Rodopsinvidni purpur – je pigment mrežnjače koji ima sposobnost formiranja fotoreceptorskih ćelija i percepcije svjetlosnih draži.[1][2][3][4][5]

Rodopsin
1L9H (Bovine Rhodopsin) 2.png
Trodimenzijski model strukture rodopsina
(348 aminokiselina)
Identifikatori
Simbol RHO

Rodopsini pripadaju familiji G-protein spregnutih receptora i krajnje su osjetljivi na svjetlost, što omogućava viđenje čak i u slabo-osvetljenom prostoru.[6] Izložen svjetlosti pigment odmah fotoizbjeljuje, a regeneracija kod čovjeka traje oko 30 minuta.[7]

StrukturaUredi

Rodopsin se sastoji od proteinskog dijela opsina i povratnono kovalentno vezanog kofaktora, retinala. Opsin je svežanj sedam transmembranskih heliksa koji su međusobno povezani proteinskim petljama, a veže mrežnjačni (fotoreaktivni hromofor retinal), koji se nalazi u centralnoj šupljini na lizinskom ostatku sedmog heliksa. Retinal zauzima horizontalni položaj u odnosu na membranu. Svaki spoljašnji segment diska sadrži na hiljade vidnih molekula pigmenta. Oko polovine opsina je unutar lipidnog dvosloja. Retinal se stvara u retini od Vitamina A, beta-karotena iz hrane. Izomerizacija 11-cis-retinala u sve-trans-retinal, pod uticajem svjetlosti pokreće konformacijsku promjenu (bijeljenje) opsina; nastavlja se sa metarodopsinom II, koji aktivira vezani G protein transducin i započinje kaskadu sekundarnih glasnika.[7][8] [9]

Rodopsin štapića najsnažnije apsorbira zeleno-plavi dio svjetlosnog spektra, pa zato izgleda crvenkasto-ljubičasto. On se naziva "vizuelno ljubičasto". Rodopsin je odgovoran za monohromatski vid u tami.[7]

 
Rodopsin goveda

Opisano je nekoliko blisko srodnih opsina. Razlikuju se u nekoliko aminokiselina, pa, suglasno tome, i u talasnoj dužini svjetlosti koju najjače apsorbiraju. Kod čovjeka, pored rodopsina, postoje četiri različita opsina. Fotopsini se nalazi u različitim tipovima čepića i osnova su raspoznavanja boja. Oni imaju maksimume apsorpcije za žuto-zelenog (fotopsin I), zelenog (fotopsin II), i plavo-ljubičastog (fotopsin III) dijela spektra. Preostali opsin (melanopsin) se nalazi u fotoosjetljivim ganglijskim ćelijama, a najjače apsorbira plavu svjetlost.

Struktura rodopsina je detaljno proučena putem rendgenske strukturne analize kristala rodopsina. Fotoizomerizacijska dinamika je istražena putem FTIR spektroskopije i UV/Vis spektroskopije. Prvi fotoprodukt, fotorodopsin, formira se u toku 200 femtosekundi nakon prijema draži, a tokom nekoliko narednih pikosekundi slijedi drugi, batorodopsin, sa deformiranim sve-trans vezama. Taj međuproizvod može biti izvađen i proučavan na kriogenim temperaturama. Više modela (npr. mehanizam pedala bicikla, hula-tvist mehanizam) pokušava da objasni kako retinska grupa može promijeniti svoju konformaciju, bez sudaranja sa okružujućim rodopsinsko- proteinskim džepom.[10][11][12]

Nedavni nalazi indiciraju da rodopsin funkcionira kao monomer, a ne kao dimer, iako je to dugo bilo ustaljeni pogled na G-spregnute proteinske receptore.[13]

Također pogledajteUredi

ReferenceUredi

  1. ^ Campbell N. A.; et al. (2008). Biology. 8th Ed. Person International Edition, San Francisco. ISBN 978-0-321-53616-7. Izričita upotreba et al. u: |author= (pomoć)
  2. ^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2004). Biologija 1. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-686-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  3. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2002). Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-222-6.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  4. ^ Hadžiselimović R., Maslić E. (1996). Biologija 1. Sarajevo: Federecija Bosne i Hercegovine – Ministarstvo obrazovanja, nauke, kulture i sporta.
  5. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  6. ^ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). "Rhodopsin structure and function". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 1–32. ISBN 978-1-55938-659-3.
  7. ^ a b c Stuart JA, Brige RR (1996). "Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 33–140. ISBN 978-1-55938-659-3.
  8. ^ Hofmann KP, Heck M (1996). "Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane". u Lee AG (ured.). Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. str. 141–198. ISBN 978-1-55938-659-3.
  9. ^ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1. 3. 2010). "Webvision: Photoreceptors". University of Utah. Arhivirano s originala, 16 August 2000.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  10. ^ Nakamichi H, Okada T (2006). "Crystallographic analysis of primary visual photochemistry". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4270–3. doi:10.1002/anie.200600595. PMID 16586416. Nepoznat parametar |month= zanemaren (pomoć)
  11. ^ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (2006). "Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274–7. doi:10.1002/anie.200600585. PMID 16729349. Nepoznat parametar |month= zanemaren (pomoć)CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  12. ^ Weingart O (2007). "The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot". J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618–9. doi:10.1021/ja071793t. PMID 17691730. Nepoznat parametar |month= zanemaren (pomoć)
  13. ^ "Monomeric G-Protein-Coupled Receptor as a Functional Unit - Biochemistry (ACS Publications)".

VanjskilinkoviUredi