Klase proteinskih nabora
Klase proteinskih nabora su široke kategorije topologije tercijarne strukture proteina. Opisuju grupe proteina koje dijele slične proporcije aminokiselina i sekundarne structure. Svaka klasa sadrži višestruke, nezavisne proteinske natporodice (tj. nisu nužno međusobno evolucijski povezane ).[1][2][3]
Općenito priznate klase uredi
Četiri velike klase proteina koje se općenito slažu u dvije glavne baze podataka klasifikacije strukture (SCOP i CATH).
Svi-α proteini uredi
Sve-α proteini su klasa strukturnih domena u kojima je sekundarna struktura sastavljena u potpunosti od α-heliksa, s mogućim izuzetkom nekoliko izolovanih β-listova na periferiji.
Uobičajeni primjeri uključuju bromodomen, globinski i homeodomeodiomenski nabor.
Svi-β protein uredi
Svi β proteini su klasa strukturnih domena u kojima se sekundarna struktura sastoji u potpunosti od β-listova, s mogućim izuzetkom nekoliko izolovanih α-heliksa na periferiji.
Uobičajeni primjeri uključuju domen SH3, beta-propelerski domen, imunoglobulinski nabor i B3 DNK-vezujući domen.
α+β proteini uredi
α+β proteini su klasa strukturnih domena u kojima se sekundarna struktura sastoji od α-heliksa i β-lanaca koji se javljaju odvojeno duž kičme. β-lanci su stoga uglavnom "antiparalelni".[4]
Uobičajeni primjeri uključuju feredoksinski nabor, ribonukleazu A i domen SH2.
α/β proteini uredi
α/β proteini su klasa strukturnih domena u kojima se sekundarna struktura sastoji od naizmjeničnih α-heliksa i β-lanaca duž kičmi. β-lanci su stoga uglavnom paralelni.[4]
Uobičajeni primjeri uključuju flavodoksinski nabor, TIM barel i proteine bogate leucinom koji se ponavljaju (LRR) kao što je inhibitor ribonukleaze.
Dodatne klase uredi
Membranski proteini uredi
Membranski proteini stupaju u interakciju sa biološkom membranom, tako što se ubacuju u njih ili su vezani preko kovalentno vezanog lipida. Oni su jedan od uobičajenih tipova proteina zajedno sa rastvorljivim globulastim proteinima, fibroznim proteinima i poremećenim proteinima.[5] They are targets of over 50% of all modern medicinal drugs.[6] Procjenjuje se da 20–30% svih gena u većini genoma kodira membranske proteine.[7]
Unutrašnje poremećeni proteini uredi
Unutrašnje poremećeni protein nedostaje fiksna ili uređena trodimenzijska struktura.[8][9][10] IDP pokrivaju spektar stanja od potpuno nestrukturiranih do djelimično strukturiranih i uključuju nasumični namotaj, (pre-)rastvorene globule i velike multi-domenske protein, povezane fleksibilnim linkerima. Oni čine jedan od glavnih tipova proteina (pored globulastih, vlaknastih i membranskih proteina).
Upredenozavojnički proteini uredi
Upredenozavojnički proteini formiraju duga, netopiva vlakna uključena u vanćelijski matriks. Postoji mnogo članova skleroproteinske natporodice uključujući keratin, kolagen, elastin i fibrin. Uloge takvih proteina uključuju zaštitu i podršku, formiranje vezivnog tkiva, tetive, koštani matriks i mišićna vlakna.
Mali proteini uredi
Mali proteini tipski imaju tercijarnu strukturu koju održavaju disulfidni mostovi (cisteinom bogati proteini), metalni ligandi (proteini koji vezuju metal) i ili kofaktori kao što je hem.
Dizajnirani proteini uredi
Brojne proteinske strukture su rezultat racionalnog dizajna i ne postoje u prirodi. Proteini se mogu dizajnirati od nule (de novo dizajn) ili izradom proračunatih varijacija poznate strukture proteina i njegove sekvence (poznato kao redizajn proteina). Racionalni pristupi dizajnu proteina predviđaju sekvence proteina koje će se savijati u specifične strukture. Ove predviđene sekvence se zatim mogu eksperimentalno potvrditi metodima kao što su sinteza peptida, lokusno usmjerena mutageneza ili vještačka sinteza gena.
