ATP sintaza ili ATPaza (EC 3.6.3.14H+ transportujuća dvodijelna ATPaza, F1-ATPaza, FoF1-ATPaza, H+-transportna ATPaza, mitohondrijska ATPaza, faktori sprezanja (F0, F1 i CF1), hloroplastna ATPaza, bakterijska Ca2+/Mg2+ ATPaza) – j e enzim sistemskog imena ATP fosfohidrolaza (H+ transport).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizira hemijsku reakciju:

ATP sintaza
( H+ transportujuća dvodijelna ATPaza)
}
Identifikatori
EC broj3.6.3.14
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA unos
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG unos
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
PDB struktureRCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini
ATP + H2O + H+in ADP + fosfat + H+out

Ovo je multipodjednična nefosforilisana ATPaza koja učestvuje u transportu iona.

Struktura i mehanizam djelovanja ATP-sintaze

uredi

ATP sintaza je protonska pumpa tipa F, koja se sastoji od dva dijela pod nazivom Fili. Pravilno ime podjedinice je Fili (ili se odnosi na oligomicin, podjedinicu reverzne transkriptaze), a ne F0. Isto tako, zove se i Vo i Ao i F1 .

F 1 je periferni protein Filitransmembranski protein unutrašnje membrane mitohondrija.

Polipeptidna podjedinica F1 je direktno odgovorna za sintezu ATP. Sastoji se od tri podjedinice proteina. Proteinske podjedinice alfa i β, organizovane su u dimere, tako da je veza alfa-β uređen poput segmenata narandža. U centru je γ podjedinica, koja se montira na dio okvira Fili.
povezanog sa F1; postoje i druge podjedinice: δ i ε.

Polipeptidna podjedinica Fili prolazi kroz unutrašnju mitohondrijsku, u slučaju eukariota, ili ćelijsku membranu kod prokariota. To je kanal za prolaz iona H+ (ili protona), koji daju energiju za sintezu ATP.

Dio Fili se sastoji od podjedinice da, 2 podjedinica B i 14 podjedinice C. Prolaz protona kroz kanal stvara C podjedinica Fili određuje rotaciju γ podjedinice koja zauzvrat uzrokuje promjene postojeće konformacije 3 dimera α -β i sintezu adenozin trifosfata (ATP).

Na dijelu F1 postoje 3 aktivna mjesta koja zauzvrat kataliziraju sintezi ATP. Jedno od tih mjesta je u obliku β-ATP (koji veže ATP), a drugo u vidu β-ADP i posljednje kao β-prazno (ne mogu da veže adenozin trifosfat). Pokretačka snaga protona uzrokuje rotaciju centralne ose C i dolazi u kontakt sa podjedinicom β.

To uzrokuje konformacijske promjene asocijacija, kada se mjesto β-ATP pretvara u β-prazan, uz oslobađanje adenozin trifosfata; onda mjesto β-prazan prolazi u oblik β-ADP koji slabo veže ADP i fosfatnu grupu iz otapala, i na kraju, mjesto β-ADP se pretvara u oblik β-ATP za promociju kondenzacije ADP i Pi. Ono što uzrokuje oslobađanje ATP je kontakt između γ podjedinice i β-ATP pretvarajući ga u β-prazan.

Reference

uredi
  1. ^ Boyer, P.D. (1993). "The binding change mechanism for ATP synthase - some probabilities and possibilities". Biochim. Biophys. Acta. 1140: 215–250. PMID 8417777.
  2. ^ Abrahams, J.P., Leslie, A.G.W., Lutter, R. and Walker, J.F. (1994). "Structure at 2.8 Å resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria". Nature. 375: 621–628. PMID 8065448.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  3. ^ Blair, A., Ngo, L., Park, J., Paulsen, I.T. and Saier, M.H., Jr. (1996). "Phylogenetic analyses of the homologous transmembrane channel-forming proteins of the FoF1-ATPases of bacteria, chloroplasts and mitochondria". Microbiology. 142: 17–32. PMID 8581162.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  4. ^ Noji, H., Yasuda, R., Yoshida, M. and Kinosita, K., Jr. (1997). "Direct observation of the rotation of F1-ATPase". Nature. 386: 299–302. PMID 9069291.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

Vanjski linkovi

uredi

http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/BIOBK/BioBookATP.html%7CATP[mrtav link] ed energia biologica}}