Klase proteinskih nabora

Klase proteinskih nabora su široke kategorije topologije tercijarne strukture proteina. Opisuju grupe proteina koje dijele slične proporcije aminokiselina i sekundarne structure. Svaka klasa sadrži višestruke, nezavisne proteinske natporodice (tj. nisu nužno međusobno evolucijski povezane ).^[1]^[2]^[3]

Općenito priznate klase

Četiri velike klase proteina koje se općenito slažu u dvije glavne baze podataka klasifikacije strukture (SCOP i CATH).

Svi-α proteini

Sve-α proteini su klasa strukturnih domena u kojima je sekundarna struktura sastavljena u potpunosti od α-heliksa, s mogućim izuzetkom nekoliko izolovanih β-listova na periferiji.

Uobičajeni primjeri uključuju bromodomen, globinski i homeodomeodiomenski nabor.

Svi-β protein

Svi β proteini su klasa strukturnih domena u kojima se sekundarna struktura sastoji u potpunosti od β-listova, s mogućim izuzetkom nekoliko izolovanih α-heliksa na periferiji.

Uobičajeni primjeri uključuju domen SH3, beta-propelerski domen, imunoglobulinski nabor i B3 DNK-vezujući domen.

α+β proteini

α+β proteini su klasa strukturnih domena u kojima se sekundarna struktura sastoji od α-heliksa i β-lanaca koji se javljaju odvojeno duž kičme. β-lanci su stoga uglavnom "antiparalelni".^[4]

Uobičajeni primjeri uključuju feredoksinski nabor, ribonukleazu A i domen SH2.

α/β proteini

α/β proteini su klasa strukturnih domena u kojima se sekundarna struktura sastoji od naizmjeničnih α-heliksa i β-lanaca duž kičmi. β-lanci su stoga uglavnom paralelni.^[4]

Uobičajeni primjeri uključuju flavodoksinski nabor, TIM barel i proteine bogate leucinom koji se ponavljaju (LRR) kao što je inhibitor ribonukleaze.

Dodatne klase

Membranski proteini

Membranski proteini stupaju u interakciju sa biološkom membranom, tako što se ubacuju u njih ili su vezani preko kovalentno vezanog lipida. Oni su jedan od uobičajenih tipova proteina zajedno sa rastvorljivim globulastim proteinima, fibroznim proteinima i poremećenim proteinima.^[5] They are targets of over 50% of all modern medicinal drugs.^[6] Procjenjuje se da 20–30% svih gena u većini genoma kodira membranske proteine.^[7]

Unutrašnje poremećeni proteini

Unutrašnje poremećeni protein nedostaje fiksna ili uređena trodimenzijska struktura.^[8]^[9]^[10] IDP pokrivaju spektar stanja od potpuno nestrukturiranih do djelimično strukturiranih i uključuju nasumični namotaj, (pre-)rastvorene globule i velike multi-domenske protein, povezane fleksibilnim linkerima. Oni čine jedan od glavnih tipova proteina (pored globulastih, vlaknastih i membranskih proteina).

Upredenozavojnički proteini

Upredenozavojnički proteini formiraju duga, netopiva vlakna uključena u vanćelijski matriks. Postoji mnogo članova skleroproteinske natporodice uključujući keratin, kolagen, elastin i fibrin. Uloge takvih proteina uključuju zaštitu i podršku, formiranje vezivnog tkiva, tetive, koštani matriks i mišićna vlakna.

Mali proteini

Mali proteini tipski imaju tercijarnu strukturu koju održavaju disulfidni mostovi (cisteinom bogati proteini), metalni ligandi (proteini koji vezuju metal) i ili kofaktori kao što je hem.

Dizajnirani proteini

Brojne proteinske strukture su rezultat racionalnog dizajna i ne postoje u prirodi. Proteini se mogu dizajnirati od nule (de novo dizajn) ili izradom proračunatih varijacija poznate strukture proteina i njegove sekvence (poznato kao redizajn proteina). Racionalni pristupi dizajnu proteina predviđaju sekvence proteina koje će se savijati u specifične strukture. Ove predviđene sekvence se zatim mogu eksperimentalno potvrditi metodima kao što su sinteza peptida, lokusno usmjerena mutageneza ili vještačka sinteza gena.

