Wikipedia

C20orf27

UPF0687 protein C20orf27 je protein koji je kod ljudi kodiran genom C20orf27.[5][6] Izražava se u većini ljudskih tkiva. Jedno istraživanje o ovom proteinu otkrilo je njegovu ulogu u regulaciji ćelijskog ciklusa, apoptoze i tumorigeneze promovirajući aktivaciju NFĸB puta.[7]

C20orf27
Identifikatori
AliasiC20orf27
Vanjski ID-jeviMGI: 1914576 HomoloGene: 41660 GeneCards: C20orf27
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 20 (čovjek)
Hrom.Hromosom 20 (čovjek)[1]
Hromosom 20 (čovjek)
Genomska lokacija za C20orf27
Genomska lokacija za C20orf27
Bend20p13Početak3,753,508 bp[1]
Kraj3,767,781 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 2 (miš)
Hrom.Hromosom 2 (miš)[2]
Hromosom 2 (miš)
Genomska lokacija za C20orf27
Genomska lokacija za C20orf27
Bend2|2 F1Početak130,988,244 bp[2]
Kraj131,002,001 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije


Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija• molekularna funkcija
• GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
Ćelijska komponenta• ćelijska komponenta
Biološki proces• GO:0022610 biološki proces
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez

54976

67326

Ensembl

ENSG00000101220

ENSMUSG00000027327

UniProt

Q9GZN8

Q9D1K7

RefSeq (mRNK)

NM_001039140
NM_001258429
NM_001258430
NM_017874

NM_026091
NM_001311138
NM_001361375

RefSeq (bjelančevina)

NP_001034229
NP_001245358
NP_001245359

NP_001298067
NP_080367
NP_001348304

Lokacija (UCSC)Chr 20: 3.75 – 3.77 MbChr 2: 130.99 – 131 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Gen

uredi

UPF0687 Protein C20orf27 ima još četiri pseudonima: otvoreni okvir čitanja 27 hromosoma 20 otvoreni okvir čitanja 27,[8] hipotetski protein LOC54976,[9] C20orf27 i FLJ20550. Nalazi se na minus lancu na 20p13. Sastoji se od sedam egzona i 12 introna. Ova najnovije napomena pokazuje da gen C20orf27 započinje od 3.753.499 bp do 3.768.388 bp na hromosomu 20.

Transkripcija

uredi

Poznate izoforme

uredi

Gen C20orf27 ima pet izoformnih, transkripata; C20orf27 transkriptna varijanta 1, C20orf27 transkriptna varijanta 2, C20orf27 transkriptna varijanta 3 i C20orf27 transkript varijanta 4.

Transkript varijante 1 kodira najdužu izoformu proteina, veličine 1327 baza i 6 egzona.[10]

Transkript varijante 2 održava okvire za čitanje i šest egzona u odnosu na varijantu transkripta 1, ali ima alternativno mjesto prertade u regiji kodiranja.[8] It has a size of 1252 bases.[11]

Transkripcijska varijanta 3 ima veličinu od 1706 baza i šest egzona.[12] Ova varijanta ima mjesto alternativne prerade u području kodiranja i razlikuje se u 5 'UTR, ali i dalje održava okvir čitanja koji u varijanti transkripta 1. Uprkos razlikama u veličini, varijanta 2 a varijanta 3 kodiraju istu izoformu proteina, a ova druga izoforma je kratko prerađena izoforma proteina kodiranim transkriptom varijante 1.

Transkriptna varijanta 4 ima veličinu od 1457 baza, sa 6 egzona.[13] U poređenju s varijantom 1, koristi alternativni 5'-najveći egzon i mjesto alternativne preraded. Zbog prisustva uzvodnog ORF-a za koji se predviđa da ometa translaciju ove varijante, transkripcijska varijanta 4 ne kodira nijedan protein.

Informacije o varijanti transkripta X1 dolaze iz primarnog sklopa GRCh38.p13.[14] Ova varijanta ima veličinu od 1195 baza, a broj njenih egzona ostaje nepoznat.

Proteini

uredi

Fizičke karakteristike

uredi
 
Konceptna translacija C20orf27. Označeni su kodoni za pokretanje i zaustavljanje, regioni spojeni egzonom, signali poliadrenilacije i mjesto vezanja ribosoma. Podebljane su konzervirane aminokiseline

Ljudski gen C20orf27 ima tri poznate izoforme.

