Wikipedia

Enzimska kataliza

Enzimska kataliza je hemijska reakcija u kojoj enzim, kao katalizator, pretvara određeni hemijski spoj (supstrat u novi proizvod.[1][2][3][4]

Mehanizam

uredi
 
Model inducirane prilagodbe enzima za odgovarajući supstrat

Vezanje podloge

uredi

Prije nego što počnu katalizirati bilo koju hemijsku reakciju, enzimi se moraju vezati za njihovu podloga. Enzimi su obično vrlo specifični za određene podloge, za koje se vežu a zatim kataliziraju hemijske reakcije. Specifičnost se postiže obavezujućom prazninom (usjekom) koji je komplementarnog oblika, za popunjenjavanje i hidrofilnom /hidrofobnom izboćinom podloge. Enzimi stoga mogu razlikovati vrlo slične molekula materijala koji su hemoselektivne, regioselectivne i tereospecifične.[5][6][7][7][8][9][10][11][12][13][14]

Neki od enzima pokazuju najveću specifičnost i tačnost kada su uključeni u kopiranje i ekspresiju genoma. Neki od ovih enzima imaju i mehanizmima "lekture". Tako, enzim kao što je DNK polimeraza katalizira reakciju u prvom koraku, a zatim, u drugom koraku, provjerava da li je proizvod ispravan. Ovaj proces u dva koraka rezultira u prosječnoj stopi greške manje od 1/100 miliona reakcija kod polimeraze sisara. Slični mehanizmi korekcije se također nalaze i kod RNK polimeraza, aminoacil-tRNK sintetaze i ribosoma. Nasuprot tome, neki enzimi ispoljavaju i promiskuitet enzima, koji imaju široku specifičnost i djeluju na niz različitih fiziološki relevantnih podloga. Mnogi enzimi imaju mala mjesta aktivnosti koja su nastala slučajno (tj. neutralno), što može biti polazište za evolucijski izbor nove funkcije.[15][16][17][18]

Na osnovu najpodobnije podloge, enzima mogu mijenjati oblik, da bi se vezali u formiranju kompleksa enzim-supstrat.

Model "brave i ključa"

uredi

Da bi objasnio dosljednost specifičnosti enzima, 1894., Emil Fischer je predložio da i enzim i supstrat posjeduju specifična komplementarne geometrijske oblike koji se međusobno uklapaju –baš jedan u drugi. Ovo se često naziva kao model "ključa". Ovaj rani model objašnjava specifičnost enzima, ali ne i stabilizaciju stanje u tranziciji koje enzimi ostvaruju.

Model indukcije

uredi

U 1958. , Daniel Koshland je predložio izmjenu modela brava-ključ: pošto su enzimi prilično fleksibilne strukture, aktivno mjesto kontinuirano preoblikuje interakcije s podlogom kao i podloga u interakciji s enzimom. Kao rezultat toga, za podlogu se aktivno mjesto ne veže čvrsto; aminokiseline su bočnim lancima, koji čine aktivna mjesta, su ukalupljene u precizne pozicije koje enzimu omogućavaju da obavlja svoju katalitsku funkciju. U nekim slučajevima, kao što je glikosidaza, molekula supstrata također neznatno mijenja oblik kako bi ušla u aktivno mjesto. Tu se nastavlja mijenjati dok se supstrat ne veže potpuno, kada se određuje konačni oblik punjača. Indukcija najpovoljnijeg oblika može povećati vjernodostojnost molekulskog prepoznavanja u prisustvu konkurencije i događaja u mehanizmu konformacijske korekture.