Također pogledajte

Porodica proteina
SCOP baza podataka
CATH baza podataka
FSSP baza podataka

Reference

^ Hubbard, Tim J. P.; Murzin, Alexey G.; Brenner, Steven E.; Chothia, Cyrus (1. 1. 1997). "SCOP: a Structural Classification of Proteins database". Nucleic Acids Research. 25 (1): 236–239. doi:10.1093/nar/25.1.236. ISSN 0305-1048. PMC 146380. PMID 9016544.
^ Greene, Lesley H.; Lewis, Tony E.; Addou, Sarah; Cuff, Alison; Dallman, Tim; Dibley, Mark; Redfern, Oliver; Pearl, Frances; Nambudiry, Rekha (1. 1. 2007). "The CATH domain structure database: new protocols and classification levels give a more comprehensive resource for exploring evolution". Nucleic Acids Research. 35 (suppl 1): D291–D297. doi:10.1093/nar/gkl959. ISSN 0305-1048. PMC 1751535. PMID 17135200.
^ Fox, Naomi K.; Brenner, Steven E.; Chandonia, John-Marc (1. 1. 2014). "SCOPe: Structural Classification of Proteins—extended, integrating SCOP and ASTRAL data and classification of new structures". Nucleic Acids Research. 42 (D1): D304–D309. doi:10.1093/nar/gkt1240. ISSN 0305-1048. PMC 3965108. PMID 24304899.
^ ^a ^b Efimov, Alexander V. (1995). "Structural Similarity between Two-layer α/β and β-Proteins". Journal of Molecular Biology. 245 (4): 402–415. doi:10.1006/jmbi.1994.0033. PMID 7837272.
^ Andreeva, A (2014). "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining". Nucleic Acids Res. 42 (Database issue): D310–4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMC 3964979. PMID 24293656.
^ Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (decembar 2006). "How many drug targets are there?". Nat Rev Drug Discov. 5 (12): 993–6. doi:10.1038/nrd2199. PMID 17139284. S2CID 11979420.
^ Krogh, A.; Larsson, B. R.; Von Heijne, G.; Sonnhammer, E. L. L. (2001). "Predicting transmembrane protein topology with a hidden markov model: Application to complete genomes". Journal of Molecular Biology. 305 (3): 567–580. doi:10.1006/jmbi.2000.4315. PMID 11152613. S2CID 15769874.
^ Dunker, A. K.; Lawson, J. D.; Brown, C. J.; Williams, R. M.; Romero, P; Oh, J. S.; Oldfield, C. J.; Campen, A. M.; Ratliff, C. M.; Hipps, K. W.; Ausio, J; Nissen, M. S.; Reeves, R; Kang, C; Kissinger, C. R.; Bailey, R. W.; Griswold, M. D.; Chiu, W; Garner, E. C.; Obradovic, Z (2001). "Intrinsically disordered protein". Journal of Molecular Graphics & Modelling. 19 (1): 26–59. CiteSeerX 10.1.1.113.556. doi:10.1016/s1093-3263(00)00138-8. PMID 11381529.
^ Dyson HJ, Wright PE (mart 2005). "Intrinsically unstructured proteins and their functions". Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6 (3): 197–208. doi:10.1038/nrm1589. PMID 15738986. S2CID 18068406.
^ Dunker AK, Silman I, Uversky VN, Sussman JL (decembar 2008). "Function and structure of inherently disordered proteins". Curr. Opin. Struct. Biol. 18 (6): 756–64. doi:10.1016/j.sbi.2008.10.002. PMID 18952168.

vanjski linkovi

Šablon:Tercijarna struktura proteina

[1] Hubbard, Tim J. P.; Murzin, Alexey G.; Brenner, Steven E.; Chothia, Cyrus (1. 1. 1997). "SCOP: a Structural Classification of Proteins database". Nucleic Acids Research. 25 (1): 236–239. doi:10.1093/nar/25.1.236. ISSN 0305-1048. PMC 146380. PMID 9016544.

[2] Greene, Lesley H.; Lewis, Tony E.; Addou, Sarah; Cuff, Alison; Dallman, Tim; Dibley, Mark; Redfern, Oliver; Pearl, Frances; Nambudiry, Rekha (1. 1. 2007). "The CATH domain structure database: new protocols and classification levels give a more comprehensive resource for exploring evolution". Nucleic Acids Research. 35 (suppl 1): D291–D297. doi:10.1093/nar/gkl959. ISSN 0305-1048. PMC 1751535. PMID 17135200.

[3] Fox, Naomi K.; Brenner, Steven E.; Chandonia, John-Marc (1. 1. 2014). "SCOPe: Structural Classification of Proteins—extended, integrating SCOP and ASTRAL data and classification of new structures". Nucleic Acids Research. 42 (D1): D304–D309. doi:10.1093/nar/gkt1240. ISSN 0305-1048. PMC 3965108. PMID 24304899.

[sciencedirect1-4] Efimov, Alexander V. (1995). "Structural Similarity between Two-layer α/β and β-Proteins". Journal of Molecular Biology. 245 (4): 402–415. doi:10.1006/jmbi.1994.0033. PMID 7837272.

[ncbi.nlm.nih.gov-5] Andreeva, A (2014). "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining". Nucleic Acids Res. 42 (Database issue): D310–4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMC 3964979. PMID 24293656.

[pmid17139284-6] Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (decembar 2006). "How many drug targets are there?". Nat Rev Drug Discov. 5 (12): 993–6. doi:10.1038/nrd2199. PMID 17139284. S2CID 11979420.

[7] Krogh, A.; Larsson, B. R.; Von Heijne, G.; Sonnhammer, E. L. L. (2001). "Predicting transmembrane protein topology with a hidden markov model: Application to complete genomes". Journal of Molecular Biology. 305 (3): 567–580. doi:10.1006/jmbi.2000.4315. PMID 11152613. S2CID 15769874.

[pmid11381529-8] Dunker, A. K.; Lawson, J. D.; Brown, C. J.; Williams, R. M.; Romero, P; Oh, J. S.; Oldfield, C. J.; Campen, A. M.; Ratliff, C. M.; Hipps, K. W.; Ausio, J; Nissen, M. S.; Reeves, R; Kang, C; Kissinger, C. R.; Bailey, R. W.; Griswold, M. D.; Chiu, W; Garner, E. C.; Obradovic, Z (2001). "Intrinsically disordered protein". Journal of Molecular Graphics & Modelling. 19 (1): 26–59. CiteSeerX 10.1.1.113.556. doi:10.1016/s1093-3263(00)00138-8. PMID 11381529.

[9] Dyson HJ, Wright PE (mart 2005). "Intrinsically unstructured proteins and their functions". Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6 (3): 197–208. doi:10.1038/nrm1589. PMID 15738986. S2CID 18068406.

[10] Dunker AK, Silman I, Uversky VN, Sussman JL (decembar 2008). "Function and structure of inherently disordered proteins". Curr. Opin. Struct. Biol. 18 (6): 756–64. doi:10.1016/j.sbi.2008.10.002. PMID 18952168.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]