Askorbat-ferireduktaza
Askorbat ferireduktaza (transmembranska) (EC: 1.16.5.1, citohrom b561) je enzim sistematskog imena Fe(III): askorbat oksidorektuktaza (translociranje elektrona).[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizira slijedeću hemijsku reakciju:
| Askorbat-ferireduktaza (transmembranska) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.16.5.1 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA unos | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG unos | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB strukture | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
.svg){kind=spacer}
Askorbatna ferireduktaza je dihem citokrom koji djeluje na heksacijanoferat (III) i druge helate gvožđa.
Topivost Fe (III) i Fe (II) Fe
urediKorištenje pretvorbe askorbata (Vitamin C) u monodehidroaskorbat neophodno je kada se gvožđev Fe(III) ion pretvori u Fe (II). Vrsta Fe (III) je netopiva, pa stoga postaje jedna od najproblematičnijih metalne vrste za unošenje i rastvaranje u sistem organizama.[7] Naročito kod eukariota kao što su ljudi, gljive i bakterije, nadogradnja (natcikliranje) askorbata je vrlo važa, kao i bioraspoloživost gvožđevog (II) iona. Tri su načina da se poveća topivost gvožđa (III) i prevlada taj izazov: helacija, redukcija i zakiseljavanje.
Helacija
urediHelacija može povećati topljivost gvožđa (III) .spajanjem 'siderofornih liganada' sa vrstama gvožđa u čvrstom stanju, kako bi se transformiralo u vodenu vrstu. Naročito u bakterijama i gljivama, siderofori imaju vrlo snažan afinitet za vezivanje za Fe3+ i ne vežu se za druge metalne ione koji mogu biti prisutni. Slijedi opća hemijska jednadžba koja predstavlja proces helacije: struktura siderofora, fenili sa dvije hidroksilne skupine su tačke vezivanja. Ovi kompleksi gvožđa vezuju se za receptor u transportu gvožđa koji je jedinstven za korišćeni siderofor. Receptor se disocira kada se približi ćeliskoj membrani, stvarajući vodeni željezni ion Fe (III) koji se može koristiti za usvajanje ili redukciju na Fe2+, gdje ga mogu transportirati transporteri specifični za taj ion.
Redukcija
urediRedukcija željeznog (III) iona na željezni (II) povećava bioraspoloživost, što poboljšava brzinu i opseg kojim će rastvorljivo gvožđe (II) doći u sistem organizma i spriječit će mineralizaciju vodenog gvožđa (III ). Općenito, za redukcije u odnosu na kompleks gvožđa je sljedeće:
Kada se kompleks gvožđa približi površini ćelije, ion gvožđa (II) postaje podložan prihvatanju vodenih liganda, hidrirajući tako ion. Ovaj proces se obično događa u aerobnim okruženjima, gdje je također poželjano i gvožđe (II). Jednom kada se kompleks reducira, mora se ponovo oksidirati u blizini ćelijske membrane, jer sadrži mjesta vezanja tipski samo za ione gvožđa (III) kojima će protein tada proći konformacijske promjene da bi prešao u drugi strane membrane:[8]
Postoje neki transporteri koji omogućavaju direktan transport iona gvožđa (II), poput Fet4, Dmt1 i Irt1, međutim ovi transporteri nisu baš selektivni jer stvaraju poteškoće u vezanju sa ionom gvožđa (II), tako da se vežu i drugi ioni poput Zn (II), Mn (II) i Cd (II).[9] Ovakav transport uglavnom se odvija u biljkama i u anaerobnim sredinama, u kojima je nemoguća oksidacija natrag do vrste gvožđa (III).[10]
Reference
uredi- ^ Flatmark T, Terland O (decembar 1971). "Cytochrome b 561 of the bovine adrenal chromaffin granules. A high potential b-type cytochrome". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics. 253 (2): 487–91. doi:10.1016/0005-2728(71)90052-1. PMID 4332308.
- ^ McKie AT, Barrow D, Latunde-Dada GO, Rolfs A, Sager G, Mudaly E, Mudaly M, Richardson C, Barlow D, Bomford A, Peters TJ, Raja KB, Shirali S, Hediger MA, Farzaneh F, Simpson RJ (mart 2001). "An iron-regulated ferric reductase associated with the absorption of dietary iron". Science. 291 (5509): 1755–9. doi:10.1126/science.1057206. PMID 11230685.
- ^ Su D, Asard H (august 2006). "Three mammalian cytochromes b561 are ascorbate-dependent ferrireductases". The FEBS Journal. 273 (16): 3722–34. doi:10.1111/j.1742-4658.2006.05381.x. PMID 16911521.
- ^ Bérczi A, Su D, Asard H (april 2007). "An Arabidopsis cytochrome b561 with trans-membrane ferrireductase capability". FEBS Letters. 581 (7): 1505–8. doi:10.1016/j.febslet.2007.03.006. hdl:10067/629620151162165141. PMID 17376442.
- ^ Wyman S, Simpson RJ, McKie AT, Sharp PA (juni 2008). "Dcytb (Cybrd1) functions as both a ferric and a cupric reductase in vitro". FEBS Letters. 582 (13): 1901–6. doi:10.1016/j.febslet.2008.05.010. PMID 18498772.
- ^ Glanfield A, McManus DP, Smyth DJ, Lovas EM, Loukas A, Gobert GN, Jones MK (novembar 2010). "A cytochrome b561 with ferric reductase activity from the parasitic blood fluke, Schistosoma japonicum". PLOS Neglected Tropical Diseases. 4 (11): e884. doi:10.1371/journal.pntd.0000884. PMC 2982821. PMID 21103361.
- ^ Srai SK, Bomford A, McArdle HJ (juni 2002). "Iron transport across cell membranes: molecular understanding of duodenal and placental iron uptake". Best Practice & Research. Clinical Haematology. 15 (2): 243–59. doi:10.1016/s1521-6926(02)90003-4. PMID 12401306.
- ^ Nicklaus MC, Wang S, Driscoll JS, Milne GW (april 1995). "Conformational changes of small molecules binding to proteins". Bioorganic & Medicinal Chemistry. 3 (4): 411–28. doi:10.1016/0968-0896(95)00031-b. PMID 8581425.
- ^ Waters BM, Eide DJ (septembar 2002). "Combinatorial control of yeast FET4 gene expression by iron, zinc, and oxygen". The Journal of Biological Chemistry. 277 (37): 33749–57. doi:10.1074/jbc.m206214200. PMID 12095998.
- ^ Garrick MD (februar 2011). "Human iron transporters". Genes & Nutrition. 6 (1): 45–54. doi:10.1007/s12263-010-0184-8. PMC 3040799. PMID 21437029.
Vanjski linkovi
uredi- Ascorbate ferrireductase (transmembrane) na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