Izoforma 1 ima 199 aminokiselinskih ostataka i domen zvani DUF4517. Izoforma 2 ima 174 aminokiselinskih ostataka, a izoforma X1 154 aminokiselinskih ostataka. Sve tri izoforme sadrže isti domen DUF4517. Funkcija domena DUF4517 zahtijeva buduća istraživanja.

Predviđena izoelektrična tačka nemodificiranog proteina C20orf27 je 6,89.[15]

Procenat svakog aminokiselinskog ostatka približno je njegov prosječni procenat među ljudskim proteinima.[16] Sveukupno, pozitivno nabijeni aminokiselinski ostaci u ljudskom proteinu C20orf27 premašuju negativno nabijene aminokiselinske ostatke. Protein C20orf27 nema visoko nabijene hidrofobne regije, niti visoko nabijene regije, niti transmembranske regije.

SPAS predviđa dvije strukture koje se ponavljaju. Prva ponavljajuća struktura su aminokiselinske abecedne strukture s džinom jedarnog bloka 4. Ukupan broj ove strukture u ljudskom proteinu C20orf27 je 15. Druga ponavljajuća struktura je reducirana abecedna struktura s 11 slova, s dužinom jedarnog bloka od 8. Ova nabijena struktura predviđa da će se pojaviti osan puta u ljudskom proteinu C20orf27. Ne postoje predviđeni klasteri višestrukih aminokiselina.

Postranslacijkske modifikacije

uredi

Predviđena molekulska težina C20orf27 je 21,6 kDa. Uzorak vezanja A Western blota na proteinu C20orf27 sa poliklonskim antitijelima otkriva da je eksperimentalna molekularna težina proteina C20orf27 oko 22 kDa.[17] To sugerira da na proteinu C20orf27 ima relativno malo posttranslacijskih modifikacija.

Ne postoji predviđeni signalni peptid ili mjesto cijepanja.

 
Predviđena mjesta fosforilacije u proteinu C20orf27 pomoću NetPhos 3.1

Postoje mnoga predviđena mjesta fosforilacije duž sekvence proteina C20orf27, uključujući četiri mjesta za protein-kinazu A (PKA), dva mjesta za protein-kinazu C (PKC), tri mjesta za kazein-kinazu 2 (CKII), jedno mjesto za ribosomsku kinazu S6 (RSK), jedno mjesto za cGMP-zavisna protein kinaza ili proteinska kinaza G (PKG), i jedno mjkesto za ataksija telangijektajsku mutiranu (ATM) serin / treonin protein-kinazu.[18] Predviđa se da protein C20orf27 ima i druga postranslacijska mjesta, uključujući pet lokacija palmitoilacija,[19] jedno c-manoziilacijsko mjesto,[20] i dva sumoilacijska.[21]

Struktura

uredi

Od aminokiselina, potežu se tri beta-lista, 62 do 67, 76 do 87 i 92 do 100, koji se predviđaj s najvećim povjerenjem koristeći CFSSP[22] and Phyre2.[23] Model koji je predvidio I-TASSER[24] pokazuje da je tercijarna struktura ljudskog proteina C20orf27 kombinacija mnogih beta-listova. Ovo potvrđuje predviđanja CFSSP-a i Phyre2.

Subćelijska lokalizacija

uredi

Očekuje se da će se ovaj protein naći u citosolu i jedru, ali ne i u jedarcetu.[25] Dodatna računarska analiza predviđa da će ovaj protein najvjerovatnije biti u citosolu.[26]

Ekspresija

uredi

Protein C20orf27 se eksprimira posvuda, u različitim ljudskim tkivima. Obrazac tkivne ekspresije koji se procjenjuje mikromrežama sugerira da najveću ekspresiju proteina C20orf27 ima kaudatno jezgro.[27]

Osim kaudatnog jezgra, mjera ekspresije proteina C20orf27 je između 25% među 100 proteina u ponsu, fetusnog mozga, BM-CD105 + endotelnom, BM-CD34 +, koštanoj srži, adipocitima materničkog tijela, 721 BLimfoblastima, PB-CD56 + NK-ćelijamas, BM-CD33 + mijeloidima, kolorektalnom adenokarcinomu, hroničnoj mijelogen leukemiji K-562, limfoblastnoj eukemiji (MOLT-4) i promielocitnoj leukemiji-HL-60.

