Kolagenski tip III

Kolagenski lanac alfa-1(III)
Dostupne strukture
PDB	Pretraga ortologa: PDBe RCSB
Spisak PDB ID kodova
	2V53, 3DMW, 4AE2, 4AEJ, 4AK3, 4GYX
Identifikatori
Aliasi	COL3A1
Vanjski ID-jevi	OMIM: 120180 MGI: 88453 HomoloGene: 55433 GeneCards: COL3A1
Lokacija gena (čovjek)
Hrom.	Hromosom 2 (čovjek)
Kraj	189,012,746 bp
Lokacija gena (miš)
Hrom.	Hromosom 1 (miš)
Kraj	45,388,866 bp
Obrazac RNK ekspresije
	; ; ; ;
	Više referentnih podataka o ekspresiji
Ontologija gena
Molekularna funkcija	• vezivanje iona metala; • integrin binding; • GO:0001948, GO:0016582 vezivanje za proteine; • platelet-derived growth factor binding; • SMAD binding; • extracellular matrix structural constituent; • protease binding; • extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength;
Ćelijska komponenta	• collagen; • endoplasmic reticulum lumen; • Vanćelijsko; • collagen type III trimer; • GO:0005578 Vanćelijski matriks; • extracellular region; • collagen-containing extracellular matrix;
Biološki proces	• positive regulation of Rho protein signal transduction; • skeletal system development; • negative regulation of neuron migration; • response to cytokine; • response to mechanical stimulus; • GO:0010260 starenje; • extracellular matrix organization; • platelet activation; • heart development; • GO:0051357, GO:0051358, GO:0051359 peptide cross-linking; • negative regulation of immune response; • blood vessel development; • regulation of immune response; • cerebral cortex development; • collagen catabolic process; • cellular response to amino acid stimulus; • integrin-mediated signaling pathway; • response to radiation; • cell-matrix adhesion; • digestive tract development; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • aorta smooth muscle tissue morphogenesis; • skin development; • collagen fibril organization; • Zarastanje rana; • supramolecular fiber organization;
	Izvori:Amigo / QuickGO
Ortolozi
	1281
	12825
	ENSG00000168542
	ENSMUSG00000026043
	P02461
	P08121
	NM_000090; NM_001376916
	NM_009930
	NP_000081
	NP_034060
	Wikipodaci
Pogledaj/uredi – čovjek	Pogledaj/uredi – miš

Kolagenski tip III je homotrimer, ili protein sastavljen od tri identična peptidna lanca (monomera), svaki nazvan alfa 1 lancem kolagena tipa III. Formalno, monomeri se nazivaju kolagenom tipa III, alfa-1 lanac, a kod ljudi se kodira COL3A1 genom. Kolagen tipa III jedan je od fibrilarnih kolagena čiji proteini imaju dug, nefleksibilan, trostruko-spiralni domen.^[5]

Struktura i funkcija proteina

Kolagen tipa III sintetizira ćelije kao pre-prokolagene. Signalni peptid se odvaja stvarajući molekulu prokolagena. Tri identična lanca prokolagenskog tipa III spajaju se na krajevima karboksi-terminala, a struktura se stabilizira formiranjem disulfidnih veza. Svaki pojedinačni lanac presavija se u lijevu heliks i tri lanca se zatim umotaju u desnu superheliksnu, trostruku spiralu. Prije sastavljanja superheliksa, svaki je monomer podvrgnut brojnim post-translacijskim modifikacijama koje se događaju dok se monomer prevodi. Prvo, redom od 145 prolilnih ostataka od 239 u trostruko-spiralnom domenu hidroksilira se u 4-hidroksiprolin prolil-4-hidroksilazom. Drugo, neki ostaci lizina se hidroksiliraju ili glikoziliraju, a neki ostaci lizina kao i hidroksilizina podvrgavaju se oksidativnom deaminaciji kataliziranoj lizil oksidazom. Ostale post-tralacijske modifikacije javljaju se nakon formiranja trostruke spirale. Veliki loptasti domeni sa oba kraja molekule uklanjaju se C- i amino (N) -terminal-proteinazom da bi se stvorili trostrukospiralni monomeri kolagena tipa III, koji se nazivaju tropokolagen. Pored toga, umrežavanja se formiraju i između određenih ostataka lizina i hidroksilizina. U vanćelijskom prostoru, u tkivima, monomeri kolagena tipa III sastavljaju se u makromolskim vlaknima i spajaju se u vlakna, pružajući snažnu potpornu strukturu tkivima koja zahtijevaju vučnu čvrstoću.

