Katalitska trijada
Katalitska trijada ili katalizna trijada je skup od tri koordinirane aminokiseline koje se mogu naći na aktivnom mjestu nekih enzima.[1] Katalitske trijade se najčešće nalaze u enzimima hidrolaze i transferaze (npr. proteaze, amidaze, esteraze, acilaze, lipaze i β-laktamaze). Kiselinsko-bazno-nukleofilna trijada je uobičajen motiv za stvaranje nukleofilnog ostatka za kovalentnu katalizu.
Aminokiselinski ostaci formiraju mrežu relejnih punjenja za polarizaciju i aktiviranje nukleofila, koji napada supstrat, formirajući kovalentni intermedijer koji se zatim hidrolizira za oslobađanje proizvoda i regeneraciju slobodnog enzima. Nukleofil je najčešće serinska ili cisteinSKA aminokiselina, ali povremeno I treoninSKA ili čak selenocisteinska. 3D struktura enzima spaja ostatke trijade u preciznoj orijentaciji, iako mogu biti udaljeni u sekvenci (primarna struktura).[2]
Kao i divergentna evolucija funkcije (pa čak i nukleofilne trijade), katalitske trijade pokazuju neke od najboljih primjera konvergentne evolucije. Hemijska ograničenja katalize dovela su do toga da se isti katalitski rastvor nezavisno razvija u najmanje 23 odvojene natporodice proteina.[1] Njihov mehanizam djelovanja je stoga jedan od najbolje proučavanih u biohemiji.[3][4]
Reference
uredi- ^ a b Buller AR, Townsend CA (2013). "Intrinsic evolutionary constraints on protease structure, enzyme acylation, and the identity of the catalytic triad". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 110 (8): E653–61. Bibcode:2013PNAS..110E.653B. doi:10.1073/pnas.1221050110. PMC 3581919. PMID 23382230.
- ^ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "9 Catalytic Strategies". Biochemistry (5th izd.). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 9780716749554.
- ^ Perutz M (1992). Protein structure. New approaches to disease and therapy. New York: W.H. Freeman and Co. ISBN 9780716770213.
- ^ Neurath H (1994). "Proteolytic enzymes past and present: the second golden era. Recollections, special section in honor of Max Perutz". Protein Science. 3 (10): 1734–9. doi:10.1002/pro.5560031013. PMC 2142620. PMID 7849591.