Amidaza
U enzimologiji, amidaza (EC 3.5.1.4, acilamidaza, acilaza (obmanjujuće), amidohidrolaza (dvosmisleno) , deaminaza (dvosmisleno), masna acilamidaza, N-acetilaminohidrolaza (dvosmisleno) je enzim koji katalizira hidrolizu amida:
| Amidaza | |
|---|---|
| Identifikatori | |
| Simbol | Amidaza |
| CAS broj | |
| Amidaza | |
|---|---|
 Rendgenska struktura nativne peptidne amidaze iz Stenotrophomonas maltophilia na 1,4 a | |
| Identifikatori | |
| Simbol | Amidaza |
Dakle, dva supstrata ovog enzima su amid i H2O, dok su njegova su dva proizvoda monokarboksilat i NH3.
Ovaj enzim pripada porodici hidrolaza, onih koji djeluju na veze ugljik-dušik, osim na peptidne veze, posebno u linearnim amidima. Sistematski naziv ove klase enzima je acilamid amidohidrolaza'. Drugi nazivi u uobičajenoj upotrebi su acilamidaza, acilaza, amidohidrolaza, deaminaza, masna acilamidaza i 'N-acetilaminohidrolaza. Ovaj enzim učestvuje u šest metaboličkih puteva: ciklus ureje i metabolizam amino grupa, metabolizam fenilalanina, metabolizam triptofana, metabolizam cijanoaminokiselina, koagulacijska razgradnja benzoata i razgradnja stirena. Amidaze sadrže konzerviranu dionicu od približno 130 aminokiselina, poznatu kao AS sekvenca. Široko su rasprostranjene; nalaze se i kod prokariot a i eukariot a. AS enzimi katalizuju hidrolizu amida. Karakteristična je veza (CO-NH2), iako se porodica uveliko razilazi u pogledu specifičnosti i funkcija enzimskog supstrata. Ipak, ovi enzimi održavaju alfa/beta/alfa strukturu jezgra, gdje su topologije N- i C-terminalnih polovina slične. AS enzimi karakteristično imaju visoko konzerviranu C-terminalnu regiju bogatu serinskim i glicinskim ostacima, ali bez ostataka asparaginske kiseline i histidin a, stoga razlikuju se od klasičnih serinskih hidrolaza. Ovi enzimi imaju jedinstvenu, visoko konzerviranu Ser-Ser-Lys katalitsku trijadu koja se koristi za hidrolizu amida, iako se katalitski mehanizam za formiranje acil-enzim intermedijera može razlikovati između enzima.[1]
Primjeri enzima koji sadrže AS potpis uključuju:
- Peptidna amidaza (Pam),[1] koja katalizira hidrolizu C-terminalne amidne veze peptida.
- Masnokiselinske amid-hidrolaze,[2] koje hidroliziraju masne kiseline u sredini supstrata (npr. kanabinoid anandamid i oleamid koji indukuje san), čime se kontrolira nivo i trajanje signalizacije [ [Regulacija ekspresije gena|indukovane]] ovom raznolikom klasom lipidnih transmittera.
- malonamidaza E2,[3] koja katalizira hidrolizu malonamata u malonat i amonijak, a koji je uključen u transport fiksiranog dušik a od bakteroida do bioljnih ćelija u simbiotskom metabolizmu dušika.
- Podjedinica A Glu-tRNA(Gln) amidotransferaze,[4] heterotrimerni enzim koji katalizuje formiranje Gln-tRNA(Gln) transamidacijom misacilirane Glu-tRNA(Gln) putem amidolize glutamina.
Strukturne studije
urediDo kraja 2018. godine riješeno je 162 struktura za ovu porodicu, kojima se može pristupiti na Pfam Arhivirano 18. 9. 2021. na Wayback Machine.
Reference
uredi- ^ a b Valiña AL, Mazumder-Shivakumar D, Bruice TC (decembar 2004). "Probing the Ser-Ser-Lys catalytic triad mechanism of peptide amidase: computational studies of the ground state, transition state, and intermediate". Biochemistry. 43 (50): 15657–72. doi:10.1021/bi049025r. PMID 15595822.
- ^ Wei BQ, Mikkelsen TS, McKinney MK, Lander ES, Cravatt BF (decembar 2006). "A second fatty acid amide hydrolase with variable distribution among placental mammals". J. Biol. Chem. 281 (48): 36569–78. doi:10.1074/jbc.M606646200. PMID 17015445.
- ^ Shin S, Lee TH, Ha NC, Koo HM, Kim SY, Lee HS, Kim YS, Oh BH (juni 2002). "Structure of malonamidase E2 reveals a novelSer-cisSer-Lys catalytic triad in a new serine hydrolase fold that is prevalent in nature". EMBO J. 21 (11): 2509–16. doi:10.1093/emboj/21.11.2509. PMC 126024. PMID 12032064.
- ^ Kwak JH, Shin K, Woo JS, Kim MK, Kim SI, Eom SH, Hong KW (decembar 2002). "Expression, purification, and crystallization of glutamyl-tRNA(Gln) specific amidotransferase from Bacillus stearothermophilus". Mol. Cells. 14 (3): 374–81. PMID 12521300.
Dopunska literatura
uredi- Bray HG, James SP, Raffan IM, Ryman BE, Thorpe WV (1949). "The fate of certain organic acids and amides in the rabbit. 7. An amidase of rabbit liver". Biochem. J. 44 (5): 618–625. doi:10.1042/bj0440618. PMC 1274617.
- Bray HG, James SP, Thorpe WV, Wasdell MR (1950). "The fate of certain organic acids and amides in the rabbit. 11 Further observations on the hydrolysis of amides by tissue extracts". Biochem. J. 47 (3): 294–299. doi:10.1042/bj0470294. PMC 1275209. PMID 14800883.