Trostruko-spiralna konformacija, koja je karakteristična za sve vlaknaste kolagene, moguća je zbog prisustva glicina, kao svake treće aminokiseline u nizu od oko 1000 aminokiselina. Kad se formira desna superspirala, ostaci glicina svakog monomera smještaju se u središte superheliksa (tamo gdje se tri monomera "dodiruju"). Svaku ljevostranu spiralu odlikuje potpuni zavoj u oko 3,3 aminokiselina. Periodičnost koju induciraju glicini pri razmaku od cijelih brojeva rezultira u superheliksu koji završi jednim okretom u oko 20 aminokiselina. U molekuli kolagena tipa III, ovaj (Gly-X-Y) n niz se ponavlja 343 puta. Prolin ili hidroksiprolin često se nalaze u položaju X i Y koji daju stabilnost trostruke spirale.

Osim što je sastavni sastavni dio mnogih organa, kolagen tipa III je takođe važan regulator promjera kolagenih vlakana tipa I i II. Kolagen tipa III je također poznat poolakšavanju agregacije trombocita vezanjem na njih pa stoga ima važnu ulogu I u zgrušavanju krvi.

Distribucija tkiva

Kolagen tipa III se nalazi kao glavna strukturna komponenta u šupljim organima poput velikih krvnih sudova, maternice i crijeva. Nalazi se i u mnogim drugim tkivima zajedno s kolagenom tipa I.

Gen

COL3A1 gen je smješten na dugom (q) kraku hromosoma 2 na 2q32.2, između položaja 188,974,372 i 189,012,745. Gen ima 51 egzon i dug je oko 40 kbp. Gen COL3A1 je orijentiran od repa do repa sa genom za drugi fibrilarni kolagen, COL5A2.

Iz ovog gena nastaju dva transkripta, koristeći različita mjesta poliadenilacije. Iako su za ovaj gen detektirani alternativno spojeni transkripti, oni su rezultat mutacija; ove mutacije mijenjaju spajanje RNK, često dovodeći do isključenja egzona ili upotrebe kriptičnih mjesta spajanja. Dobijeni neispravni protein je uzrok teške, rijetke bolesti, vaskularnog tipa Ehlers-Danlosovog sindroma (vEDS). Ove su studije pružile i važne informacije o mehanizmima spajanja RNK u genima s više egzona.

Klinički značaj

Mutacije gena COL3A1 uzrokuju vaskularni tip Ehlers-Danlos sindroma (vEDS; poznat i kao EDS tip IV; OMIM 130050). To je najteži oblik EDS-a, jer pacijenti često naglo umiru zbog puknuća velikih arterija ili drugih šupljih organa. Otkriveno je i da je nekoliko bolesnika s arterijskim aneurizmama bez jasnih znakova EDS-a imalo mutacije COL3A1.

Nedavno su identificirane i mutacije u COL3A1 kod pacijenata s teškim anomalijama mozga koji sugerirajuu da je kolagen tipa III važan za normalan razvoj mozga tokom embriogeneze. Ova bolest je slična onoj koju uzrokuju mutacije u GRP56 (OMIM 606854). Kolagen tipa III je poznati ligand receptora GRP56.

Prva pojedinačna mutacija u genu COL3A1 zabilježena je 1989. godine kod pacijenta s vEDS-om i promijenila je aminokiselinu glicin u serin. Od tada je u genu COL3A1 karakterizirano preko 600 različitih mutacija.^[6] Oko 2/3 ovih mutacija mijenja glicinsku aminokiselinu u drugu aminokiselinu u trostrukospiralnom dijelu lanca proteina. A identificiran je i veliki broj mutacija spajanja RNK. Zanimljivo je da je većina ovih mutacija dovodi do preskakanja egzona i stvaraju kraći polipeptid, u kojem trostruki Gly-Xaa-Yaa ostaju u okviru i nema kodona za prijevremeni prekid.

