Razlika između verzija stranice "Beta-list"

[[Datoteka:Betafaltblatt.png|380px|thumb|Karakteristični izgled ß-lista]]

'''Beta-list''' ili '''beta-ravan''' ili '''naborana ravan''' i '''beta-ploča''', uz [[alfa-heliks]] je drugi tip [[sekundarna struktura proteina|sekundarne strukture proteina]]. Sastoji od ß-lanaca bočno povezanih sa tri ili više [[vodikova veza|vodikovih veza]] i formira uvijenu nabranu ploču.

Povezane ß-ravni učestvuju u formiranju globulastih i [[linearni protein|nitastnih proteina]] koji su ispitivani kod mnogih ljudskih bolesti, uključujući [[Alzheimerova bolest|Alzheimerovu]] i [[bolest ludih krava]].

[[Datoteka:1gwe antipar betaSheet both.png|thumb|right|500px| Primjer 4-lančanog [[Antiparalelnost (biohemija) | antiparalelna]] fragmenta β-lista iz kristalne strukture enzima [[katalaza]] ([[Proteinska banka podataka|PDB]], datoteka 1GWE, rezolucija 0,88&nbsp;Å) <br>a) Pogled sprijeda, prikazuje antiparalelne vodikove veze (isprekidane) između peptidnih NH i CO grupa na susjednim lancima. Strelice pokazuju smjer lanca, a konture gustine elektrona ocrtavaju atome koji nisu vodici. Atomi kisika su crvene kuglice, atomi dušika su plavi, a atomi vodika su izostavljeni zbog jednostavnosti; bočni lanci su prikazani samo prema prvom ugljikovom atomu u bočnom lancu (zeleni). <br>b) Pogled s ruba na centralne dvije β-niti u a, pokazujući desni ''zaokret'' i '' nabor '' C ^α i bočnih lanaca koji naizmjenično strše nasuprot uputi s lista.]]

Većina ß-lanaca su uređeni tako da u dodiru sa drugim lancima formiraju izduženu mrežu vodikovih veza]] sa susjednim lancima, u kojoj [[dušik|N]]-[[vodik|H]] grupe skeleta jednog lanca uspostavljaju [[vodikova veza|vikove veze]] sa [[kovalentna veza|C=O]] grupama kičme susjednih lanaca. U potpuno izduženom ß-lancu dolazi do sukcesivne promjene [[bočni lanac|bočnih lanaca]] uspravljanja i spuštanja itd.

Konačno, pojedinačni lanci mogu biti sa ibrascem mješavine veza sa paralelnim lancem na jednoj strani i antiparalelnim na drugoj. Ovakvo uređenje je manje uobičajeno nego što bi se pretpostavilo nasumičnom raspodjelom orijentacija, što ukazuje na to da je ova shema manje stabilna od antipapalelne.

Velike aromatske [[bočni lanac|bočne grupe]] ([[Tirozin|Thy]], [[fenilalanin|Phe]] i [[triptofan|Trp]]) i ß-razgranate aminokiseline ([[treonin|Thr]], [[valin|Val]], [[Izoleucin|Ile]]) imaju veću vjerovatnoću da se nađu u okviru ß-lanca u sredini ß-ravni. <ref>{{cite journal | vauthors = Richardson JS, Richardson DC | title = Natural beta-sheet proteins use negative design to avoid edge-to-edge aggregation | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 99 | issue = 5 | pages = 2754–9 | date = Marchmart 2002 | pmid = 11880627 | pmc = 122420 | doi = 10.1073/pnas.052706099 }}</ref> Interesantno je da se različiti tipovi bočnih grupa (kao što je [[prolin|Pro]]linska) prvnstveno nalaze na kraju lanca ß-jravni, verovatno da bi izbjegle vezanja između proteina po obrascu “kraj za kraj”, koje može dovesti do [[grupa|grupisanja]] i [[amiloid]]ne forme.

