Alfa-manozidaza

Alfa-manozidaza (EC 3.2.1.24alfa-D-manozidaza, p-nitrofenil-alfa-manoidaza, alfa-D-manopiranozidaza, 1,2-alfa-manozidaza, 1,2-alfa-D-manozidaza, egzo-alfa-manosidaza – je enzim koji je uključen u razlaganje alfa oblika manoze. Sistemsko ime joj je alfa-D-manozid manohidrolaza.[3][4][5][6]

Prikaz proteina Streptococcus pyogenes porodice GH38: α-manozidaza koja je kreirana koristeći PyMol[1][2]
Alfa-manozidaza
Alfa-manozidaza 1, tetramer, Saccharomyces cerevisiae}
Identifikatori
EC broj3.2.1.24
CAS broj9025-42-7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA unos
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG unos
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
PDB struktureRCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
Ontologija genaAmiGO / QuickGO
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Izozimi

uredi

Kod ljudi se ispoljavaju tri slijedeća izozima alfa-manozidaze:

Manozidaza, alfa, klasa 2B, član 1
Identifikatori
SimbolMAN2B1
Alt. simboliMANB
NCBI gen4125
HGNC6826
OMIM609458
RefSeqNM_000528
UniProtO00754
Ostali podaci
EC broj3.2.1.24
LokusHrom. 19 cen-q13.1
Pretraga za
StruktureSwiss-model
DomeneInterPro
Manozidaza, alfa, klasa 2B, član 2
Identifikatori
SimbolMAN2B2
Alt. simboliKIAA0935
NCBI gen23324
HGNC29623
RefSeqNM_015274
UniProtQ9Y2E5
Ostali podaci
EC broj3.2.1.24
LokusHrom. 4 p16.2
Pretraga za
StruktureSwiss-model
DomeneInterPro
Manozidaza, alfa, klasa 2C, član 1
Identifikatori
SimbolMAN2C1
Alt. simboliMANA1, MANA
NCBI gen4123
HGNC6827
OMIM154580
RefSeqNM_006715
UniProtQ9NTJ4
Ostali podaci
EC broj3.2.1.24
LokusHrom. 15 q11-qter
Pretraga za
StruktureSwiss-model
DomeneInterPro

Primjena

uredi

Alfa manozidaza se može koristiti u eksperimentima koji određuju efekte prisustva ili odsustva specifičnih molekula manoze, kao što su rekombinantni proteini koji se koriste u razvoju vakcina.[7]

Patologija

uredi

Nrdostatak ovog enzima izaziva alfa-manozidozu.[8]

Također pogldajte

uredi

Reference

uredi
  1. ^ "PyMol". Schrodinger. Pristupljeno 14. 9. 2011.
  2. ^ Suits, MDL; Yanping Zhu; Edward J. Taylor; Julia Walton; David L. Zechel; Harry J. Gilbert; Gideon J. Davies (3. 2. 2010). "Structure and Kinetic Investigation of Streptococcus pyogenes Family GH38 α-Mannosidase". PLoS ONE. 5 (2). doi:10.1371/journal.pone.0009006. Pristupljeno 14. 9. 2011.
  3. ^ Li, Y.-T. (1966). "Presence of α-D-mannosidic linkage in glycoproteins. Liberation of D-mannose from various glycoproteins by α-mannosidase isolated from jack bean meal". J. Biol. Chem. 241 (4): 1010–1012. PMID 5905120.
  4. ^ Winchester, B. (1984). "Role of α-D-mannosidases in the biosynthesis and catabolism of glycoproteins". Biochem. Soc. Trans. 12 (3): 522–524. PMID 6428944.
  5. ^ Voet D., Voet J. G. Biochemistry, 3rd Ed.[publisher= Wiley. ISBN 978-0-471-19350-0.
  6. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  7. ^ Vlahopoulos S, Gritzapis AD, Perez SA, Cacoullos N, Papamichail M, Baxevanis CN (2009). "Mannose addition by yeast Pichia Pastoris on recombinant HER-2 protein inhibits recognition by the monoclonal antibody herceptin". Vaccine. 27 (34): 4704–8. doi:10.1016/j.vaccine.2009.05.063. PMID 19520203.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
  8. ^ Malm D, Nilssen Ø (2008). "Alpha-mannosidosis". Orphanet J Rare Dis. 3: 21. doi:10.1186/1750-1172-3-21. PMC 2515294. PMID 18651971.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)

Vanjski linkovi

uredi