ACTA1

(Preusmjereno sa NEM3)

Aktin alfa skeletnih mišića je protein koji je kod ljudi kodiran genom ACTA.[5][6]

ACTA1
Dostupne strukture
PDBPretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova

1T44

Identifikatori
AliasiACTA1
Vanjski ID-jeviOMIM: 102610 MGI: 87902 HomoloGene: 121702 GeneCards: ACTA1
Lokacija gena (čovjek)
Hromosom 1 (čovjek)
Hrom.Hromosom 1 (čovjek)[1]
Hromosom 1 (čovjek)
Genomska lokacija za ACTA1
Genomska lokacija za ACTA1
Bend1q42.13Početak229,430,365 bp[1]
Kraj229,434,104 bp[1]
Lokacija gena (miš)
Hromosom 8 (miš)
Hrom.Hromosom 8 (miš)[2]
Hromosom 8 (miš)
Genomska lokacija za ACTA1
Genomska lokacija za ACTA1
Bend8 E2|8 72.26 cMPočetak124,618,508 bp[2]
Kraj124,621,490 bp[2]
Obrazac RNK ekspresije
Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija nucleotide binding
myosin binding
ADP binding
structural constituent of cytoskeleton
GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine
ATP binding
Ćelijska komponenta citoplazma
cell body
citosol
blood microparticle
Filopodija
Sarkomera
striated muscle thin filament
stress fiber
Vanćelijska tečnost
Mikronit
actin cytoskeleton
Egzosom
citoskelet
lamellipodium
Biološki proces Mišićna kontrakcija
response to steroid hormone
skeletal muscle fiber adaptation
response to mechanical stimulus
skeletal muscle thin filament assembly
response to lithium ion
Ćelijski rast
GO:1901313 positive regulation of gene expression
muscle filament sliding
mesenchyme migration
response to extracellular stimulus
skeletal muscle fiber development
Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
VrsteČovjekMiš
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNK)

NM_001100

NM_001272041
NM_009606

RefSeq (bjelančevina)

NP_001091

NP_001258970
NP_033736

Lokacija (UCSC)Chr 1: 229.43 – 229.43 MbChr 8: 124.62 – 124.62 Mb
PubMed pretraga[3][4]
Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjekPogledaj/uredi – miš

Aktin alfa 1 koji se ispoljava u skeletnim mišićima jedna je od šest različitih identificiranih izoformi aktina. Aktini su visoko konzervirani proteini, koji su uključeni u pokretljivost ćelija, strukturu i integritet. Alfa aktini su glavni sastojak kontraktilnog aparata.[7]

Ekspresija aktinskog gena skeletnih mišića

uredi

Ekspresija alfa aktina u skeletnim mišićima inducirana je podražajima i stanjima za koja je poznato da uzrokuju formiranje mišića.[8] Takvi uslovi rezultiraju fuzijom povezanih ćelija (satelitskih ćelija) u miotube, da bi se stvorila mišićna vlakna. Sam skeletni aktin, kada se eksprimira, uzrokuje ekspresiju nekoliko drugih "miogenih gena", koji su neophodni za formiranje mišića.[9] Jedan od ključnih transkripcijski faktor€transkripcijskih faktora koji aktivira ekspresiju aktinskog gena skeletnih mišića je faktor serumskog odgovora ("SRF"), protein koji se veže na određena mjesta na promotorskoj DNK aktinskog gena.[10] SRF može donijeti brojne druge proteine promotoru ovog aktina, kao što je androgeni receptor, i na taj način doprinijeti indukciji ekspresije gena aktina androgenima (često nazivanim "anaboličkim") steroid.[11]

Interakcije

uredi

Pokazano je da aktin, alfa 1 ima interakcije sa TMSB4X,[12][13] MIB2[14] i PRKCE.[15]

Također pogledajte

uredi

Reference

uredi
  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000143632 - Ensembl, maj 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031972 - Ensembl, maj 2017
  3. ^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ^ Mogensen J, Kruse TA, Børglum AD (mart 1999). "Assignment of the human skeletal muscle [FC12]a-actin gene (ACTA1) to chromosome 1q42.13-->q42.2 by radiation hybrid mapping". Cytogenetics and Cell Genetics. 83 (3–4): 224–5. doi:10.1159/000015184. PMID 10072583.
  6. ^ Gunning P, Ponte P, Okayama H, Engel J, Blau H, Kedes L (maj 1983). "Isolation and characterization of full-length cDNA clones for human alpha-, beta-, and gamma-actin mRNAs: skeletal but not cytoplasmic actins have an amino-terminal cysteine that is subsequently removed". Molecular and Cellular Biology. 3 (5): 787–95. doi:10.1128/mcb.3.5.787. PMC 368601. PMID 6865942.
  7. ^ "Entrez Gene: ACTA1 actin, alpha 1, skeletal muscle".
  8. ^ Bandman E (decembar 1992). "Contractile protein isoforms in muscle development". Developmental Biology. 154 (2): 273–83. doi:10.1016/0012-1606(92)90067-Q. PMID 1358730.
  9. ^ Gunning PW, Ferguson V, Brennan KJ, Hardeman EC (februar 2001). "Alpha-skeletal actin induces a subset of muscle genes independently of muscle differentiation and withdrawal from the cell cycle". Journal of Cell Science. 114 (Pt 3): 513–24. PMID 11171321.
  10. ^ Belaguli NS, Zhou W, Trinh TH, Majesky MW, Schwartz RJ (juli 1999). "Dominant negative murine serum response factor: alternative splicing within the activation domain inhibits transactivation of serum response factor binding targets". Molecular and Cellular Biology. 19 (7): 4582–91. doi:10.1128/mcb.19.7.4582. PMC 84256. PMID 10373507.
  11. ^ Vlahopoulos S, Zimmer WE, Jenster G, Belaguli NS, Balk SP, Brinkmann AO, Lanz RB, Zoumpourlis VC, Schwartz RJ (mart 2005). "Recruitment of the androgen receptor via serum response factor facilitates expression of a myogenic gene". The Journal of Biological Chemistry. 280 (9): 7786–92. doi:10.1074/jbc.M413992200. PMID 15623502.
  12. ^ Ballweber E, Hannappel E, Huff T, Stephan H, Haener M, Taschner N, Stoffler D, Aebi U, Mannherz HG (januar 2002). "Polymerisation of chemically cross-linked actin:thymosin beta(4) complex to filamentous actin: alteration in helical parameters and visualisation of thymosin beta(4) binding on F-actin". Journal of Molecular Biology. 315 (4): 613–25. doi:10.1006/jmbi.2001.5281. PMID 11812134.
  13. ^ Safer D, Sosnick TR, Elzinga M (maj 1997). "Thymosin beta 4 binds actin in an extended conformation and contacts both the barbed and pointed ends". Biochemistry. 36 (19): 5806–16. doi:10.1021/bi970185v. PMID 9153421.
  14. ^ Takeuchi T, Heng HH, Ye CJ, Liang SB, Iwata J, Sonobe H, Ohtsuki Y (oktobar 2003). "Down-regulation of a novel actin-binding molecule, skeletrophin, in malignant melanoma". The American Journal of Pathology. 163 (4): 1395–404. doi:10.1016/S0002-9440(10)63497-9. PMC 1868282. PMID 14507647.
  15. ^ England K, Ashford D, Kidd D, Rumsby M (juni 2002). "PKC epsilon is associated with myosin IIA and actin in fibroblasts". Cellular Signalling. 14 (6): 529–36. doi:10.1016/S0898-6568(01)00277-7. PMID 11897493.

Dopunska literatura

uredi

Vanjski linkovi

uredi