Razlika između verzija stranice "Enzim"
| [pregledana izmjena] | [pregledana izmjena] |
Uklonjeni sadržaj Dodani sadržaj
Red 117:
Istraživanja kinetike enzima su išla u pravcu odgovora na pitanje kako se vežu za podloge i pretvaraju ih u proizvode. Podaci o stopama koje se koriste u takvim analizama se obično dobijaju u [[enzimski test|enzimskim testovima]]. U [[1913]]. [[Leonor Michaelis]] i [[Maud Leonora Menten]] su predložili kvantitativnu teoriju kinetike enzima, koja se naziva [[Michaelis-Menten kinetika]]. Najveći doprinos Michaelisa i Mentena je da se enzimska reakcija odvija u dvije faze. U prvoj, podloga se veže reverzibilno za enzim, formirajući kompleks enzim-supstrat. To se ponekad (u njihovu čast) naziva Michaelis-Menten kompleks. Enzim zatim katalizira hemijski korak u reakciji koja oslobađa proizvod. Ovaj rad su dodatno razvili [[G. E. Briggs]] i [[J. B. S. Haldane]], od kojih potiču kinetičke jednadžbe koje su još uvijek, i danas, u širokoj upotrebi.
Enzimske stope ovise o uvjetima rastvora i koncentracije podloge. Za određivanje maksimalne brzine jedne enzimske reakcije, koncentracija supstrata se povećava po konstantnoj stopi do vidljivog formiranja proizvoda. Ovo je prikazano u krivi zasićenja na desnoj strani. Zasićenje se događa jer, kako se povećava koncentracija supstrata, sve više i više slobodnog enzima se pretvara u ES kompleks, vezanjem za podlogu. Na maksimalnu brzinu reakcije (
''V''<sub>max</sub> je samo jedan od nekoliko važnih kinetičkih parametara. Količina podloge koja je potrebna za postizanje određene stope reakcije je također važna. [[Michaelis-Menten konstanta]] (K<sub>m</sub>), predviđa koja je koncentracija supstrata potrebna za enzim do ispunjenje jedne polovine svoje maksimalne brzine reakcije; uglavnom, svaki enzim ima karakterističan ''K''<sub>m</sub> za datu podlogu. Još jedna korisna konstanta je ''k''
Efikasnost enzima može se izraziti u smislu ''k''<sub>cat</sub>/''K''<sub>m</sub>. To se također zove specifična konstanta i uključuje stopu konstante za sve korake u reakciji do prvog ireverzibilnog koraka, uključujući i njega. Budući da specifična konstanta odražava i afinitet i katalitičke sposobnosti, korisna je za poređenje različitih enzima jednih protiv drugih ili istog enzima na različitim podlogama. Teorijski maksimum za specifičnu konstantu se zove granica difuzija, koja je
[[Michaelis-Mentenova kinetika]] se oslanja na [[zakon masovne akcije]], koji je izveden iz pretpostavki o slobodnoj [[difuzija|difuziji]] i termodinamskim prelazima slučajnim sudarom. Mnogi biohemijski ili mobilni procesi značajno odstupaju od ovih uvjeta, zbog makromolekulske gužve i ograničenog molekulskog kretanja. Noviji pokušaji, proširuju model kompleksa za korekciju tih efekata.
| |||