Vitelogenin
Vitelogenin, skraćeno VTG ili manje popularno poznat kao VG (od latinski vitellus = žumance + genero = proizvodim) je prekursor žumanca koji prenosi proteine i nešto lipida iz jetre putem krvotoka do rastućih oocita gdje postaje dio žumanca. Obično se nalazi samo u krvi ili hemolimfi ženki, pa se stoga može koristiti kao biomarker kod kičmenjačke izloženosti estrogenima iz okoline koji stimulišu povišene nivoe kod muškaraca i žena.[1] Vitelogenin" je sinonim za gen i eksprimirani protein. Proteinski proizvod je klasifikovan kao glikolipoprotein, koji ima svojstva šećera, masti i proteina. Pripada porodici nekoliko proteina za transport lipida.
| Vitelogeninski otvoreni beta-list | |
|---|---|
 | |
| Identifikatori | |
| Simbol | DUF1943 |
Vitelogenin je prekursor žumanceta koji se nalazi u ženki gotovo svih oviparnih vrsta, uključujući ribe, vodozemce, gmizavce, ptice, većinu beskičmenjake i monotremata.[2] Vitelogenin je prekursor lipoproteina i fosfoproteina koji čine većinu proteinskog sadržaja žumanca. U prisustvu estrogenih endokrinih remetilačkih hemikalija (EDC), mužjaci ribe mogu eksprimirati Vg gen po obrascu zavisnom od doze. Ekspresija gena Vg u muškim ribama može se koristiti kao molekulski marker izloženosti estrogenim EDC-ima.[3]
Funkcije
urediVitelogenin obezbeđuje glavni žumanjčani protein koji je izvor hranjivih materija tokom ranog razvoja položenih jaja (oviparnih) kičmenjaka i beskičmenjaka. Iako vitelogenin također nosi nešto lipida za taloženje u žumancetu, primarni mehanizam za taloženje žumanjčanih lipida umjesto toga je preko VLDL-a, barem kod ptica i gmizavaca.[4] Prekursori vitelogenina su multi-domenski apolipoproteini (proteini koji se vezuju za lipide da bi formirali lipoproteine), koji se cijepaju u različito žumance proteini. Postoje različiti proteini vitelogenina, koji se sastoje od varijabilnih kombinacija komponenti proteina žumanca; međutim, lokacije cijepanje su konzervirana.
Komponente
urediKod kičmenjaka kompletan vitelogenin sastoji se od:
- N-terminalni signalni peptid za eksport,
- i četiri regije koje se mogu razdvojiti u proteine žumanca, a to su:
- lipovitellin-1,
- fosvitin,
- lipovitelin-2,
- von Willebrandov faktor tipa D domena (YGP40).[5][6]
N-terminalni domen transporta lipida
uredi| N-terminal vitelogeninskog domena transporta lipida | |
|---|---|
 | |
| Identifikatori | |
| Simbol | VG-N |
Ovaj oisebni domen predstavlja konzerviranu regiju koja se nalazi u nekoliko lipidnih transportnih proteina, uključujući vitelogenin, mikrosomski triglicerid prijenosni protein i apolipoprotein B-100.[7]
Vezikulski oromet
urediOvaj konkretni domen, domena za transport lipida vitelogenin, također se nalazi u mikrosomskom proteinu za prijenos triglicerida (MTTP) i u apolipoproteinu B. Pomaže u ćelijskom prometu i eksportu tereta.
