Heliksni snop
Heliksni snop je mali proteinski nabor sastavljen od nekoliko alfa heliksa koji su obično skoro paralelni ili antiparalelni jedan drugom.
Troheliksni snopovi
uredi
Troheliksni snopovi su među najmanjim i najbržim poznatim kooperativno preklapajućim strukturnim domenima.[1] Primjer preklopa snopa sa tri spirale, glava domena iz proteina vilin izražena u kokošijim (PDB ID 1QQV).]] Snopovi sa tri spirale su među najmanjim i najbržim poznatim kooperativno preklapajućim strukturnim domenima.[2][3] Dodatni protein od 40 ostataka HIV ima vrlo sličan nabor i također je bio predmet opsežnog proučavanja.[4] Ne postoji opći motiv sekvence povezan sa troheliksnim snopovima, tako da oni ne mogu nužno biti predviđeni samo iz sekvence. Troheliksni snopovi se često javljaju u proteinima koji vežu aktin i u DNK-vezujući proteinskim proteinima.
Četveroheliksni snopovi
urediČetveroheliksni snopovi tipski sastoje se od četiri spirale upakovane u upredenozavojnički aranžman sa sterno blisko zbijenim hidrofobnim jezgrom u centru. Parovi susjednih heliksa su često dodatno stabilizirani slanim mostovima između nabijenih aminokiselina. Osi heliksa su obično orijentisane oko 20 stepeni od svojih susednih spirala, što je mnogo plići nagib nego kod veće spiralne strukture globinskog nabora.[5]
Specifična topologija heliksa zavisi od proteina – spirale koje su susjedne u sedkvenci su često antiparalelne, iako je takođe moguće organizovati antiparalelne veze između dva para paralelnih heliksa. Budući da su dimeri namotani zavojnici sami po sebi relativno stabilni, snopovi sa četiri spirale mogu biti dimeri parova namotanih zavojnica, kao u Rop proteinu. Četveroheliksni snop može imati termičku stabilnost veću od 100 °C. Drugi primjeri snopova sa četiri spirale uključuju citohrom, feritin, ljudski hormon rasta, citokin,[5] i Lac represorski C-terminal. Preklop četveroheliksnog snopa pokazao se atraktivnom metom za de novo dizajn proteina, s brojnim de novo proteinima četveroheliksnog snopa[6] i kombinatornim[7] metodima. Iako među četveroheliksnim snopovima konzervirana sekvenca nije sačuvana, "obrasci" sekvenci imaju tendenciju da odražavaju one strukture sa spiralnim zavojnicama u kojima je svaki četvrti i sedmi ostatak hidrofoban.
Također pogledajte
urediReference
uredi- ^ Wickstrom, L; Okur, A; Song, K; Hornak, V; Raleigh, DP; Simmerling, CL. (2006). "The unfolded state of the villin headpiece helical subdomain: computational studies of the role of locally stabilized structure". J Mol Biol. 360 (5): 1094–107. doi:10.1016/j.jmb.2006.04.070. PMC 4805113. PMID 16797585.
- ^ Duan, Y; Kollman, PA. (1998). "Pathways to a protein folding intermediate observed in a 1-microsecond simulation in aqueous solution". Science. 282 (5389): 740–4. Bibcode:1998Sci...282..740D. doi:10.1126/science.282.5389.740. PMID 9784131.
- ^ Jayachandran, G; Vishal, V; Pande, VS. (2006). "Using massively parallel simulation and Markovian models to study protein folding: examining the dynamics of the villin headpiece". J Chem Phys. 124 (16): 164902. Bibcode:2006JChPh.124p4902J. doi:10.1063/1.2186317. PMID 16674165.
- ^ Herges, T; Wenzel, W. (2005). "In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field". Phys Rev Lett. 94 (1): 018101. arXiv:physics/0310146. Bibcode:2005PhRvL..94a8101H. doi:10.1103/PhysRevLett.94.018101. PMID 15698135. S2CID 1477100.
- ^ a b Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY.
- ^ Regan, L.; DeGrado, W. F. (1988). "Characterization of a helical protein designed from first principles". Science. 241 (4868): 976–978. Bibcode:1988Sci...241..976R. doi:10.1126/science.3043666. PMID 3043666.
- ^ Hecht, MH; Das, A; Go, A; Bradley, LH; Wei, Y (2004). "De novo proteins from designed combinatorial libraries". Protein Science. 13 (7): 1711–1723. doi:10.1110/ps.04690804. PMC 2279937. PMID 15215517.