Također pogledajte

uredi

Reference

uredi
  1. ^ Alberts B. (2002)ː Molecular biology of the cell. Garland Science, New York, ISBN 0-8153-3218-1.
  2. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Ed. (2005): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 9958-9344-1-8.
  3. ^ Kapur Pojskić L., Ed. (2014): Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo, ISBN 978-9958-9344-8-3.
  4. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. (2000): Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo, ISBN 9958-10-222-6.
  5. ^ Jaeger KE, Eggert T (august 2004). "Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution". Current Opinion in Biotechnology. 15 (4): 305–13. doi:10.1016/j.copbio.2004.06.007. PMID 15358000.
  6. ^ Shevelev IV, Hübscher U (maj 2002). "The 3' 5' exonucleases". Nature Reviews Molecular Cell Biology. 3 (5): 364–76. doi:10.1038/nrm804. PMID 11988770.
  7. ^ a b Greška kod citiranja: Nevaljana oznaka <ref>; nije naveden tekst za reference s imenom Stryer_2002
  8. ^ Zenkin N, Yuzenkova Y, Severinov K (juli 2006). "Transcript-assisted transcriptional proofreading". Science. 313 (5786): 518–20. doi:10.1126/science.1127422. PMID 16873663.
  9. ^ Ibba M, Soll D. "Aminoacyl-tRNA synthesis". Annual Review of Biochemistry. 69: 617–50. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. PMID 10966471.
  10. ^ Rodnina MV, Wintermeyer W. "Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms". Annual Review of Biochemistry. 70: 415–35. doi:10.1146/annurev.biochem.70.1.415. PMID 11395413.
  11. ^ Khersonsky O, Tawfik DS. "Enzyme promiscuity: a mechanistic and evolutionary perspective". Annual Review of Biochemistry. 79: 471–505. doi:10.1146/annurev-biochem-030409-143718. PMID 20235827.
  12. ^ O'Brien PJ, Herschlag D (april 1999). "Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities". Chemistry & Biology. 6 (4): R91–R105. doi:10.1016/S1074-5521(99)80033-7. PMID 10099128.
  13. ^ Fischer E (1894). "Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme" [Influence of configuration on the action of enzymes]. Berichte der Deutschen chemischen Gesellschaft zu Berlin (jezik: German). 27 (3): 2985–93. doi:10.1002/cber.18940270364.CS1 održavanje: nepoznati jezik (link))
  14. ^ Cooper GM (2000). "Chapter 2.2: The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts". The Cell: a Molecular Approach (2nd izd.). Washington (DC ): ASM Press. ISBN 0-87893-106-6. Upotreblja se zastarjeli parametar |chapterurl= (pomoć)
  15. ^ Koshland DE (februar 1958). "Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 44 (2): 98–104. doi:10.1073/pnas.44.2.98. PMC 335371. PMID 16590179.
  16. ^ Vasella A, Davies GJ, Böhm M (oktobar 2002). "Glycosidase mechanisms". Current Opinion in Chemical Biology. 6 (5): 619–29. doi:10.1016/S1367-5931(02)00380-0. PMID 12413546.
  17. ^ Boyer, Rodney (2002). "Chapter 6: Enzymes I, Reactions, Kinetics, and Inhibition". Concepts in Biochemistry (2nd izd.). New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc. str. 137–8. ISBN 0-470-00379-0. OCLC 51720783. Nepoznati parametar |name-list-format= zanemaren (prijedlog zamjene: |name-list-style=) (pomoć)
  18. ^ Savir Y, Tlusty T (2007). Scalas E (ured.). "Conformational proofreading: the impact of conformational changes on the specificity of molecular recognition" (PDF). PLOS ONE. 2 (5): e468. doi:10.1371/journal.pone.0000468. PMC 1868595. PMID 17520027. Arhivirano s originala (PDF), 14. 5. 2011. Pristupljeno 20. 4. 2016. Nepoznati parametar |name-list-format= zanemaren (prijedlog zamjene: |name-list-style=) (pomoć)

Vanjski linkovi

uredi
 
Logo Commonsa
Enzyme reactions na Wikimedia Commonsu.
 
Logo Commonsa
Enzymes na Wikimedia Commonsu.
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzimska_kataliza&oldid=3375693"