Mikrosomski protein za prijenos triglicerida (MTTP)
urediMikrosomni protein za prijenos triglicerida (MTTP) je endoplazmatskoretikulumski protein za prijenos lipida uključen u biosintezu i punjenje lipida apolipoproteina B. MTTP je također uključen u kasnu fazu prometa CD1d u lizosomskom kompartmentu, CD1d je lipid sličan MHC I antigenima koji prezentiraju molekule.[8]
Apolipoprotein B
urediApolipoprotein B može postojati u dva oblika: B-100 i B-48. Apolipoprotein B-100 je prisutan na nekoliko lipoproteina, uključujući lipoproteine vrlo niske gustoće (VLDL), reaktivne lipoproteine srednje gustoće (IDL) i lipoproteine niske gustoće (LDL) i može sastaviti VLDL čestice u jetri.[9] Apolipoprotein B-100 povezan je sa razvojem ateroskleroze.
Predački ApoB je univerzalan za sve životinje, jer se homolozi nalaze u Choanoflagellatama. Homolog insekata naziva se apolipoforin I/II.[10]
Ljudski proteini sa ovim domenom
urediAPOB (see native LDL-ApoB structure at 37°C na YouTubeu);[11] MTTP;
Pčele
urediPčele deponuju molekule vitelogenina u masnim tijelima u trbuhu i glavi. Masna tijela očigledno djeluju kao rezervoar za skladištenje hrane. Glikolipoprotein vitelogenin ima dodatnu funkcionalnost jer djeluje kao antioksidans da produžava životni vijek pčele matice i radilice, kao i hormon koji utiče na buduće ponašanje u potrazi za hranom.[12] Zdravlje pčelinjeg društva zavisi od rezervi vitelogenina pčela hranilica koje imaju nizak nivo vitelogenina. Kao potrošni radnici, sakupljači hrane se hrane sa dovoljno proteina da rade na svom rizičnom zadatku sakupljanja nektara i polena. Nivoi vitelogenina su važni tokom faze gnježđenja i na taj način utiču na podjelu rada pčelara.
Titar vitelogenina pčela-hraniteljica koji se razvio u prva četiri dana nakon izlijeganja utiče na njenu kasniju dob da počne da traži hranu i da li se ona prvenstveno hrani nektarom ili polenom. Ako mladi radnici nemaju dovoljno hrane u prvim danima života, imaju tendenciju da rano počnu tragati za hranom i prvenstveno za nektarom. Ako su umjereno hranjeni, hrane se u normalnoj dobi prvenstveno nektarom. Ako se obilno hrane, odmah nakon izlijeganja, njihov titar vitelogenina je visok i počinju da se hrane kasnije u životu, prvenstveno sakupljajući polen. Polen je jedini dostupni izvor proteina za pčele.
Mladalački hormon povratne sprege
urediZa većinu istraživanih vrsta insekata dokumentovano je da mladalački hormoni stimulišu transkripciju gena vitelogenina i posljedičnu kontrolu proizvodnje vitelogenina (usp. Engelmann, 1983; Wyatt i Davey, 1996).[13][14]
Ekspresija vitelogenina je dio regulatorne povratne sprege koja omogućava vitelogeninu i mladalačkom hormonu da se međusobno potiskuju. Vitelogenin i juvenilni hormon vjerovatno djeluju antagonistički u pčelama da regulišu njihov razvoj i ponašanje. Potiskivanje jednog dovodi do visokog titra drugog.[15]
Vjerovatno je da je ravnoteža između vitelogenina i nivoa juvenilnih hormona također uključena u ponašanje rojenje.[16]
Nivoi juvenilnih hormona opadaju u pčelinjim zajednicama prije rojenja i očekuje se da će se nivoi vitelogenina zbog toga povećati. Može se pretpostaviti da bi pčele koje se roje nastojale da sakupe što više vitelogenina kako bi produžile svoj životni vijek i kako bi mogle brzo da sagrade novo gnijezdo.
Evolucija
urediKičmenjaci su započeli s jednom kopijom gena vitelogenina, a loze ptica-sisara i amfilija doživjele su duplikacije koje su dovele do modernih gena. Sa izuzetkom monotremata, sisari imaju sve vitelogenenske gene pretvorene u pseudogene, iako se sintenijski region do ptica VIT1-VIT2-VIT3 još uvijek može pronaći i uskladiti.[17] Kod monotremata samo je jedan od gena ostao funkcionalan.[18]
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ "Definition of VITELLOGENIN".
