Transpeptidaza sortiranja proteina

Transpeptidaza sortiranja proteina je enzim, kao što je sortaza SrtA [1] Staphylococcus aureus, za cijepanje jednog ili više ciljnih proteina koje proizvodi ista ćelija, kao dio specijaliziranog puta zvanog usmjeravanje proteina. Tipska prokariotska transpeptidaza za sortiranje proteina karakterizirana je kao proteaza, ali ne hidrolizira jednostavnu peptidnu vezu. Umjesto toga, veći, N-terminalni dio otcijepljenog polipeptida prenosi se na drugu molekulu, kao što je prekursor peptidoglikana ćelijskog zida u Gram-pozitivnim bakterijama.

Pojam sortaza ispravno je rezerviran za skup cistein proteaznih enzima sortaza A, sortaza B i članove dodatnih klasa, od kojih svi dijele homologiju. Međutim, sve veći broj dodatnih sistema za razvrstavanje proteina opisan je u prokariota, uključujući enzime za razvrstavanje kojima nedostaje ikakva homologija s sortazom i za koje se čini da su nastali odvojeno konvergentnom evolucijom. Iako su sortaze najbolje opisani članovi transpeptidaza za razvrstavanje proteina, rade na analognim enzimima akumuliranja arheosortaza,[2] rombosortaza[3] i enzima PorU tipa IX sistema lučenja (T9SS).[4]

Enzim za razvrstavanje Mehanizam Srodni signal sortiranja
Sortaza A Cistein-proteaza LPXTG
Sortaza B Cistein-proteaza NPQTN
Arheosortaza A Cistein-proteaza PGF-CTERM
Egzosortaza A Cistein-proteaza PEP-CTERM
Rombosortaza Serin-proteaza GlyGly-CTERM
PorU kao u Porphyromonas gingivalis Serinske-proteaze T9SS C-terminalni beta-sendvič domen

Reference

uredi
  1. ^ Zong Y, Bice TW, Ton-That H, Schneewind O, Narayana SV (2004). "Crystal structures of Staphylococcus aureus sortase A and its substrate complex". J Biol Chem. 279 (30): 31383–9. doi:10.1074/jbc.M401374200. PMID 15117963.
  2. ^ Abdul Halim MF, Rodriguez R, Stoltzfus JD, Duggin IG, Pohlschroder M (2018). "Conserved residues are critical for Haloferax volcanii archaeosortase catalytic activity: Implications for convergent evolution of the catalytic mechanisms of non-homologous sortases from archaea and bacteria". Mol Microbiol. 108 (3): 276–287. doi:10.1111/mmi.13935. PMID 29465796.
  3. ^ Gadwal S, Johnson TL, Remmer H, Sandkvist M (2018). "C-terminal processing of GlyGly-CTERM containing proteins by rhombosortase in Vibrio cholerae". PLoS Pathog. 14 (10): e1007341. doi:10.1371/journal.ppat.1007341. PMC 6219818. PMID 30352106.
  4. ^ de Diego I, Ksiazek M, Mizgalska D, Koneru L, Golik P, Szmigielski B, et al. (2016). "The outer-membrane export signal of Porphyromonas gingivalis type IX secretion system (T9SS) is a conserved C-terminal β-sandwich domain". Sci Rep. 6: 23123. doi:10.1038/srep23123. PMC 4804311. PMID 27005013.

Vanjski linkovi

uredi