Podaci hibridizacije in situ pokazali su da ekspresija C20orf27 u epitelnim ćelijama disajnih puteva (AEC) može biti u korelaciji sa hroničnim bolestima pluća.[28] Nakon što se AEC liječe IL-13, citokinom koji se eksprimira CD4 T-pomoćnim ćelijama, AEC počinju lučiti višak sluznice, što je znak hroničnih plućnih bolesti.

Regulacija ekspresije

uredi

Ekspresija na nivou gena

uredi
 
Dijagram promotora C20orf27

U genu C20orf27 postoje tri promotorske regije.

Otkriveno je pet transkripcijskih faktora koji se vežu za promotorsku regiju gena C20orf27[29], uključujući MITF, JUN, ZNF282, FOXA1 i TCF7L2.

Korištenjem genomatiksa predviđa se više mjesta vezanja faktora transkripcije.[30] Matrica vezanja transkripcije, poput proteina C i srodnih čimbenika izazvanih EGR / faktorom rasta živca, GC-Box faktori SP1 / GC, transkripcijski faktori Krueppel, cink povezani s Myc, homolozi kralježnjaka pojačivača split kompleksa, faktori vezivanja E-kutije, E2F -myc aktivator / regulator staničnog ciklusa i BED podklasa proteina cinka-prsta predviđaju da daju najveću sličnost matrice.

Transkripcijski nivo regulacije

uredi
 
3' kraj C20orf27 IRNK, uključujući sva predviđena mjesta vezanja mikroRNK, predviđena mjesta vezanja proteina za IRNK i sekvencu tri predviđene matične petlje.

Predviđena mjesta vezivanja miRNK na 3' kraju C20orf27 iRNK. Čije su sekvence također evolucijski konzervirane su hsa-miR-7856-5p, hsa-miR-671-5p, hsa-miR-4768, hsa-miR-6791-3p, hsa- miR-6829-3p, hsa-miR-548d-3p, hsa-miR-548-3p, hsa-miR-548z i hsa-miR-548h-3p.[31]

 
Predviđena sekundarna struktura iRNK C20orf27

Formiranje tri matične su konzervitane u različitim predviđenim modelima.[32] Tri matične petlje počinju od 5' kraja iRNK baze C20orf27, od baze 1 do baze 27, baze 56 do baze 74 i baze 116 do baze 130.

MRNA C20orf27 ima oko 23 predviđena mjesta vezanja proteina koja vežu iRNK, čije se sekvence također evolucijski konzervirane.[33] Imena ovih IRNK-vezanih proteina su BRUNOL5, BRUNOL6, PCBP2, TARDBP, MBNL1, CUG-BP, PCBP3, PTBP1, RBM5, SRSF1, HNRNPH2, FMR1, HNRNPF, LIN28A, CPEB4, HNRNPC, HNRNPCL1, HNRNPM, Hur, Raly, PABPC1, PABPC4, SART3 i SRSF10.

Funkcija i klinički značaj

uredi

Interakstivni proteini

uredi

Interaktori proteina C20orf27 pronađeni na Y2H ekranu su replikazni poliprotein 1ab iz koronavirusa,[34] RAIYL,[35] PHKB,[35] FERMT2[36] čovjeka. Funkcija replikaze poliproteina 1ab je transkripcija i replikacija virusnih RNK i sadrži proteinaze odgovorne za cijepanje poliproteina.[37] Funkcija RAIYL,[35] PHKB,[35] i FERMT2[36] ostala je nepoznata.

Ostali interakteri koji su otkriveni padajućim testovima uključuju PPP1CA,[38] PPP1CC,[38] PPP1CB,[39] PPP1R7,[39] PSME3,[40] RBFOX2,[40] i DMWD.[40] Interakteri PPP1CA, PPP1CB, PPP1CC i PPP1R7 imaju slične funkcije. Uključuju se u regulaciju različitih ćelijskih procesa, poput ćelijske diobe, metabolizma glikogena, kontraktilnosti mišića, sinteze proteina i virusne transkripcije HIV-a-1.[41][42][43][44] PSME3 olakšava interakciju MDM2-p53 / TP53 koja promovira proteosomsku razgradnju p53 / TP53 ovisnu o ubikvitinaciji i MDM2, ograničavajući njegovu akumulaciju i rezultirajući inhibiranom apoptozom nakon oštećenja DNK, a mogla bi imati ulogu i u regulaciji ćelijskog ciklusa.[45][46][47][48][49][50][51] RBFOX2 regulira alternativnu preradu, vezanjem za elemente 5'-UGCAUGU-3'.[52] Funkcija DMWD-a je nepoznata.