- ^ Robinson, Richard (18. 3. 2008). "For Mammals, Loss of Yolk and Gain of Milk Went Hand in Hand". PLOS Biology. 6 (3): e77. doi:10.1371/journal.pbio.0060077. PMC 2267822. PMID 20076706.
- ^ Tran, Thi Kim Anh; Yu, Richard Man Kit; Islam, Rafiquel; Nguyen, Thi Hong Tham; Bui, Thi Lien Ha; Kong, Richard Yuen Chong; O'Connor, Wayne A.; Leusch, Frederic D.L.; Andrew-Priestley, Megan; MacFarlane, Geoff R. (maj 2019). "The utility of vitellogenin as a biomarker of estrogenic endocrine disrupting chemicals in molluscs". Environmental Pollution. 248: 1067–1078. doi:10.1016/j.envpol.2019.02.056. hdl:10072/386355. PMID 31091639.
- ^ Price, E. R. (2017). "The physiology of lipid storage and use in reptiles". Biological Reviews. 92 (3): 1406–1426. doi:10.1111/brv.12288. PMID 27348513. S2CID 7570705.
- ^ Finn, Roderick Nigel (1. 6. 2007). "Vertebrate Yolk Complexes and the Functional Implications of Phosvitins and Other Subdomains in Vitellogenins1". Biology of Reproduction. 76 (6): 926–35. doi:10.1095/biolreprod.106.059766. PMID 17314313.
- ^ Thompson, James R.; Banaszak, Leonard J. (juli 2002). "Lipid−Protein Interactions in Lipovitellin". Biochemistry. 41 (30): 9398–409. doi:10.1021/bi025674w. PMID 12135361.
- ^ Anderson TA, Levitt DG, Banaszak LJ (juli 1998). "The structural basis of lipid interactions in lipovitellin, a soluble lipoprotein". Structure. 6 (7): 895–909. doi:10.1016/S0969-2126(98)00091-4. PMID 9687371.
- ^ Sagiv, Yuval; Bai, Li; Wei, Datsen G.; Agami, Reuven; Savage, Paul B.; Teyton, Luc; Bendelac, Albert (16. 4. 2007). "A distal effect of microsomal triglyceride transfer protein deficiency on the lysosomal recycling of CD1d". The Journal of Experimental Medicine. 204 (4): 921–8. doi:10.1084/jem.20061568. PMC 2118556. PMID 17403933.
- ^ Olofsson SO, Borèn J (novembar 2005). "Apolipoprotein B: a clinically important apolipoprotein which assembles atherogenic lipoproteins and promotes the development of atherosclerosis". Journal of Internal Medicine. 258 (5): 395–410. doi:10.1111/j.1365-2796.2005.01556.x. PMID 16238675. S2CID 19885776.
- ^ Huebbe P, Rimbach G (august 2017). "Evolution of human apolipoprotein E (APOE) isoforms: Gene structure, protein function and interaction with dietary factors". Ageing Research Reviews. 37: 146–161. doi:10.1016/j.arr.2017.06.002. PMID 28647612. S2CID 3758905.
- ^ Kumar V, Butcher SJ, Öörni K, Engelhardt P, Heikkonen J, et al. (2011) Three-Dimensional cryoEM Reconstruction of Native LDL Particles to 16Å Resolution at Physiological Body Temperature. [1]
- ^ Oliver, Randy (august 2007). "Fat Bees Part 1". American Bee Journal.
- ^ Engelmann F (1983). "Vitellogenesis controlled by juvenile hormone". u Downer RG, Laufer H (ured.). Endocrinology of Insects. New York: Alan R. Liss. str. 259–270.
