ATP sintaza

ATP sintaza ili ATPaza (EC 3.6.3.14H+ transportujuća dvodijelna ATPaza, F1-ATPaza, FoF1-ATPaza, H+-transportna ATPaza, mitohondrijska ATPaza, faktori sprezanja (F0, F1 i CF1), hloroplastna ATPaza, bakterijska Ca2+/Mg2+ ATPaza) – j e enzim sistemskog imena ATP fosfohidrolaza (H+ transport).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizira hemijsku reakciju:

ATP sintaza
( H+ transportujuća dvodijelna ATPaza)
Atp synthase.PNG
}
Identifikatori
EC broj3.6.3.14
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA unos
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG unos
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
PDB struktureRCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini
ATP + H2O + H+in ADP + fosfat + H+out

Ovo je multipodjednična nefosforilisana ATPaza koja učestvuje u transportu iona.

Struktura i mehanizam djelovanja ATP-sintazeUredi

ATP sintaza je protonska pumpa tipa F, koja se sastoji od dva dijela pod nazivom Fili. Pravilno ime podjedinice je Fili (ili se odnosi na oligomicin, podjedinicu reverzne transkriptaze), a ne F0. Isto tako, zove se i Vo i Ao i F1 .

F 1 je periferni protein Filitransmembranski protein unutrašnje membrane mitohondrija.

Polipeptidna podjedinica F1 je direktno odgovorna za sintezu ATP. Sastoji se od tri podjedinice proteina. Proteinske podjedinice alfa i β, organizovane su u dimere, tako da je veza alfa-β uređen poput segmenata narandža. U centru je γ podjedinica, koja se montira na dio okvira Fili.
povezanog sa F1; postoje i druge podjedinice: δ i ε.

Polipeptidna podjedinica [[protein|Fili prolazi kroz unutrašnju mitohondrijsku, u slučaju eukariota, ili ćelijsku membranu kod prokariota. To je kanal za prolaz iona H+ (ili protona), koji daju energiju za sintezu ATP.

Dio Fili se sastoji od podjedinice da, 2 podjedinica B i 14 podjedinice C. Prolaz protona kroz kanal stvara C podjedinica Fili određuje rotaciju γ podjedinice koja zauzvrat uzrokuje promjene postojeće konformacije 3 dimera α -β i sintezu adenozin trifosfata (ATP).

Na dijelu F1 postoje 3 aktivna mjesta koja zauzvrat kataliziraju sintezi ATP. Jedno od tih mjesta je u obliku β-ATP (koji veže ATP), a drugo u vidu β-ADP i posljednje kao β-prazno (ne mogu da veže adenozin trifosfat). Pokretačka snaga protona uzrokuje rotaciju centralne ose C i dolazi u kontakt sa podjedinicom β.

To uzrokuje konformacijske promjene asocijacija, kada se mjesto β-ATP pretvara u β-prazan, uz oslobađanje adenozin trifosfata; onda mjesto β-prazan prolazi u oblik β-ADP koji slabo veže ADP i fosfatnu grupu iz otapala, i na kraju, mjesto β-ADP se pretvara u oblik β-ATP za promociju kondenzacije ADP i Pi. Ono što uzrokuje oslobađanje ATP je kontakt između γ podjedinice i β-ATP pretvarajući ga u β-prazan.

ReferenceUredi

  1. ^ Boyer, P.D. (1993). "The binding change mechanism for ATP synthase - some probabilities and possibilities". Biochim. Biophys. Acta. 1140: 215–250. PMID 8417777.
  2. ^ Abrahams, J.P., Leslie, A.G.W., Lutter, R. and Walker, J.F. (1994). "Structure at 2.8 Å resolution of F1-ATPase from bovine heart mitochondria". Nature. 375: 621–628. PMID 8065448.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  3. ^ Blair, A., Ngo, L., Park, J., Paulsen, I.T. and Saier, M.H., Jr. (1996). "Phylogenetic analyses of the homologous transmembrane channel-forming proteins of the FoF1-ATPases of bacteria, chloroplasts and mitochondria". Microbiology. 142: 17–32. PMID 8581162.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  4. ^ Noji, H., Yasuda, R., Yoshida, M. and Kinosita, K., Jr. (1997). "Direct observation of the rotation of F1-ATPase". Nature. 386: 299–302. PMID 9069291.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

Vanjski linkoviUredi

http://www.emc.maricopa.edu/faculty/farabee/BIOBK/BioBookATP.html%7CATP[mrtav link] ed energia biologica}}