Citohromi b5 su sveprisutni hemoproteinski transporteri elektrona pronađeni u životinja, biljaka, gljiva i ljubičastih fototrofnih bakterija. Mikrosomske i mitohondrijske varijante su vezane za membranu, dok su bakterijske i one iz eritrocita i drugih životinjskih tkiva rastvorljive u vodi. Porodica proteina sličnih citohromu b5 uključuje (osim samog citohroma b5) hemoproteinske domene kovalentno povezane s drugim redoks domenima u citohromu flavocitohroma b2 (L-laktat dehidrogenaza; EC 1.1.2.3), sulfit-oksidaza (EC 1.8.3.1), biljne i gljivične nitrat-reduktaze (EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3), te biljni i gljivični citohrom b5/acil lipid-desaturaza fuzijskih proteina.

Citohrom b5
Citohrom b5 (pacova) vezan za svoj kofaktor. Hem u crnoj boji, gvožđe u narandžastoj i ostaci histidina koji vezuju gvožđe prikazani su kao štapići. (1ICC)
Identifikatori
SimbolCYB5A
Alt. simboliCYB5
NCBI gen1528
HGNC2570
OMIM250790
PDB1JEX
RefSeqNM_001914
UniProtP00167
Ostali podaci
LokusHrom. 18 q23
Pretraga za
StruktureSwiss-model
DomeneInterPro
Citohrom b5
Identifikatori
SimbolCyt_B5
PfamPF00173
InterProIPR001199
PROSITEPDOC00170
Membranom211
Dostupne proteinske strukture:
Pfam  strukture / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumsažetak strukture

Struktura

uredi

Poznate su 3-D strukture određenog broja citohroma b5 i flavocitohroma kvaščevog b2. Preklop pripada klasi α+β, sa dva hidrofobna jezgra sa svake strane β-lista. Veće hidrofobno jezgro čini džep za vezivanje hema, zatvoreno sa svake strane parom spirala povezanih okretom. Manje hidrofobno jezgro može imati samo strukturnu ulogu i formirano je od prostorno bliskih N-terminalnih i C-terminalnih segmenata. Dva histidinska ostatka daju peti i šesti hemski ligand, a propionatna ivica hem grupe leži na otvoru hemske pukotine. Dva izomera citohroma b5, koji se nazivaju A (glavni) i B (sporedni) oblici, a razlikuju se po rotaciji hema za 180° oko ose definisane α– i γ-mezo ugljicima.

Citokrom b5 u nekim biohemijskim reakcijama

uredi

EC 1.6.2.2 citohrom-b5 reduktaza

NADH + H+ + 2 fericitohrom b5NAD+ + 2 ferocitohrom b5

EC 1.10.2.1L-askorbat—citohrom-b5 reduktaza

L-askorbat + fericitohrom b5 → monodehidroaskorbat + ferocitokrom b5

EC 1.14.18.2 CMP-N-acetilneuraminat monooksigenaza

CMP-N-acetilneuraminat + 2 ferocitohrom b5 + O2 + 2 H+ → CMP- N-glikoloilneuraminat + 2 fericitohrom b5 + H2O

EC 1.14.19.1 stearoil-CoA 9-desaturaza

stearoil-CoA + 2 ferocitokrom b5 + O2 + 2 H+ → oleoil-CoA + 2 fericitokrom b5 + H2O

EC 1.14.19.3 linoleoil-CoA 9-desaturaza

linoleoil-CoA + 2 ferocitokrom b5 + O2 + 2 H+ → γ-linolenoil-CoA + 2 fericitohrom b5 + H2O

Također pogledajte

uredi

Reference

uredi
  • Lederer F (1994). "The cytochrome b5-fold: an adaptable module". Biochimie. 76 (7): 674–92. doi:10.1016/0300-9084(94)90144-9. PMID 7893819.
  • Napier JA, Michaelson LV, Sayanova O (February 2003). "The role of cytochrome b5 fusion desaturases in the synthesis of polyunsaturated fatty acids". Prostaglandins, Leukotrienes, and Essential Fatty Acids. 68 (2): 135–43. doi:10.1016/S0952-3278(02)00263-6. PMID 12538077.
  • Rivera M, Barillas-Mury C, Christensen KA, Little JW, Wells MA, Walker FA (December 1992). "Gene synthesis, bacterial expression, and 1H NMR spectroscopic studies of the rat outer mitochondrial membrane cytochrome b5". Biochemistry. 31 (48): 12233–40. doi:10.1021/bi00163a037. PMID 1333795.
  • Schenkman JB, Jansson I (February 2003). "The many roles of cytochrome b5". Pharmacology & Therapeutics. 97 (2): 139–52. doi:10.1016/S0163-7258(02)00327-3. PMID 12559387.

Vanjski linkovi

uredi
  • PDB 1B5A – Solution structure of rat cytochrome b5 (form A)
  • PDB 1B5B – Solution structure of rat cytochrome b5 (form B)
  • PDB 1CXY – X-ray structure of cytochrome b558 from Ectothiorhodospira vacuolata
  • OMIM: 250790 – Methemoglobinemia due to deficiency of cytochrome b5