Domaćinski nekodirajući MIRLET7B jest protein koji je kod ljudi kodiran genom MIRLET7BHG sa hromosoma 22.[3]
U jednom radu iz 2004, opisano je novo otkriće da se jedarno kodirana ljudska histonska deacetilaza HDAC7 nalazi u mitohondrijskom unutrašnjem membranskom prostoru (IMS) nekoliko ljudskih ćelijskih linija, posebno epitelnih sćelija raka prostate. Nakon indukcije apoptotske kaskade, HDAC7 se oslobađa iz mitohondrija i, zajedno s jedarnim HDAC7, redistribuira se u citoplazmu. Ovi rezultati naglašavaju ranije neprepoznatu vezu između mitohondrija, histonskih deacetilaza i inicijacije apoptoze.
Konstatovano je da kontrolom globalnog statusa acetilacije histona u velikoj mjeri upravljaju suprotne enzimske aktivnosti histon-acetiltransferaza i deacetilaza (HDAC). HDACs su prvobitno identificirani kao modulatori statusa acetilacije jedarnih histona i povezani su s hromosomskom kondenzacijom i naknadnom represijom gena. Akumulirani dokazi naglašavaju modifikaciju nehistonskih ciljeva HDAC. Mitohondrije su prvo okarakterizirane kao unutarćelijske organele odgovorne za proizvodnju energije putem spajanja oksidativne fosforilacije s disanjem. U novije vrijeme, mitohondrije se smatraju uključenim u programiranu ćelijsku smrt, pri čemu oslobađanje proapoptoznih faktora unutrašnjeg membranskog prostora olakšava progresiju apoptoza.
Ljudski HDAC klase I općenito su jedarni proteini homologni proteinu kvasca Rpd3 (HDAC1, –2, –3 i –8). HDAC klase II (HDAC4, –5, –6, –7 i –9) povezani su sa HDA1 i često pokazuju regulirani nukleocitoplazmatski tok. HDAC klase III su strukturno i filogenetski različiti, najsličniji su NAD+-ovisnim proteinima kvasca SIR2.
HDAC7 je jedarno kodirani HDAC klase II koji ima očuvanu C-terminalni katalitski domen i veliki, visoko divergentni N-terminalni domen, uključen u diferencijaciju mišića (citoplazmatska sekvestracija HDAC7 može biti poboljšana interakcijama 14 –3 –3 proteina i uočena tokom apoptoze posredovane receptorom T-ćelija.[4]