Funkcionalne posljedice mutacije COL3A1 mogu se proučavati u sistemu ćelijske kulture. Nekoliko malih biopsija kože dobiva se od pacijenta i koristi se za pokretanje kulture kožnih fibroblasta koji izražavaju kolagen tipa III. Protein kolagena tipa III, sintetiziran u ovim ćelijama, može se proučavati zbog njegove termičke stabilnost. Drugim riječima, kolageni se mogu podvrgnuti kratkoj digestiji proteinazama nazvanim tripsin i himotripsin pri povećanju temperature. Netaknute molekule kolagena tipa III, koje su formirale stabilnu trostruku spiralu, mogu izdržati takav tretman do oko 41^oC, dok se molekule sa mutacijama koje dovode do zamjene glicina raspadaju na znatno nižoj temperaturi.

Teško je predvidjeti kliničku ozbiljnost na temelju vrste i lokacije mutacija COL3A1. Druga važna klinička implikacija je da je nekoliko studija izvijestilo o mozaicizmu. To se odnosi na situaciju u kojoj jedan od roditelja nosi mutaciju u nekim, ali ne svim ćelijama, a izgleda fenotipski zdravo, ali ima više nego jedno pogođeno potomstvo. U takvoj situaciji rizik za drugo pogođeno dijete je veći nego kod genotipski normalnog roditelja.

Kolagen tipa III takođe bi mogao biti važan u nekoliko drugih ljudskih bolesti. Povećane količine kolagena tipa III nalaze se u mnogim fibroznim stanjima kao što su fibroza jetre i bubrega i sistemska skleroza. To je dovelo do pretraživanja serumskih biomarkera koji bi se mogli koristiti za dijagnosticiranje ovih stanja, bez potrebe za dobivanjem biopsija tkiva. Najčešće korišteni biomarker je N-terminalni propeptid prokolagela tipa III, koji se odvaja tokom biosinteze kolagena tipa III.

Životinjski modeli

Prijavljena su četiri različita modela miša sa oštećenjima Col3a1. Inaktivacija mišjeg gena Col3a1 pomoću homologne tehnike rekombinacije doveli su do kraćeg životnog vijeka kod homozigotnih mutantnih miševa. Miševi su prerano umrli od puknuća velikih arterija oponašajući ljudski fenotip vEDS. Ti su miševi imali i tešku malformaciju mozga. Druga studija otkrila je miševe sa prirodnom velikom delecijom gena Col3a1. Ovi miševi su iznenada umrli uslijed disekcije torakalne aorte. Treći tip mutiranih miševa bili su transgeni miševi s mutacijom Gly182Ser. Ti su dobili teške rane na koži I ispoljili vaskularnu krhkost u obliku smanjene vučne čvrstoće i prerano su umrli u dobi od 13-14 sedmica. Četvrti model miša sa neispravnim Col3a1 genom je miš s tijesnom kožom (Tsk2 / +), koji podsjeća na sistemsku sklerozu čovjeka.

Također pogledajte

References

^ ^a ^b ^c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000168542 - Ensembl, maj 2017
^ ^a ^b ^c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026043 - Ensembl, maj 2017
^ "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
^ Kuivaniemi H, Tromp G (2019). "Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution, and associated diseases". Gene. 707: 151–171. doi:10.1016/j.gene.2019.05.003.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
^ Dalgleish, Raymond. "COL3A1". Ehlers Danlos Syndrome Variant Database. Arhivirano s originala, 26. 1. 2021. Pristupljeno 10. 1. 2020. Nepoznati parametar |name-list-format= zanemaren (prijedlog zamjene: |name-list-style=) (pomoć)

