Adenozintrifosfataza

(Preusmjereno sa ATPaza)

Adenozintrifosfataza (3.6.1.3) – adenilpirofosfataza, ATP monofosfataza, ATPaza, SV40 T-antigen, adenozin 5'-trifosfataza, ATP hidrolaza, kompleks V (mitohondrijski elektronski transport), (Ca2+ + Mg2+)-ATPaza, HCO3--ATPaza, adenozinska trifosfataza) – je enzim sa sistemskim imenom ATP fosfohidrolaza.[1][2][3][4][5][6]

Adenozintrifosfataza
Identifikatori
Simbol?
CAS broj9000-83-3

ATPaza katalizira slijedeću hemijsku reakciju:

ATP + H2O ADP + fosfat

Mnogi enzimi koji su nekada bili obuhvaćeni ovom klasom, sada su u klasama EC 3.6.3 i EC 3.6.4.

FunkcijeUredi

Transmembranski ATPaze unose mnoge metabolite koji su potrebni za ćelijski metabolizam i odnošenje toksina, otpada i rastvorenih materija koje mogu ometati ćelijske procese. Važan primjer je natrij-kalij mjenjač (iliNa+/K+ATPaza) koja održava potencijal ćelijske membrane. Primjer je I vodik kalij ATPaza ((H+/K+ATPAZA) ili protonska pumpa želuca koja zakiseljava njegov sadržaj. Osim uloge izmjenjivača, druge kategorije transmembranskih ATPaza uključuju ko-transporterske pumpe (međutim, neki izmjenjivači su pumpe). Neki od njih, poput Na+/K+ATPaze, učestvuju u mreži protoka punjenja, ali drugi ne. Oni se nazivaju "elektrogeni" i "neelektrogeni" transporteri. [7]

MehanizamUredi

Spajanje između ATP hidrolize i transporta je više ili manje stroga hemijska reakcija, u kojoj se određeni broj rastvorenih molekula prenosi na svaku molekulu ATP koja se hidrolizira; naprimjer, 3 Na+ ion iz ćelije i 2 K+ ion unutra po hidroliziranom ATP, za Na+/K+ izmjenjivač. Transmembranske ATPaze koriste hemijski potencijal energije ATP, jer oni obavljaju mehanički rad: oni transportiraju rastvorene supstance u smjeru suprotnom od svoje termodinamičkih preferiranih pravaca kretanja, to jest, sa strane membrane, gdje su u niskoj, na stranu gdje su u visokoj koncentraciji. Ovaj proces se označava kao aktivni transport. [8][9]

Nprimjer, blokiranje vezikulskih H+-ATPaza može unutar vezikule povećati pH vrijednost, a smanjiti je u citoplazmi.

Transmembranske ATP sintazeUredi

ATP syntaza mitochondrija i hloroplasta je anabolički enzim koji iskorištava energiju transmembranskog protonskog gradijenta kao izvor energije za dodavanje grupe neorganskog fosfata na molekulu adenozin difosfata (ADP) za formiranje molekule adenozin trifosfata (ATP).

Ovaj enzim djeluje kada proton obara gradijent koncentracije, dajući enzimu spinovano ketanje. Ovo je jedinstvena spinska veza zajedničkog kretanja ADP i P, kako bi nastao ATP.

ATP sintaza može funkcionirati u obrnuto, to jest, korištenjem energije koji oslobađa hidroliza ATP, za pumpanje protona protiv njihovog elektrohemijskog gradijenta.

KlasifikacijaUredi

Postoje različiti tipovi ATPaze, koji se međusobno razlikuju (funkcijski i strukturno sinteza i/ili hidroliza ATP) (F-, V- i A-ATPaze sadrže rotirajuče motore) i po tipu iona koe transportiraju.

P-ATPazaUredi

P-ATPazes (poznate i kao E1-E2 ATPaze) su nađene kod bakterija i u plazma mebranama eukariotskih organela. Njihovo ime potiče od kratkog vremena vezanost anorganskog fosfata za ostatke aspartats u trenutku aktivacije. Funkcija P-ATPaza je transport različitih spojeva, kao što su ioni i fosfolipidi, kroz membranu, pomoću energije koja nastaje hidrolizom ATP. Postoji mnogo različitih klasa P-ATPaza, koje prenose određenu vrstu iona. P-ATPaze se mogu sastojati od jednog ili dva polipeptida, a obično mogu imati dvije glavne konformacije, E1 i E2.

ATPazni geni čovjekaUredi

Također pogledajteUredi

ReferenceUredi

  1. ^ Geider, K. and Hofmann-Berling, H. (1981). "Proteins controlling the helical structure of DNA". Annu. Rev. Biochem. 50: 233–260. PMID 6267987.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  2. ^ Kielley, W.W. (1961). "Myosin adenosine triphosphatase". u Boyer, P.D., Lardy, H. and Myrbäck, K. (ured.). The Enzymes. 5 (2nd izd.). New York: Academic Press. str. 159–168.CS1 održavanje: više imena: editors list (link)
  3. ^ Martin, S.S. and Senior, H.E. (1980). "Membrane adenosine triphosphatase activities in rat pancreas". Biochim. Biophys. Acta. 602: 401–418. PMID 6252965.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  4. ^ Njus, D., Knoth, J. and Zallakian, M. (1981). "Proton-linked transport in chromaffin granules". Curr. Top. Bioenerg. 11: 107–147.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  5. ^ Riley, M.V. and Peters, M.I. (1981). "The localization of the anion-sensitive ATPase activity in corneal endothelium". Biochim. Biophys. Acta. 644: 251–256. PMID 6114746.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  6. ^ Tjian, R. (1981). "Regulation of viral transcription and DNA replication by the SV40 large T antigen". Curr. Top. Microbiol. Immunol. 93: 5–24. PMID 6269805.
  7. ^ Bajrović K, Jevrić-Čaušević A., Hadžiselimović R., Eds. (2005). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB) Sarajevo. ISBN 9958-9344-1-8.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
  8. ^ Kapur Pojskić L. (2014). Uvod u genetičko inženjerstvo i biotehnologiju, 2. izdanje. Institut za genetičko inženjerstvo i biotehnologiju (INGEB), Sarajevo. ISBN 978-9958-9344-8-3.
  9. ^ Međedović S., Maslić E., Hadžiselimović R. Biologija 2. Svjetlost, Sarajevo. ISBN 9958-10-222-6.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)

Vanjski linkoviUredi