- ^ Wyatt GR, Davey KG (1996). "Cellular and Molecular Actions of Juvenile Hormone. II. Roles of Juvenile Hormone in Adult Insects". Cellular and molecular actions of juvenile hormone. II. Roles of juvenile hormones in adult insects. Advances in Insect Physiology. 26. str. 1–155. doi:10.1016/S0065-2806(08)60030-2. ISBN 9780120242269.
- ^ Hrassnigg, Norbert; Crailsheim, Karl (2005). "Differences in drone and worker physiology in honeybees (Apis mellifera)" (PDF). Apidologie. 36 (2): 255–277. doi:10.1051/apido:2005015.
- ^ Zeng, Zhijiang; Huang, Zachary Y.; Qin, Yuchuan; Pang, Huizhong (1. 4. 2005). "Hemolymph Juvenile Hormone Titers in Worker Honey Bees under Normal and Preswarming Conditions". Journal of Economic Entomology. 98 (2): 274–278. doi:10.1603/0022-0493-98.2.274. PMID 15889713. S2CID 198130721.
- ^ Brawand, David; Wahli, Walter; Kaessmann, Henrik; Phillippe, Hervé (18. 3. 2008). "Loss of Egg Yolk Genes in Mammals and the Origin of Lactation and Placentation". PLOS Biology. 6 (3): e63. doi:10.1371/journal.pbio.0060063. PMC 2267819. PMID 18351802.
- ^ Yang Zhou, Linda Shearwin-Whyatt, Guojie Zhang et al.: Platypus and echidna genomes reveal mammalian biology and evolution. In: Nature. 6 January 2021. doi:10.1038/s41586-020-03039-0. Također pogledajte:
- Researchers Sequence Platypus and Echidna Genomes. On: sci-news. 7 January 2021
Dopunska literatura
uredi- Wheeler, Diana E.; Kawooya, John K. (1990). "Purification and characterization of honey bee vitellogenin". Archives of Insect Biochemistry and Physiology. 14 (4): 253–267. doi:10.1002/arch.940140405. PMID 2134180.
- "Vitellogenin Gene Expression in Male Fathead Minnow as an Indicator of Exposure to Endocrine Disrupting Chemicals (EDC) in an Aquatic Environment". EPA.gov. 2006.
- Amdam, G. V.; Norberg, K.; Omholt, S. W.; Kryger, P.; Lourenço, A. P.; Bitondi, M. M. G.; Simões, Z. L. P. (novembar 2005). "Higher vitellogenin concentrations in honey bee workers may be an adaptation to life in temperate climates". Insectes Sociaux. 52 (4): 316–319. doi:10.1007/s00040-005-0812-2. S2CID 25197924.
- Seehuus, S.-C.; Norberg, K.; Gimsa, U.; Krekling, T.; Amdam, G. V. (17. 1. 2006). "Reproductive protein protects functionally sterile honey bee workers from oxidative stress". Proceedings of the National Academy of Sciences. 103 (4): 962–7. doi:10.1073/pnas.0502681103. PMC 1347965. PMID 16418279.
- Nelson, C. Mindy; Ihle, Kate E; Fondrk, M. Kim; Page, Robert E; Amdam, Gro V; Chittka, Lars (6. 3. 2007). "The Gene vitellogenin Has Multiple Coordinating Effects on Social Organization". PLOS Biology. 5 (3): e62. doi:10.1371/journal.pbio.0050062. PMC 1808115. PMID 17341131.
- Corona, M.; Velarde, R. A.; Remolina, S.; Moran-Lauter, A.; Wang, Y.; Hughes, K. A.; Robinson, G. E. (16. 4. 2007). "Vitellogenin, juvenile hormone, insulin signaling, and queen honey bee longevity". Proceedings of the National Academy of Sciences. 104 (17): 7128–33. Bibcode:2007PNAS..104.7128C. doi:10.1073/pnas.0701909104. PMC 1852330. PMID 17438290.