Tetrapeptid je primjer oligopeptida:
Val-Gly-Ser-Ala je označen
zeleno i pokazuje amino kraj, tj. (L-valin), a plavim je označen karboksilni kraj (L-Alanin).

Oligopeptid, često samo peptid (grč. oligo = nekoliko), sastoji se od četiri do dvadeset aminokiselina i može uključivati tetrapeptide pentapeptide heksapeptide i tako naprijed.[1][2][3][4][5]

Ponekad se u ovu kategoriju uključuju i dipeptidi i tripeptidi, ali je uobičajena praksa da one strukture i pojave koje imaju do tri elementa nose prefiks prema broju gradivnih elemenata, tj. di- (dipeptid]]i, npr.) i tri- (tripeptidi, npr.).

Opisano je više od 600 oligopeptidnih varijanti, a oko polovina njih je, na bazi molekulske structure, podijeljeno u sedam klasa:

Najbolje su proučenu mikrocistini, zbog njihovog potencijalnog toksičnog uticaja na vodi za piće.[6] A review of some oligopeptides found that the largest class are the cyanopeptolins (40.1%), followed by microcystins (13.4%).[7]

SintezaUredi

Klasa oligopeptida nastaje putem sinteze neribosomskih peptide nonribosomal peptide (NRPS), izuzev ciklamata i mikroviridina koji se sintetiziraju u ribosomskim putevima[8]

PrimjeriUredi

Primjeri oligopeptida uključuju:[9]

  • Amanitin – je ciklični peptide iz karpofora nekoliko različitih vrsta gljiva. Oni su moćni inhibitori RNK polymeraza kod većine eukariotskih vrsta jer spriječava proizvodnju iRNK i sintezu proteina. Ovi peptidi su važni u proučavanju transkripcije. Alfa-amanitin je glavni toksin vrste Amanita phalloides, otrovne za ljude i ostale životinje.
  • Antipain – (An) oligopeptid proizvode od različitih bakterije koje djeluje kao inhibitori protease.
  • Ceruletid – je posebni dekapeptid, koji se nalazi u koži žabe Hyla caerulea (australijske zelene gatalinke. Prema sastavu I aktivnosti, ceruletid ima vrlo mnogo zajedničkog sa holecistokininima. Stimulira lučenje želuca, žuči i gušterače, kao i određenih glatkih mišića. Koristi se za izazivanje pankreatitisa u eksperimentima na životinjskim modelima.
  • Glutation – je tripeptid s mnogim ulogama u ćelijama. Veže se sa lijekovima da bi postali topiviji za izlučivanje, a i kofaktor je za neke enzime; uključen je u preuređivanje proteinskih disulfidnih veza i redukciju peroksida.
  • Leupeptini – su rupa aciliranih oligopeptida koje proizvodi gljive aktinomicete da funkcionirju kao inhibitori proteaza. Poznati su po tome da inhibiraju na različitim stupnjevima tripsina, plazmina, kalikreina, papaina i katepsina.
  • Netropsin – je snovni polipeptid izoliran iz bakterije Streptomyces netropsis. To je citotoksični i jaki, specifično vezan za AT područja DNK, što se koristi za genetička istraživanja.
  • PepstatiniN-acilirani oligopeptid je izoliran iz pročišćene kulture aktinomiceta, koji deluju konkretno u inhibiranju kiselih proteaza, kao što su pepsin i renin.
  • Peptid TN-(N-(N(2)-(N-(N-(N-(N-D-alanil L-seril)-L-treonil)-L</ small >treonil) L-threonil)-L-asparaginil)-L-tirosil)L-treonin. To je oktapeptidna sekvenca koja ima homologiju sa proteinskim omotačem HIV gp120. Može biti koristan kao antivirusni lijek u terapiji AIDS-a. Sržne pentapeptidne sekvence, TTNYT, koje se sastoje od aminokiselina 4-8 u peptidu T, su slijed u omotaču HIV-a, potreban za pričvršćivanje na CD4 receptor.
  • Faloidin –je vrlo otrovan polipeptid koji je izoliran u glavnom iz otrovne gljiva Amanita phalloides (Agaricaceae), a izaziva ili smrt od srčane kapi ili uzrokuje fatalne posljedice u jetri, bubrezima i CNS (prilikom trovanja gljivama); koristi u proučavanju oštećenja jetre.
  • Teprotid – je laboratorijski napravljeni nonapeptid (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro), što je isto kao i peptid iz otrova zmije Bothrops jararaca. On inhibira kininazu II i angiotenzin I, a predložen je kao antihipertenziv.
  • Tuftsin - N(2)-((1-(N(2)-L-treonil)-L-lizil)-L-prolil)-L-arginin. Ovo je tetrapeptid proizveden u slezeni enzimskom razgradnjom leukofilnih gamaglobulina. Stimulira fagocitnu aktivnost krvi, posebno polimorfonuklearnih leukocita i neutrofila. Peptid se nalazi u Fd fragmentu gamaglobulinskih molekula.

Također pogledajteUredi

ReferenceUredi

  1. ^ Voet D., Voet J. (1995): Biochemistry, 2nd Ed. Wiley, http://www.wiley.com/college/math/chem/cg/sales/voet.html.
  2. ^ Laidler K. J. (1978): Physical chemistry with biological applications. Benjamin/Cummings, Menlo Park, ISBN 0-8053-5680-0.
  3. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  4. ^ Hunter G. K. (2000): Vital Forces. The discovery of the molecular basis of life. Academic Press, London 2000, ISBN 0-12-361811-8.
  5. ^ Nelson D. L., Cox M. M. (2013): Lehninger principles of biochemistry. W. H. Freeman and Co., ISBN 978-1-4641-0962-1.
  6. ^ Martin Welker and Hans Von Döhren (2006). "Cyanobacterial peptides – Nature's own combinatorial biosynthesis". FEMS Microbiology Reviews. doi:10.1111/j.1574-6976.2006.00022.x.CS1 održavanje: koristi se parametar authors (link)
  7. ^ George E. Chlipala, Shunyan Mo, and Jimmy Orjala (2011). "Chemodiversity in Freshwater and Terrestrial Cyanobacteria – a Source for Drug Discovery". Curr Drug Targets.CS1 održavanje: koristi se parametar authors (link)
  8. ^ Ramsy Agha, Samuel Cirés, Lars Wörmer and Antonio Quesada (2013). "Limited Stability of Microcystins in Oligopeptide Compositions of Microcystis aeruginosa (Cyanobacteria): Implications in the Definition of Chemotypes". Toxins. doi:10.3390/toxins5061089. Arhivirano s originala, 4. 3. 2016. Pristupljeno 25. 1. 2016.CS1 održavanje: koristi se parametar authors (link)
  9. ^ Argos, Patrick. "An Investigation of Oligopeptides Linking Domains in Protein Tertiary Structures and Possible Candidates for General Gene Fusion" (PDF). European Molecular Biology Laboratory. Arhivirano s originala (PDF), 28. 7. 2014. Pristupljeno 28 July 2014.

Vanjski linkoviUredi