Wikipedia

Translokaza vanjske membrane

Translokaza vanjske membrane (TOM) je kompleks proteina koji se nalaze u vanjskoj membrani mitohondrija. Omogućava kretanje proteina kroz ovu barijeru i u međumembranski prostor mitohondrija. Većina proteina potrebnih za funkciju mitohondrija kodirano je iz ćelijskog jedra. Vanjska membrana mitohondrija nepropusna je za velike molekule, veće od 5.000 daltona.[1] Ova translokaza radi zajedno sa translokazom unutrašnje membrane (TIM), kako bi translocirala proteine u mitohondrije. Mnogi proteini u TOM kompleksu, poput TOMM22, prvi su put identificirani u Neurospora crassa i Saccharomyces cerevisiae.[2]

Mitohondsrijski importni receptor podjedinica TOM20
Identifikatori
SimbolTOM20_plant
Porodica TOM7
Identifikatori
SimbolTom7
Mitohondrijski importni receptor podjedinica Tom22
Identifikatori
SimbolTom22

Kompletni kompleks translokaza mitohondrijskih proteina uključuje najmanje 19 proteina: nekoliko šaperona, četiri proteinska receptora translokaze vanjske membrane (Tom), pet proteina kompleksa Tom kanala, pet proteina translokaze unutrašnje membrane (Tim) i tri "motorna" proteina.

Unos proteina u mitohondrije

uredi

Postoje različiti putevi importiranja mitohondrija koji olakšavaju unos proteina preteča u njihove odredjene mitohondrijske dijelove. HSP90 pomaže u isporuci mitohondrijskog pretproteina u kompleks TOM-a, u procesu koji zavisi od ATP-a.[3] Mnogi prekursorski proteini (oni koji su namijenjeni matrici) sadrže amino-terminalne predsekvence koje nose informacije potrebne za ciljanje proteina na mitohondrijski matriks.[4] Ti signali za ciljanje matrice obično sadrže 10-80 aminokiselinskih ostataka koji poprimaju konformaciju amfipatiog-α heliksa[5] i sadrže jedno pozitivno i hidrofobno lice. Kada prekursor dosegne matricu, peptidaza koja obrađuje matricu obično se otcijepi.[6] Proteini koji su ciljani na druge podskupine mitohondrija, kao što su intermembranski prostor i unutrašnja mitohondrijska membrana, sadrže unutrašnje signale za ciljanje, koji imaju neodredivu prirodu i nedosljedni su u svom obrascu. Proteini ciljani na vanjsku membranu također sadrže unutrašnje signale za ciljanje, koji nisu svi identificirani, a uključuju proteine koji poprimaju strukturu β-bačve,[7] kao što je Tom40. Međutim, neki proteini koji su ciljani na vanjsku mitohondrijsku membranu sadrže hidrofobni repni domen koji sidri protein na membranu.[8]

Članovi kompleksa

uredi

Translokaza vanjske membrane (TOM) tvori kompleks napravljen od Tom70, Tom22 i Tom20, zajedno s Tom40, Tom7, Tom6 i Tom5. Tom20 i Tom22, koji su pretproteinski receptori, koji su odgovorni za prepoznavanje pretsekvenci cijepanja koju posjeduju mitohondrijski ciljani proteini.[9] Tom70 je također pretproteinski receptor i može prepoznati neke proteine koji se mogu cijepati u prethodnoj sekvenci, ali uglavnom je odgovoran za prepoznavanje necijepivih pretproteina i djeluje kao tačka za vezanje šaperona.[6][10] Tom22 je usidren na vanjsku membranu jednim transmembranskim segmentom i također ima ulogu u stabilizaciji TOM-kompleksa.[11] Tom40 je osnovni element translokaznog kompleksa i kompleksa sa Tom22, mase približno 350kDa.[12] Formira centralni kanal za provođenje proteina s promjerom od približno 2,5  nm.[12] Ljudki Tom22 je približno velik 15,5kDa ikompleksira sa Tom20.[13] N-kraj Tom22 proteže se u citosol i uključen je u vezanje pretproteina.[13]

