Arildiakrilfosfataza

Familija fosfotriesteraza
Familija fosfotriesteraza
Identifikatori
Simbol	PTE
Pfam	PF02126
InterPro	IPR001559
PROSITE	PDOC01026
SCOP2	1dpm / SCOPe / SUPFAM
Pfam
Dostupne proteinske strukture:
Pfam	strukture / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	sažetak strukture
PDB	1bf6B:2-292 1i0dB:44-359 1i0bB:44-359 1jgmA:44-359 1ez2A:44-359 1dpmA:44-359 1pscA:44-359 1eywA:44-359 1hzyB:44-359 1qw7A:44-359 1pta :44-359 1p6cA:44-359 1p6bA:44-359 2d2hA:43-358 2d2jA:43-358 2d2gA:43-358

Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Arildialkilfosfataza
Arildialkilfosfataza
Identifikatori
EC broj	3.1.8.1
CAS broj	117698-12-1
Baze podataka
IntEnz	IntEnz pregled
BRENDA	BRENDA unos
ExPASy	NiceZyme pregled
KEGG	KEGG unos
MetaCyc	metabolički put
PRIAM	profil
PDB strukture	RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Ontologija gena	AmiGO / QuickGO
PMC
Pretraga
PMC	članci
PubMed	članci
NCBI	proteini

Arildialkilfosfataza (3.1.8.1) ili organofosfohidrolaza, fosfotriesteraza i paraokson hidrolaza) je enzim koji hidrolizira organofosfate:

aril dialkil fosfat + H₂O

\rightleftharpoons

dialkil fosfat + aril alkohol.

Dakle, dvije podloge ovog enzima su arildialkilfosfat i voda, a njegova dva proizvoda su dialkilfosfat i aril alkohol.

Struktura

Arildialkilfosfataza pripada porodici enzima koji u svom središtu imaju aktivno mjesto sa binuklearnim metalom cinkom. Dva jona cinka koordiniraju šest različitih ostataka, od kojih su svih šest histidini.^[1]^[2]

Funkcija

Bakterije kao što su Pseudomonas diminuta imaju plasmide koji nose [[[gen]] za arildialkilfosfatazu (3.1.8.1). Ovaj enzim je privukao interes zbog svog potencijala za upotrebu u detoksikaciji hemijskog otpada i bojnih otrova i njegove sposobnosti da rastvore poljoprivredne pesticide kao što je paration. Djeluje posebno na sintetičke organofosfatne triestre i fosforofluoridate. Izgleda da nemaju podloge koja se javlja u prirodi i možda su zato optimalno razvijani i primjenjuju se kod izrade paraoksona.^[3]^[4]

Reference

^ Scanlan TS, Reid RC (1995). "Evolution in action". Chem. Biol. 2 (2): 71–75. doi:10.1016/1074-5521(95)90278-3. PMID 9383406.
^ Fletterick RJ, Buchbinder JL, Stephenson RC, Dresser MJ, Pitera JW, Scanlan TS (1998). "Biochemical characterization and crystallographic structure of an Escherichia coli protein from the phosphotriesterase gene family". Biochemistry. 37 (15): 5096–5106. doi:10.1021/bi971707. PMID 9548740.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
^ Aldridge WN (1953). "Serum esterases. 1. Two types of esterase (A and B) hydrolysing p-nitrophenyl acetate, propionate and butyrate, and a method for their determination". Biochem. J. 53 (1): 110–7. PMC 1198110. PMID 13032041.
^ Bosmann HB (1972). "Membrane marker enzymes. Characterization of an arylesterase of guinea pig cerebral cortex utilizing p-nitrophenyl acetate as substrate". Biochim. Biophys. Acta. 276 (1): 180–91. doi:10.1016/0005-2744(72)90019-8. PMID 5047702..

Vanjski linkovi

[PUB00000987-1] Scanlan TS, Reid RC (1995). "Evolution in action". Chem. Biol. 2 (2): 71–75. doi:10.1016/1074-5521(95)90278-3. PMID 9383406.

[PUB00000454-2] Fletterick RJ, Buchbinder JL, Stephenson RC, Dresser MJ, Pitera JW, Scanlan TS (1998). "Biochemical characterization and crystallographic structure of an Escherichia coli protein from the phosphotriesterase gene family". Biochemistry. 37 (15): 5096–5106. doi:10.1021/bi971707. PMID 9548740.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

[3] Aldridge WN (1953). "Serum esterases. 1. Two types of esterase (A and B) hydrolysing p-nitrophenyl acetate, propionate and butyrate, and a method for their determination". Biochem. J. 53 (1): 110–7. PMC 1198110. PMID 13032041.

[4] Bosmann HB (1972). "Membrane marker enzymes. Characterization of an arylesterase of guinea pig cerebral cortex utilizing p-nitrophenyl acetate as substrate". Biochim. Biophys. Acta. 276 (1): 180–91. doi:10.1016/0005-2744(72)90019-8. PMID 5047702..

[1]

[2]

[3]

[4]