Bibliografija

Rosenbloom J, Ren S, Macarak E (april 2016). "New frontiers in fibrotic disease therapies: The focus of the Joan and Joel Rosenbloom Center for Fibrotic Diseases at Thomas Jefferson University". Matrix Biology. 51: 14–25. doi:10.1016/j.matbio.2016.01.011. PMID 26807756.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Vandervore L, Stouffs K, Tanyalçin I, Vanderhasselt T, Roelens F, Holder-Espinasse M, Jørgensen A, Pepin MG, Petit F, Khau Van Kien P, Bahi-Buisson N, Lissens W, Gheldof A, Byers PH, Jansen AC (juni 2017). "COL3A1 encoding the ligand to GPR56 are associated with cobblestone-like cortical malformation, white matter changes and cerebellar cysts". Journal of Medical Genetics. 54 (6): 432–440. doi:10.1136/jmedgenet-2016-104421. PMID 28258187. Neispravno |display-authors=6 (pomoć)CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Ricard-Blum S, Baffet G, Théret N (august 2018). "Molecular and tissue alterations of collagens in fibrosis". Matrix Biology. 68–69: 122–149. doi:10.1016/j.matbio.2018.02.004. PMID 29458139.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Kühn, Klaus (1989). "Chapter 1: The classical collagens: Types I, II, and III". u Mayne, Richard; Burgeson, Robert E. (ured.). Structure and Function of Collagen Types. Orlando, FL: Academic Press. str. 1–39. ISBN 978-012-481280-2. Nepoznati parametar |name-list-format= zanemaren (prijedlog zamjene: |name-list-style=) (pomoć)</ref>
Frank M, Albuisson J, Ranque B, Golmard L, Mazzella JM, Bal-Theoleyre L, Fauret AL, Mirault T, Denarié N, Mousseaux E, Boutouyrie P, Fiessinger JN, Emmerich J, Messas E, Jeunemaitre X (decembar 2015). "The type of variants at the COL3A1 gene associates with the phenotype and severity of vascular Ehlers-Danlos syndrome". European Journal of Human Genetics. 23 (12): 1657–64. doi:10.1038/ejhg.2015.32. PMC 4795191. PMID 25758994.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Smith LB, Hadoke PW, Dyer E, Denvir MA, Brownstein D, Miller E, Nelson N, Wells S, Cheeseman M, Greenfield A (april 2011). "Haploinsufficiency of the murine Col3a1 locus causes aortic dissection: a novel model of the vascular type of Ehlers-Danlos syndrome". Cardiovascular Research. 90 (1): 182–90. doi:10.1093/cvr/cvq356. PMC 3058731. PMID 21071432. Neispravno |display-authors=6 (pomoć)CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Liu X, Wu H, Byrne M, Krane S, Jaenisch R (mart 1997). "Type III collagen is crucial for collagen I fibrillogenesis and for normal cardiovascular development". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 94 (5): 1852–6. doi:10.1073/pnas.94.5.1852. PMC 20006. PMID 9050868.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Risteli J, Niemi S, Trivedi P, Mäentausta O, Mowat AP, Risteli L (april 1988). "Rapid equilibrium radioimmunoassay for the amino-terminal propeptide of human type III procollagen". Clinical Chemistry. 34 (4): 715–8. PMID 3359606.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Horn D, Siebert E, Seidel U, Rost I, Mayer K, Abou Jamra R, Mitter D, Kornak U (septembar 2017). "Biallelic COL3A1 mutations result in a clinical spectrum of specific structural brain anomalies and connective tissue abnormalities". American Journal of Medical Genetics. Part A. 173 (9): 2534–2538. doi:10.1002/ajmg.a.38345. PMID 28742248.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
^[1]
Pepin MG, Schwarze U, Rice KM, Liu M, Leistritz D, Byers PH (decembar 2014). "Survival is affected by mutation type and molecular mechanism in vascular Ehlers-Danlos syndrome (EDS type IV)". Genetics in Medicine. 16 (12): 881–8. doi:10.1038/gim.2014.72. PMID 24922459.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Plancke A, Holder-Espinasse M, Rigau V, Manouvrier S, Claustres M, Khau Van Kien P (novembar 2009). "Homozygosity for a null allele of COL3A1 results in recessive Ehlers-Danlos syndrome". European Journal of Human Genetics. 17 (11): 1411–6. doi:10.1038/ejhg.2009.76. PMC 2986673. PMID 19455184.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Jørgensen A, Fagerheim T, Rand-Hendriksen S, Lunde PI, Vorren TO, Pepin MG, Leistritz DF, Byers PH (juni 2015). "Vascular Ehlers-Danlos Syndrome in siblings with biallelic COL3A1 sequence variants and marked clinical variability in the extended family". European Journal of Human Genetics. 