Katepsin C

gen koji kodira protein u vrsti Homo sapiens

Katepsin C (CTSC) – poznat i kao dipeptidil peptidaza I (DPP-I) – je lizosomna egzocistein proteaza koja pripada familiji C1 peptidaza.[5][6][7][8][9]

CTSC
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

4OEM, 1K3B, 2DJF, 2DJG, 3PDF, 4CDC, 4CDD, 4CDE, 4CDF, 4OEL

Identifikatori
AliasiCTSC, CPPI, DPP-I, DPP1, DPPI, HMS, JP, JPD, PALS, PDON1, PLS, katepsin C
Vanjski ID-jeviOMIM: 602365 MGI: 109553 HomoloGene: 1373 GeneCards: CTSC
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 11 (čovjek)
Hrom.Hromosom 11 (čovjek)[1]
Hromosom 11 (čovjek)
Genomska lokacija za CTSC
Genomska lokacija za CTSC
Bend11q14.2Početak88,265,069 bp[1]
Kraj88,359,684 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 7 (miš)
Hrom.Hromosom 7 (miš)[2]
Hromosom 7 (miš)
Genomska lokacija za CTSC
Genomska lokacija za CTSC
Bend7|7 D3Početak87,927,293 bp[2]
Kraj87,960,096 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije
Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija peptidase activator activity involved in apoptotic process
phosphatase binding
cysteine-type peptidase activity
chaperone binding
protein self-association
GO:0070122 peptidase activity
GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
vezivanje identičnih proteina
chloride ion binding
cysteine-type endopeptidase activity
serine-type endopeptidase activity
hydrolase activity
Ćelijska komponenta Golđijev aparat
endoplasmic reticulum lumen
membrana
Endoplazmatski retikulum
COPII-coated ER to Golgi transport vesicle
Lizozom
Egzosom
endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane
Golđijeva membrana
extracellular region
Vanćelijsko
nukleoplazma
centrosom
azurophil granule lumen
intracellular membrane-bounded organelle
collagen-containing extracellular matrix
citoplazma
Biološki proces GO:0010260 Starenje
positive regulation of proteolysis involved in cellular protein catabolic process
positive regulation of apoptotic signaling pathway
response to organic substance
Proteoliza
endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport
COPII vesicle coating
GO:0046730, GO:0046737, GO:0046738, GO:0046736 Imuni odgovor
proteolysis involved in cellular protein catabolic process
T cell mediated cytotoxicity
GO:0097285 apoptoza
neutrophil degranulation
negative regulation of myelination
positive regulation of microglial cell activation
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_148170
NM_001114173
NM_001814

NM_009982
NM_001311790

RefSeq (bjelančevina)

NP_001107645
NP_001805
NP_680475

NP_001298719
NP_034112

Lokacija (UCSC)Chr 11: 88.27 – 88.36 MbChr 7: 87.93 – 87.96 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Kod čovjeka, kodirana je sa CTSC gena.[10][11]

Funkcija uredi

Katepsin C se javlja kao centralni koordinator aktivacije mnogih serin proteaza u imuno/upalnim ćelijama. Katepsin C katalizira eksciziju dipeptida iz N-kraja proteinske i peptidne podloge, osim ako (1) je blokirana amino grupa N-kraja, (2) mjesto cijepanja na obje strane prolinskog ostatka ili je (3) ostatak N-kraja lizin ili arginin ili (4) struktura peptida ili proteina sprečava dalje razlaganje iz N-kraja

Struktura uredi

U cDNK kodiranju pacova, čovjeka, miša, goveda, psa, klonirana su dva shistosoma (kategorirana) katepsina Cs, koji pokazuju da je enzim vrlo očuvan. Za ljudski i pacovski katepsin C, cDNK kodira prekursor (prepro-katepsin C) koji se sastoji od signalnih peptida od 24 ostatka, pro-regije 205 (pacovski katepsin C ) ili 206 (ljudski katepsin C) ostataka i katalitske domene od 233 ostatka koji sadrže katalitske ostatke, te da ima 30-40% identičnih sekvenci zrelih aminokiselina papaina i niz drugih katepsina, uključujući i katepsine B, H, K i L i S.[12]

Prevedeni prepro-katepsin C se obrađuje u zreli oblik u najmanje četiri podjele lanca polipeptida. Ovaj signalni peptid je uklonjen tokom translokacija ili lučenjem pro-enzima (pro-katepsina C) i velikog proregijskog fragmenta fragmenta N-kraja (poznat i kao domena isključenja), koji se zadržava u zrelom enzimu, odvojen od katalitiske domene ekscizijom (isijecanjem) nezrele pro-regija C-kraja, što se zove aktiviranje peptida. U rascjepu katalitske domene stvaraju se teški lanac od oko 164 ostatka i lahki, od oko 69 ostataka.

Za razliku od drugih članova papainske porodice, zreli katepsin C sastoji se od četiri podjedinice, od kojih je svaka sastavljen od N-kraja proregionskog fragmenta, teškoh i lahkog lanca. Pro-regije fragment i teškog lanca su glikozilirani. [13][14][15]

Također pogledajte uredi

Reference uredi

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000109861 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000030560 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Cornish-Bowden A. (2004): Fundamentals of enzyme kinetics, 3rd Ed. Portland Press. ISBN 9781855781580; ISBN 1855781581.
  6. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  7. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  8. ^ Graeme K. Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London, ISBN 0-12-361811-8.
  9. ^ Nelson D. L., Michael M. Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman, 2013.ISBN 978-1-4641-0962-1.
  10. ^ "Entrez Gene: CTSC cathepsin C".
  11. ^ Paris A., Strukelj B., Pungercar J., Renko M., Dolenc I., Turk V. (august 1995). "Molecular cloning and sequence analysis of human preprocathepsin C". FEBS Letters. 369 (2–3): 326–30. doi:10.1016/0014-5793(95)00777-7. PMID 7649281.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
  12. ^ Kominami E, Ishido K, Muno D, Sato N (juli 1992). "Primarna struktura i distribuciju tkiva katepsin C". Biological Chemistry Hoppe-Seyler. 373 (7): 367–73. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.367. PMID 1515062.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link).
  13. ^ Hola-Jamriska L, Tort JF, Dalton JP, Day SR, Fan J, Aaskov J, Brindley PJ (august 1998). "Cathepsin C from Schistosoma japonicum--cDNA encoding the preproenzyme and its phylogenetic relationships". European Journal of Biochemistry / FEBS. 255 (3): 527–34. doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2550527.x. PMID 9738890.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
  14. ^ Kominami E, Ishido K, Muno D, Sato N (juli 1992). "The primary structure and tissue distribution of cathepsin C". Biological Chemistry Hoppe-Seyler. 373 (7): 367–73. doi:10.1515/bchm3.1992.373.2.367. PMID 1515062.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
  15. ^ Turk D, Janjić V, Stern I, Podobnik M, Lamba D, Dahl SW, Lauritzen C, Pedersen J, Turk V, Turk B (decembar 2001). "Structure of human dipeptidyl peptidase I (cathepsin C): exclusion domain added to an endopeptidase framework creates the machine for activation of granular serine proteases". The EMBO Journal. 20 (23): 6570–82. doi:10.1093/emboj/20.23.6570. PMC 125750. PMID 11726493.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)

Vanjski linkovi uredi