Peroksidaza

Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Peroksidaza
Peroksidaza
Identifikatori
EC broj	1.11.1.7
CAS broj	9003-99-0
Baze podataka
IntEnz	IntEnz pregled
BRENDA	BRENDA unos
ExPASy	NiceZyme pregled
KEGG	KEGG unos
MetaCyc	metabolički put
PRIAM	profil
PDB strukture	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
PMC
Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Peroksidaze (EC 1.11.1.x) su velika porodica enzima koji tipski kataliziraju reakciju u obliku:

ROOR' + donor (electrona 2 e⁻) + 2H⁺ → ROH + R'OH.

Za mnoge od ovih enzima optimalna podloga je vodik-peroksid, ali su drugi aktivniji s organskim hidroperoksidima, kao što su lipidni peroksidi. Peroksidaza može u aktivnom mjestu sadržavati hem kofaktor ili alternativno redoks aktivne ostatke cisteina ili selenocisteina.^[1]^[2]^[3]^[4] Priroda elektronskih donatora je vrlo ovisna o strukturi enzima.

Na primjer, peroksidaza hrena može koristiti različite organskih spojeva kao donator i primaoce elektrona. Hrenove peroksidaze imaju pristupačno aktivno mjesto, a mnogi spojevi mogu doći na mjestu reakcije.
Budući da je aktivno mjesto vrlo zatvoreno za enzime kao što su citokrom c peroksidaza, jedinjenja koja doniraju elektrone su vrlo specifična.^[5]^[6]^[7]

Dok još uvijek nisu poznati mehanizmi njenog djelovanja, zna se da peroksidaze imju vžnu ulogu u povećanju odbranih sposobnosti biljke protiv patogena. Peroksidaza se ponekad koriste kao histološki markeri. Citohrom c peroksidaza se koristi kao rastvorljiva, model lahkog pročišćavanja citohrom c oksidaze.

Porodica glutation peroksidaze se sastoji od 8 poznatih ljudskih izoformi. Glutation peroksidaza koristiti glutation ko donatora elektrona, a aktivna su s oba I vodik-peroksid i organska hidroperoksidna apodloga. Gpx1, Gpx2, Gpx3, i Gpx4 su pokazali da su enzimi koji sadrže selen, a Gpx6 je selenoprotein kod ljudi sa cisteinskim homologom kod glodara.^[8]

Amiloid beta, kada su vezani za hem, pokazuju da imaju peroksidaznu aktivnost. Tipska grupa peroksidaza su haloperoksidaze. Ova grupa je u stanju formirati reaktivne halogene vrsta i, kao rezultat toga, prirodni organohalogene tvari. Većina peroksidaznih proteinskih sekvenci može se naći u PeroxiBase bazi podataka.

Katalitske reakcije

\mathrm {H_{2}O_{2}+(2e^{-}+2H^{+})\longrightarrow 2\ H_{2}O}

Redukcija vodik-peroksida

\mathrm {2\ H_{2}O_{2}\rightleftharpoons O_{2}+2\ H_{2}O}

Redukcija vodik-peroksida: katalaza

\mathrm {ROOR'+(2e^{-}+2H^{+})\longrightarrow ROH+R'OH}

Redukcija organskog peroksida

\mathrm {O_{2}+NADPH+H^{+}\longrightarrow H_{2}O_{2}+NADP^{+}}

Proizvodnja vodikovog peroksida dvostrukom peroksidazom

Specifičnost podloga peroksidaza je vrlo različita. Na primjer, supstanca citokrom c peroksidaza je vrlo specifičan elektronski prenosnik . U hrenu (hrenovska peroksidaza, HRP) s druge strane, ima različitu upotrebu: primatelj elektrona / donor elektrona. Stoga se HRP koristi kao marker enzim za određene tehnike molekulske analize za detekciju proteina i nukleinskih kiselina (tj. Western blot i Southern blot). Peroksidaze su također poznate kao markeri.

Mnoge peroksidaza imaju hem kao prostetsku grupu. Međutim, postoje i drugi prostetske grupe sa . selenocisteinom u glutation peroksidazi. Ovaj enzim pripada antioksidansnom sistemu zaštite ljudskog organizma.

Primjena

Peroksidaze se mogu koristiti za tretman industrijskih otpadnih voda. Na primjer, fenoli, koji su važni zagađivači, mogu se ukloniti enzimski kataliziranom polimerizacijom koristeći peroksidazu hrena. Tako se fenoli oksidiraju do fenoksi radikala, koji učestvuju u reakcijama u kojima se proizvode polimeri i oligomeri, koji su manje toksični od fenola. Također se mogu koristiti za pretvaranje toksičnih materijala u manje štetne tvari.

Postoji mnogo istraživanja o upotrebi peroksidaze u mnogim proizvodnim procesima, kao što su ljepila, kompjuterski čipovi, auto dijelovi, i obloge bubnjeva i limenki. Druge studije su pokazale da se peroksidaza može uspešno koristi za polimerizaciju anilina i fenola u organskom matricama otapala.

Također pogledajte

Reference

^ Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
^ Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.
^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
^ Karthikeyan M. et al. (2005)ː Induction of resistance in host against the infection of leaf blight pathogen (Alternaria palandui) in onion (Allium cepa var aggregatum). Indian Journal of Biochemistry & Biophysics 42 (6): 371–377. PMID 16955738.
^ Atamna H., Boyle K. (2006)ː Amyloid-beta peptide binds with heme to form a peroxidase: relationship to the cytopathologies of Alzheimer's disease. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 103 (9): 3381–3386. doi:10.1073/pnas.0600134103. PMC 1413946. PMID 16492752.
^ Tuhela L., Sims G. K., Tuovinen O. (1989)ː Polymerization of substituted anilines, phenols, and heterocyclic compounds by peroxidase in organic solvents. Columbus, Ohio: The Ohio State University. 58 pages.
^ Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-686-8.

Vanjski linkovi

Peroxidasa en ExPASy Arhivirano 16. 9. 2008. na Wayback Machine
Peroxidasa versátil en ExPASy Arhivirano 11. 10. 2008. na Wayback Machine
Peroxidasa decolorante del tinte en ExPASy Arhivirano 13. 9. 2019. na Wayback Machine

[1] Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.

[2] Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger Principles of Biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.

[3] Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.

[4] Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.

[5] Karthikeyan M. et al. (2005)ː Induction of resistance in host against the infection of leaf blight pathogen (Alternaria palandui) in onion (Allium cepa var aggregatum). Indian Journal of Biochemistry & Biophysics 42 (6): 371–377. PMID 16955738.

[6] Atamna H., Boyle K. (2006)ː Amyloid-beta peptide binds with heme to form a peroxidase: relationship to the cytopathologies of Alzheimer's disease. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 103 (9): 3381–3386. doi:10.1073/pnas.0600134103. PMC 1413946. PMID 16492752.

[7] Tuhela L., Sims G. K., Tuovinen O. (1989)ː Polymerization of substituted anilines, phenols, and heterocyclic compounds by peroxidase in organic solvents. Columbus, Ohio: The Ohio State University. 58 pages.

[8] Sofradžija A., Šoljan D., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 1, Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-686-8.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]