23 (6): 796–802. doi:10.1038/ejhg.2014.181. PMC 4795069. PMID 25205403. Neispravno |display-authors=6 (pomoć)CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Karsdal MA, Nielsen SH, Leeming DJ, Langholm LL, Nielsen MJ, Manon-Jensen T, Siebuhr A, Gudmann NS, Rønnow S, Sand JM, Daniels SJ, Mortensen JH, Schuppan D (novembar 2017). "The good and the bad collagens of fibrosis - Their role in signaling and organ function". Advanced Drug Delivery Reviews. 121: 43–56. doi:10.1016/j.addr.2017.07.014. PMID 28736303.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Krieg T, Langer I, Gerstmeier H, Keller J, Mensing H, Goerz G, Timpl R (decembar 1986). "Type III collagen aminopropeptide levels in serum of patients with progressive systemic scleroderma". The Journal of Investigative Dermatology. 87 (6): 788–91. doi:10.1111/1523-1747.ep12459865. PMID 3782862.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Long KB, Li Z, Burgwin CM, Choe SG, Martyanov V, Sassi-Gaha S, Earl JP, Eutsey RA, Ahmed A, Ehrlich GD, Artlett CM, Whitfield ML, Blankenhorn EP (mart 2015). "The Tsk2/+ mouse fibrotic phenotype is due to a gain-of-function mutation in the PIIINP segment of the Col3a1 gene". The Journal of Investigative Dermatology. 135 (3): 718–27. doi:10.1038/jid.2014.455. PMC 4324084. PMID 25330296.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Fogo AB, Lusco MA, Najafian B, Alpers CE (juni 2017). "AJKD Atlas of Renal Pathology: Type III Collagen Glomerulopathy". American Journal of Kidney Diseases. 69 (6): e25–e26. doi:10.1053/j.ajkd.2017.04.004. PMID 28532638.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
<D'hondt S, Guillemyn B, Syx D, Symoens S, De Rycke R, Vanhoutte L, Toussaint W, Lambrecht BN, De Paepe A, Keene DR, Ishikawa Y, Bächinger HP, Janssens S, Bertrand MJ, Malfait F (septembar 2018). "Type III collagen affects dermal and vascular collagen fibrillogenesis and tissue integrity in a mutant Col3a1 transgenic mouse model". Matrix Biology. 70: 72–83. doi:10.1016/j.matbio.2018.03.008. PMID 29551664.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Richards AJ, Ward PN, Narcisi P, Nicholls AC, Lloyd JC, Pope FM (juni 1992). "A single base mutation in the gene for type III collagen (COL3A1) converts glycine 847 to glutamic acid in a family with Ehlers-Danlos syndrome type IV. An unaffected family member is mosaic for the mutation". Human Genetics. 89 (4): 414–8. doi:10.1007/bf00194313. PMID 1352273.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Schwarze U, Goldstein JA, Byers PH (decembar 1997). "Splicing defects in the COL3A1 gene: marked preference for 5' (donor) spice-site mutations in patients with exon-skipping mutations and Ehlers-Danlos syndrome type IV". American Journal of Human Genetics. 61 (6): 1276–86. doi:10.1086/301641. PMC 1716081. PMID 9399899.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Välkkilä M, Melkoniemi M, Kvist L, Kuivaniemi H, Tromp G, Ala-Kokko L (septembar 2001). "Genomic organization of the human COL3A1 and COL5A2 genes: COL5A2 has evolved differently than the other minor fibrillar collagen genes". Matrix Biology. 20 (5–6): 357–66. doi:10.1016/s0945-053x(01)00145-7. PMID 11566270.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Kuivaniemi H, Kontusaari S, Tromp G, Zhao MJ, Sabol C, Prockop DJ (1990). "Identical G+1 to A mutations in three different introns of the type III procollagen gene (COL3A1) produce different patterns of RNA splicing in three variants of Ehlers-Danlos syndrome. IV. An explanation for exon skipping some mutations and not others". The Journal of Biological Chemistry. 265 (20): 12067–74. PMID 2365710.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Kontusaari S, Tromp G, Kuivaniemi H, Ladda RL, Prockop DJ (juli 1990). "Inheritance of an RNA splicing mutation (G+ 1 IVS20) in the type III procollagen gene (COL3A1) in a family having aortic aneurysms and easy bruisability: phenotypic overlap between familial arterial aneurysms and Ehlers-Danlos syndrome type IV". American Journal of Human Genetics. 47 (1): 112–20. PMC 1683756. PMID 2349939.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Ala-Kokko L, Kontusaari S, Baldwin CT, Kuivaniemi H, Prockop DJ (juni 1989). "Structure of cDNA clones coding for the entire prepro alpha 1 (III) chain of human type III procollagen. Differences in protein structure from type I procollagen and conservation of codon preferences". The Biochemical Journal. 260 (2): 509–16. doi:10.1042/bj2600509. PMC 1138697. PMID 2764886.