Vrlo jednostavan [[strukturni motiv]] kod ß-ravni je [[beta-ukosnica|ß-ukosnica]], u kojoj su dva antiparalelna lanca povezana (ß-okret) kratkom petljom od dva do pet [[bočni lanac|bočnih lanaca]], od kojih je jedan najčešće sa [[glicin]]om ili [[prolin]]om, gdje oba mogu da prihvate neobičnu konfiguraciju dvostrukog ugla potrebnu za oštar [[zaokret]], odnosno formira se oštro savijanje peptidnog lanca. Međutim, pojedinačni lanci se takođe mogu povezati sa dugačkim petljama na složenije načine; petlje mogu imati [[alfa heliks]] ili čak cijele proteinske domene.

Motiv [[Grčki jezik|grčkog ključa]] se sastoji iz četiri susjedna antiparalelna lanca i njihovih veznih petlji. Sadrži tri antiparalelna lanca spojena ukosnicom, dok se četvrti graniči sa prvim, a sa trećim lancem je spojen je dužom petljom. Ovj tip strukture formira se vrlo lahko, tokom procesa slaganja proteina. Dobio je naziv po čestoj šari na ornamentima [[Antička Grčka|starogrčke umjetnosti]]. <ref>[http://swissmodel.expasy.org/course/text/chapter4.htm Tertiary Protein Structure and Folds: section 4.3.2.1]. From [http://swissmodel.expasy.org/course/ Principles of Protein Structure, Comparative Protein Modelling, and Visualisation]</ref><ref name="pmid8506258">{{cite journal | vauthors = Hutchinson EG, Thornton JM | title = The Greek key motif: extraction, classification and analysis | journal = Protein Engineering | volume = 6 | issue = 3 | pages = 233–45 | date = Aprilapril 1993 | pmid = 8506258 | doi = 10.1093/protein/6.3.233 }}</ref>

U ovom motivu sudvije antiparalelne nabrane β-ploče povezane dijelom polipeptida strukture kao & α;-heliks. Sličan motiv zvan β-&alpha;-β-&alpha;motiv čini osnovnu komponentu najčešćeg oblika tercijarna strukture proteina, [[Α/β proteini|TIM bure]]. <ref>See sections II B and III C, D in {{cite book | vauthors = Richardson JS |year= 1981 |title=Anatomy and Taxonomy of Protein Structures |journal=Advances in Protein Chemistry |volume=34 |pages=167–339|isbn=0-12-034234-0 |doi=10.1016/s0065-3233(08)60520-3}}</ref>

Motiv psi-petlje (Ψ-petlje) sastoji se od dva antiparalelna lanca s jednim lancem između, koji je s oba povezan vodikovim vezama.<ref>{{cite journal | vauthors = Hutchinson EG, Thornton JM | title = PROMOTIF--a program to identify and analyze structural motifs in proteins | journal = Protein Science | volume = 5 | issue = 2 | pages = 212–20 | date = Februaryfebruar 1996 | pmid = 8745398 | pmc = 2143354 | doi = 10.1002/pro.5560050204 }}</ref> There are four possible strand topologies for single Ψ-loops.<ref name="pmid2281084">{{cite journal | vauthors = Hutchinson EG, Thornton JM | title = HERA--a program to draw schematic diagrams of protein secondary structures | journal = Proteins | volume = 8 | issue = 3 | pages = 203–12 | year = 1990 | pmid = 2281084 | doi = 10.1002/prot.340080303 }}</ref> Ovaj motiv je rijedak jer ie mala vjerovatnoća da se neće dogoditi da se desi proces preklapanja proteina. Ψ-petlja je prvi put identificirana u porodici [[proteaza asparaginske kiseline| asparaginska proteaza]].<ref name="pmid2281084"/>

