Triptofanski represor
Triptofanski represor (ili trp represor) je transkripcijski faktor uključen u kontrolu metabolizma aminokiselina. Najbolje je proučavan u Escherichia coli, gdje je dimerni protein koji reguliše transkripciju 5 gena u triptofanskom operonu.[1] Kada je aminokiselina triptofan u izobilju u ćeliji, vezuje se za protein, što uzrokuje konformacijsku promjenu proteina.[2] Kompleks represora se tada vezuje za svoju operatorsku sekvencu u genima koje reguliše, isključujući gene.[3][4]
| Trp represorski protein | |
|---|---|
 Trakasti dijagram trpR proteina | |
| Identifikatori | |
| Simbol | Trp represor |
| Trp operononski represor | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||
| Identifikatori | |||||||
| Simbol | trpR | ||||||
| NCBI gen | 948917 | ||||||
| UniProt | P0A881 | ||||||
| Ostali podaci | |||||||
| Lokus | Hrom. genome {{{krak}}}{{{bend}}}{{{lokus_dopunski_podaci}}} | ||||||
| |||||||
Jedan od gena reguliranih trp represorom, trpR, kodira sam protein represor triptofana. Ovo je oblik regulacija povratnih informacija. Međutim, ovi geni se nalaze na različitim operonima.
Represor (triptofana) je homodimer od 25 kD proteina koji reguliše transkripciju biosintetskog puta triptofana u bakterijama. Postoji 5 operona koje reguliše trpR: trpEDCBA, trpR, AroH, AroL i mtr operoni.
Mehanizam
urediKada je aminokiselina triptofan u izobilju u ćeliji, trpR vezuje dvije molekule triptofana, što mijenja njegovu strukturu i dinamiku, tako da postaje sposoban da se veže za operatora DNK. Kada se to dogodi, transkripcija DNK je spriječena, potiskujući proizvode gena – proteine koji stvaraju više triptofana. Kada ćelijski nivoi triptofana opadaju, molekule triptofana na represoru padaju, omogućavajući represoru da se vrati u svoj neaktivan oblik.
trpR takođe kontroliše regulaciju sopstvene proizvodnje, regulacijom trpR gena.[5]
Struktura ligand-vezanog holorepresora i oblici bez liganda određeni su i kristalografijom X-zraka i NMR-om.[6][7][8][9][10]
Trp operon sastoji se od regulatornog gena, promotora, operatora i terminatora. Trp operon je aktivan samo kada je stanični triptofan oskudan. Ako nema dovoljno triptofana, protein represor se odvaja od operatera (gdje je represor normalno vezan) i RNK-polimeraza može završiti očitavanje lanca DNK. Ako RNA polimeraza dođe do terminatora (na kraju lanca DNK), eksprimiraju se enzimi za biosintezu triptofana.
Takođrer pogledajte
urediReference
uredi- ^ Santillan M, Mackey MC (2001). "Dynamic regulation of the tryptophan operon: A modeling study and comparison with experimental data". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (4): 1364–9. Bibcode:2001PNAS...98.1364S. doi:10.1073/pnas.98.4.1364. PMC 29262. PMID 11171956.
- ^ Zhang RG, Joachimiak A, Lawson CL, Schevitz RW, Otwinowski Z, Sigler PB (1987). "The crystal structure of trp aporepressor at 1.8 A shows how binding tryptophan enhances DNA affinity". Nature. 327 (6123): 591–7. doi:10.1038/327591a0. PMID 3600756. S2CID 4335349.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Jeeves M, Evans PD, Parslow RA, Jaseja M, Hyde EI (1999). "Studies of the Escherichia coli Trp repressor binding to its five operators and to variant operator sequences". Eur. J. Biochem. 265 (3): 919–28. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00792.x. PMID 10518785.
- ^ Arvidson DN, Arvidson CG, Lawson CL, Miner J, Adams C, Youderian P (1994). "The tryptophan repressor sequence is highly conserved among the Enterobacteriaceae". Nucleic Acids Res. 22 (10): 1821–9. doi:10.1093/nar/22.10.1821. PMC 308080. PMID 8208606.
- ^ Kelley RL, Yanofsky C (May 1982). "Trp aporepressor production is controlled by autogenous regulation and inefficient translation". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 79 (10): 3120–4. Bibcode:1982PNAS...79.3120K. doi:10.1073/pnas.79.10.3120. PMC 346365. PMID 7048301.
- ^ Schevitz RW, Otwinowski Z, Joachimiak A, Lawson CL, Sigler PB (1985). "The three-dimensional structure of trp repressor". Nature. 317 (6040): 782–6. Bibcode:1985Natur.317..782S. doi:10.1038/317782a0. PMID 3903514. S2CID 4340128.CS1 održavanje: više imena: authors list (link)
- ^ Otwinowski Z, Schevitz RW, Zhang RG, et al. (1988). "Crystal structure of trp repressor/operator complex at atomic resolution". Nature. 335 (6188): 321–9. Bibcode:1988Natur.335..321O. doi:10.1038/335321a0. PMID 3419502. S2CID 9358980.
- ^ Lawson CL, Carey J (1993). "Tandem binding in crystals of a trp repressor/operator half-site complex". Nature. 366 (6451): 178–82. Bibcode:1993Natur.366..178L. doi:10.1038/366178a0. PMID 8232559. S2CID 4309487.
- ^ Zhao D, Arrowsmith CH, Jia X, Jardetzky O (1993). "Refined solution structures of the Escherichia coli trp holo- and aporepressor". J. Mol. Biol. 229 (3): 735–46. doi:10.1006/jmbi.1993.1076. PMID 8433368. CS1 održavanje: nepreporučeni parametar (link)
- ^ Zhang H, Zhao D, Revington M, et al. (1994). "The solution structures of the trp repressor-operator DNA complex". J. Mol. Biol. 238 (4): 592–614. doi:10.1006/jmbi.1994.1317. PMID 8176748.