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Pepin MG, Murray ML, Byers PH (novembar 2015). "Vascular Ehlers-Danlos Syndrome". GeneReviews. PMID 20301667. Nepoznati parametar |editors= zanemaren (prijedlog zamjene: |editor=) (pomoć)CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Kontusaari S, Tromp G, Kuivaniemi H, Romanic AM, Prockop DJ (novembar 1990). "A mutation in the gene for type III procollagen (COL3A1) in a family with aortic aneurysms". The Journal of Clinical Investigation. 86 (5): 1465–73. doi:10.1172/JCI114863. PMC 296891. PMID 2243125.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Anderson DW, Edwards TK, Ricketts MH, Kuivaniemi H, Tromp G, Stolle CA, Deak SB, Boyd CD (novembar 1996). "Multiple defects in type III collagen synthesis are associated with the pathogenesis of abdominal aortic aneurysms". Annals of the New York Academy of Sciences. 800: 216–28. doi:10.1111/j.1749-6632.1996.tb33312.x. PMID 8958996.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
6 (juni 1993). "Sequencing of cDNA from 50 unrelated patients reveals that mutations in the triple-helical domain of type III procollagen are an infrequent cause of aortic aneurysms". The Journal of Clinical Investigation. 91 (6): 2539–45. doi:10.1172/JCI116490. PMC 443315. PMID 8514866.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Tromp G, Kuivaniemi H, Shikata H, Prockop DJ (januar 1989). "A single base mutation that substitutes serine for glycine 790 of the alpha 1 (III) chain of type III procollagen exposes an arginine and causes Ehlers-Danlos syndrome IV". The Journal of Biological Chemistry. 264 (3): 1349–52. PMID 2492273.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
Kontusaari S, Tromp G, Kuivaniemi H, Stolle C, Pope FM, Prockop DJ (septembar 1992). "Substitution of aspartate for glycine 1018 in the type III procollagen (COL3A1) gene causes type IV Ehlers-Danlos syndrome: the mutated allele is present in most blood leukocytes of the asymptomatic and mosaic mother". American Journal of Human Genetics. 51 (3): 497–507. PMC 1682722. PMID 1496983.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)</ref>
6 (mart 2017). "The 2017 international classification of the Ehlers-Danlos syndromes". American Journal of Medical Genetics. Part C, Seminars in Medical Genetics. 175 (1): 8–26. doi:10.1002/ajmg.c.31552. PMID 28306229.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
Malfait F (oktobar 2018). "Vascular aspects of the Ehlers-Danlos Syndromes". Matrix Biology. 71–72: 380–395. doi:10.1016/j.matbio.2018.04.013. PMID 29709596.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ (1991). "Genetic causes of aortic aneurysms. Unlearning at least part of what the textbooks say". The Journal of Clinical Investigation. 88 (5): 1441–4. doi:10.1172/JCI115452. PMC 295644. PMID 1939638.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ (1997). "Mutations in fibrillar collagens (types I, II, III, and XI), fibril-associated collagen (type IX), and network-forming collagen (type X) cause a spectrum of diseases of bone, cartilage, and blood vessels". Human Mutation. 9 (4): 300–15. doi:10.1002/(SICI)1098-1004(1997)9:4<300::AID-HUMU2>3.0.CO;2-9. PMID 9101290.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
Kuivaniemi H, Tromp G, Prockop DJ (april 1991). "Mutations in collagen genes: causes of rare and some common diseases in humans". FASEB Journal. 5 (7): 2052–60. doi:10.1096/fasebj.5.7.2010058. PMID 2010058.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
Byers PH, Belmont J, Black J, De Backer J, Frank M, Jeunemaitre X, Johnson D, Pepin M, Robert L, Sanders L, Wheeldon N (mart 2017). "Diagnosis, natural history, and management in vascular Ehlers-Danlos syndrome". American Journal of Medical Genetics. Part C, Seminars in Medical Genetics. 175 (1): 40–47. doi:10.1002/ajmg.c.31553. PMID 28306228.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
Boudko SP, Engel J, Okuyama K, Mizuno K, Bächinger HP, Schumacher MA (2008). "Crystal structure of human type III collagen Gly991-Gly1032 cystine knot-containing peptide shows both 7/2 and 10/3 triple helical symmetries". The Journal of Biological Chemistry. 283 (47): 32580–9. doi:10.1074/jbc.M805394200.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)
Lamberg A, Helaakoski T, Myllyharju J, Peltonen S, Notbohm H, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI (maj 1996). "Characterization of human type III collagen expressed in a baculovirus system. Production of a protein with a stable triple helix requires coexpression with the two types of recombinant prolyl 4-hydroxylase subunit". The Journal of Biological Chemistry. 271 (20): 11988–95. doi:10.1074/jbc.271.20.11988. PMID 8662631.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)