Gore navedeni dokazi sugeriraju da protein C20orf27 ima ulogu u regulaciji ćelijskog ciklusa, proliferaciji i diferencijaciji i preživljavanju ćelija.

Klinički značaj

uredi

Otkriveno je da ljudski protein C20orf27 i njegove varijante nisu povezani sa bilo kojim bolestima ili poremećajima.

Homologija i evolucija

uredi

Paralozi

uredi

C20orf27 nema poznatih paraloga.[8]

Ortolozi

uredi

Poznato je oko 281+ ortologa za ovaj gen, u rasponu od primata do beskičmenjaka.[8]

 
Prikaz stope dvetrgencije C20orf27, upoređen sa citohromom c i fibrinogenom alfa.

Najbliži srodni ortolozi osadrani su među primatima i sisarimaa, a sličnost sekvenci kreće se od 75% do 100%. Umjereno srodni ortolozi su između riba i ptica, a sličnost sekvenci kreće se od 55% do 75%. Najdalji odabrani srodni ortolozi su između beskičmenjaka i trihoplaksa, a sličnost sekvenci kreće se od 40% do 55%. Konzervirane aminokiseline podebljane su u konceptualnom dijalogu translacije.

Gen Rod i vrsta Taksonomska grupa Uobičajeno ime Pristupni broj Dužina proteina Identititet sekvence Sličnost sekvence Milioni godina (p.- n. e.)
C20orf27 Homo sapiens Primates Čovjek NP_001034229.1 199 aa 100% 100% 0
C20orf27 Macaca mulatta Primates Majmuni Starog svijeta AFE71948.1 197 aa 98,50% 99% 29,44
C20orf27 Mus musculus Rodentia Kućni miš NP_001298067.1 177 aa 79,40% 82,90% 90
C20orf27 Rhinolophus ferrumequinum Chiroptera Veliki kopitasti šišmiš XP_032951391.1 174 aa 82,40% 85,40% 96
C20orf27 Condylura cristata Eulipotyphla Star-nosed mole XP_012583921.1 184 aa 76,60% 79,90% 96
C20orf27 Dromaius novaehollandiae Casuariiformes Emu XP_025975497.1 174 aa 65,30% 72,90% 312
C20orf27 Gopherus evgoodei Testudines Gopherova kornjača XP_030419106.1 176 aa 61,80% 73,90% 312
C20orf27 Strigops habroptila Psittaciformes Kakapo XP_030348224.1 174 aa 59,30% 70,40% 312
C20orf27 Thamnophis elegans Ljuskasti reptili Velika zapadna kopnena zmija XP_032094251.1 174 aa 56,80% 68,30% 312
C20orf27 Taeniopygia guttata Passeriformes Zebrasta zeba NP_001232719.1 176 aa 56,70% 67,50% 312
C20orf27 Xenopus tropicalis++ Žabe Zapadna kandžasta žaba NP_001007504.1 174 aa 59,30% 72,40% 351,8
C20orf27 Scophthalmus maximus Pleuronectiformes Iverak AWP06390.1 179 aa 29,70% 43,20% 435
C20orf27 Callorhinchus milii Chimaera Australijska duh-ajkula XP_007906148.1 179 aa 54,00% 63,90% 473
C20orf27 Petromyzon marinus Petromyzontiformes Morska kolousta XP_032806447.1 173 aa 47,60% 55,80% 615
C20orf27 Anneissia japonica Comatulida Komasteridi XP_033124803.1 184 aa 26,60% 46,30% 684
C20orf27 Ixodes scapularis Ixodida Jelenji krpelj XP_002403181.1 165 aa 28,80% 44,20% 797
C20orf27 Limulus polyphemus Xiphosura Atlantski kopotasti rak XP_022257482.1 173 aa 28,80% 44.50% 797
C20orf27 Crassostrea gigas Ostreida Pacifička ostriga XP_011438297.1 162 aa 24,90% 44,00% 797
C20orf27 Drosophila subobscura Diptera Vpćna mušica XP_034657203.1 179 aa 24,70% 37,70% 797
C20orf27 Nematostella vectensis Cnidaria Zvjezdasra morska sasa XP_001627979.1 169 aa 30,30% 43.30% 824
C20orf27 Trichoplax Trichoplax Trichoplax RDD38604.1 166 aa 22,3% 40,0% 1017

