Fruktoza-bisfosfat aldolaza
Fruktoza-bisfosfat aldolaza (EC 4.1.2.13), često samo aldolaza, je enzim koji katalizira reverzibilnu reakciju koja dijeli aldol, fruktoza 1,6-bisfosfat u triozne fosfate dihidroksiaceton fosfat (DHAP) i gliceraldehid 3-fosfat (G3P). Aldolaza može također proizvoditi DHAP od ostalih (3S,4R)-ketoza 1-fosfata kao što su fruktoza 1-fosfat i sedoheptuloza 1,7-bisfosfat. Glukoneogeneza i Calvinov ciklus, koji su anabolički putevi, uključuju obrnutu reakciju. U glikolizi, kao kataboličkokom putu, prisutna je reakcija naprijed. Djelovanje aldolaze podijeljeno je u dvije klase mehanizama.[1][2][3]
| Fruktoza-bisfosfat aldolaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Fruktoza 1,6-bisfosfat aldolaza iz jetre kunića} | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 4.1.2.13 | ||||||||
| CAS broj | 9024-52-6 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA unos | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG unos | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB strukture | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologija gena | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Fructose-bisphosphate aldolase class-I | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | Glycolytic | ||||||||
| Pfam | PF00274 | ||||||||
| InterPro | IPR000741 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00143 | ||||||||
| SCOP2 | 1ald / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00344 | ||||||||
| |||||||||
| Fructose-bisphosphate aldolase class-II | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | F_bP_aldolase | ||||||||
| Pfam | PF01116 | ||||||||
| Pfam klan | CL0036 | ||||||||
| InterPro | IPR000771 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00523 | ||||||||
| SCOP2 | 1dos / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00453 | ||||||||
| |||||||||
Riječ aldolaza, mnogo općenitije, odnosi se na enzim koji za aldolnu reakciju (stvaranje aldola) ili obrnutu (razlaganje aldola), kao u formama salicilne kiseline.
Ova reakcija je dio glikolize i stoga je, u svim živim bićima, neophodna za oporavak ugljikohidrata. Kod kičmenjaka su poznate tri izoforme enzima, koje su lokalizirane u mišićima (A), jetri (B) i u mozgu (C) . kodirane posebnim genima, odnosno genetičkim kodom. Mutacije na jednom od ovih gena mogu dovesti do poremćaja nedostatka aldolaze. Nedostatak, primjerice , aldolaze A može izazvati do rabdomiolizu i oblik hemolitskeka anemije.[4]
Aldolaza B se javlja u jetri, ali je također prisutna i u bubregu. Evolucijski je najstarija izoforma, kao ona koja se nalazi u bakterija i biljaka.
Aldolaza B ima još jednu funkciju, što je posebno važno u bubrezima. Tu se stalno odvija resorpcija komponenti krvi putem endocitoze. Preduvjet za regulaciju vezikule i druge ćelije u zatvorenom prostoru je zakiseljavanje V-oblikom ATPaza, transportnih proteina u odgovarajućim membranama sastavljenim od nekoliko podjedinice. Za ovaj sklop Aldolaza B bitne; ova funkcija je potpuno nezavisan od navedenih enzimskih funkcija.[5][6][7][8]
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ Estelmann S, Hügler M, Eisenreich W, Werner K, Berg IA, Ramos-Vera WH, Say RF, Kockelkorn D, Gad'on N, Fuchs G (2011). "Labeling and enzyme studies of the central carbon metabolism in Metallosphaera sedula". J. Bacteriol. 193 (5): 1191–200. doi:10.1128/JB.01155-10. PMC 3067578. PMID 21169486.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^ Gopher A, Vaisman N, Mandel H, Lapidot A (1990). "Determination of fructose metabolic pathways in normal and fructose-intolerant children: a C-13 NMR study using C-13 fructose". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (14): 5449–53. doi:10.1073/pnas.87.14.5449. PMC 54342. PMID 2371280.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^ Patron NJ, Rogers MB, Keeling PJ (2004). "Gene replacement of fructose-1,6-bisphosphate aldolase supports the hypothesis of a single photosynthetic ancestor of chromalveolates". Eukaryotic Cell. 3 (5): 1169–75. doi:10.1128/EC.3.5.1169-1175.2004. PMC 522617. PMID 15470245.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- ^ Todd A. Swanson S., Kim I., Glucksman M. J. (2010): BRS biochemistry, molecular biology, and genetics, 5th Ed. Lippincott Raven, ISBN 978-0781798754.
- ^ Lindhorst T. (2007): Essentials of carbohydrate chemistry and biochemistry. Wiley-VCH, 3527315284}}
- ^ Robyt F. (1997): Essentials of carbohydrate chemistry. Springer, ISBN 0387949518.
- ^ Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, ISBN 0-8053-5680-0.
- ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
Dopunska literatura
uredi- Berry A, Marshall KE (februar 1993). "Identification of zinc-binding ligands in the class II fructose-1,6-bisphosphate aldolase of Escherichia coli". FEBS Lett. 318 (1): 11–6. doi:10.1016/0014-5793(93)81317-S. PMID 8436219.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- Freemont PS, Dunbar B, Fothergill-Gilmore LA (februar 1988). "The complete amino acid sequence of human skeletal-muscle fructose-bisphosphate aldolase". Biochem. J. 249 (3): 779–88. PMC 1148774. PMID 3355497.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- Galkin A, Li Z, Li L, Kulakova L, Pal LR, Dunaway-Mariano D, Herzberg O (2009). "Structural insights into the substrate binding and stereoselectivity of giardia fructose-1,6-bisphosphate aldolase". Biochemistry. 48 (14): 3186–96. doi:10.1021/bi9001166. PMC 2666783. PMID 19236002.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- Marsh JJ, Lebherz HG (mart 1992). "Fructose-bisphosphate aldolases: an evolutionary history". Trends Biochem. Sci. 17 (3): 110–3. doi:10.1016/0968-0004(92)90247-7. PMID 1412694.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
- Perham RN (april 1990). "The fructose-1,6-bisphosphate aldolases: same reaction, different enzymes". Biochem. Soc. Trans. 18 (2): 185–7. PMID 2199259.