Kua-UEV
Varijanta 1 ubikvitin E2-konjugirajućeg enzima, znana i kao Kua-UEV, jest ljudski gen.[3]
Kua-UEV iRNK je rijedak, ali prirodno kotranskribiran proizvod susjednih Kua i UBE2V1 gena.[4] Proteinske varijante enzima E2 koji konjugiraju ubikvitin čine posebnu potporodicu unutar porodice proteina E2. Imaju sličnost sekvenci s drugim enzimima koji konjuguju s ubikvitinom, ali im nedostaje konzervirani ostatak cisteina, koji je presudan za katalitsku aktivnost E2. Opisana su dva alternativna transkripta koji kodiraju različite izoforme. Proteini proizvedeni ovim transkriptima imaju domene UEV1 B, ali su proteini lokalizirani u citoplazmi, a ne u jedru. Značaj ovih kotranskribiranih iRNK i funkcija njihovih proteinskih proizvoda još nisu utvrđeni.[3]
- Molekulske funkcije
- vezanje proteina ligabe ubikvitina
- GO: 1904264, GO: 1904822, GO: 0090622, GO: 0090302 aktivnost ligaze proteina ubikvitina
- GO: 0001948 vezanje za proteine
- aktivnost enzima koji konjugira ubikvitin
- Ćelijska komponenta
- citoplazma
- integralna komponenta membrane
- membrana endoplazmatskog retikuluma
- ćelijska membrana
- endoplazmatski retikulum
- citosol
- kompleks enzima za konjugaciju ubikvitina
- UBC13-UEV1A kompleks
- kompleks ubikvitin-ligaze
- vanćelijski egzosom
- jedro
- nukleoplazma
- kompleks koji sadrži proteine
- Biološki procesi
- ubikvitinacija proteina
- poliubikvitinacija proteina
- put signalizacije Fc-epsilon receptora
- K63-vezana ubikvitinacija proteina
- domen oligomerizacije koja veže nukleotide i sadrži signalni put
- pozitivna regulacija transkripcije, sa predloškom DNK
- stimulativni signalni put lektinskih receptora tipa C
- regulacija popravljanja DNK
- regulacija transkripcije, sa predloškom DNK
- signalni put receptora T-ćelija
- ćelijska diferencijacija
- Postreplikacvijski popravak DNK
- pozitivna regulacija signalizacije I-kappaB kinaze/NF-kappaB
- aktiviranje djelovanja MAPK
- JNK kaskada
- pozitivna regulacija aktivnosti NF-kappaB faktora transkripcije
- signalni put koji posreduje interleukin-1
- Izvori: Amigo/QuickGO
Reference
uredi- ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000124208 - Ensembl, maj 2017
- ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
- ^ a b "Entrez Gene: Kua-UEV ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1".
- ^ Thomson TM, Lozano JJ, Loukili N, Carrió R, Serras F, Cormand B, et al. (novembar 2000). "Fusion of the human gene for the polyubiquitination coeffector UEV1 with Kua, a newly identified gene". Genome Research. 10 (11): 1743–56. doi:10.1101/gr.gr-1405r. PMC 310942. PMID 11076860.
Dopunska literatura
uredi- Long M (novembar 2000). "A new function evolved from gene fusion". Genome Research. 10 (11): 1655–7. doi:10.1101/gr.165700. PMID 11076848.
- Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (septembar 1996). "Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery". Genome Research. 6 (9): 791–806. doi:10.1101/gr.6.9.791. PMID 8889548.
- Rothofsky ML, Lin SL (august 1997). "CROC-1 encodes a protein which mediates transcriptional activation of the human FOS promoter". Gene. 195 (2): 141–9. doi:10.1016/S0378-1119(97)00097-8. PMID 9305758.
- Sancho E, Vilá MR, Sánchez-Pulido L, Lozano JJ, Paciucci R, Nadal M, et al. (januar 1998). "Role of UEV-1, an inactive variant of the E2 ubiquitin-conjugating enzymes, in in vitro differentiation and cell cycle behavior of HT-29-M6 intestinal mucosecretory cells". Molecular and Cellular Biology. 18 (1): 576–89. doi:10.1128/mcb.18.1.576. PMC 121525. PMID 9418904.
- Xiao W, Lin SL, Broomfield S, Chow BL, Wei YF (septembar 1998). "The products of the yeast MMS2 and two human homologs (hMMS2 and CROC-1) define a structurally and functionally conserved Ubc-like protein family". Nucleic Acids Research. 26 (17): 3908–14. doi:10.1093/nar/26.17.3908. PMC 147796. PMID 9705497.
- Ma L, Broomfield S, Lavery C, Lin SL, Xiao W, Bacchetti S (septembar 1998). "Up-regulation of CIR1/CROC1 expression upon cell immortalization and in tumor-derived human cell lines". Oncogene. 17 (10): 1321–6. doi:10.1038/sj.onc.1202058. PMID 9771976.
- Hofmann RM, Pickart CM (mart 1999). "Noncanonical MMS2-encoded ubiquitin-conjugating enzyme functions in assembly of novel polyubiquitin chains for DNA repair". Cell. 96 (5): 645–53. doi:10.1016/S0092-8674(00)80575-9. PMID 10089880.
- Deng L, Wang C, Spencer E, Yang L, Braun A, You J, et al. (oktobar 2000). "Activation of the IkappaB kinase complex by TRAF6 requires a dimeric ubiquitin-conjugating enzyme complex and a unique polyubiquitin chain". Cell. 103 (2): 351–61. doi:10.1016/S0092-8674(00)00126-4. PMID 11057907.
- Thomson TM, Lozano JJ, Loukili N, Carrió R, Serras F, Cormand B, et al. (novembar 2000). "Fusion of the human gene for the polyubiquitination coeffector UEV1 with Kua, a newly identified gene". Genome Research. 10 (11): 1743–56. doi:10.1101/gr.GR-1405R. PMC 310942. PMID 11076860.
- Dias DC, Dolios G, Wang R, Pan ZQ (decembar 2002). "CUL7: A DOC domain-containing cullin selectively binds Skp1.Fbx29 to form an SCF-like complex". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (26): 16601–6. doi:10.1073/pnas.252646399. PMC 139190. PMID 12481031.
- Guo D, Han J, Adam BL, Colburn NH, Wang MH, Dong Z, et al. (decembar 2005). "Proteomic analysis of SUMO4 substrates in HEK293 cells under serum starvation-induced stress". Biochemical and Biophysical Research Communications. 337 (4): 1308–18. doi:10.1016/j.bbrc.2005.09.191. PMID 16236267.