Reference

uredi
  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000101220 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000027327 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Deloukas P, Matthews LH, Ashurst J, Burton J, Gilbert JG, Jones M, et al. (Jan 2002). "The DNA sequence and comparative analysis of human chromosome 20". Nature. 414 (6866): 865–71. doi:10.1038/414865a. PMID 11780052.
  6. ^ "Entrez Gene: C20orf27 chromosome 20 open reading frame 27".
  7. ^ Gao J, Wang Y, Zhang W, Zhang J, Lu S, Meng K, et al. (februar 2020). "C20orf27 Promotes Cell Growth and Proliferation of Colorectal Cancer via the TGFβR-TAK1-NFĸB Pathway". Cancers. 12 (2): 336. doi:10.3390/cancers12020336. PMC 7072304. PMID 32024300.
  8. ^ a b c d "C20orf27 chromosome 20 open reading frame 27 [Homo sapiens (human)] - Gene - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov. Pristupljeno 31. 7. 2020.
  9. ^ "C20orf27 Gene - GeneCards | CT027 Protein | CT027 Antibody". www.genecards.org. Pristupljeno 5. 8. 2020.
  10. ^ "Homo sapiens chromosome 20 open reading frame 27 (C20orf27), transcript variant 1, mRNA" (jezik: engleski). 12. 5. 2020. journal zahtijeva |journal= (pomoć)
  11. ^ "Homo sapiens chromosome 20 open reading frame 27 (C20orf27), transcript variant 2, mRNA" (jezik: engleski). 10. 7. 2020. journal zahtijeva |journal= (pomoć)
  12. ^ "Homo sapiens chromosome 20 open reading frame 27 (C20orf27), transcript variant 3, mRNA" (jezik: engleski). 12. 5. 2020. journal zahtijeva |journal= (pomoć)
  13. ^ "Homo sapiens chromosome 20 open reading frame 27 (C20orf27), transcript variant 4, non-coding RNA" (jezik: engleski). 14. 2. 2020. journal zahtijeva |journal= (pomoć)
  14. ^ "PREDICTED: Homo sapiens chromosome 20 open reading frame 27 (C20orf27), transcript variant X1, mRNA" (jezik: engleski). 28. 5. 2020. journal zahtijeva |journal= (pomoć)
  15. ^ ExPASy Bioinformatics Resource Portal entry on Compute pl/Mw tool https://web.expasy.org/compute_pi/. Retrieved 2020-7-31.
  16. ^ EMBL-EBI (European Bioinformatics Institute) entry on Statistical Analysis of Protein Sequences (SAPS) tool https://www.ebi.a[mrtav link]c.uk/Tools/seqstats/saps/. Retrieved 2020-7-31.
  17. ^ "C20orf27 Antibody (PA5-61529)". www.thermofisher.com. Pristupljeno 31. 7. 2020.
  18. ^ ExPASy Bioinformatics Resource Portal entry on NetPhos 3.1 Serve. http://www.cbs.dtu.dk/services/Net[mrtav link]Phos/. Retrieved 2020-7-31.
  19. ^ GSS-Palm. Prediction of Palmitoylation Site. http://csspalm.biocuckoo.org/. Retri Arhivirano 15. 2. 2009. na Wayback Machineeved on 2020-7-31.
  20. ^ NetCGlyc 1.0. Neural network predictions of C-mannosylation sites in mammalian proteins. http://www.cbs.d[mrtav link]tu.dk/services/NetCGlyc/. Retrieved on 2020-7-31.
  21. ^ GPS-SUMO. Prediction of SUMOylation Sites & SUMO-binding Motifs. http://sumosp.b[mrtav link]iocuckoo.org/ Retrieved on 2020-7-31.
  22. ^ CFSSP: Chou and Fasman Secondary Structure Prediction server. http://www.biogem.org/tool/chou-fasman/ Arhivirano 15. 1. 2021. na Wayback Machine. Retrieved 2020-8-01.
  23. ^ Phyre2: Protein Homology/analogY Recognition Engine V 2.0. http://www.sbg.bio.ic.ac.uk/~phyre2/html/page.cgi?id=index. Retrieved on 2020-8-01.