Vanjski linkovi

Collagen type III na US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
"COL3A1". Ehlers Danlos Syndrome Variant Database. Arhivirano s originala, 26. 1. 2021. Pristupljeno 10. 1. 2020.
"Report for CCDS2297.1". Consensus Coding Sequence (CDS) Database. National Center for Biotechnology Information (NCBI).
"Ehlers-Danlos Syndrome Type IV". GeneReview. NCBI/NIH/UW.

^ Jimenez SA, Feldman G, Bashey RI, Bienkowski R, Rosenbloom J (august 1986). "Co-ordinate increase in the expression of type I and type III collagen genes in progressive systemic sclerosis fibroblasts". The Biochemical Journal. 237 (3): 837–43. doi:10.1042/bj2370837. PMC 1147064. PMID 3800922.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000168542 - Ensembl, maj 2017

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026043 - Ensembl, maj 2017

[3] "Human PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[4] "Mouse PubMed Reference:". National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.

[5] Kuivaniemi H, Tromp G (2019). "Type III collagen (COL3A1): Gene and protein structure, tissue distribution, and associated diseases". Gene. 707: 151–171. doi:10.1016/j.gene.2019.05.003.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)

[6] Dalgleish, Raymond. "COL3A1". Ehlers Danlos Syndrome Variant Database. Arhivirano s originala, 26. 1. 2021. Pristupljeno 10. 1. 2020. Nepoznati parametar |name-list-format= zanemaren (prijedlog zamjene: |name-list-style=) (pomoć)

[Jimenez_1986_BJ-7] Jimenez SA, Feldman G, Bashey RI, Bienkowski R, Rosenbloom J (august 1986). "Co-ordinate increase in the expression of type I and type III collagen genes in progressive systemic sclerosis fibroblasts". The Biochemical Journal. 237 (3): 837–43. doi:10.1042/bj2370837. PMC 1147064. PMID 3800922.CS1 održavanje: upotreba parametra authors (link)

[5]

[1]

[2]

[3]

[4]

[6]

[1]