Dioksigenaze su oksidoreduktazni enzimi. Cjelokupan aerobni život, počev od jednostavne jednoćelijske vrste bakterija do složenih eukariotskih organizama, evoluirao je tako da zavisi od oksidacijske moći dioksigena u raznim metaboličkim putevima. Od stvaranja energetskog adenozin-trifosfata (ATP) do ksenobiotičke degradacije, korištenje dioksigena kao biološkog oksidanta je široko rasprostranjeno i dosta raznoliko u pogledu tačnog mehanizma djelovanja. Enzimi koriste vrlo veliki broj različitih shema za korištenje dioksigena i to dosta zavisi od supstranta i konkretne reakcije.

Molekularna struktura proteina koji je registriran kodom 1eob

Razlike od monooksigenaza uredi

U monooksigenazama, samo je jedan atom kisika inkorporiran u supstrat dok je drugi reduciran do molekule vode. Dioksigenaze (EC broj 1.13.11) kataliziraju oksidaciju supstrata bez reduciranja jednog atoma kisika iz dioksigena u molekulu vode. Većina dioksigenaza u potpunosti inkorporira dioksigen u jedinstveni supstrat, a razne sheme kofaktora se koriste da bi se to postiglo. Naprimjer, u enzimima koji zavise od α-ketoglutarata, jedan atom dioksigena je inkorporiran u dva supstrata, gdje je jedan uvijek α-ketoglutarat, a ova reakcija se odvija u mononuklearnom centru sa željezom.

Enzimi koji sadrže željezo uredi

Najrašireniji kofaktor u reakcijama dioksigenaze jeste željezo, ali su katalitičke sheme koje koriste ove enzime sa željezom su dosta različite. Dioksigenaze koje sadrže željezo se mogu podijeliti u tri klase na osnovu toga kako je željezo inkorporirano u aktivno mjesto: one koji koriste mononuklearni željezni centar, one koje sadrže klaster Rieske [2Fe-2S] te one koje koriste prostetičku grupu hema.