Također pogledajte uredi
- Porodica proteina
- SCOP baza podataka
- CATH baza podataka
- FSSP baza podataka
Reference uredi
- ^ Hubbard, Tim J. P.; Murzin, Alexey G.; Brenner, Steven E.; Chothia, Cyrus (1. 1. 1997). "SCOP: a Structural Classification of Proteins database". Nucleic Acids Research. 25 (1): 236–239. doi:10.1093/nar/25.1.236. ISSN 0305-1048. PMC 146380. PMID 9016544.
- ^ Greene, Lesley H.; Lewis, Tony E.; Addou, Sarah; Cuff, Alison; Dallman, Tim; Dibley, Mark; Redfern, Oliver; Pearl, Frances; Nambudiry, Rekha (1. 1. 2007). "The CATH domain structure database: new protocols and classification levels give a more comprehensive resource for exploring evolution". Nucleic Acids Research. 35 (suppl 1): D291–D297. doi:10.1093/nar/gkl959. ISSN 0305-1048. PMC 1751535. PMID 17135200.
- ^ Fox, Naomi K.; Brenner, Steven E.; Chandonia, John-Marc (1. 1. 2014). "SCOPe: Structural Classification of Proteins—extended, integrating SCOP and ASTRAL data and classification of new structures". Nucleic Acids Research. 42 (D1): D304–D309. doi:10.1093/nar/gkt1240. ISSN 0305-1048. PMC 3965108. PMID 24304899.
- ^ a b Efimov, Alexander V. (1995). "Structural Similarity between Two-layer α/β and β-Proteins". Journal of Molecular Biology. 245 (4): 402–415. doi:10.1006/jmbi.1994.0033. PMID 7837272.
- ^ Andreeva, A (2014). "SCOP2 prototype: a new approach to protein structure mining". Nucleic Acids Res. 42 (Database issue): D310–4. doi:10.1093/nar/gkt1242. PMC 3964979. PMID 24293656.
- ^ Overington JP, Al-Lazikani B, Hopkins AL (decembar 2006). "How many drug targets are there?". Nat Rev Drug Discov. 5 (12): 993–6. doi:10.1038/nrd2199. PMID 17139284. S2CID 11979420.
- ^ Krogh, A.; Larsson, B. R.; Von Heijne, G.; Sonnhammer, E. L. L. (2001). "Predicting transmembrane protein topology with a hidden markov model: Application to complete genomes". Journal of Molecular Biology. 305 (3): 567–580. doi:10.1006/jmbi.2000.4315. PMID 11152613. S2CID 15769874.
- ^ Dunker, A. K.; Lawson, J. D.; Brown, C. J.; Williams, R. M.; Romero, P; Oh, J. S.; Oldfield, C. J.; Campen, A. M.; Ratliff, C. M.; Hipps, K. W.; Ausio, J; Nissen, M. S.; Reeves, R; Kang, C; Kissinger, C. R.; Bailey, R. W.; Griswold, M. D.; Chiu, W; Garner, E. C.; Obradovic, Z (2001). "Intrinsically disordered protein". Journal of Molecular Graphics & Modelling. 19 (1): 26–59. CiteSeerX 10.1.1.113.556. doi:10.1016/s1093-3263(00)00138-8. PMID 11381529.
- ^ Dyson HJ, Wright PE (mart 2005). "Intrinsically unstructured proteins and their functions". Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 6 (3): 197–208. doi:10.1038/nrm1589. PMID 15738986. S2CID 18068406.
- ^ Dunker AK, Silman I, Uversky VN, Sussman JL (decembar 2008). "Function and structure of inherently disordered proteins". Curr. Opin. Struct. Biol. 18 (6): 756–64. doi:10.1016/j.sbi.2008.10.002. PMID 18952168.