Supersekundarna struktura
Supersekundarna struktura je kompaktna trodimenziona struktura proteina od nekoliko susjednih elemenata sekundarne strukture, koja je manja od proteinskog domena ili podjedinice. Supersekundarne strukture mogu djelovati kao nukleacija u procesu presavijanja proteinskih molekula.
Primjeri
urediHelikoidne supersekundarne strukture
uredi
Heliksna ukosnica
urediHeliksna ukosnica, poznata i kao alfa-alfa ukosnica, sastoji se od dva antiparalelna alfa-heliksa, povezana petljom od dva ili više ostataka. Prema svom imenu, podsjeća na ukosnicu. Duža petlja ima veći broj mogućih konformacija. Ako helikse povezuju kratki lanci, tada će se pojedinačno spakirati preko svojih hidrofobnih ostataka. Funkcija heliksne ukosnice je nepoznata; međutim, snop od četiri zavojnice sastoji se od dvije heliksne ukosnice, koje imaju važna mjesta vezanja liganda.[1]
Heliksni ugao
urediUgao heliksa, koji se naziva i alfa-alfa ugao, ima međusobno povezana kratkom 'petljom' dva alfa-heliksa, gotovo pod pravim uglom. Ova petlja nastala je od ostatka hidrofobnosti. Funkcija heliksnog ugla je nepoznata.[1]
Heliks-petlja-heliks
urediStrukture heliks-petlja-heliks imaju dvije zavojnice povezane 'petljom'. Prilično su česte i obično vežu ligand. Naprimjer, kalcij se veže s karboksilnim grupama bočnog lanca, u području petlje između zavojnica.[1]
Uvijeni helika
urediMotiv uvijenog heliksa važan je za vezanje DNK i stoga se nalazi u mnogim proteinima koji vežu DNK.[1]
Supersekundarne strukture beta-lista
uredi
Beta-ukosnica
urediBeta-ukosnica uobičajeni je supersekundarni motiv sastavljen od dva antiparalelna beta lanca povezana petljom. Struktura podsjeća na ukosnicu i često se nalazi u loptastim proteinima.
Petlja između beta-lanaca može se kretati od dva do 16 ostataka. Međutim, većina petlji sadrži ih manje od sedam.<ef name =":1"/> Ostaci u beta-ukosnicama s petljama od 2, 3 ili 4 ostatka imaju različite konformacije. Ipak, širi raspon konformacija može se vidjeti u dužim petljama, koje se ponekad nazivaju 'slučajnim heliksima'. Beta-meandar se sastoji od uzastopnih antiparalelno povezanih beta-lanaca, povezanih ukosnicama.[2]
Dvije petlje ostataka nazivaju se beta-zavojima ili obrnutim zavojima. Najčešći su obrnuti zaokreti tipa I' i tipa II', jer imaju manje sternih smetnji od okreta tipa I i tipa II. Funkcija beta ukosnica je nepoznata.[3]
Beta-ugao
urediBeta ukosnica ima dva antiparalelna beta-lanca koji su jedan pod drugim, pod uglom od oko 90 stepeni. Nastaje od beta ukosnice koja mijenja smjer, pri čemu jedan lanac ima ostatak glicina, a drugi beta-ispupčenje. Beta uglovi imaju nepoznatu funkciju.[3]
Motiv grčkog ključa
urediMotiv grčkog ključa ima četiri obilježja:
- Četiri sekvencno povezana beta-lanca su susjedni, a ne nužno geometrijski poravnati.
- Beta-list je paralelni, a zamjenski lanci su suprotno usmjereni.
- Prvi i stražnji lanac su jedan pored drugog i povezani vodikovim vezama.
- Povezujuće petlje mogu biti dugačke i uključivati druge sekundarne strukture.
Motiv grčkog ključa imenovan je po uzorcima na starogrčkim urnama. Ovaj motiv nema poznatu funkciju
Ostali
urediβ-listovi (sastavljeni od višestrukih β-niti vezanih vodikom) ponekad se smatraju sekundarnom ili nadsekundarnom strukturom.
Mješovite supersekundarne strukture
urediMotivi beta-alfa-beta
urediMotiv beta-alfa-beta sastoji se od dva beta lanca spojena alfa-heliksa preko povezujuće petlje. Beta-lanci su paralelni, a zavojnica je takođe gotovo paralelna s lancima. Ova struktura nalazi se u gotovo svim proteinima s paralelnim nitima. Petlje koje povezuju beta lancei i alfa zavojnicu, mogu se razlikovati u dužini i često vežu ligande.
Heliksi beta-alfa-beta mogu biti ljevoruke ili dešnoruke (spiralizirani ulijevo ili udesno). Kada se gleda sa sterne N-kraja beta-lanaca, tako da je jedan lanac jedan na drugom, motiv ljevosmjernoj beta-alfa-beta ima alfa-heliks na lijevoj strani beta-lanca. Češći motiv desnouvijenog ima alfa-heliks na desnoj strani ravni koja sadrži beta-lance.[4]
Rossmanov nabor
urediRossmanovi nabori, nazvani po Michaelu Rossmanu, sastoje se od tri naizmjenične beta-niti i dvije zavojnice: beta lanac, spirala, beta-lanac, spirala, beta-lanac. Ovaj motiv teži da preokrene smjer lanca unutar proteina. Rossmanovi nabori imaju važnu biološku funkciju u vezanju nukleotida, kao što je NAD unutar većine dehidrogenaza.[4]
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ a b c d "Helix Supersecondary Structures". biomedapps.curtin.edu.au. Arhivirano s originala, 6. 10. 2013. Pristupljeno 31. 1. 2020.
- ^ Cooper, J. (26. 1. 1995). "Supersecondary Structure". VSNS-PPS Course Material. Arhivirano s originala, 4. 9. 2019. Pristupljeno 14. 3. 2020.
- ^ a b "Beta sheet supersecondary structures". biomedapps.curtin.edu.au. Arhivirano s originala, 6. 10. 2013. Pristupljeno 31. 1. 2020.
- ^ a b "Mixed Beta Strand and Helix Structures". biomedapps.curtin.edu.au. Arhivirano s originala, 3. 10. 2013. Pristupljeno 31. 1. 2020.
Dopunska literatura
uredi- Chiang YS, Gelfand TI, Kister AE, Gelfand IM (2007). "New classification of supersecondary structures of sandwich-like proteins uncovers strict patterns of strand assemblage". Proteins. 68 (4): 915–921. doi:10.1002/prot.21473. PMID 17557333.