Citohrom c
Citohrom kompleks ili CYTC je mali hemeprotein nađen kao labavo povezan sa unutrašnjom membranom mitohondrija. Spada u proteinsku porodicu citohroma c. Vrlo je topiv u vodi, za razliku od drugih citohroma, a bitna je komponenta u transportnog lanca elektrona, gdje nosi jedan elektron. Sposoban je da prolazi kroz oksidacuje i redukcije, ali ne veže kisik. Ovaj citohrom renosi elektrona između kompleksa III (Koenzim Q - Cyt C reduktaza) i IV (Cyt C oksidaza). Kod ljudi, citohrom je kodiran sa CYCS gena.[1][2]
| Citohrom c, somatski | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||
| Identifikatori | |||||||
| Simbol | CYCS | ||||||
| Alt. simboli | HCS | ||||||
| NCBI gen | 54205 | ||||||
| HGNC | 19986 | ||||||
| OMIM | 123970 | ||||||
| RefSeq | NM_018947 | ||||||
| UniProt | P99999 | ||||||
| Ostali podaci | |||||||
| Lokus | Hrom. 7 p21 | ||||||
| |||||||
Struktura
urediCitohrom c je mali protein, koji ima ključnu ulogu u mitohondrijama, tokom oksidativne fosforilacije (energija), kao prenosnik elektrona (elektronski transporter). Ortolozi citokroma c su prisutni u svim živim bićima, kao mono- i polimeri. Kod ljudi, mutacije u CYCS – genu su mogući uzrok nedostatka citohroma c i porodične trombocitopenije.
Primarna struktura ljudskog citohroma c sastoji se od 104 aminokiseline. Citohrom c, kao prostetsku grupu ima a hem c, sa dva tioetra – mostove između dva cisteinska ostatka koji su vezani na protein. Centralni željezo (II) ion (Fe2+) je oktaedarni kompleks koordinacijska vezakoordinacijskih veza četiri dušikova (ekvatorijalna) atoma pirola u porfirinu i aksijalno za atom dušika histidinskih i atom sumpora metioninskih ostataka u proteinu. Za crvenu boju citohroma c, odgovorna je hem grupa.
Funkcija
urediEnzim citohrom-c reduktaza (kompleks III respiracijskog lanca) se oksidira preko Q ciklusa, molekule koenzima Q (CoQ) u unutrašnjoj membrani mitohondrija, čime se reduciraju dvije molekule citohroma c, koje se nalaze se u međumembranskom prostoru. Enzim citohrom c oksidaza (kompleks IV respiratornog lanca) oksidira četiri molekule citohroma c, čime se reducira molekula kisika u dvije molekule vode.[3]
Pri zamjeni oštećenih mitohondrija, citohrom c se, kroz vanjske membrane, ispušta u citosol, gdje se aktivira preko signalnih kaskada programirane smrti ćelije: apoptoze .[4]
Taksonomski značaj
urediCitohrom c je visoko konzervirani protein u spektru vrsta, a može se naći u biljkama, životinjama i mnogim jednoćelijskim organizmima. Zajedno sa svojim malim dimenzijama (molekulske težine oko 12.000 Daltona), pogodan je za kladističke analite. Zato je molekula citohroma ‘’c je široko proučavana u evolucijskoj biologiji.[5]
Primarne strukture sličnih vrsta razlikuju se samo u nekoliko aminokiselina, što je važan kriterij za taksonomsku klasifikaciju živih bića i pokazatelj njihovog evolucijskog razvoja.[6]
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ "Entrez Gene: cytochrome c".
- ^ Tafani M, Karpinich NO, Hurster KA, Pastorino JG, Schneider T, Russo MA, Farber JL. "Cytochrome c release upon Fas receptor activation depends on translocation of full-length bid and the induction of the mitochondrial permeability transition". The Journal of Biological Chemistry. 277 (12): 10073–82. doi:10.1074/jbc.M111350200. PMID 11790791.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^ Voet D., Voet J. G. Biochemistry, 3rd Ed.[publisher= Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
- ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ "Cytochrome c – Homo sapiens (Human)". P99999. UniProt Consortium.
mass is 11,749 Daltons
- ^ Fitch W. M. (1976): The molecular evolution of cytochrome c in eukaryotes. Journal of Molecular Evolution, 8 (1): 13–40.
Vanjski linkovi
uredi