Velika raznovrsnost topologije i veza između osnovnih sekundarnih strukturnih elemenata uzrokuje formiranje različitih proteinskih uvijanja. Poznati prijevoji koji sadrže ß-ravni uključuju ß-valjkove, ß-propelere i motive [[želatin]]asto-uvijenog prijevoja. Osnovi strukturne klasifikacije proteina uključuju posebnu kategoriju za sve ß-proteine. <ref>{{Cite web |url=http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.c.bbf.html |title=SCOP: Fold: WW domain-like<!-- Bot generated title --> |access-date=1. 6. 2007-06-01 |archive-url=https://web.archive.org/web/20120204065925/http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.c.bbf.html |archive-date=4. 2. 2012-02-04 |url-status=dead }}</ref><ref>[http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2/course/section9/sss/super2.html PPS '96 - Super Secondary Structure<!-- Bot generated title -->]</ref>

Β-ravni se nalaze u [[svi β proteini|svim β]], [[Α+β proteini|α+β]] i [[Α/β proteini|α/β]] domenima prema [[Strukturna klasifikacija proteina|strukturnoj klasifikaciji proteina]] (''Structural Classification of Proteinsand'' – SCOP) je obiman priručnik, u kojem su klasificirani strukturni domeni proteina, zasnovani na sličnostima dijelova njihovih [[aminokiselina]] i trodimenzijske strukture) i mnogih [[peptid]]a ili malih proteina sa slabo definisarom strukturom. [[svi β proteini|Svi β domeni]] mogu formirati oblike kao što su [[β-bure]], [[β-sendvič]], [[β-przma]], [[Svi β proteini|β-propeler]], [[β-heliks]]. <ref>{{cite journal | vauthors = Hubbard TJ, Murzin AG, Brenner SE, Chothia C | title = SCOP: a structural classification of proteins database | journal = Nucleic Acids Research | volume = 25 | issue = 1 | pages = 236–9 | date = Januaryjanuar 1997 | pmid = 9016544 | pmc = 146380 | doi = 10.1093/nar/25.1.236 }}</ref><ref>{{cite journal | vauthors = Fox NK, Brenner SE, Chandonia JM | title = SCOPe: Structural Classification of Proteins--extended, integrating SCOP and ASTRAL data and classification of new structures | journal = Nucleic Acids Research | volume = 42 | issue = Database issue | pages = D304-9 | date = Januaryjanuar 2014 | pmid = 24304899 | doi = 10.1093/nar/gkt1240 | pmc=3965108}}</ref>

[[beta heliks|ß heliks]] se formira od ponavljajućih strukturnih jedinica, koje se sastoje od dva ili tri kratka ß-lanca, povezana kratkim petljama. Ove jedinice se “nagomilavaju“ jedna na drugu u obliku spirale tako da dolazi do uzastopnog ponavljanja istog lanca vodikovih veza, u međusobno paralelnoj orijentaciji. Kod ß-heliksa, sami lanci su skoro planarni, a rezultujuća površina heliksa je skoro ravna, naprimjer, formiranjem oblika [[prizma|trouglaste prizme]].<ref>{{cite journal | vauthors = Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z | title = Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein | journal = Nature | volume = 406 | issue = 6793 | pages = 322–4 | date = Julyjuli 2000 | pmid = 10917536 | doi = 10.1038/35018604 }}</ref>

Strukture β-nabora napravljene su od proširenih polipeptidnih β-lanaca, sa nitima povezanim sa svojim susjedima [[vodikova veza|vodikovim vezama]]. Zbog ove produžene konformacije okosnice, β-listovi se opiru [[istezanje|istezanju]]. β-listovi u proteinima mogu izvoditi [[niskofrekventno kolektivno kretanje u proteina i DNK |niskofrekventno]] gibanje poput harmonike. kako je uočeno [[Ramanova spektroskopija|Ramanovom spektroskopijom]]<ref name="pmid7115900">{{cite journal | vauthors = Painter PC, Mosher LE, Rhoads C | title = Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins | journal = Biopolymers | volume = 21 | issue = 7 | pages = 1469–72 | date = Julyjuli 1982 | pmid = 7115900 | doi = 10.1002/bip.360210715 }}</ref> i analizirano prema kvazikontinuiranim modelu<ref name="pmid4052563">{{cite journal | vauthors = Chou KC | title = Low-frequency motions in protein molecules. Beta-sheet and beta-barrel | journal = Biophysical Journal | volume = 48 | issue = 2 | pages = 289–97 | date = Augustaugust 1985 | pmid = 4052563 | pmc = 1329320 | doi = 10.1016/S0006-3495(85)83782-6 }}</ref>

