Amidaza

U enzimologiji, amidaza (EC 3.5.1.4, acilamidaza, acilaza (obmanjujuće), amidohidrolaza (dvosmisleno) , deaminaza (dvosmisleno), masna acilamidaza, N-acetilaminohidrolaza (dvosmisleno) je enzim koji katalizira hidrolizu amida: Amide hydrolysis Amidase.png

Amidaza
Identifikatori
SimbolAmidaza
CAS broj9012-56-0
Amidaza
PDB 1m22 EBI.jpg
Rendgenska struktura nativne peptidne amidaze iz Stenotrophomonas maltophilia na 1,4 a
Identifikatori
SimbolAmidaza

Dakle, dva supstrata ovog enzima su amid i H2O, dok su njegova su dva proizvoda monokarboksilat i NH3.

Ovaj enzim pripada porodici hidrolaza, onih koji djeluju na veze ugljik-dušik, osim na peptidne veze, posebno u linearnim amidima. Sistematski naziv ove klase enzima je acilamid amidohidrolaza'. Drugi nazivi u uobičajenoj upotrebi su acilamidaza, acilaza, amidohidrolaza, deaminaza, masna acilamidaza i 'N-acetilaminohidrolaza. Ovaj enzim učestvuje u šest metaboličkih puteva: ciklus ureje i metabolizam amino grupa, metabolizam fenilalanina, metabolizam triptofana, metabolizam cijanoaminokiselina, koagulacijska razgradnja benzoata i razgradnja stirena. Amidaze sadrže konzerviranu dionicu od približno 130 aminokiselina, poznatu kao AS sekvenca. Široko su rasprostranjene; nalaze se i kod prokariot a i eukariot a. AS enzimi katalizuju hidrolizu amida. Karakteristična je veza (CO-NH2), iako se porodica uveliko razilazi u pogledu specifičnosti i funkcija enzimskog supstrata. Ipak, ovi enzimi održavaju alfa/beta/alfa strukturu jezgra, gdje su topologije N- i C-terminalnih polovina slične. AS enzimi karakteristično imaju visoko konzerviranu C-terminalnu regiju bogatu serinskim i glicinskim ostacima, ali bez ostataka asparaginske kiseline i histidin a, stoga razlikuju se od klasičnih serinskih hidrolaza. Ovi enzimi imaju jedinstvenu, visoko konzerviranu Ser-Ser-Lys katalitsku trijadu koja se koristi za hidrolizu amida, iako se katalitski mehanizam za formiranje acil-enzim intermedijera može razlikovati između enzima.[1]

Primjeri enzima koji sadrže AS potpis uključuju:

Strukturne studijeUredi

Do kraja 2018. godine riješeno je 162 struktura za ovu porodicu, kojima se može pristupiti na Pfam.

ReferenceUredi

  1. ^ a b Valiña AL, Mazumder-Shivakumar D, Bruice TC (decembar 2004). "Probing the Ser-Ser-Lys catalytic triad mechanism of peptide amidase: computational studies of the ground state, transition state, and intermediate". Biochemistry. 43 (50): 15657–72. doi:10.1021/bi049025r. PMID 15595822.
  2. ^ Wei BQ, Mikkelsen TS, McKinney MK, Lander ES, Cravatt BF (decembar 2006). "A second fatty acid amide hydrolase with variable distribution among placental mammals". J. Biol. Chem. 281 (48): 36569–78. doi:10.1074/jbc.M606646200. PMID 17015445.
  3. ^ Shin S, Lee TH, Ha NC, Koo HM, Kim SY, Lee HS, Kim YS, Oh BH (juni 2002). "Structure of malonamidase E2 reveals a novelSer-cisSer-Lys catalytic triad in a new serine hydrolase fold that is prevalent in nature". EMBO J. 21 (11): 2509–16. doi:10.1093/emboj/21.11.2509. PMC 126024. PMID 12032064.
  4. ^ Kwak JH, Shin K, Woo JS, Kim MK, Kim SI, Eom SH, Hong KW (decembar 2002). "Expression, purification, and crystallization of glutamyl-tRNA(Gln) specific amidotransferase from Bacillus stearothermophilus". Mol. Cells. 14 (3): 374–81. PMID 12521300.

Dopunska literaturaUredi

Vanjski linkoviUredi

Ovaj članak uključuje tekst iz javnog domena Pfam i InterPro: IPR000120