TRiC
Kompleks proteinskog prstena T-kompleksa (TRiC), inače poznat kao šaperonin koji sadrži TCP-1 (CCT). Termin "TCP-1" različito je proširen kao "protein T-kompleksa 1" i "složeni polipeptid 1 bez repa". "T-kompleks" je isti kao i bezrepi kompleks, CCT lokus povezan s dužinom repa kod miševa. To je multiproteinski kompleks i šaperonin eukariotskih ćelija. Poput bakterijskog GroEL, kompleks TRiC pomaže u savijanju ~ 10% proteoma, a neki od njegovih najpoznatijih supstrata su aktin i tubulin.[2][3] TRiC je primjer biološke mašine koja savija podloge unutar centralne šupljine svog bačvastog sklopa, koristeći energiju iz hidrolize ATP.
Podjedinice
urediLjudski TRiC kompleks čine dva prstena koji sadrže 8 sličnih, ali neidentičnih podjedinica, svaka s molekulskom težinom od ~60 kDa. Dva prstena složena su asimetrično, tvoreći bačvastu strukturu s molekulskom težinom od ~1 MDa.[4][3]
| Podjedinica | MW (kDa)[A] | Svojstva |
|---|---|---|
| TCP1 (CCT1/α) | 60 | |
| CCT2 (β) | 57 | |
| CCT3 (γ) | 61 | |
| CCT4 (δ) | 58 | |
| CCT5 (ε) | 60 | |
| CCT6 (ζ) | 58 | U ljudskom genomu, po dvije kopije CCT6A i CCT6B. |
| CCT7 (η) | 59 | |
| CCT8 (θ) | 60 |
A Molekulska težina ljudske podjedinice.
U suprotnom smjeru kazaljke na satu od vanjske strane, svaki prsten izrađen je od podjedinica sljedećim redoslijedom: 6-8-1-5-2-4-1-3.[5]
Evolucija
urediCCT je evoluirao iz arhejskog termosoma ~2Gya, s tim da su se dvije podjedinice diverzificirale u više cjelina. CCT se promijenio iz jednog tipa podjedinice u dva, tri, pet i na kraju osam tipova.[5](fig. 4)
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ Zang, Yunxiang; Jin, Mingliang; Wang, Huping; Cui, Zhicheng; Kong, Liangliang; Liu, Caixuan; Cong, Yao (24. 10. 2016). "Staggered ATP binding mechanism of eukaryotic chaperonin TRiC (CCT) revealed through high-resolution cryo-EM". Nature Structural & Molecular Biology. Springer Science and Business Media LLC. 23 (12): 1083–1091. doi:10.1038/nsmb.3309. ISSN 1545-9993. PMID 27775711.
- ^ Balchin, David; Hayer-Hartl, Manajit; Hartl, F. Ulrich (30. 6. 2016). "In vivo aspects of protein folding and quality control". Science. American Association for the Advancement of Science (AAAS). 353 (6294): aac4354. doi:10.1126/science.aac4354. hdl:11858/00-001M-0000-002B-0856-C. ISSN 0036-8075. PMID 27365453.
- ^ a b Gestaut, Daniel; Limatola, Antonio; Joachimiak, Lukasz; Frydman, Judith (2019). "The ATP-powered gymnastics of TRiC/CCT: an asymmetric protein folding machine with a symmetric origin story". Current Opinion in Structural Biology. Elsevier BV. 55: 50–58. doi:10.1016/j.sbi.2019.03.002. ISSN 0959-440X. PMC 6776438. PMID 30978594.
- ^ Balchin, David; Hayer-Hartl, Manajit; Hartl, F. Ulrich (30. 6. 2016). "In vivo aspects of protein folding and quality control". Science. American Association for the Advancement of Science (AAAS). 353 (6294): aac4354. doi:10.1126/science.aac4354. hdl:11858/00-001M-0000-002B-0856-C. ISSN 0036-8075. PMID 27365453.
- ^ a b Willison, KR (5. 10. 2018). "The structure and evolution of eukaryotic chaperonin-containing TCP-1 and its mechanism that folds actin into a protein spring". The Biochemical Journal. 475 (19): 3009–3034. doi:10.1042/BCJ20170378. hdl:10044/1/63924. PMID 30291170.