U nekim bakterijskim [[metaloproteaza]]ma nalazi se dvostrana β-spirala (desnoruka); njihove dvije petlje dugačke su šest ostataka i vežu stabilizirajuće ione [[kalcij]]a kako bi održale integritet strukture, koristeći okosnicu i Asp bočne lance kisika motiva sekvence GGXGXD.<ref>{{cite journal | vauthors = Baumann U, Wu S, Flaherty KM, McKay DB | title = Three-dimensional structure of the alkaline protease of Pseudomonas aeruginosa: a two-domain protein with a calcium binding parallel beta roll motif | journal = The EMBO Journal | volume = 12 | issue = 9 | pages = 3357–64 | date = Septemberseptembar 1993 | pmid = 8253063 | pmc = 413609 }}</ref>

Neki proteini koji su poremećeni ili spiralni kao monomeri, kao što je amiloid ß ([[amiloidi]] su nerješiva vlakna proteina, grupe koje imaju posebne strukturne osobine) koja mogu da formiraju [[oligomer]]tne strukture bogate ß-ravnima, što je povezano sa patološkim stanjima. ß-amiloid je proteinska oligomerna forma, predstavljena kao uzročnik [[Alzheimerova bolest|Alzheimerove bolesti]]. Njena struktura još treba da se odredi u potpunosti, ali skorašnji podaci ukazuju na to da može ličiti na neobičan dvostrukolančani ß-heliks.<ref name="pmid15944695">{{cite journal | vauthors = Nelson R, Sawaya MR, Balbirnie M, Madsen AØ, Riekel C, Grothe R, Eisenberg D | title = Structure of the cross-beta pine of amyloid-like fibrils | journal = Nature | volume = 435 | issue = 7043 | pages = 773–8 | date = Junejuni 2005 | pmid = 15944695 | pmc = 1479801 | doi = 10.1038/nature03680 }}</ref>

[[Bočni lanac|Bočni lanci]] od ostataka [[aminokiselina]] nađeni u strukturi ß-ravni mogu također da budu uređeni tako da mnogi od graničnih bočnih lanaca na jednoj strani ravni budu hidrofobni, dok su mnogi od međusobno susjednih na suprotnoj strani ravni polarni ili naelektrisani (hidrofilni), što može biti korisno ako ravan treba da formira granicu između polarnih/vodnjikstih i nepolarnih/zamućenih okruženja. <ref name="pmid7682699">{{cite journal | vauthors = Zhang S, Holmes T, Lockshin C, Rich A | title = Spontaneous assembly of a self-complementary oligopeptide to form a stable macroscopic membrane | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 90 | issue = 8 | pages = 3334–8 | date = Aprilapril 1993 | pmid = 7682699 | pmc = 46294 | doi = 10.1073/pnas.90.8.3334 }}</ref>

* [[Alfa heliks| α-heliks]]

* {{cite web | vauthors = Cooper J | url = http://www.cryst.bbk.ac.uk/PPS2/course/section9/sss/super2.html | title = Super Secondary Structure - Part II | work = Principles of Protein Structure Using the Internet | date = 31. May5. 1996 | access-date = 25. May5. 2007 }}

* {{cite web | work = Structural Classification of Proteins (SCOP) | url = http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.c.bbf.html | title = Open-sided Beta-meander | date = 20. October10. 2006 | access-date = 31. May5. 2007 | archive-url = https://web.archive.org/web/20120204065925/http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/data/scop.b.c.bbf.html | archive-date = 4. February2. 2012 | url-status = dead }}