anionic proline-rich proteins". International Journal of Peptide and Protein Research. 17 (1): 34–41. doi:10.1111/j.1399-3011.1981.tb01965.x. PMID7228490.
Kim HS, Maeda N (maj 1986). "Structures of two HaeIII-type genes in the human salivary proline-rich protein multigene family". The Journal of Biological Chemistry. 261 (15): 6712–8. PMID3009472.
Isemura S, Saitoh E, Sanada K (april 1980). "The amino acid sequence of a salivary proline-rich peptide, P-C, and its relation to a salivary proline-rich phosphoprotein, protein C". Journal of Biochemistry. 87 (4): 1071–7. PMID7390979.