  24. ^ I-TASSER (Iterative Threading ASSEmbly Refinement. A server for protein structure & function prediction. https://zh[mrtav link]anglab.ccmb.med.umich.edu/I-TASSER/. Retrieved on 2020-8-01.
  25. ^ ThermoFisher entry on C20orf27 Polyclonal Antobody. Retrieved on 2020-08-02.
  26. ^ PSORT: a portal to protein subcellular localization resources. Retrieved on 2020-8-02.
  27. ^ NCBI (National Center for Biotechnology Information) GEO Profile entry on C20orf27 gene https://www.ncbi.nlm.nih.gov/geo/tools/profileGraph.cgi?ID=GDS596:50314_i_at. Retrieved on 2020-8-01.
  28. ^ NCBI (National Center for Biotechnology Information) GEO Profile entry on C20orf27 gene. Retrieved on 2020-8-01.
  29. ^ SPP (The Signaling Pathway Project) transcription factors report on C20orf27 gene. Retrieved on 2020-8-01.
  30. ^ "Genomatix - NGS Data Analysis & Personalized Medicine". www.genomatix.de. Arhivirano s originala, 24. 2. 2001. Pristupljeno 2. 8. 2020.
  31. ^ miRDB. Online database for miRNA targeting prediction and functional annotations. Retrieved on 2020-8-01.
  32. ^ The mfold web server. Web server for nucleic acid folding and hybridization prediction. Retrieved on 2020-8-01.
  33. ^ RBPmap: mapping binding sites of RNA binding proteins. Arhivirano 22. 2. 2020. na Wayback Machine Retrieved on 2020-8-02.
  34. ^ Pfefferle S, Schöpf J, Kögl M, Friedel CC, Müller MA, Carbajo-Lozoya J, et al. (oktobar 2011). "The SARS-coronavirus-host interactome: identification of cyclophilins as target for pan-coronavirus inhibitors". PLOS Pathogens. 7 (10): e1002331. doi:10.1371/journal.ppat.1002331. PMC 3203193. PMID 22046132.
  35. ^ a b c d Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, et al. (oktobar 2005). "Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network". Nature. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005Natur.437.1173R. doi:10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
  36. ^ a b Sügis E, Dauvillier J, Leontjeva A, Adler P, Hindie V, Moncion T, et al. (august 2019). "HENA, heterogeneous network-based data set for Alzheimer's disease". Scientific Data. 6 (1): 151. Bibcode:2019NatSD...6..151S. doi:10.1038/s41597-019-0152-0. PMC 6694132. PMID 31413325.
  37. ^ Lokugamage KG, Narayanan K, Huang C, Makino S (decembar 2012). "Severe acute respiratory syndrome coronavirus protein nsp1 is a novel eukaryotic translation inhibitor that represses multiple steps of translation initiation". Journal of Virology. 86 (24): 13598–608. doi:10.1128/JVI.01958-12. PMC 3503042. PMID 23035226.
  38. ^ a b Yadav L, Tamene F, Göös H, van Drogen A, Katainen R, Aebersold R, et al. (april 2017). "Systematic Analysis of Human Protein Phosphatase Interactions and Dynamics". Cell Systems. 4 (4): 430–444.e5. doi:10.1016/j.cels.2017.02.011. PMID 28330616.
  39. ^ a b Boldt K, van Reeuwijk J, Lu Q, Koutroumpas K, Nguyen TM, Texier Y, et al. (maj 2016). "An organelle-specific protein landscape identifies novel diseases and molecular mechanisms". Nature Communications. 7 (1): 11491. Bibcode:2016NatCo...711491B. doi:10.1038/ncomms11491. PMC 4869170. PMID 27173435.
  40. ^ a b c "C20orf27 protein (human) - STRING interaction network". string-db.org. Pristupljeno 2. 8. 2020.
