Gu et al. (1997) koristili su cDNK pacovskog selenoproteina W kao sondu za kloniranje svojih analoga iz biblioteka cDNK nekoliko drugih vrsta. Klonirali su ljudsku cDNK iz biblioteke ljudskih skeletnih mišića. Ona kodira polipeptid od 87 aminokiselina koji sadrži visoko konzervirani element SECIS.
Koristeći Northern blot analizu, Dikiy et al. (2007) otkrili su ekspresiju Selwa u svim ispitivanim tkivima miša, s najvećom ekspresijom u mozgu, skeletnim mišićima i sjemenicima.[7][8]
Ovaj gen kodira selenoprotein, koji na svom aktivnom mjestu sadrži ostatak selenocisteina (Sec). Selenocistein je kodiran UGA kodonom, koji obično signalizira prekid translacije. 3 'UTR selenoproteinski geni imaju zajedničku strukturu matične petlje, sekvencu sekundarnog umetanja (SECIS), koja je neophodna za prepoznavanje UGA kao Sec kodona, a ne kao zaustavni signal. Ovaj protein pokazuje najveću ekspresiju u skeletnim mišićima i srcu i može biti uključen u reakcije redukcije oksidacije. Retroprocesirani pseudogen, SEPW1P, identificiran je i mapiran na hromosomu 1p35-34.[6]
Dikiy et al. (2007) saopćili su da jedan cistein ili selenocistein u motivima CxxC ili CxxU RDX proteina, kao što je SEPW, stvara prolaznu intermolekulsku disulfidnu vezu sa ciljnim proteinima tokom redoks reakcija. Mutirali su motiv CxxU miša Sepw, kako bi stabilizirali intermedijar i identificirali ciljane proteine. Analize povlačenja proteina pokazale su da su mutirani oblici Sepw-a vezali peroksiredoksin-1 (PRDX1) i nekoliko 14-3-3 proteina (npr. YWHAH; 113508) u citosolumozga i srca. Imunoprecipitacija transfektiranihfibroblasta miša i eksperimenti s povlačenjem proteina otkrili su da Selw i 14-3-3 mogu međusobno djelovati na neredoksirani način, kao i putem međumolekulskih disulfidnih veza.[9]
^Dikiy, A., Novoselov, S. V., Fomenko, D. E., Sengupta, A., Carlson, B. A., Cerny, R. L., Ginalski, K., Grishin, N. V., Hatfield, D. L., Gladyshev, V. N. SelT, SelW, SelH, and Rdx12: genomics and molecular insights into the functions of selenoproteins of a novel thioredoxin-like family. Biochemistry 46: 6871-6882, 2007. [PubMed]: 17503775
^Gu, Q.-P., Beilstein, M. A., Vendeland, S. C., Lugade, A., Ream, W., Whanger, P. D. Conserved features of selenocysteine insertion sequence (SECIS) elements in selenoprotein W cDNAs from five species. Gene 193: 187-196, 1997. [PubMed]: 9256076
^Smith, J. S., Tachibana, I., Pohl, U., Lee, H. K., Thanarajasingam, U., Portier, B. P., Ueki, K., Ramaswamy, S., Billings, S. J., Mohrenweiser, H. W., Louis, D. N., Jenkins, R. B. A transcript map of the chromosome 19q-arm glioma tumor suppressor region. Genomics 64: 44-50, 2000. [PubMed]: 10708517
Smith JS, Tachibana I, Pohl U, Lee HK, Thanarajasingam U, Portier BP, Ueki K, Ramaswamy S, Billings SJ, Mohrenweiser HW, Louis DN, Jenkins RB (februar 2000). "A transcript map of the chromosome 19q-arm glioma tumor suppressor region". Genomics. 64 (1): 44–50. doi:10.1006/geno.1999.6101. PMID10708517.
Bellingham J, Gregory-Evans K, Fox MF, Gregory-Evans CY (juni 2003). "Gene structure and tissue expression of human selenoprotein W, SEPW1, and identification of a retroprocessed pseudogene, SEPW1P". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression. 1627 (2–3): 140–6. doi:10.1016/s0167-4781(03)00078-2. PMID12818432.
Kim YJ, Chai YG, Ryu JC (maj 2005). "Selenoprotein W as molecular target of methylmercury in human neuronal cells is down-regulated by GSH depletion". Biochemical and Biophysical Research Communications. 330 (4): 1095–102. doi:10.1016/j.bbrc.2005.03.080. PMID15823556.
