Otvori glavni meni


Papain – poznat i kao papaja proteinaza ili papain proteinaza – je cisteinska proteaza (EC-3.4.22.2) enzim, koja je izolirana iz obične (Carica papaya) i planinske (Vasconcellea cundinamarcensis) papaje.[1][2][3][4][5][6][7][8]

Cisteinske proteaze papainske porodice
Papain cartoon.png
Identifikatori
Simbol Peptidase_C1
Pfam PF00112
InterPro IPR000668
PROSITE PDOC00126
SCOP 1aec
SUPERFAMILY 1aec
Papain
Identifikatori
EC broj 3.4.22.2
CAS broj 9001-73-4
baze podataka
IntEnz IntEnz pregled
BRENDA BRENDA odrednica
ExPASy NiceZyme pregled
KEGG KEGG odrednica
MetaCyc metabolički put
PRIAM profil
PDB strukture RCSB PDB PDBe PDBsum

Porodica papainaUredi

Papain pripada porodici srodnih proteina s širokim spektrom aktivnosti, uključujući i endopeptidaze , aminopeptidaze e, dipeptidil peptidaze i enzime i s egzo- i endopeptidaznim aktivnostima.[9] Članovi ove porodice su široko rasprostranjeni jer su nađeni od bakulovirusa,[10] eubakterija, kvasaca i do praktično svih protozoa, biljaka i sisara. Ovi proteini su obično lizosomni ili izlučevine i proteolitski razlažu propeptide potrebne za aktivaciju enzima, iako je bleomicin hidrolizira citosol gljiva i sisara. Papainu slične cistein proteinaze se esencijalno sntiziraju kao neaktivni proenzimi (zimogeni) sa propeptidnom regijom na N-kraju. Aktivacijski proces ovih enzima uključuje otklanjanje propeptidnih regija, koje obavljaju nekoliko različitih funkcija in vivo i in vitro. Pro-regija je potrebna za pravilno sklapanje u novosintetirane enzime, inaktivaciju peptidazne domene i stabilizaciju enzima protiv denaturiranja na neutralnim ka alkalnim pH uvjetima.

Ostaci aminokiselina u pro-regiji posreduju asocijacije njihove membrane, i imatju ulogu u transportu proenzima do lizosoma. Među najznačajnijim karakteristikama propeptida je njihova sposobnost da inhibiraju aktivnost njima srodnih enzima i da neki od njih ispoljavaju visoku selektivnost za inhibiciju peptidaze iz kojih potiču.[11]

StrukturaUredi

Prekursor papaina sadrži 345 aminokiselinska ostatka,[12] a sastoji se od niza signala (1-18), propeptida (19-133) i zrelog peptida (134-345). Brojevi amino kiseline su zasnovani na zrelom peptidu. Protein se stabilizira putem tri disulfidna mosta. Njegova trodimenzijska struktura se sastoji od dvije različite strukturne domene sa rascjepom između njih. Ova pukotina sadrži aktivno mjesto, koje sadrži katalitsku dijadu koja je vezana za katalitske trijade himotripsina. Katalitske dijade se sastoje od aminokiseline cistein-25 (po kojoj je klasificiran) i histidin]-159. Za aspartat-158 se mislio da ima analognu ulogu aspartata u serin proteazi katalitske trijade, ali da je to od tada opovrgnuto.[13]

FunkcijaUredi

Mehanizam kojim papain razkida peptidne veze uključuje upotrebu katalitske trijade sa deprotoniranim cisteinom. Asparagin-175 pomaže da se orijentira prsten njegovog-159 imidazola, kako bi se omogućilo da deprotonirani katalitski cistein-25. Ovaj cistein tada vrši nukleofilni napad na karbonilnu ugljikovu kičmu peptida. To formira kovalentni međuprodukt acil-enzima i oslobađa amino kraj peptida. Enzim se deacilira molekulama vode i otpušta karboksi lni kraj dijela peptida. U imunologiji, papain je poznat kao razlagač Fc (kristalizirajućeg) dijela imunoglobulina ( antitijela) iz Fab (antigen-vezujućeg) dijela. Papain je enzim relativno otporan na toplotu, sa optimalnim temperaturama od oko 60 i 70° C.[14]Papain preferira cijepanje na: (hidrofobnim)-(Arg i Lys)- cijepanje-(ne na Val). Hidrofobni su Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Trp ili Tyr.<ref>

Također pogledajteUredi

ReferenceUredi

  1. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  2. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  3. ^ Dalbey R., Koehler C., Tamanoi F. (2007): The enzymes. Elseviers, ISBN 13: 978-0-12-373916-2.
  4. ^ Bisswanger H. (2002): Enzyme kinetics - Principles and methods. Wiley VCH, ISBN-10: 352730343X ; ISBN-13: 978-3527303434.
  5. ^ Cornish-Bowden A. (2004): Fundamentals of enzyme kinetics, 3rd Ed. Portland Press. ISBN 9781855781580; ISBN 1855781581.
  6. ^ Palmer T., Bonner P. L. (2007): Enzymes: Biochemistry, biotechnology, clinical hemistry. Woodhead Publishing, ISBN: 978-1-904275-27-5.
  7. ^ Bugg T. (1997): An introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell Science, Oxford, ISBN 0-86542-793-3.
  8. ^ Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.
  9. ^ Rawlings ND, Barrett AJ (1994). "Families of cysteine peptidases". Meth. Enzymol. 244: 461–486. PMID 7845226. doi:10.1016/0076-6879(94)44034-4. 
  10. ^ Rawlings ND, Barrett AJ (1993). "Evolutionary families of peptidases". Biochem. J. 290: 205–218. PMC 1132403. PMID 8439290. doi:10.1042/bj2900205. 
  11. ^ Yamamoto Y, Takahashi SY, Kurata M, Watabe S, Murakami R (2002). "Novel cysteine proteinase inhibitors homologous to the proregions of cysteine proteinases". Curr Protein Pept Sci 3 (2): 231–238. PMID 12188906. doi:10.2174/1389203024605331. 
  12. ^ "UniProt P00784: Papain precursor - Carica papaya (Papaya)". UniProtKB. 
  13. ^ Ménard R, Khouri HE, Plouffe C, Dupras R, Ripoll D, Vernet T, Tessier DC, Lalberté F, Thomas DY, Storer AC (July 1990). "A protein engineering study of the role of aspartate 158 in the catalytic mechanism of papain". Biochemistry 29 (28): 6706–13. PMID 2397208. doi:10.1021/bi00480a021. 
  14. ^ "Arhivirana kopija". Arhivirano s originala, 15 Juli 2014. Pristupljeno 6 Mart 2016.  Nepoznat parametar |url-status= ignorisan (pomoć); Provjerite vrijednost datuma kod: |archivedate=, |accessdate= (pomoć)

Vanjski linkoviUredi