  41. ^ Mi J, Guo C, Brautigan DL, Larner JM (februar 2007). "Protein phosphatase-1alpha regulates centrosome splitting through Nek2". Cancer Research. 67 (3): 1082–9. doi:10.1158/0008-5472.CAN-06-3071. PMID 17283141.
  42. ^ Nie H, Zheng Y, Li R, Guo TB, He D, Fang L, et al. (mart 2013). "Phosphorylation of FOXP3 controls regulatory T cell function and is inhibited by TNF-α in rheumatoid arthritis". Nature Medicine. 19 (3): 322–8. doi:10.1038/nm.3085. PMID 23396208. S2CID 7100407.
  43. ^ Song H, Pu J, Wang L, Wu L, Xiao J, Liu Q, et al. (2015). "ATG16L1 phosphorylation is oppositely regulated by CSNK2/casein kinase 2 and PPP1/protein phosphatase 1 which determines the fate of cardiomyocytes during hypoxia/reoxygenation". Autophagy. 11 (8): 1308–25. doi:10.1080/15548627.2015.1060386. PMC 4590681. PMID 26083323.
  44. ^ Yu Z, Zhou X, Wang W, Deng W, Fang J, Hu H, et al. (januar 2015). "Dynamic phosphorylation of CENP-A at Ser68 orchestrates its cell-cycle-dependent deposition at centromeres". Developmental Cell. 32 (1): 68–81. doi:10.1016/j.devcel.2014.11.030. PMID 25556658.
  45. ^ Realini C, Jensen CC, Zhang Z, Johnston SC, Knowlton JR, Hill CP, Rechsteiner M (oktobar 1997). "Characterization of recombinant REGalpha, REGbeta, and REGgamma proteasome activators". The Journal of Biological Chemistry. 272 (41): 25483–92. doi:10.1074/jbc.272.41.25483. PMID 9325261. S2CID 83200535.
  46. ^ Wilk S, Chen WE, Magnusson RP (novembar 2000). "Properties of the nuclear proteasome activator PA28gamma (REGgamma)". Archives of Biochemistry and Biophysics. 383 (2): 265–71. doi:10.1006/abbi.2000.2086. PMID 11185562.
  47. ^ Li J, Gao X, Joss L, Rechsteiner M (juni 2000). "The proteasome activator 11 S REG or PA28: chimeras implicate carboxyl-terminal sequences in oligomerization and proteasome binding but not in the activation of specific proteasome catalytic subunits". Journal of Molecular Biology. 299 (3): 641–54. doi:10.1006/jmbi.2000.3800. PMID 10835274.
  48. ^ Magni M, Ruscica V, Buscemi G, Kim JE, Nachimuthu BT, Fontanella E, et al. (decembar 2014). "Chk2 and REGγ-dependent DBC1 regulation in DNA damage induced apoptosis". Nucleic Acids Research. 42 (21): 13150–60. doi:10.1093/nar/gku1065. PMC 4245943. PMID 25361978.
  49. ^ Li J, Gao X, Ortega J, Nazif T, Joss L, Bogyo M, et al. (juli 2001). "Lysine 188 substitutions convert the pattern of proteasome activation by REGgamma to that of REGs alpha and beta". The EMBO Journal. 20 (13): 3359–69. doi:10.1093/emboj/20.13.3359. PMC 125523. PMID 11432824.
  50. ^ Gao X, Li J, Pratt G, Wilk S, Rechsteiner M (maj 2004). "Purification procedures determine the proteasome activation properties of REG gamma (PA28 gamma)". Archives of Biochemistry and Biophysics. 425 (2): 158–64. doi:10.1016/j.abb.2004.03.021. PMID 15111123.
  51. ^ Zhang Z, Zhang R (mart 2008). "Proteasome activator PA28 gamma regulates p53 by enhancing its MDM2-mediated degradation". The EMBO Journal. 27 (6): 852–64. doi:10.1038/emboj.2008.25. PMC 2265109. PMID 18309296.
  52. ^ Norris JD, Fan D, Sherk A, McDonnell DP (mart 2002). "A negative coregulator for the human ER". Molecular Endocrinology. 16 (3): 459–68. doi:10.1210/mend.16.3.0787. PMID 11875103.

Dopunska literatura

uredi
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=C20orf27&oldid=3550018"