Ljudski proteini

uredi

TOMM22, TOMM40, TOM7, TOMM7

Također pogledajte

uredi

Reference

uredi
  1. ^ Alberts, Bruce; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (1994). Molecular Biology of the Cell. New York: Garland Publishing Inc. ISBN 978-0-8153-3218-3.
  2. ^ Seki N, Moczko M, Nagase T, et al. (1996). "A human homolog of the mitochondrial protein import receptor Mom19 can assemble with the yeast mitochondrial receptor complex". FEBS Lett. 375 (3): 307–10. doi:10.1016/0014-5793(95)01229-8. PMID 7498524.
  3. ^ Humphries AD, Streimann IC, Stojanovski D, Johnston AJ, Yano M, Hoogenraad NJ, Ryan MT (mart 2005). "Dissection of the mitochondrial import and assembly pathway for human Tom40". J Biol Chem. 280 (12): 11535–43. doi:10.1074/jbc.M413816200. PMID 15644312.
  4. ^ Saitoh T, Igura M, Obita T, Ose T, Kojima R, Maenaka K, Endo T, Kohda D (novembar 2007). "Tom20 recognizes mitochondrial presequences through dynamic equilibrium among multiple bound states". EMBO J. 26 (22): 4777–87. doi:10.1038/sj.emboj.7601888. PMC 2080804. PMID 17948058.
  5. ^ Tokatlidis K, Vial S, Luciano P, Vergnolle M, Clémence S (2000). "Membrane protein import in yeast mitochondria". Biochem. Soc. Trans. 28 (4): 495–9. doi:10.1042/0300-5127:0280495. PMID 10961947.
  6. ^ a b Young JC, Hoogenraad NJ, Hartl FU (januar 2003). "Molecular chaperones Hsp90 and Hsp70 deliver preproteins to the mitochondrial import receptor Tom70". Cell. 112 (1): 41–50. doi:10.1016/S0092-8674(02)01250-3. PMID 12526792.
  7. ^ Bolender N, Sickmann A, Wagner R, Meisinger C, Pfanner N (januar 2008). "Multiple pathways for sorting mitochondrial precursor proteins". EMBO Rep. 9 (1): 42–9. doi:10.1038/sj.embor.7401126. PMC 2246611. PMID 18174896.
  8. ^ Koehler CM, Merchant S, Schatz G (novembar 1999). "How membrane proteins travel across the mitochondrial intermembrane space". Trends Biochem. Sci. 24 (11): 428–32. doi:10.1016/S0968-0004(99)01462-0. PMID 10542408.
  9. ^ Ryan MT, Müller H, Pfanner N (juli 1999). "Functional staging of ADP/ATP carrier translocation across the outer mitochondrial membrane". J. Biol. Chem. 274 (29): 20619–27. doi:10.1074/jbc.274.29.20619. PMID 10400693.
  10. ^ Asai T, Takahashi T, Esaki M, Nishikawa S, Ohtsuka K, Nakai M, Endo T (maj 2004). "Reinvestigation of the requirement of cytosolic ATP for mitochondrial protein import". J. Biol. Chem. 279 (19): 19464–70. doi:10.1074/jbc.M401291200. PMID 15001571.
  11. ^ Endres M, Neupert W, Brunner M (juni 1999). "Transport of the ADP/ATP carrier of mitochondria from the TOM complex to the TIM22.54 complex". EMBO J. 18 (12): 3214–21. doi:10.1093/emboj/18.12.3214. PMC 1171402. PMID 10369662.
  12. ^ a b Ahting U, Thieffry M, Engelhardt H, Hegerl R, Neupert W, Nussberger S (2001). "Tom40, the Pore-Forming Component of the Protein-Conducting Tom Channel in the Outer Membrane of Mitochondria". J. Cell Biol. 153 (6): 1151–60. doi:10.1083/jcb.153.6.1151. PMC 2192023. PMID 11402060.
  13. ^ a b Yano M, Hoogenraad N, Terada K, Mori M (2000). "Identification and Functional Analysis of Human Tom22 for Protein Import into Mitochondria". Mol Cell Biol. 20 (19): 7205–13. doi:10.1128/MCB.20.19.7205-7213.2000. PMC 86274. PMID 10982837.
Preuzeto iz "https://bs.wikipedia.org/w/index.php?title=Translokaza_vanjske_membrane&oldid=3253366"